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Chemistry

Formazione di strutture biomolecolari ordinate dalla Self-assemblaggio di piccoli peptidi

Published: November 21, 2013 doi: 10.3791/50946
Automatic Translation
1, 1
1Institute of Chemistry and The Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem

Summary

Questo documento descrive la formazione di strutture a base di peptidi altamente ordinati dal processo spontaneo di auto-assemblaggio. Il metodo utilizza peptidi disponibili sul mercato e le apparecchiature di laboratorio comune. Questa tecnica può essere applicata a una grande varietà di peptidi e può portare alla scoperta di nuovi assemblaggi a base di peptidi.

Abstract

In natura, strutture funzionali complesse sono formate dalla auto-assemblaggio di biomolecole in condizioni blande. Comprendere le forze che controllano l'auto-assemblaggio e imita questo processo in vitro porterà importanti progressi nei settori della scienza dei materiali e delle nanotecnologie. Tra i mattoni biologico disponibili, peptidi hanno diversi vantaggi in quanto presentano sostanziali diversità, la loro sintesi in grande scala è semplice, e possono essere facilmente modificati con entità biologiche e chimiche 1,2. Diverse classi di peptidi progettati come peptidi ciclici, peptidi amphiphile e peptide-coniugati auto-assemblano in strutture ordinate in soluzione. Dipeptidi Homoaromatic, sono una classe di piccoli peptidi auto-assemblati che contengono tutte le informazioni molecolari necessarie per formare strutture ordinate come i nanotubi, sfere e fibrille 3-8. Una grande varietà di questi peptidi è disponibile in commercio.

9 I protocolli qui presentati possono essere adattati ad altre classi di peptidi o blocchi biologica e possono potenzialmente portare alla scoperta di nuove strutture a base di peptidi e per un migliore controllo del loro assemblaggio.

Introduction

Natura forma strutture ordinate e funzionale dal processo di auto-assemblaggio biomolecolare. Comprendere le forze che governano questo processo spontaneo può condurre alla capacità di imitare auto-assemblaggio in vitro e di conseguenza a maggiori progressi nel campo della scienza dei materiali 10,11. Peptidi, in particolare, molto promettenti come un blocco di costruzione biomolecolare, dal momento che presentano grandi diversità strutturale, facilità di sintesi chimica, e può essere facilmente funzionalizzati con entità biologiche e chimiche. Il campo di peptide auto-assemblaggio è stato lanciato da Ghadiri e dei suoi colleghi, che hanno dimostrato l'auto-assemblaggio di nanotubi peptidici da peptidi ciclici con alternanza di D-e L-aminoacidi 12. Altri approcci di successo per la progettazione di assiemi peptidici includono peptidi lineari bolaamphiphile 5, amphiphiles (AP) 6, non coniugati auto-complementari peptidi ionici 13, peptidi tensioattivi simile 15.

Un approccio più recente prevede l'auto-assemblaggio di piccoli peptidi aromatici, definito dipeptidi homoaromatic. Questi peptidi comprendono solo due amminoacidi con la natura aromatica (ad es Phe-Phe, terz-butil dicarbonato (Boc)-Phe-Phe) 7,8,16-21. Le strutture formate da questi peptidi homoaromatic includono strutture tubolari, sfere, assemblee lastriformi e fibre 6,8,15,21-32. Le fibre in alcuni casi generano una maglia fibrille che produce un idrogel 33-37. Queste assemblee sono state sfruttate per applicazioni di biosensori, somministrazione di farmaci, elettronica molecolare, ecc. 38-45

Questo documento descrive i passi sperimentali necessarie per avviare la spontanea auto-assemblaggio di peptidi homoaromatic. Inoltre, esso presenta il processo di peptide coassembly. Questo processo implica l'auto-assemblaggio di più di un tipo di peptidemonomero.

La nostra dimostrazione include la coassembly di due peptidi disponibili in commercio: il peptide diphenylalanine (NH 2-Phe-Phe-COOH) e il suo Boc protetto analogico (Boc-Phe-Phe-OH). Ciascuno dei peptidi auto-assembla in una struttura supermolecolare: i formulari diphenylalanine peptide assemblee tubolari e le Boc-Phe-Phe-OH peptide auto-assembla in entrambi sfere o fibre a seconda del solvente 7,17,46. Abbiamo mescolato i due peptidi in determinati rapporti e caratterizzato le assemblee portato mediante microscopia elettronica, la forza microscopia e la spettroscopia FT-IR. I metodi hanno dimostrato la formazione di una struttura basata peptide che comprende elementi sferiche con un diametro di alcuni micron (1-4 micron) che sono collegati da assembly allungati con un diametro di poche centinaia di nanometri (~ 300-800 nm) . Le assemblee assomigliano stringhe di perline nella loro morfologia, le strutture sferiche sembrano essere filettato sulassiemi allungati. Abbiamo quindi chiamato queste assemblee "collane biomolecolari". Le "collane biomolecolari" potrebbero servire come un nuovo biomateriale, come agente di rilascio di farmaci o come impalcatura per applicazioni elettroniche. Inoltre, la procedura che porta alla auto-assemblaggio di peptidi può essere utilizzato con altre classi di peptidi e biomolecole. Essa può portare ad una migliore comprensione delle forze coinvolte in auto-assemblaggio e la formazione di nuove strutture ordinate.

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Protocol

1. Auto-assemblaggio di Homoaromatic dipeptidi

  1. Pesare il peptide desiderato nella sua forma liofilizzata (es. NH 2-Phe-Phe-OH, Boc-Phe-Phe-COOH) e preparare una soluzione madre sciogliendo il peptide in 1,1,1,3,3,3-esafluoro -2-propanolo (HFP) alla concentrazione appropriata (ad esempio 100 mg / ml di NH 2-Phe-Phe-OH e Boc-Phe-Phe-COOH) 7,17,46.
  2. Mescolare la soluzione con vortex e posto in panchina fino a che il peptide è completamente sciolto e la soluzione sembra chiaro (pochi minuti).
  3. Diluire la soluzione peptide magazzino, con un solvente adatto, per la concentrazione appropriata (ad esempio 2 mg / ml di NH 2-Phe-Phe-OH in acqua distillata tripla (TDW) per la formazione di nanotubi; aggiungendo 2 ml di peptide soluzione stock da 98 microlitri TDW, 5 mg / ml di Boc-Phe-Phe-COOH in etanolo per la formazione di strutture sferiche).
  4. Mantenere la soluzione a temperatura ambiente per 24hr.
  5. Per evitare qualsiasi preaggregation, preparare le soluzioni madre fresche per ogni esperimento.

2. Coassembly of Two Homoaromatic dipeptidi

  1. Preparare una soluzione di etanolo al 50% mescolando volumi uguali di TDW e etanolo assoluto. Utilizzare agitare per miscelare le due soluzioni.
  2. Pesare 2 mg di peptide NH 2-Phe-Phe-OH e 1 mg del peptide Boc-Phe-Phe-OH. Sciogliere ciascun peptide in HFP ad una concentrazione di 100 mg / ml.
  3. Mescolare i peptidi soluzioni madre con vortex e metterli in panchina fino a quando i peptidi sono completamente sciolti e le soluzioni sembrano chiare.
  4. Frullare i peptidi soluzioni madre per il rapporto desiderato. In questo esperimento si fondono 10 ml di peptide NH 2-Phe-Phe-OH con 6 ml di peptide Boc-Phe-Phe-OH (in un rapporto finale di 05:03 rispettivamente). A causa della elevata volatilità del solvente HFP, si raccomanda di preparare una grande quantità di questa soluzione madre (almst 10 microlitri).
  5. Usa vortex per miscelare la soluzione stock peptidi misti.
  6. Diluire la soluzione stock peptidi miscelato con il 50% di etanolo alla concentrazione finale desiderata. In questo esperimento, in modo da ottenere una concentrazione finale di 5 mg / ml di NH 2-Phe-Phe-OH e 3 mg / ml di Boc-Phe-Phe-OH, rispettivamente, aggiungere 8 microlitri della soluzione madre peptidi miscelati a 92 microlitri della soluzione di etanolo al 50%. Utilizzare una pipetta per mescolare delicatamente la soluzione.
  7. Conservare la soluzione a temperatura ambiente per 24 ore.
  8. Va notato che a causa della natura altamente volatile del solvente, gli esperimenti sono sensibili a piccoli cambiamenti nella concentrazione dei peptidi. Pertanto, le soluzioni di archivi freschi dovrebbero essere preparati per ogni esperimento.

3. Caratterizzazione del Sé assemblato strutture con microscopia elettronica a scansione (SEM)

  1. Dopo 24 ore di incubazione, applicare una goccia 10 ml della soluzione di peptidi su una baia di vetroslittamento r e asciugare a temperatura ambiente.
  2. Coat campione sul vetro con un sottile strato di oro (alcuni nanometri) utilizzando un dispositivo di rivestimento a polverizzazione per 90 sec.
  3. Immagine assemblee utilizzando SEM operante a 10-20 kV.

4. Caratterizzazione del Sé assemblato strutture con microscopia elettronica a trasmissione (TEM)

  1. Una goccia 10 ml della soluzione di peptidi su una griglia di rame 200 mesh rivestito con carbonio e stabilizzato da un supporto film polimerico.
  2. Dopo 1 min rimuovere il liquido in eccesso con carta da filtro.
  3. Preparare una soluzione di 2% acetato di uranile in TDW. Filtrare la soluzione con unità filtro 0,22 micron.
  4. Per macchiare il campione (colorazione negativa), una goccia di soluzione di acetato di uranile 10 microlitri sulla griglia.
  5. Dopo 30 sec rimuovere il liquido in eccesso con carta da filtro. Va notato che sebbene colorazione negativa migliora il contrasto delle immagini, non è essenziale in tutti i casi.
  6. Immagine del campione su °e griglia TEM operando a 120 kV.

5. Caratterizzazione tridimensionale delle Assemblee dalla microscopia a forza atomica (AFM)

  1. Preparare un campione per l'analisi AFM utilizzando la procedura descritta nel paragrafo 3.1.
  2. Analizzare il campione sul vetro con uno strumento AFM lavora in modalità AC. Utilizzare cantilever silicio con costante elastica 3 N / m ed una frequenza di risonanza di 75 kHz.
  3. Inizia con un'analisi un'ampia area di rete, al fine di trovare la struttura desiderata. Poi concentrarsi su una specifica area più piccola e la scansione (il formato di scansione è stata del 2,5 micron x 2.5 micron per l'immagine incluso in questo manoscritto).

6. Caratterizzazione della struttura secondaria da FT-IR

  1. Applicare una goccia 30 ml della soluzione di peptidi ad una finestra CaF 2.
  2. Lasciare che la soluzione per asciugare a temperatura ambiente.
  3. L'adsorbimento di acqua nello spettro IR è di 1650 cm-1.Questo picco è al centro della banda ammide I del legame peptidico. E 'anche un picco tipico per strutture α-elica di peptidi e proteine ​​47. Per superare questo problema ed evitare il segnale di acqua, uno scambio idrogeno-a-deuterio deve essere eseguita. Mettere una goccia di ossido di deuterio (D 2 O) sul campione peptide essiccato. Il calo dovrebbe essere sufficiente a coprire completamente i deposito peptide sulla finestra.
  4. Lasciare il campione a secco sotto vuoto.
  5. Ripetere i punti 6.3 e 6.4 2x per garantire lo scambio massimo idrogeno-to-deuterio. Salvare il campione sotto vuoto fino alla sua analisi.
  6. Registrare gli spettri FT-IR utilizzando un triglicina solfato di deuterio (DTGS) rivelatore. Il sistema FT-IR comprende un generatore di gas di lavaggio, al fine di impedire all'umidità nelle frazioni del campione. Per i campioni di piccoli peptidi, è preferibile eseguire la scansione del campione 2.000 x con una risoluzione di 4 cm -1. I valori minimi di trasmittanza possono essere determinati dal modoftware fornito con lo strumento.

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Representative Results

Questo documento descrive un metodo per la formazione di strutture ordinate su nano-e micrometro scala dalla auto-assemblaggio di peptidi. Per dimostrare questo semplice processo presentiamo e caratterizzare il coassembly di due semplici peptidi aromatici (Figura 1). Uno dei peptidi è il NH 2-Phe-Phe-OH (diphenylalanine) peptide, che può auto-assemblano in una soluzione acquosa in strutture tubolari cave di dimensioni nanometriche 7. L'altro peptide è suo analogo protetto Boc, Boc-Phe-Phe-OH. Questo peptide può formare strutture fibrillari in soluzioni acquose e assemblee sferica in etanolo 17,46. Abbiamo ipotizzato che questi peptidi sarebbero coassemble in una struttura che combina i due elementi citati. Utilizzando l'analisi SEM, abbiamo rivelato che i peptidi miscelati formano un'architettura di assiemi sferiche con un diametro di alcuni micron collegati da strutture allungate con un diametro di pochi hundrnanometri Ed (Figura 2). A causa della forte somiglianza nella morfologia di stringhe di perline, abbiamo chiamato queste strutture "collane molecolari". Analisi AFM di queste strutture chiaramente dimostrato la loro disposizione tridimensionale (Figura 3). Inoltre, l'analisi SEM di diverse regioni di vari campioni indicato che questo processo si è verificato con alta resa (Figura 2b).

Analisi FT-IR ha fornito informazioni sulla struttura secondaria dei peptidi assemblee. Lo spettro di assorbanza della I banda ammide delle assemblee sferiche formate dal peptide Boc-Phe-Phe-OH (5 mg / ml, 50% etanolo) ha mostrato un picco singolo I ammide a 1657 centimetri -1 indica un'elica conformazione α. Le strutture tubolari formati dal peptide NH 2-Phe-Phe-OH (2 mg / ml, 50% etanolo) ha mostrato due picchi distinti, uno a 1613 centimetri -1 e l'altro a 1682 centimetri -1. Questi picchi correlati wit ha β-sheet struttura secondaria. Lo spettro FT-IR delle collane biomolecolari, costituite dalla coassembly dei due peptidi, differiva da assegnazione per ogni singolo peptide come comprendeva due picchi: un picco a 1653 centimetri -1 che corrisponde con una struttura elica α e un altro picco a 1684 centimetri -1, che si riferisce ad un β-turn conformazione (Figura 4) 48. La differenza tra i vari spettri indica una struttura unica per collane biomolecolari.

Figura 1
Figura 1. Coassembly dei peptidi NH 2-Phe-Phe-OH e Boc-Phe-Phe-OH. Illustrazione schematica del processo coassembly.

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Figura 2. Electron analisi al microscopio delle collane molecolari; A) e B) micrografie SEM; C) una micrografia TEM.

Figura 3
Figura 3. Immagine tridimensionale topografia AFM delle collane molecolari.

Figura 4
Figura 4. Analisi FT-IR delle diverse strutture auto-assemblate. Spettro FT-IR ottenuti dal campione delle sfere formate da Boc-Phe-Phe-OH (rosso), la strutture tubolari fOrmed da NH 2-Phe-Phe-OH (verde) e le collane molecolari formate dalla coassembly di questi due peptidi (viola).

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Discussion

In sintesi, questo documento dimostra la facilità con cui le assemblee a base di peptidi possono essere formati in vitro. Il processo prevede peptidi disponibili in commercio e solventi, e si verifica spontaneamente in condizioni ambientali, per aggiunta di un solvente polare nella provetta. È fondamentale utilizzare HFP come solvente dei peptidi, a causa della bassa solubilità dei peptidi in altri solventi organici. Inoltre, a causa della elevata volatilità di HFP è necessario preparare soluzione madre fresco per ogni esperimento. Inoltre, il volume della soluzione di riserva deve essere superiore a 10 microlitri e il trasferimento del peptide disciolto nel solvente polare (acqua), si procede rapidamente.

Va notato che questo metodo per la solvatazione e auto-assemblaggio del peptide è un possibile approccio, tipicamente utilizzato per questi peptidi aromatici. Altri approcci, tuttavia, sono possibili. Inoltre, la concentrazione dello stock solut ione del peptide in HFP è elevato in questi esperimenti, al fine di ridurre la concentrazione di HFP nella soluzione finale.

Questo manoscritto presenta anche alcune delle principali tecniche di caratterizzazione di strutture a base di peptidi, come AFM, TEM, SEM, e FT-IR. Utilizzando tecniche di microscopia è possibile avere informazioni sulla morfologia delle apparecchiature. Poiché le dimensioni di questi gruppi vanno da centinaia di nanometri a diversi micron, è sufficiente utilizzare microscopia elettronica standard per la loro caratterizzazione. Microscopi ad altissima risoluzione sarebbero utili per strutture che sono inferiori a 100 nm di diametro e quando l'imaging senza rivestimento conduttivo (ad esempio oro) è desiderato. In alcuni casi, la carica delle strutture degli elettroni del microscopio elettronico può verificarsi a causa della natura organica della struttura. Questo può essere risolto abbassando la tensione del sistema operativo.

t "> analisi aggiuntive, spettroscopia FT-IR, è un metodo di risoluzione media che fornisce informazioni sulla struttura secondaria dei gruppi. In questo manoscritto, le misurazioni sono state effettuate su campioni secchi, tuttavia è possibile studiare la struttura dei gruppi nella soluzione di fase utilizzando una cella fluido.

Presi insieme, l'approccio qui presentato per l'auto-assemblaggio di peptidi può essere adattato ad altre classi di peptidi e potrebbe portare ad una migliore comprensione delle forze e delle interazioni durante il processo. Inoltre, può anche portare alla formazione di nuovi assembly biomolecolari.

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Disclosures

Gli autori dichiarano di non avere interessi finanziari in competizione.

Acknowledgments

Questo lavoro è stato supportato dal internazionali Marie Curie per il reinserimento Grant e dalla Fondazione tedesca-Israele. Riconosciamo Mr. Yair Razvag per l'analisi AFM.

Materials

Name Company Catalog Number Comments
NH2-Phe-Phe-OH Bachem G-2925.0001
Boc-Phe-Phe-OH Bachem A-3205.0005
1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol Sigma-Aldrich 52512-100ML
Ethanol absolute (Dehydrated) AR sterile Bio-Lab Ltd. 52555 Blending with TDW for the preparation of 50% solution
Uranyl acetate Sigma-Aldrich 73943 For negative staining. It is possible to work without it.
glass cover slip Marienfeld Laboratory Glassware 110590
TEM grids Electron Microscopy Sciences FCF200-Cu-50 Formvar/Carbon 200 Mesh, Cu
Quantitive filter paper Whatman 1001055
Deuterium Oxide (D2O) Sigma-Aldrich 151882-100G 99.9 atom % D
CaF2 window PIKE Technologies 160-1212 25 mm x 2 mm window. For FT-IR measurments
AFM tips NanoScience Instruments CFMR Aspire probes, CFMR-25 series
Filter units Millipore SLGV033RS Millex-GV, 0.22 μm, PVDF, 33 mm, gamma sterilized
SEM FEI Quanta 200 ESEM
TEM FEI Tecnai T12 G2 Spirit
AFM JPK Instruments A JPK NanoWizard3
FT-IR Thermo Fisher Scientific Nicolet 6700 advanced gold spectrometer
FT-IR Purge Parker BALSTON FT-IR Purge Gas Generator model 75-52
OMNIC (Nicolet) software Thermo Nicolet Corporation For FT-IR spectra analysis
Vortex mixer Wisd Laboratory Equipment ViseMix VM
Weight Mettler Toledo NewClassic MS
Sputter coater Polaron SC7640 Sputter Coater

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Yuran, S., Reches, M. Formation of… More

Yuran, S., Reches, M. Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides. J. Vis. Exp. (81), e50946, doi:10.3791/50946 (2013).

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