Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove
Click here for the English version

Chemistry

Regards sur les interactions des acides aminés et Peptides avec matériaux inorganiques à l'aide d'une seule molécule de travail Spectroscopy

doi: 10.3791/54975 Published: March 6, 2017

Summary

Nous présentons ici un protocole pour mesurer la force des interactions entre une surface inorganique bien définie et soit des peptides ou des acides aminés par une seule molécule des mesures de spectroscopie de force au moyen d'un microscope à force atomique (AFM). Les informations obtenues à partir de la mesure est importante pour mieux comprendre le matériau interphase peptide-inorganique.

Abstract

Les interactions entre les protéines ou peptides et des matériaux inorganiques conduisent à plusieurs procédés intéressants. Par exemple, en combinant des protéines avec des minéraux conduit à la formation de matériaux composites ayant des propriétés uniques. En outre, le procédé de l'encrassement biologique indésirable est initiée par l'adsorption des molécules biologiques, principalement des protéines, sur les surfaces. Cette couche organique est une couche d'adhérence pour les bactéries et leur permet d'interagir avec la surface. Comprendre les forces fondamentales qui régissent les interactions à l'interface organique-inorganique est donc important pour de nombreux domaines de la recherche et pourrait conduire à la conception de nouveaux matériaux pour des applications optiques, mécaniques et biomédicales. Ce document démontre une technique de spectroscopie de force une seule molécule qui utilise un AFM pour mesurer la force d'adhérence entre soit des peptides ou des acides aminés et des surfaces inorganiques bien définies. Cette technique implique un protocole de fixation de la molécule biologique à l'AFMpointe à travers une liaison flexible covalente et une seule molécule des mesures de spectroscopie de force par microscope à force atomique. En outre, une analyse de ces mesures est inclus.

Introduction

or Start trial to access full content. Learn more about your institution’s access to JoVE content here

L'interaction entre les protéines et les minéraux inorganiques conduit à la construction de matériaux composites ayant des propriétés particulières. Cela comprend des matériaux à haute résistance mécanique ou des propriétés optiques uniques. 1, 2, par exemple, la combinaison de la protéine de collagène avec l'hydroxyapatite minérale génère soit des os mous ou durs pour les différentes fonctionnalités. 3 peptides courts peuvent également lier des matériaux inorganiques avec une grande spécificité. 4, 5, 6 La spécificité de ces peptides a été utilisé pour la conception de nouveaux matériaux magnétiques et électroniques, 7, 8, 9 fabrication des matériaux nanostructurés, croissance de cristaux, 10 et la synthèse de nanoparticules. 11 Comprendre le mécanisme sous - jacent des interactions entre des peptides ou des protéines et des matières inorganiques va donc nous permettre de concevoir de nouveaux matériaux composites avec l' amélioration des propriétés d' adsorption. En outre, depuis l'interphase des implants avec une réponse immunitaire est médiée par des protéines, une meilleure compréhension des interactions des protéines avec des matériaux inorganiques permettra d'améliorer notre capacité à concevoir des implants. Un autre domaine important qui implique des protéines interagissant avec des surfaces inorganiques est la fabrication de matériaux anti-salissures. 12, 13, 14, 15 encrassement biologique indésirable est un processus dans lequel les organismes se fixent sur une surface. Il a de nombreuses conséquences néfastes sur nos vies. Par exemple, l'encrassement biologique des bactéries sur les dispositifs médicaux conduit à des infections nosocomiales. Biofouling des organismes marins sur les bateaux et les grands navires augmente la consommation de carburant. 12, 16, 17, 18

Simple-molécule vigueur spectroscopie (SMFS), en utilisant un AFM, peut directement mesurer les interactions entre un acide aminé ou un peptide avec un substrat. 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26 D' autres méthodes telles que l' exposition sur phage, 27, 28 microbalance à cristal de quartz (QCM) 29 ou par résonance plasmonique de surface (SPR) 29, 30, 31, 32,ref "> 33 mesure les interactions des peptides et des protéines à des surfaces minérales en vrac. 34, 35, 36 Cela signifie que les résultats obtenus par ces procédés se rapportent à des ensembles de molécules ou d'agrégats. Dans SMFS, un ou très peu de molécules sont fixées à la pointe de l'AFM et de leurs interactions avec le substrat désiré est mesurée. Cette approche peut être étendue à l'étude du repliement des protéines en tirant sur la protéine à partir de la surface. En outre, il peut être utilisé pour mesurer les interactions entre les cellules et les protéines et la liaison des anticorps à leurs ligands. 37, 38, 39, 40 Le présent document décrit en détail comment attacher soit des peptides ou des acides aminés à la pointe de l' AFM en utilisant la chimie de silanol. En outre, le document explique comment effectuer les mesures de force et de la façon d'analyser larésultats.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Protocol

or Start trial to access full content. Learn more about your institution’s access to JoVE content here

1. Astuce Modification

  1. Achat de nitrure de silicium (Si 3 N 4) Les cantilevers AFM avec des pointes de silicium (Rayon cantilever nominal de ~ 2 nm).
  2. Nettoyez chaque cantilever AFM par trempage dans de l'éthanol anhydre pendant 20 min. Sec à température ambiante. Traiter ensuite les cantilevers en les exposant à plasma O 2 pendant 5 min.
  3. Suspendre les pointes propres ci-dessus (3 cm) un contenant méthyltriéthoxysilane de la solution et l'acide 3- (aminopropyl) triéthoxysilane dans un rapport de 15: 1 (v / v) dans un dessiccateur sous une atmosphère inerte (azote ou argon) et connecter le dessicateur une pompe à vide. Sous vide pendant 2 h pour former une monocouche de ces deux types de silanes mixtes.
  4. Utilisez un support de pointe métallique (fabriqué pour ce processus) pour placer les conseils sur une plaque chauffante. Puis sécher les conseils pendant 10 minutes à 70 ° C dans des conditions atmosphériques. Avant utilisation, nettoyer la plaque chauffante, support métallique et des pinces en utilisant l'éthanol.
  5. Refroidir les conseils de chambre température, puis immerger la pointe dans une solution de fluorénylméthyloxycarbonyle-PEG-N-hydroxysuccinimide (Fmoc-PEG-NHS, poids moléculaire 5000 Da) à une concentration de 5 mM dans du chloroforme contenant 0,5% (v / v) de triéthylamine pendant 1 h à température ambiante.
  6. Tremper les conseils dans le chloroforme pendant 5 min, puis le tremper dans du diméthylformamide (DMF) pendant 5 min supplémentaires. Afin de déprotéger le groupe Fmoc des molécules de PEG fixées, tremper les pointes de pipéridine à 20% (v / v) dans du DMF pendant 30 minutes. Tremper les conseils dans le DMF pendant 4 min, puis dans la N-méthyl-2-pyrrolidone (NMP) pour plus de 4 min. Répétez la séquence plongeant trois fois.
  7. Pour le couplage d'acides aminés, immerger la pointe dans une solution contenant de l'extrémité N-terminale de l'acide aminé protégé (AA) / diisopropyléthylamine (DIPEA) / 2- (1H-benzotriazol-1-yl) -1,1,3,3-tétraméthyluronium hexafluophosphate (HBTU), dans un rapport molaire de 1: 1: 1 à une concentration totale de 30 mM dans 5 ml de NMP pendant 1,5 h.
  8. Pour le couplage peptidique, tremper les conseils dans une solution suite 5 mlaining 40 mg du peptide protégé (N terminales et des chaînes latérales, par exemple Fmoc-Gln (Trt) -Pro-Ala-Ser (tBu) -Ser (tBu) -Arg (PBF) -Tyr (tBu) -COOH). , 15 mg d'acide 2- (1H-benzotriazol-1-yl) -1,1,3,3-tétraméthyluronium (HBTU) et 5 ml de DIPEA dans de la NMP pendant 2 h.
  9. Tremper les conseils en NMP pendant 4 min. Ensuite, pour protéger l'alésage libre / inaltéré NH 2 par le groupe acétyle, tremper les pointes pendant 30 minutes dans un mélange d'anhydride acétique / DIPEA dans un rapport molaire 4: 1 et une concentration totale de 0,65 M dans de la NMP.
  10. Pour le couplage peptidique, effectuer deux étapes supplémentaires.
    1. Afin de déprotéger les chaînes latérales du peptide, plonger les conseils dans une solution contenant 95% de TFA, 2,5% triisopropylsilane, et 2,5% d'eau pendant 1 h, puis laver avec du chloroforme et du DMF.
    2. Afin d'éliminer le groupe Fmoc du peptide, immerger les pointes dans 20% de pipéridine (v / v) dans du DMF pendant 30 minutes.
  11. trempez Séquentiellement le peptide / acide aminé-fonctionnaliserd conseils pour quatre minutes chacun dans du DMF (pour les peptides) ou NMP (pour les acides aminés), le chloroforme, 50% d'éthanol et de l'eau. Enfin sécher la pointe dans l'air.

2. Préparation de la surface

  1. Préparer le mica. Cliver les substrats (diamètre 9,9 mm) avant chaque utilisation en utilisant du ruban adhésif. Ensuite, laver les surfaces avec de l'eau distillée triple (TDW).
  2. Préparer TiO 2 revêtu de silicone.
    1. Découper la plaquette de silicium (100) en carrés de 2 cm à l'aide d'un stylo de diamant.
    2. Placer le substrat dans un tube à essai de 15 ml rempli avec de l'acétone et sonication pendant cinq minutes dans un bain à ultrasons. Ensuite, placer cette surface dans un tube à essai de 15 ml rempli avec de l'isopropanol et sonication pendant 5 min. Sécher le substrat en utilisant l'azote.
    3. Dissoudre l'agent tensio - actif (par exemple, Byk-348) dans de l' éthanol pour préparer une 5% (poids / volume). Ensuite, ajouter 0,02 ml de la solution d'agent tensio - actif à 2 mL de 30% de TiO 2 la dispersion.
    4. De la solution résultante, goutte-cast 0.2 mL sur un substrat Si propre.
    5. Recuire ces surfaces d'abandon coulé à 250 ° C pendant 2 h dans l'air. 41

3. molécule unique force Spectroscopie Mesures

  1. Fixer la surface souhaitée sur un support métallique de l'AFM disponible dans le commerce avec de la colle à deux composants. Placer le support métallique dans le support en verre de l'AFM, qui est façonnée comme une petite boîte de Pétri. Remplissez ce support avec un tampon Tris (50 mM pH = 7,4) ou tout support souhaité. Ensuite, placez le support sur la scène AFM au-dessous du support de pointe.
  2. Calibrer les cantilevers AFM avec des constantes de ressort variant entre 10 et 30 pN / nm , en utilisant la méthode de fluctuation thermique 26 (compris dans le logiciel de l' AFM) avec une incertitude absolue d'environ 10%.
  3. Mesurer la force de l'interaction en se rapprochant de l'acide aminé ou le bout peptidique fonctionnalisée sur le substrat jusqu'à ce qu'il soit en contact avec le substrat avec une compressionla force de ~ 200 pN puis rétracter immédiatement la pointe à des vitesses différentes, de 0,1 à 0,8 um / s, pour une distance de ~ 200 nm.

Analyse 4. Données

  1. Convertir les valeurs de déviation (V) à une force en multipliant la sensibilité de la photodiode (V / m) et en utilisant la constante de ressort déterminée expérimentalement. 42 Ceci est réalisé automatiquement par le logiciel de l' AFM.
    1. Pour obtenir des courbes FD avec un des événements de molécule unique, enregistrer plusieurs centaines de courbes (800-1,500). Obtenir deux pics dans une courbe de molécule unique: le premier pic indique que les interactions non spécifiques entre la pointe et la surface, et la deuxième correspond au pic de l'interaction spécifique de la molécule à la surface. Lorsque la courbe FD contiennent plus de ces deux pics, les jeter dans le calcul de la force la plus probable.
      REMARQUE: les événements d'adhésion Seulement simples sont pris en compte (de 10 à 30% des courbes). 43
  2. 44 juste avant la rupture pour obtenir un ensemble de taux de charge, qui sont ensuite utilisés pour la préparation d' histogrammes les taux de chargement apparents. Déduire les forces déliaison entre les peptides / acides aminés et de la surface du saut en vigueur après la séparation de la porte à faux à partir du substrat.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Representative Results

or Start trial to access full content. Learn more about your institution’s access to JoVE content here

Figure 1 présente la procédure de modification de la pointe. Dans la première étape, un traitement au plasma modifie la surface de la pointe de nitrure de silicium. La pointe présente des groupes OH. Ces groupes seront ensuite réagir avec les silanes. A la fin de cette étape, la surface de la pointe sera couverte par les groupes -NH 2 libre. Ces amines libres vont alors réagir avec Fmoc-NHS -PEG, une liaison covalente. Le groupe Fmoc de l'agent de liaison du PEG est éliminé par pipyridine, un réactif de déprotection. Enfin, la molécule d'acide aminé ou d'un peptide étudié est couplé par l'intermédiaire du groupe amine libre du PEG à l'aide du HBTU réactif de couplage.

Avec la pointe de l' AFM modifiée , il est possible d'étudier les interactions de l'acide aminé ou d'un peptide avec la surface (Figure 2). La molécule PEG sépare le peptide ou l'acide aminé de la pointe et leur permet de librement orienter. Un mesu force typiquerésultats Rement dans une courbe force-distance (figure 3). Cette courbe a un point de séparation de la pointe de la surface, et un événement unique molécule d'adhésion caractéristique. Le premier pic indique les interactions non spécifiques entre la pointe et la surface et le second pic se réfère à l'événement d'adhésion spécifique. De plusieurs centaines de courbes FD, il est possible de construire un histogramme en traçant le nombre d'événements d'adhérence par rapport à la force. L'application d'un ajustement gaussien sur ces histogrammes déterminera la force la plus probable (MPF).

Figure 1
Figure 1: Astuce procédure de modification. Représentation schématique de la modification chimique de la pointe de l'AFM. S'il vous plaît cliquer ici pour voir une version plus grande de cette figure.


Figure 2: SMFS dispositif expérimental. illustration schématique de la configuration de la spectroscopie de force une seule molécule pour mesurer les interactions entre les acides aminés ou de peptides et d'une surface souhaitée. S'il vous plaît cliquer ici pour voir une version plus grande de cette figure.

figure 3
Figure 3: Courbe force-distance. Une seule molécule courbes typiques FD pour la rupture (A) , le peptide Gln-Pro-Ala-Ser-Ser-Arg-Tyr d'une surface de mica, et (B) , la phénylalanine , l' acide aminé à partir d' une surface TiO 2. S'il vous plaît click ici pour voir une version plus grande de cette figure.

Figure 4
Figure 4: Les histogrammes complotent la Force le plus probable (MPF) et les graphiques tracent la Vs. force taux de charge. Histogrammes typiques des valeurs de (A) le peptide Gln-Pro-Ala-Ser-Ser-Arg-Tyr force de rupture à partir de mica (à un taux de 3,1 (N s ± 0,6 nN / = 7 8) de chargement), (B ) la phénylalanine acide aminé à partir de TiO 2 (à raison de 4,2 ± 0,7 nN / s (charge N = 79)). La force la plus probable (MPF) valeur a été calculée sur la base de l'ajustement gaussien (les lignes noires). La dépendance de chargement pour évaluer les forces de rupture pour (C) , le peptide Gln-Pro-Ala-Ser-Ser-Arg-Tyr et (D) la phenylalanine amino - acide. Les paramètres cinétiques ont été extrapolées à partir du tracé linéaire de la force en fonction du logarithme de la charge apparente ra mangé. S'il vous plaît cliquer ici pour voir une version plus grande de cette figure.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Discussion

or Start trial to access full content. Learn more about your institution’s access to JoVE content here

Les étapes 1.3, 1.4 et 1.7 dans le protocole devrait être effectué avec soin complet et d'une manière très douce. A l'étape 1.3, l'embout ne doit pas être en contact avec le mélange à base de silane et le procédé de silanisation doit être effectuée dans une atmosphère inerte (eau libre). 45 Ceci est fait dans le but d'empêcher la formation multicouche et parce que les molécules de silane subissent facilement l' hydrolyse en présence d'humidité. 45

A l'étape 1.4, la température et le temps doivent être conservés correctement. Avant l'étape 1.5 de départ, la pointe doit être refroidi à la température ambiante; sinon il sera endommagé. Dans l'étape de couplage (1,7), le HBTU et de l'acide aminé ou le peptide étudié doit être complètement dissous dans le mélange. Après le couplage, le lavage de la pointe avec les différents solvants devrait être fait d'une manière très douce pour éviter tout dommage à la pointe.

La technique peut être rapporté applié à un quelconque acide aminé ou un peptide. Pour modifier la pointe de silicium, nous utilisons silanes. Ceci est la chimie générale qui peut être modifiée. Par exemple, on peut utiliser soit deux ou un type de pégylé silane pour modifier la pointe. 23, 25, 26 Si la pointe est faite d'or, puis des groupes thiol peuvent être utilisés pour la modification de la pointe. protocoles alternatifs exploitent nitrilotriacétate (NTA) à terminaison linkers, capables de cibler l'histidine, ainsi que des protéines histidine recombinantes. Récemment, Lyubchenko et al. décrit la synthèse et l'examen d'un nouveau linker de polymère et a montré son application dans plusieurs expériences SMFS. La synthèse de l'agent de liaison est basée sur la chimie phosphoramidate bien développée (PA). Cette chimie permet une synthèse de routine des lieurs ayant des longueurs prédéterminées et la composition PA. Ces linkers sont homogènes en longueur et peuvent être résiliés avec divers groupes fonctionnels.En outre, les biomolécules peuvent être ancrés sur des substrats d'or ou des conseils à travers des groupes thiol natifs ou modifiés comme forme d'or des liaisons covalentes avec les atomes de soufre.

Cette méthode permet la mesure quantitative et détaillée de la force nécessaire pour détacher une molécule à partir d'une surface au niveau d'une seule molécule et non en vrac. Les applications futures de la technique comprennent l'attachement des protéines à la pointe et la conception de nouveaux matériaux hybrides. La conception et le développement de nouveaux matériaux composites et les surfaces fonctionnelles bénéficieront d'obtenir une compréhension fondamentale des interactions entre les protéines ou peptides avec des matériaux inorganiques. Le protocole fourni ici pour SMFS avec l'AFM peut servir comme un outil puissant pour étudier les interactions entre les protéines, les peptides et les acides aminés avec des surfaces différentes.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Disclosures

Les auteurs déclarent qu'ils ont aucun intérêt financier concurrents.

Materials

Name Company Catalog Number Comments
Silicon nitride (Si3N4) AFM cantilevers with silicon tips Bruker (Camarilo, CA, USA) MSNL10, nominal cantilevers radius ~2 nm 
Methyltriethoxysilane  Acros Organics (New Jersey, USA) For Silaylation of the AFM tip 
3-(Aminopropyl) triethoxysilane Sigma-Aldrich (Jerusalem, Israel) For Silaylation of the AFM tip
Triisopropylsilane Sigma-Aldrich (Jerusalem, Israel) Used for peptide deprotection
N-Ethyldiisopropylamine Alfa-Aesar (Lancashire, UK) Used for tip modification
Triethylamine Alfa-Aesar (Lancashire, UK) Used for tip modification
Piperidine Alfa-Aesar (Lancashire, UK) Used for tip Fmoc deprotection
Fluorenylmethyloxycarbonyl-PEG-N-hydroxysuccinimide  (Fmoc-PEG-NHS) Iris Biotech GmbH (Deutschland, Germany) Used as the covalent flexible linker  (MW = 5,000 Da)
2-(1H-benzotriazol-1-yl)-1,1,3,3,-tetramethyluronium hexafluorophosphate (HBTU) Alfa Aser (Heysham, England) Used as a coupling reagent. 
N-methyl-2-pyrrolidone (NMP) Acros Organics (New Jersey, USA) Used as Solvent in Tip modification procedure
DMF (dimethylformamide) Merck (Darmstadt, Germany) Used as Solvent in Tip modification procedure
Chloroform Bio-Lab (Jerusalem, Israel) Used as Solvent in Tip modification procedure
Ethanol (Anhydrous) Gadot (Netanya, Israel) Used as Solvent in Tip modification procedure
Trifluoro acetic acid (TFA) Merck (Darmstadt, Germany)
Acetic anhydride Merck (Darmstadt, Germany)
Peptides GL Biochem (Shanghai, China).
Phenylalanine and Tyrosine  Biochem (Darmstadt, Germany) 
30% TiO2 dispersion in the mixture of solvent 2-(2-Methoxyethoxy) ethanol (DEGME) and Ethyl 3-Ethoxypropionate (EEP) Applied Vision Laboratories (Jerusalem, Israel) (30%) in the mixture of solvent 2-(2 Methoxyethoxy) ethanol (DEGME) and Ethyl 3-Ethoxypropionate (EEP). Used for TiO2 substrate preparation
Mica substrates TED PELLA, INC. (Redding, California, USA) 9.9 mm diameter

DOWNLOAD MATERIALS LIST

References

  1. Addadi, L., Weiner, S. Control and design principles in biological mineralization. Angew. Chem., Int. Ed. 31, (2), 153-169 (1992).
  2. Meyers, M. A., Chen, P. Y., Lin, A. Y. M., Seki, Y. Biological materials: Structure and mechanical properties. Prog. Mater. Sci. 53, (1), 1-206 (2008).
  3. Villee, C. A. J. Book Review. Engl. J. Med. 309, (4), 247-248 (1983).
  4. Vallee, A., Humblot, V., Pradier, C. -M. Peptide interactions with metal and oxide surfaces. Acc. Chem. Res. 43, (10), 1297-1306 (2010).
  5. Peelle, B. R., Krauland, E. M., Wittrup, K. D., Belcher, A. M. Design criteria for engineering inorganic material-specific peptides. Langmuir. 21, (15), 6929-6933 (2005).
  6. Gabryelczyk, B., Szilvay, G. R., Linder, M. B. The structural basis for function in diamond-like carbon binding peptides. Langmuir. 30, (29), 8798-8802 (2014).
  7. Sarikaya, M., Tamerler, C., Jen, A. K. Y., Schulten, K., Baneyx, F. Molecular biomimetics: Nanotechnology through biology. Nat. Mater. 2, (9), 577-585 (2003).
  8. Tamerler, C., Sarikaya, M. Molecular biomimetics: Utilizing nature's molecular ways in practical engineering. Acta Biomater. 3, (3), 289-299 (2007).
  9. Seker, U. O. S., Demir, H. V. Material binding peptides for nanotechnology. Molecules. 16, (2), 1426-1451 (2011).
  10. Green, J. J., et al. Electrostatic ligand coatings of nanoparticles enable ligand-specific gene delivery to human primary cells. Nano Lett. 7, (4), 874-879 (2007).
  11. Grohe, B., et al. Control of calcium oxalate crystal growth by face-specific adsorption of an osteopontin phosphopeptide. J. Am. Chem. Soc. 129, (48), 14946-14951 (2007).
  12. Maity, S., Nir, S., Zada, T., Reches, M. Self-assembly of a tripeptide into a functional coating that resists fouling. Chem. Commun. 50, (76), 11154-11157 (2014).
  13. Das, P., Yuran, S., Yan, J., Lee, P. S., Reches, M. Sticky tubes and magnetic hydrogels co-assembled by a short peptide and melanin-like nanoparticles. Chem. Commun. 51, (25), 5432-5435 (2015).
  14. Burg, K. J. L., Porter, S., Kellam, J. F. Biomaterial developments for bone tissue engineering. Biomaterials. 21, (23), 2347-2359 (2000).
  15. Weiger, M. C., et al. Quantification of the binding affinity of a specific hydroxyapatite binding peptide. Biomaterials. 31, (11), 2955-2963 (2010).
  16. Pettitt, M. E., Henry, S. L., Callow, M. E., Callow, J. A., Clare, A. S. Activity of commercial enzymes on settlement and adhesion of cypris larvae of the barnacle Balanus amphitrite, spores of the green alga Ulva linza, and the diatom Navicula perminuta. Biofouling. 20, (6), 299-311 (2004).
  17. Schultz, M. P., Finlay, J. A., Callow, M. E., Callow, J. A. Three models to relate detachment of low form fouling at laboratory and ship scale. Biofouling. 19, 17-26 (2003).
  18. Cao, S., Wang, J., Chen, H., Chen, D. Progress of marine biofouling and antifouling technologies. Chinese Science Bulletin. 56, (7), 598-612 (2010).
  19. Wei, Y., Latour, R. A. Correlation between desorption force measured by Atomic Force Microscopy and adsorption free energy measured by surface plasmon resonance spectroscopy for peptide-surface interactions. Langmuir. 26, (24), 18852-18861 (2010).
  20. Li, Q., et al. AFM-based force spectroscopy for bioimaging and biosensing. RSC Advances. 6, 12893-12912 (2016).
  21. Meibner, R. H., Wei, G., Ciacchi, L. C. Estimation of the free energy of adsorption of a polypeptide on amorphous SiO2 from molecular dynamics simulations and force spectroscopy experiments. Soft Matter. 11, (31), 6254-6265 (2015).
  22. Xue, Y., Li, X., Li, H., Zhang, W. Quantifying thiol-gold interactions towards the efficient strength control. Nat. Commun. 5, 4348 (2014).
  23. Razvag, Y., Gutkin, V., Reches, M. Probing the interaction of individual amino acids with inorganic surfaces using atomic force spectroscopy. Langmuir. 29, 10102-10109 (2013).
  24. Das, P., Reches, M. Revealing the role of catechol moieties in the interactions between peptides and inorganic surfaces. Nanoscale. 8, 15309-15316 (2016).
  25. Das, P., Reches, M. Review insights into the interactions of amino acids and peptides with inorganic materials using single molecule force spectroscopy. Bioploymers-Pept. Sci. 104, 480-494 (2015).
  26. Maity, S., et al. Elucidating the mechanism of interaction between peptides and inorganic surfaces. Phys. Chem. Chem. Phys. 17, (23), 15305-15315 (2015).
  27. Whaley, S. R., English, D. S., Hu, E. L., Barbara, P. F., Belcher, A. M. Selection of peptides with semiconductor binding specificity for directed nanocrystal assembly. Nature. 405, (6787), 665-668 (2000).
  28. Tamerler, C., Oren, E. E., Duman, M., Venkatasubramanian, E., Sarikaya, M. Adsorption Kinetics of an engineered gold binding peptide by surface plasmon resonance spectroscopy and a quartz crystal microbalance. Langmuir. 22, (18), 7712-7718 (2006).
  29. Santos, O., Kosoric, J., Hector, M. P., Anderson, P., Lindh, L. Adsorption behavior of statherin and a statherin peptide onto hydroxyapatite and silica surfaces by in situ ellipsometry. J. Colloid Interface Sci. 318, (2), 175-182 (2008).
  30. Evans, E., Ritchie, K. Dynamic strength of molecular adhesion bonds. Biophys. J. 72, (4), 1541-1555 (1997).
  31. Micksch, T., Liebelt, N., Scharnweber, D., Schwenzer, B. Investigation of the peptide adsorption on ZrO2, TiZr, and TiO2 surfaces as a method for surface modification. ACS Appl. Mater. Interfaces. 6, (10), 7408-7416 (2014).
  32. Patwardhan, S. V., et al. Chemistry of aqueous silica nanoparticle surfaces and the mechanism of selective peptide adsorption. J. Am. Chem. Soc. 134, (14), 6244-6256 (2012).
  33. Thyparambil, A. A., Wei, Y., Latour, R. A. Determination of peptide-surface adsorption free energy for material surfaces not conducive to SPR or QCM using AFM. Langmuir. 28, (13), 5687-5694 (2012).
  34. Hnilova, M., et al. Effect of molecular conformations on the adsorption behavior of gold-binding peptides. Langmuir. 24, (21), 12440-12445 (2008).
  35. Sano, K., Sasaki, H., Shiba, K. Utilization of the pleiotropy of a peptidic aptamer to fabricate heterogeneous nanodot-containing multilayer nanostructures. J. Am. Chem. Soc. 128, (5), 1717-1722 (2006).
  36. Chen, H., Su, X., Neoh, K. -G., Choe, W. -S. Context-dependent adsorption behavior of cyclic and linear peptides on metal oxide surfaces. Langmuir. 25, (3), 1588-1593 (2008).
  37. Zlatanova, J., Lindsay, S. M., Leuba, S. H. Single molecule force spectroscopy in biology using the atomic force microscope. Prog. Biophys. Mol. Biol. 74, (1-2), 37-61 (2000).
  38. Wang, C. Z., Yadavalli, V. K. Investigating biomolecular recognition at the cell surface using atomic force microscopy. Micron. 60, 5-17 (2014).
  39. Galler, K., Brautigam, K., Grobe, C., Popp, J., Neugebauer, U. Making a big thing of a small cell - recent advances in single cell analysis. Analyst. 139, (6), 1237-1273 (2014).
  40. Carvalho, F. A., Martins, I. C., Santos, N. C. Atomic force microscopy and force spectroscopy on the assessment of protein folding and functionality. Arch. Biochem. Biophys. 531, (1-2), 116-127 (2013).
  41. Azoubel, S., Magdassi, S. Controlling adhesion properties of SWCNT-PET films prepared by wet deposition. ACS Appl. Mater. Interfaces. 6, (12), 9265-9271 (2014).
  42. Jaschke, M., Butt, H. J. Height calibration of optical-lever atomic-force microscopes by simple laser interferometry. Rev. Sci. Instrum. 66, (2), 1258-1259 (1995).
  43. Evans, E., Kinoshita, K., Simon, S., Leung, A. Long-lived, high-strength states of ICAM-1 bonds to beta(2) integrin, I: Lifetimes of bonds to recombinant alpha(L) beta(2) under force. Biophys. J. 98, (8), 1458-1466 (2010).
  44. Bouchiat, C., et al. Estimating the persistence length of a Worm-Like Chain molecule from force-extension measurements. Biophys. J. 76, (1), 409-413 (1999).
  45. Pick, C., Argento, C., Drazer, G., Frechette, J. Micropatterned Charge Heterogeneities via Vapor Deposition of Aminosilanes. Langmuir. 31, (39), 10725-10733 (2015).
  46. Berquand, A., et al. Antigen binding forces of single antilysozyme Fv fragments explored by atomic force microscopy. Langmuir. 21, 5517-5523 (2005).
  47. Kienberger, F., et al. Recognition Force Spectroscopy Studies of the NTA-His6 Bond. Single Molecules. 1, 59-65 (2000).
  48. Tong, Z., Mikheikin, A., Krasnoslobodtsev, A., Lv, Z., Lyubchenko, Y. L. Novel polymer linkers for single molecule AFM force spectroscopy. Methods. 60, 161-168 (2013).
  49. Ulman, A. Formation and Structure of Self-Assembled Monolayers. Chem. Rev. 96, 1533-1554 (1996).
  50. Andolfi, L., Bizzarri, A. R., Cannistraro, S. Electron tunneling in a metal-protein-metal junction investigated by scanning tunneling and conductive atomic force spectroscopies. Appl. Phys. Lett. 89, 183125 (2006).
Regards sur les interactions des acides aminés et Peptides avec matériaux inorganiques à l'aide d'une seule molécule de travail Spectroscopy
Play Video
PDF DOI DOWNLOAD MATERIALS LIST

Cite this Article

Das, P., Duanias-Assaf, T., Reches, M. Insights into the Interactions of Amino Acids and Peptides with Inorganic Materials Using Single-Molecule Force Spectroscopy. J. Vis. Exp. (121), e54975, doi:10.3791/54975 (2017).More

Das, P., Duanias-Assaf, T., Reches, M. Insights into the Interactions of Amino Acids and Peptides with Inorganic Materials Using Single-Molecule Force Spectroscopy. J. Vis. Exp. (121), e54975, doi:10.3791/54975 (2017).

Less
Copy Citation Download Citation Reprints and Permissions
View Video

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter