Summary
Este documento descreve a formação de estruturas com base em peptídeos altamente ordenada pelo processo espontâneo de auto-montagem. O método utiliza peptídeos comercialmente disponíveis e equipamento de laboratório comum. Esta técnica pode ser aplicada a uma grande variedade de péptidos e podem conduzir à descoberta de novos conjuntos com base em peptídeos.
Abstract
Na natureza, complexas estruturas funcionais são formadas por auto-montagem de biomoléculas em condições suaves. Compreender as forças que controlam a auto-montagem e imitando este processo in vitro vai trazer grandes avanços nas áreas de ciência e nanotecnologia de materiais. Entre os blocos de construção biológica disponíveis, os péptidos têm várias vantagens uma vez que apresentam diversidade substancial, a sua síntese em grande escala é simples, e podem ser facilmente modificados com entidades biológicas e químicas 1,2. Várias classes de péptidos concebidos, tais como péptidos cíclicos, péptidos de anfifilo e peptídeo-conjugados de auto-montam em estruturas ordenadas em solução. Dipeptides Homoaromatic, são uma classe de peptídeos auto-organizados curtas que contenham toda a informação molecular necessário para formar estruturas ordenadas, como nanotubos, esferas e fibrilas 3-8. Uma grande variedade destes péptidos estão disponíveis comercialmente.
Introduction
Formas Natureza ordenado e funcional das estruturas pelo processo de auto-montagem biomolecular. Compreender as forças que governam este processo espontâneo pode levar à capacidade de imitar a auto-montagem in vitro e, consequentemente, grandes avanços na área de ciências de materiais 10,11. Peptídeos, especificamente, são uma grande promessa como um bloco de construção biomolecular, pois apresentam grande diversidade estrutural, a facilidade de síntese química, e pode facilmente ser funcionalizadas com entidades biológicas e químicas. O campo de peptídeo auto-montagem foi iniciada por Ghadiri e seus colegas, que demonstraram a auto-montagem de nanotubos de peptídeo por peptídeos cíclicos com a alternância de D-e L-aminoácidos 12. Outras abordagens de sucesso para o projeto de conjuntos de peptídeos incluem peptídeos lineares bolaamphiphile 5, amphiphiles (AP) 6, peptídeos auto-complementares não conjugados iônicos 13, peptídeos surfactantes-like
Uma abordagem mais recente envolve a auto-montagem de peptídeos aromáticos curtas, denominado dipeptides homoaromatic. Estes péptidos compreendem apenas dois aminoácidos com carácter aromático (por exemplo, Fen-Fen, terc-butilo (Boc)-Phe-Phe) 7,8,16-21. As estruturas formadas por estes péptidos homoaromatic incluem estruturas tubulares, esferas, os conjuntos do tipo folha e fibras 6,8,15,21-32. As fibras em alguns casos, gerar uma malha de fibrila que produz um hidrogel 33-37. Estes conjuntos foram explorados para aplicações de biosensing, distribuição de medicamentos, a eletrônica molecular, etc 38-45.
Este artigo descreve os passos experimentais necessários para iniciar o auto-montagem espontânea de peptídeos homoaromatic. Além disso, apresenta-se o processo de péptido coassembly. Este processo envolve a auto-montagem de mais do que um tipo de péptidomonómero.
A nossa demonstração inclui o coassembly de dois péptidos disponíveis comercialmente: o péptido difenilalanina (NH2-Phe-Phe-COOH) e o seu análogo Boc protegido (Boc-Fen-Fen-OH). Cada um dos péptidos auto-monta para uma estrutura supermolecular: as formas peptídicas difenilalanina conjuntos tubulares e os péptidos auto-montagem de Boc-Phe-Phe-OH em ambos esferas ou fibras de acordo com o solvente 7,17,46. Nós misturado os dois peptídeos em certas proporções e caracterizadas as assembleias resultaram por microscopia eletrônica, microscopia de força e espectroscopia FT-IR. Os métodos demonstrou a formação de uma estrutura à base de péptido, que é constituída por elementos esféricos com um diâmetro de vários microns (1-4 mm), que são ligados por conjuntos alongados com um diâmetro de algumas centenas de nanómetros (~ 300-800 nm) . Os conjuntos de cadeias assemelham frisado na sua morfologia, como as estruturas esféricas parecem ser enfiada sobre oassembléias alongados. Nós, portanto, classificou essas assembléias "colares biomolecular". Os "colares biomoleculares" poderá servir como um novo biomaterial, como um agente de entrega de drogas ou como suporte para aplicações eletrônicas. Além disso, o processo que conduz à auto-montagem de péptidos podem ser utilizadas com outras classes de péptidos e biomoléculas. Isso pode levar a uma melhor compreensão das forças envolvidas na auto-montagem e a formação de novas estruturas ordenadas.
Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.
Protocol
1. Auto-montagem de Homoaromatic Dipeptídeos
- Pesa-se o péptido desejado na sua forma liofilizada (por exemplo, NH2-Phe-Phe-OH, Boc-Fen-Fen-COOH) e preparar uma solução de reserva dissolvendo o péptido em 1,1,1,3,3,3-hexafluoro -2-propanol (HFP) à concentração adequada (por exemplo, 100 mg / ml para o NH2-Phe-Phe-OH e Boc-Fen-Fen-COOH) 7,17,46.
- Misture a solução com vórtice e colocados sobre o banco até que o péptido seja dissolvido completamente e a solução parece claro (alguns minutos).
- Dilui-se a solução-mãe de péptido, com um solvente adequado, a uma concentração adequada (por exemplo, 2 mg / ml de NH2-Phe-Phe-OH em água destilada triplo (TDW) para a formação de nanotubos; por adição de 2 ul de péptido solução de estoque de 98 ul TDW, 5 mg / ml de Boc-Fen-Fen-COOH em etanol para a formação de estruturas esféricas).
- Manter a solução à TA durante 24hr.
- A fim de evitar qualquer preaggregation, preparar soluções de fresco para cada experiência.
2. Coassembly of Two Homoaromatic Dipeptídeos
- Prepara-se uma solução de etanol a 50% por mistura de volumes iguais de TDW e etanol absoluto. Use vortex para misturar as duas soluções.
- Pesar 2 mg do péptido NH2-Phe-Phe-OH e 1 mg do péptido de Boc-Phe-Phe-OH. Dissolve-se cada péptido em HFP para uma concentração de 100 mg / ml.
- Misturar as soluções de peptídeos usando vórtice e colocá-los no banco até os péptidos estão completamente dissolvidos e as soluções parecem claras.
- Misturar as soluções de péptidos para a relação desejada. Nesta experiência específica mistura de 10 ul de péptido NH2-Phe-Phe-OH com 6 ul de péptido Boc-Phe-Phe-OH (para uma razão final de 05:03, respectivamente). Devido a elevada volatilidade do solvente HFP, recomenda-se para preparar uma grande quantidade desta solução (em leaSão 10 mL).
- Use vórtice para misturar a solução estoque péptidos misturados.
- Dilui-se a solução estoque péptidos misturadas com etanol a 50% para a concentração final desejada. Nesta experiência específica, a fim de obter uma concentração final de 5 mg / ml para o NH2-Phe-Phe-OH e 3 mg / ml em vez do Boc-Phe-Phe-OH, respectivamente, adicionar 8 mL da solução de estoque péptidos misturados de 92 ul da solução de etanol a 50%. Use uma pipeta para misturar suavemente a solução.
- Manter a solução à TA durante 24 horas.
- Deve notar-se que, devido à natureza altamente volátil do solvente, as experiências são sensíveis a pequenas mudanças na concentração dos péptidos. Portanto, as soluções de reserva frescas devem estar preparados para cada experimento.
3. Caracterização das auto montado estruturas utilizando Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV)
- Após 24 horas de incubação, aplicar uma gota de 10 ul da solução de péptidos em enseada vidror deslizamento e seco à temperatura ambiente.
- Revestir a amostra sobre o vidro com uma camada fina de ouro (alguns nanómetros) utilizando um revestidor por crepitação durante 90 seg.
- Imagem assembléias usando SEM operando a 10-20 kV.
4. Caracterização das auto montado estruturas utilizando Microscopia Eletrônica de Transmissão (TEM)
- Coloque uma gota de 10 ul da solução de péptidos numa grelha de cobre de malha 200 coberta com carvão e estabilizada por um suporte de película de polímero.
- Após 1 min remover o excesso de líquido usando papel de filtro.
- Prepara-se uma solução de 2% de acetato de uranilo em TDW. Filtrar a solução através da unidade de filtro de 0,22 um.
- Para corar a amostra (coloração negativa), colocar uma gota de 10 ul de solução de acetato de uranilo na grelha.
- Depois de 30 seg remover o excesso de fluido utilizando papel de filtro. Deve notar-se que, apesar de coloração negativa melhora o contraste das imagens, ele não é essencial em todos os casos.
- Imagem da amostra no the grade por TEM operando a 120 kV.
5. Caracterização tridimensional das Assembléias por Microscopia de Força Atômica (AFM)
- Prepara-se uma amostra para a análise de AFM utilizando o procedimento descrito no ponto 3.1.
- Analisar a amostra sobre o vidro usando um instrumento AFM trabalhar no modo AC. Use vigas de silício com uma constante de mola de 3 N / m e uma freqüência de ressonância de 75 kHz.
- Comece a digitalização de uma grande área da grelha, a fim de encontrar a estrutura desejada. Em seguida, se concentrar em uma área menor específico e digitalizá-lo (o tamanho da digitalização foi de 2,5 mM x 2,5 mm para a imagem incluída no manuscrito).
6. Caracterização da Estrutura Secundária de FT-IR
- Aplicar uma gota de 30 ul da solução de péptidos para uma janela de CaF 2.
- Permitir que a solução a secar à temperatura ambiente.
- A adsorção de água no espectro de IR é a 1,650 cm1.Este pico é, no centro da banda de amida I da ligação peptídica. É também um pico característico para as estruturas helicoidais-α de péptidos e proteínas 47. A fim de ultrapassar este problema e evitar o sinal da água, uma troca de hidrogénio para deutério, deve ser realizada. Colocar uma gota de óxido de deutério (D 2 O), sobre a amostra de peptídeo seca. A queda deve ser grande o suficiente para cobrir completamente o depósito de peptídeo na janela.
- Deixar a amostra seca sob vácuo.
- Repita os passos 6.3 e 6.4 2x para assegurar a troca de hidrogênio-to-deutério máxima. Salve a amostra sob vácuo até a sua análise.
- Grave os espectros FT-IR utilizando um sulfato triglycine deuterado (DTGS) detector. O sistema de FT-IV inclui um gerador de gás de purga, a fim de evitar a humidade no ambiente da amostra. Para amostras de peptídeos curtos, é melhor para fazer a varredura da amostra de 2.000 x com uma resolução de 4 cm -1. Os valores mínimos de transmitância pode ser determinada pelo modoftware fornecido com o instrumento.
Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.
Representative Results
Este documento descreve um método para a formação de estruturas ordenadas na escala nano e micrómetro pelo auto-montagem de peptídeos. De modo a demonstrar este processo simples que apresentar e caracterizar o coassembly de dois péptidos aromáticos simples (Figura 1). Um dos péptidos é o NH2-Phe-Phe-OH (difenilalanina) péptido, que pode auto-montar em uma solução aquosa em estruturas tubulares ocas com dimensões nanométricas 7. O outro péptido é o seu análogo Boc protegido, Boc-Phe-Phe-OH. Este peptídeo podem formar estruturas fibrilares em soluções aquosas e conjuntos esféricos em etanol 17,46. Assumiu-se que estes péptidos seriam coassemble em uma estrutura, que combina os dois elementos citados. Utilizando a análise de SEM, que revelou que os péptidos misturados formada uma arquitectura de conjuntos esféricas com um diâmetro de vários micra ligados por estruturas alongadas com um diâmetro de alguns hundred nanómetros (Figura 2). Devido à elevada semelhança na morfologia às cordas frisadas, que denominou essas estruturas moleculares "colares". Análise AFM destas estruturas demonstrou claramente o seu arranjo tridimensional (Figura 3). Além disso, a análise SEM das diferentes regiões de diversas amostras indica que este processo ocorreu com um rendimento elevado (Figura 2b).
A análise FT-IR fornecida informação sobre a estrutura secundária dos conjuntos de peptídeos. O espectro de absorção da banda de amida I dos conjuntos esféricos formados pelo péptido Boc-Phe-Phe-OH (5 mg / ml, de etanol a 50%) mostrou um único pico que amida em 1657 centímetros -1 indicando uma hélice de conformação α. As estruturas tubulares formados por o péptido NH2-Phe-Phe-OH (2 mg / ml, de etanol a 50%) mostrou dois picos distintos, um de 1,613 centímetro -1 e a outra em 1682 centímetros -1. Estes picos correlacionados sagacidade ha β-folha estrutura secundária. O espectro de FT-IR das colares biomoleculares, formados pela coassembly dos dois peptídeos, diferiu da atribuição para cada péptido individual, que compreendia dois picos: um pico a 1.653 centímetros -1, o que corresponde a uma estrutura em hélice α e outro pico em 1684 centímetros -1 que se relaciona com um β-turn conformação (Figura 4) 48. A diferença entre os vários espectros indica uma estrutura única para colares biomoleculares.
Figura 1. Coassembly dos péptidos NH2-Phe-Phe-OH e Boc-Phe-Phe-OH. Ilustração esquemática do processo coassembly.
no "fo: src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2highres.jpg "src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2.jpg "/>
Figura 2. Electron análise microscopia dos colares moleculares; A) e B) micrografias; C) A micrografia TEM.
Figura 3. Imagem topografia tridimensional AFM dos colares moleculares.
Figura 4. Análise por FT-IR das diferentes estruturas de auto-montagem. Espectro de FT-IR obtidos a partir da amostra das esferas formadas por Boc-Phe-Phe-OH (vermelho), a estruturas tubulares fORMED por NH2-Phe-Phe-OH (verde) e os colares molecular formados pela coassembly destes dois péptidos (roxo).
Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.
Discussion
Em resumo, este estudo demonstra a facilidade com que os conjuntos com base em peptídeos podem ser formados in vitro. O processo envolve a péptidos e solventes comercialmente disponíveis, e isto ocorre espontaneamente sob as condições ambientes, mediante a adição de um solvente polar para o tubo de ensaio. É fundamental utilizar HFP como um solvente dos peptídeos, devido à baixa solubilidade dos péptidos em outros solventes orgânicos. Além disso, devido à alta volatilidade da HFP, é necessário preparar solução de estoque fresco para cada experiência. Além disso, o volume da solução-mãe deve ser superior a 10 ul e a transferência do péptido dissolveu-se o solvente polar (água) deve ser feito rapidamente.
Deve notar-se que este método para a solvatação e auto-montagem de que o péptido é uma abordagem possível, tipicamente utilizado para estes péptidos aromáticos. Outras abordagens, no entanto, são possíveis. Além disso, a concentração do estoque solut ião do péptido é alta em HFP nestas experiências, a fim de minimizar a concentração de HFP na solução final.
Este manuscrito apresenta também algumas das principais técnicas para a caracterização das estruturas à base de péptidos, como por exemplo AFM, TEM, SEM, e FT-IR. Usando técnicas de microscopia que é possível obter informação sobre a morfologia dos conjuntos. Uma vez que as dimensões destes conjuntos variar desde centenas de nanómetros a vários micrómetros, é suficiente utilizar microscopia electrónica de padrão para a sua caracterização. Microscópios ultra-alta resolução seria útil para estruturas que são menos do que 100 nm de diâmetro e quando imagens sem um revestimento condutor (por exemplo ouro) é desejado. Em alguns casos, o carregamento das estruturas por feixe de elétrons do microscópio eletrônico pode ocorrer devido à natureza orgânica da estrutura. Isto pode ser resolvido através de uma redução da tensão do sistema operativo.
t "> Análises adicionais, espectroscopia FT-IR, é um método de média resolução que fornece informações sobre a estrutura secundária das assembléias. Neste manuscrito, as medições foram realizadas em amostras secas, no entanto, é possível estudar a estrutura das assembléias na fase de solução usando uma célula de fluido.Tomados em conjunto, a abordagem aqui apresentados para a auto-montagem de peptídeos pode ser adaptado para outras classes de péptidos e que podem levar a uma melhor compreensão das forças e as interações durante o processo. Além disso, também pode levar à formação de novos conjuntos biomoleculares.
Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.
Disclosures
Os autores declaram que não têm interesses financeiros concorrentes.
Acknowledgments
Este trabalho foi apoiado pela Marie Curie Internacional Reintegração Grant e pela Fundação Alemã-Israel. Reconhecemos Mr. Yair Razvag para análise AFM.
Materials
| Name | Company | Catalog Number | Comments |
| NH2-Phe-Phe-OH | Bachem | G-2925.0001 | |
| Boc-Phe-Phe-OH | Bachem | A-3205.0005 | |
| 1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol | Sigma-Aldrich | 52512-100ML | |
| Ethanol absolute (Dehydrated) AR sterile | Bio-Lab Ltd. | 52555 | Blending with TDW for the preparation of 50% solution |
| Uranyl acetate | Sigma-Aldrich | 73943 | For negative staining. It is possible to work without it. |
| glass cover slip | Marienfeld Laboratory Glassware | 110590 | |
| TEM grids | Electron Microscopy Sciences | FCF200-Cu-50 | Formvar/Carbon 200 Mesh, Cu |
| Quantitive filter paper | Whatman | 1001055 | |
| Deuterium Oxide (D2O) | Sigma-Aldrich | 151882-100G | 99.9 atom % D |
| CaF2 window | PIKE Technologies | 160-1212 | 25 mm x 2 mm window. For FT-IR measurments |
| AFM tips | NanoScience Instruments | CFMR | Aspire probes, CFMR-25 series |
| Filter units | Millipore | SLGV033RS | Millex-GV, 0.22 μm, PVDF, 33 mm, gamma sterilized |
| SEM | FEI | Quanta 200 ESEM | |
| TEM | FEI | Tecnai T12 G2 Spirit | |
| AFM | JPK Instruments | A JPK NanoWizard3 | |
| FT-IR | Thermo Fisher Scientific | Nicolet 6700 advanced gold spectrometer | |
| FT-IR Purge | Parker | BALSTON FT-IR Purge Gas Generator model 75-52 | |
| OMNIC (Nicolet) software | Thermo Nicolet Corporation | For FT-IR spectra analysis | |
| Vortex mixer | Wisd Laboratory Equipment | ViseMix VM | |
| Weight | Mettler Toledo | NewClassic MS | |
| Sputter coater | Polaron | SC7640 Sputter Coater |
References
- Rajagopal, K., Schneider, J. P. Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications. Curr. Opin. Struc. Biol. 14, 480-486 (2004).
- Ulijn, R. V., Smith, A. M. Designing peptide based nanomaterials. Chem. Soc. Rev. 37, 664-675 (2008).
- Bong, D. T., Clark, T. D., Granja, J. R., Ghadiri, M. R. Self-assembling organic nanotubes. Angew. Chem. Int. Ed. 40, 988-1011 (2001).
- Vauthey, S., Santoso, S., Gong, H. Y., Watson, N., Zhang, S. G. Molecular self-assembly of surfactant-like peptides to form nanotubes and nanovesicles. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 5355-5360 (2002).
- Matsui, H., Gologan, B. Crystalline glycylglycine bolaamphiphile tubules and their pH-sensitive structural transformation. J. Phys. Chem. B. 104, 3383-3386 (2000).
- Hartgerink, J. D., Beniash, E., Stupp, S. I. Self-assembly and mineralization of peptide-amphiphile nanofibers. Science. 294, 1684-1688 (2001).
- Reches, M., Gazit, E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes. Science. 300, 625-627 (2003).
- Reches, M., Gazit, E. Molecular self-assembly of peptide nanostructures: mechanism of association and potential uses. Curr. Nanosci. 2, 105-111 (2006).
- Yuran, S., Razvag, Y., Reches, M. Coassembly of Aromatic Dipeptides into Biomolecular Necklaces. ACS Nano. 6, 9559-9566 (2012).
- Zhang, S. G. Emerging biological materials through molecular self-assembly. Biotechnol. Adv. 20, 321-339 (2002).
- Zhang, S. G. Fabrication of novel biomaterials through molecular self-assembly. Nat. Biotechnol. 21, 1171-1178 (2003).
- Hartgerink, J. D., Granja, J. R., Milligan, R. A., Ghadiri, M. R. Self-assembling peptide nanotubes. J. Am. Chem. Soc. 118, 43-50 (1996).
- Holmes, T. C., et al. Extensive neurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 6728-6733 (2000).
- Santoso, S., Hwang, W., Hartman, H., Zhang, S. G. Self-assembly of surfactant-like peptides with variable glycine tails to form nanotubes and nanovesicles. Nano Lett. 2, 687-691 (2002).
- Bellomo, E. G., Wyrsta, M. D., Pakstis, L., Pochan, D. J., Deming, T. J. Stimuli-responsive polypeptide vesicles by conformation-specific assembly. Nat. Mater. 3, 244-248 (2004).
- Reches, M., Gazit, E. Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides. Nano Lett. 4, 581-585 (2004).
- Reches, M., Gazit, E. Self-assembly of peptide nanotubes and amyloid-like structures by charged-termini-capped diphenylalanine peptide analogues. Isr. J. Chem. 45, 363-371 (2005).
- Park, J., Kahng, B., Kamm, R. D., Hwang, W. Atomistic simulation approach to a continuum description of self-assembled beta-sheet filaments. Biophys. J. 90, 2510-2524 (2006).
- Yan, X., et al. Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies. ChemEur. J. 14, 5974-5980 (2008).
- Yan, X., et al. Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2431-2434 (2007).
- Burkoth, T. S., et al. Structure of the beta-amyloid (10-35) fibril. J. Am. Chem. Soc. 122 (10-35), 7883-7889 (2000).
- Aggeli, A., et al. Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide beta-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98, 11857-11862 (2001).
- Hamley, I. W. Peptide fibrillization. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8128-8147 (2007).
- Maji, S. K., Haldar, D., Drew, M. G. B., Banerjee, A., Das, A. K. Self-assembly of beta-turn forming synthetic tripeptides into supramolecular beta-sheets and amyloid-like fibrils in the solid state. Tetrahedron. 60, 3251-3259 (2004).
- Jahn, T. R., Parker, M. J., Homans, S. W., Radford, S. E. Amyloid formation under physiological conditions proceeds via a native-like folding intermediate. Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 195-201 (2006).
- Shimada, T., Sakamoto, N., Motokawa, R., Koizumi, S., Tirrell, M. Self-assembly process of peptide amphiphile worm-like micelles. J. Phys. Chem. B. 116, 240-243 (2012).
- Sedman, V. L., et al. Surface-templated fibril growth of peptide fragments from the shaft domain of the adenovirus fibre protein. Protein Pept. Lett. 18, 268-274 (2011).
- Choi, S. -j, et al. Differential self-assembly behaviors of cyclic and linear peptides. Biomacromolecules. 13, 1991-1995 (2012).
- Ghosh, S., Reches, M., Gazit, E., Verma, S. Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2002-2004 (2007).
- Li, L. C., et al. Self-assembling nanotubes consisting of rigid cyclic gamma-peptides. Adv. Funct. Mater. 22, 3051-3056 (2012).
- Krysmann, M. J., et al. Self-assembly of peptide nanotubes in an organic solvent. Langmuir. 24, 8158-8162 (2008).
- Segman-Magidovich, S., et al. Sheet-like assemblies of charged amphiphilic alpha/beta-peptides at the air-water interface. ChemEur. J. 17, 14857-14866 (2011).
- Jayawarna, V., et al. Nanostructured hydrogels for three-dimensional cell culture through self-assembly of fluorenylmethoxycarbonyl-dipeptides. Adv. Mater. 18, 611-614 (2006).
- Mahler, A., Reches, M., Rechter, M., Cohen, S., Gazit, E. Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide. Adv. Mater. 18, 1365-1368 (2006).
- Ryan, D. M., Doran, T. M., Anderson, S. B., Nilsson, B. L. Effect of C-terminal modification on the self-assembly and hydrogelation of fluorinated Fmoc-Phe derivatives. Langmuir. 27, 4029-4039 (2011).
- Jung, J. P., Gasiorowski, J. Z., Collier, J. H. Fibrillar peptide gels in biotechnology and biomedicine. Biopolymers. 94, 49-59 (2010).
- Xing, B. G., et al. Hydrophobic interaction and hydrogen bonding cooperatively confer a vancomycin hydrogel: A potential candidate for biomaterials. J. Am. Chem. Soc. 124, 14846-14847 (2002).
- Gore, T., Dori, Y., Talmon, Y., Tirrell, M., Bianco-Peled, H. Self-assembly of model collagen peptide amphiphiles. Langmuir. 17, 5352-5360 (2001).
- Ashkenasy, N., Horne, W. S., Ghadiri, M. R. Design of self-assembling peptide nanotubes with delocalized electronic states. Small. 2, 99-102 (2006).
- Mizrahi, M., Zakrassov, A., Lerner-Yardeni, J., Ashkenasy, N. Charge transport in vertically aligned, self-assembled peptide nanotube junctions. Nanoscale. 4, 518-524 (2012).
- Ryu, J., Lim, S. Y., Park, C. B. Photoluminescent peptide nanotubles. Adv. Mater. 21, 1577-1581 (2009).
- Ryu, J., Kim, S. -W., Kang, K., Park, C. B. Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage. ACS Nano. 4, 159-164 (2010).
- Yan, X., Zhu, P., Li, J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures. Chem. Soc. Rev. 39, 1877-1890 (2010).
- Amdursky, N., et al. Blue luminescence based on quantum confinement at peptide nanotubes. Nano Lett. 9, 3111-3115 (2009).
- Maity, S., Jana, P., Maity, S. K., Haldar, D. Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier. Soft Matter. 7, 10174-10181 (2011).
- Adler-Abramovich, L., et al. Self-assembled organic nanostructures with metallic-like stiffness. Angew. Chem. Int. Ed. 49, 9939-9942 (2010).
- Pelton, J. T., McLean, L. R. Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure. Anal. Biochem. 277, 167-176 (2000).
- Haris, P. I., Chapman, D. The conformational analysis of peptides using fourier-transform IR spectroscopy. Biopolymers. 37, 251-263 (1995).
