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Zusammensetzung und Eigenschaften der Aquafaba: Wasser erholt kommerziell Dosen Kichererbsen

Published: February 10, 2018 doi: 10.3791/56305

Summary

Aquafaba ist eine zähflüssige Saft aus Kichererbsen aus der Dose, wenn kräftig gerührt, produziert einen relativ stabilen weißen Schaum oder Schaum. Das primäre Forschungsziel ist es, die Komponenten des Aquafaba zu identifizieren, die viscosifying/Verdickung Eigenschaften mittels Kernspinresonanz (NMR), Ultrafiltration, Elektrophorese und Peptid tragen Masse Fingerabdruck.

Abstract

Kichererbsen und andere Hülsenfrüchte werden häufig als Konserven in eine dicke Lösung oder eine Salzlake verpackt verkauft. Diese Lösung wurde kürzlich gezeigt, dass stabile Schäume und Emulsionen zu produzieren und fungieren als Verdickungsmittel. Vor kurzem erweiterte Interesse an dieses Produkt über das Internet, wo es vorgeschlagen wird, dass diese Lösung, jetzt genannt Aquafaba durch eine wachsende Community, ist, einen Ersatz für Ei und Milch-Protein verwendet. Wie Aquafaba sowohl neue ist und wenig durch eine Internet-basierte Community entwickelt der Zusammensetzung oder Eigenschaften bekannt ist. Aquafaba wurde von 10 kommerzielle Dose Kichererbsen Produkte erholt und Korrelationen zwischen den Aquafaba Zusammensetzung, Dichte, Viskosität und schäumenden Eigenschaften wurden untersucht. Proton NMR wurde verwendet, um Aquafaba Zusammensetzung vor und nach der Ultrafiltration durch Membranen mit unterschiedlichem Molekulargewicht Schnitt charakterisieren Offs (MWCOs 3, 10 oder 50 kDa). Ein Protokoll für Elektrophorese und Peptid Masse Fingerabdruck wird ebenfalls dargestellt. Diese Methoden zur Verfügung gestellt wertvolle Informationen über Bauteile verantwortlich für Aquafaba funktioneller Eigenschaften. Diese Informationen ermöglichen die Entwicklung von Praktiken, standard kommerzielle Aquafaba Produkte zu produzieren und kann helfen Verbraucher Produkte der überlegene oder konsequente Dienstprogramm auswählen.

Introduction

Zunehmend werden vegetarische Produkte entwickelt, die die Eigenschaften von Fleisch, Milch und Eiern zu imitieren. Die funktionellen Eigenschaften der Hülsenfrüchte sind wichtig für ihre aktuellen Anwendungen im Lebensmittelbereich und ihre Eigenschaften sind in der Entwicklung von Ersatz für tierisches Eiweiß erforscht. Zum Beispiel Milchalternativen Verkäufe waren 8,8 Milliarden US-Dollar im Jahr 2015 und dieser Markt wächst rasant. Dieser Markt wird voraussichtlich bis 2024 auf $ 35,06 Milliarden anwachsen. Darüber hinaus ist der Aufwärtstrend in der Nachfrage nach pflanzlichen Milchaustauscher teilweise eine Folge der Verbraucher gesundheitliche Bedenken hinsichtlich Cholesterin, Antibiotika und Wachstumshormone, die oft in Milch Produktion1verwendet. Ähnlich, pflanzliches Eiweiß und Hydrokolloid Ei Milchaustauscher Märkte rasant und eine zusammengesetzte jährliche Wachstumsrate von 5,8 % dürfte für diese Materialien in den nächsten 8 Jahren mit einem Umsatz von 1,5 Milliarden US-Dollar im Jahr 20262erwartet. Eine wachsende Zahl von Konsumenten bevorzugen Vegan Proteinquellen, Allergen Diäten und reduziert CO2-Fußabdruck für Food-Produkte. Nachfrage nach Puls-basierte Produkte, vor allem aus Linsen, Kichererbsen und Bohnen Faba sind aufgrund der hohen Eiweißgehalt, Ballaststoffe und niedrigem gesättigtes Fett Inhalt der Pulse3stetig. Hülsenfrüchte enthalten auch sekundäre Pflanzenstoffe mit potenziell positive biologische Aktivität4.

Kommerzielle Organisationen, Wissenschaftler und Privatpersonen wurden verschiedene Ansätze, um zu kommunizieren, die Qualitätseigenschaften der Kichererbse Ei und Milch-Ersatz basiert. Gugger Et Al. 5 ein Milch-wie Produkt von hoher Stärke Körner einschließlich Adzuki Bohnen und Kichererbsen hergestellt. In ihrer beschriebenen Methoden versucht die Befürworter zu zeigen, dass ihr Produkt einzigartig und anders als "Aquafaba"6. Bei einem anderen kommerziellen Ansatz von Tetrick Et Al. aufgeklärt 7 ein pflanzlicher Ei-Ersatz wurde entwickelt. Ihre Patentanmeldung beschreibt Methoden zur Kombination Puls Mehl mit bekannten Verdickungsmitteln, die die Funktion des Eiweiß in gebackenen Materialien zu emulieren. Typische Formeln sind 80-90 % Puls Mehl und 10-20 % Verdickung Zusatzstoffe.

Peer-Review Literatur auch zeigt die Funktionalität möglich mit Kichererbsen und hat gezeigt, dass Albumin Proteinfraktionen gewonnenen Kabuli und Desi Kichererbsenmehl gute Emulgierung Eigenschaften haben. Sie haben auch einen signifikanten Effekt der Kichererbse Quelle auf dem Albumin Ertrag und Leistung8gefunden.

Nach dem ersten Internet-Bericht beschreibt "Aquafaba" französischer Küchenchef Joël Roessel zeigt eine open-Source-Bewegung die Nützlichkeit des Aquafaba als Ersatz für Eiweiß und Milch-Protein in vielen Food-Anwendungen. Es gibt viele hoch angesehene Web-Seiten und YouTube-Videos zeigen die Einbindung des Aquafaba in Lebensmitteln, die die Qualitäten des Eises zu emulieren Sahne, Baiser, Rührei, Käse, Mayonnaise und Sahne. Die meisten Pioniere, die die open-Source Aquafaba Anwendungen (Rezepte) erhalten ihr Material durch Anstrengung aus der Dose Kichererbsen und mit der Flüssigkeit in ihren Rezepten. Diese Personen sind meist nicht ausgebildete Wissenschaftler. Video Kommentare Abschnitte zeigen, dass die Befragten die Rezepte kopiert haben und einige es versäumt haben, die Erfolge der Aquafaba Verfechter zu replizieren.

Alle drei Ansätze (Unternehmen, wissenschaftlichen und open-Source) zur Entwicklung von Ei und Milch-Ersatz haben Verdienst aber uns fehlt einen wichtigen Aspekt. Angewandte Wissenschaftler, grundlegende Wissenschaftler und Einzelpersonen Verkündung Puls-basierten Produkten haben unvollständig gekennzeichnet und standardisiert ihre input-Material. Standardisierung des Produkts für einen bestimmten Einsatzzweck ist eine industrielle üblich. Kichererbsen-Sorten nicht für Aquafaba Qualität standardisiert wurden und Konservenindustrie Branchenpraktiken sind standardisiert, um konsistente Kichererbsen nicht Aquafaba zu produzieren.

Basierend auf Studien von anderen Rohstoffen, ist es vorhersehbar, dass Genotyp und Umwelt zu Puls Aquafaba Qualität beitragen werden. Es ist bekannt, dass Genotyp und Umwelt Kabuli Kichererbsen canning Eigenschaften9beeinflussen. In der Regel sind genotypischen Effekte zwischen verwandten Arten großer und kleiner innerhalb einer Spezies. Variation in physikalischen und chemischen Eigenschaften kann durch die Erhaltung der Identität, die die Auswahl von Sorten mit gewünschten Eigenschaften können minimiert werden. Auswirkungen auf die Umwelt auch groß sein können und werden von Qualitätsbewertung verwaltet und mischen zu standard-Performance in bestimmten tests10.

Es gibt viele genetisch unterschiedliche Sorten von Kichererbse in der kommerziellen Produktion. Für Beispiele, die University of Saskatchewan Crop Development Centre, eine wichtige Quelle für kommerzielle Kichererbsen Keimplasma hat 23 Kichererbsen Sorten seit 1980 veröffentlicht von denen 6 derzeit in Kanada zum Anbau empfohlen werden. Während wissenschaftliche Manuskripte oft die Sorte, die in einer Prüfung verwendet beschreiben, zeigten die Patente und die Internet-Seiten, die befragt wurden nicht an die Sorte verwendet oder die Herkunft der Kichererbsen. Die Standardisierung von Sorten und Handhabung könnte helfen, Benutzer erhöhen Sie ihren Erfolg im Umgang mit Kichererbsen, aber diese Information ist nicht für Dose Kichererbsen-Produkte verfügbar.

Das Ziel dieser Forschung ist es, die Aquafaba Komponenten zu bestimmen, die schäumende Eigenschaften beitragen. Hier die rheologischen Eigenschaften der Aquafaba von kommerziellen Kichererbse Marken wurden verglichen und die chemischen Eigenschaften wurden durch NMR, Elektrophorese und Peptid untersucht Masse Fingerabdruck. Nach unserer Kenntnis ist dies die erste Forschung beschreibt die chemische Zusammensetzung und die funktionellen Eigenschaften der einzelnen Aquafaba Viscosifier.

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Protocol

Trennung der Aquafaba von Kichererbsen

  1. Erhalten Dosen von Kichererbsen aus Nahversorger und öffnen Sie mit einem manuellen Dosenöffner.
  2. Label-Dosen von A bis J.
  3. Separate Kichererbsen aus Aquafaba mit einem Edelstahl Küche Sieb vernetzt und Wägen Sie die getrennten Kichererbsen und Aquafaba.

Erhalten Sie eine Probe der Vertreter von Kichererbsen und Aquafaba für die chemische Analyse.

  1. Wählen Sie nach dem Zufallsprinzip zehn Kichererbsen nach der Entleerung der Aquafaba um den Feuchtigkeitsgehalt zu ermitteln.
  2. Legen Sie die ausgewählten Kichererbsen in eine Trocknung Zinn und Wärme bei 100 ± 2 ° C für 16-18 h in einem Trockenofen.
  3. Nach dem Trocknen Schleifen Sie die Kichererbsen zu einem Pulver zur weiteren Verwendung (z.B. Protein und Carbon Content-Analyse).
  4. Freeze Aquafaba und Aquafaba Schaum aus jeder Quelle bis-20 ° C und dann in eine Gefriertrocknungsanlage trocknen. Der getrocknete Aquafaba wird für Stickstoff und Kohlenstoff Bestimmung verwendet werden.

Aquafaba funktionelle Eigenschaften

  1. Aquafaba Viskosität bei 25 ° C mit einer Schale Tasse Nr. 2 zu bestimmen.
    1. Tauchen Sie den Shell-Cup in der Aquafaba.
    2. Notieren Sie den Zeitaufwand für die Tasse11abtropfen lassen. Ein Timer wird gestartet, wenn die Tasse war aus dem Aquafaba gehoben und gestoppt, wenn der Stream verlassen den Cup stoppt.
    3. Die Aquafaba Viskosität kann ermittelt werden, durch ein Diagramm geliefert mit dem Cup, der Viskosität und Entwässerung Zeit bezieht.
  2. Schäumende Fähigkeit
    1. Mischen Sie die Aquafaba-Lösung (100 mL) in einer Edelstahlschüssel mit einem Handmixer bei Geschwindigkeitseinstellung von 10 für 2 min.
    2. Notieren Sie das Schaumvolumen sofort nach dem Mischen 100 mL der Aquafaba Lösung als Vf100 indem man den Schaum in einem abgestuften Messbecher.
    3. Lassen Sie den Schaum zu stehen und trocknen im Laufe der Zeit zu beobachten Schaumstabilität und eine Probe des getrockneten Schaums.

Farbparameter Kichererbsen Saatgut

  1. Nach dem Zufallsprinzip wählen Sie Kichererbsen Samen aus jeder Dose für Farbbestimmung aus.
  2. Die Hunter-Lab-Colorimeter mit weiß, schwarz und Referenz-Standards vor Messungen zu kalibrieren.
  3. Farbe Koordinatenwerte werden anhand der CIE-Lab System12, darunter L (positive stellt weiß und 0 stellt dunkel), eine (positive ist rot und negativen ist grün), und b (positive ist gelb und negativen ist blau) in dreifacher mit Tageslicht 65°.

Protein und Kohlenstoffgehalte

  1. Bestimmen Sie Gehalt an Eiweiß und CO2 durch Verbrennung mit einer elementaren Analyzer13. Protein-Inhalt wird als Stickstoffgehalt multipliziert mit 6,2514geschätzt.

Feuchtigkeit-Inhalt

  1. Bestimmen Sie Saat- und Aquafaba Feuchtigkeitsgehalt durch Heizung Proben bei 100 ± 2 ° C für 16-18 h in einem trocknen Backofen15.

NMR-Spektrometrie

  1. Vorbereitung der Probe
    1. Zentrifugieren Sie vor Spektrometrie Aquafaba Proben bei 9200 × g für 10 Minuten. Durchlaufen Sie den Überstand nach der Zentrifugierung 0,45 µm Spritze Filter (25 mm Spritze Filter mit Polytetrafluorethylen (PTFE) Membran). Übertragen Sie die Aquafaba Probe (0,4 mL) in ein NMR Röhrchen Wuth 50 mg hinzugefügt Deuteriumoxid innen und Thema der Probe für NMR-Analyse.
    2. Für die getrockneten Schaumprobe zuvor beschrieben die Probe (25 mg) ist in Deuteriumoxid (500 mg) und die Lösung ist NMR-Analyse unterzogen.
    3. Legen Sie alle Proben für 13C-NMR und 1H-NMR in aufgestellter 5 mm NMR Röhrchen. Fügen Sie Deuteriumoxid und 3-(Trimethylsilyl) Propionsäure-2,2,3,3-d4 saures Natriumsalz (TMSP) zu jedem NMR-Röhrchen ein Lösungsmittel Sperre Signal liefern und handeln als interner Standard, beziehungsweise.
  2. NMR-Bedingungen
    1. Proton NMR-Spektren mit einem 500 MHz NMR oder ähnliche Hochfeld-NMR-Spektrometer zu erwerben) mit mindestens 16 Scans pro Spektrum mit einem Wasser Unterdrückung zu programmieren, wie z. B. die Doppelimpuls Feld Farbverlauf Spin echo Proton NMR (DPFGSE-NMR) Puls Sequenz16.
    2. Passen Sie die spektrale Verschiebung um TMSP Peak bei 0 ppm legen dann die Integrations-Software verwenden, um relativen Mengen von Verbindungen, die bestimmen.

Elektrophorese

Hinweis: Für diesen Schritt war Aquafaba, die die stabilsten Schaum (Marke H) ergab ausgewählt. Diese Marke enthalten nicht Salz.

  1. Vorbereitung der Probe
    1. Aquafaba zu den oberen Behälter von drei zentrifugale regeneriert Zellulose Ultrafiltration Geräte jeweils mit unterschiedlichem Molekulargewicht Schnitt einzuführen und Nachteile (MWCOs) von 3, 10 oder 50 kDa.
    2. Legen Sie die zentrifugale Filtereinheiten in einer geeigneten Zentrifuge bei 4 ° C und Zentrifuge bei 3900 × g 2 h um überstand und Retentat Fraktionen zu erhalten. Der Überstand Fraktionen wurden für 1H-NMR-Analyse von kleineren Molekülen in Ermangelung von höheren Molekulargewicht (MW) Arten verwendet. 3 kDa Membran Retentat Bruchteil wurde für elektrophoretische Trennung verwendet, da man glaubte, dass diese Membran die meisten Proteine binden würde.
    3. Schätzen Sie die Proteingehalte beide überstand und retenate mit einer modifizierten Bradford-Methode mit Rinderserumalbumin als ein standard-17.
    4. Proben der Überstand und Retentat Brüche in Eppendorf Tubes und unterziehen Sie diese Fraktionen Schütteln bei einer Frequenz von 25 pro s (10 min) in eine geeignete Shaker-18. Beobachten Sie die geschüttelte Lösung um festzustellen, ob ein Schaum aus schütteln gebildet hat.
    5. Lösen sich das Retentat der Ultrafiltration Gerät für eine zweite Zentrifugation Behandlung zu Diafilteration 2,0 mL destilliertem Wasser hinzufügen. Vorbehaltlich der Ultrafiltration Gerät eine zweite Zentrifugation bei 4 ° C und 3900 × g 2 h.
    6. Mischen Sie das Retentat (0,025 g) mit 1 mL 0,02 M Tris-HCl pH 7.4 oder Phosphat-gepufferte Kochsalzlösung (PBS) pH 7.4 Protein aufzulösen.
    7. Zentrifugieren Sie die Mischung bei 21000 X g für 1 min.
    8. Mithilfe des Überstands um Proteingehalt unter Verwendung der modifizierten Bradford wie bereits erwähnt zu bestimmen.
  2. Elektrophoretische Trennung
    Hinweis: Die 3 kDa MWCO Membran Retentat (oben beschrieben) unterliegt elektrophoretische Abscheidung mittels Sodium Dodecyl Sulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE).
    1. Bereiten Sie mit einem 15 % Polyacrylamid Lösung von Gel und eine 5 % Polyacrylamid Stapeln Gel Polyacrylamid-Gele.
    2. Eine Spur von Gel und PageRuler Prestained Protein Ladder mit einer Reichweite von 10-170 kDa eine separate Polyacrylamid-Gel Lane eine Stichprobe von 20 µg Protein zuweisen.
    3. Unterliegen Sie die Gele ein elektrischer Strom in einer Mini-Protein Tetra Zellsystem als von Laemmli (1970)19geändert. Für Elektrophorese Betriebsbedingungen gel färben und Entfärben folgen Ratanapariyanuch Et al. (2012) 20.

Peptid Masse Fingerabdruck

Hinweis: Schneiden Sie Bands aus dem SDS-PAGE-Gel von 3 kDa Retentat (MWs von ca. 8, 10, 13, 14, 15, 20, 22, 31, 37, 55 und 100 kDa) für Trypsin-Verdauung nach Ratanapariyanuch Et Al. (2012) 20 und Masse spektrale Analyse durchführen.

  1. In-Gel-Verdauung
    1. De-Fleck die Bands zweimal durch Eintauchen in 100 µL 200 mM Ammonium Bicarbonat (NH4HCO3) in 50 % Acetonitril (ACN) und bei 30 ° C für 20 min inkubieren.
    2. Nach der Fertigstellung der de-Färbung, behandeln die Gel-Proben mit ACN (100 µL) für 10 min und dann trocken unter Vakuum, unter Verwendung eines zentrifugalen Vakuum Verdampfers für 15 min bei Raumtemperatur.
    3. Tauchen Sie die getrockneten Gel Proben in 100 µL 10 mM Dithiothreitol (DTT) in 100 mM NH4HCO3 Lösung und inkubieren Sie bei 56 ° C für 1 h.
    4. Entfernen Sie überschüssige Reduzierung Puffern und ersetzen Sie es mit 100 µL Puffer [100 mM Iodoacetamide Massenspektrometrie (MS) Grade Wasser] Alkylantien.
    5. Inkubieren Sie die Gel-Proben bei Raumtemperatur im Dunkeln für 30 min.
    6. Wash Gel Proben zweimal mit 200 mM NH4HCO3 (100 µL), schrumpfen die Gele durch Eintauchen in ACN (100 µL), erneut die Gele mit 200 mM NH4HCO3 (100 µL) anschwellen und wieder schrumpfen durch die Behandlung mit ACN (100 µL).
    7. Abtropfen Sie die ACN und trocknen Sie die Gel-Proben unter Vakuum in einem zentrifugalen Vakuum Verdampfer für 15 Minuten.
    8. Wieder anschwellen getrockneten Gel Proben mit 20 µL Trypsin Puffer (50 ng/µL Trypsin in 1:1,200 mM NH4HCO3: Trypsin-Stammlösung) gefolgt durch Zugabe von 30 µL 200 mM NH4HCO3 zu jeder Probe.
    9. Inkubieren Sie Proben auf einem Thermomixer über Nacht bei 30 ° C mit Schütteln bei 300 u/min.
    10. Stoppen Sie die Trypsin-Verdauung-Reaktion durch Zugabe von 1/10 der Endvolumen (Volumen der Mischung nach Schritt 8) 1 % Trifluoracetic Säure und Gel Proben mit 100 µL 0.1 % Trifluoracetic Säure in 60 % ACN und trocken unter Vakuum mit einem zentrifugalen entziehen tryptic Peptide Vakuum-Verdampfer.
    11. Speichern Sie tryptic Peptide in-80 ° C vor der massenspektrometrischen Analyse.
  2. Massenspektrometrie
    1. Rekonstituieren tryptic Peptide durch Zugabe von 12 µL MS Klasse Wasser: ACN: Ameisensäure (97:3:0.1, V/V) und dann Wirbel für 1 bis 2 min Peptide aufzulösen.
    2. Zentrifugieren Sie die resultierende Lösung bei 18.000 g für 10 min bei 4 ° C.
    3. Übertragen Sie Lösung Aliquote (10 µL) auf MS Vials für flüssige Chromatographie-Tandem-Massenspektrometrie (LC-MS/MS) Analyse auf einem Quadrupol Time-of-Flight (QTOF) Massenspektrometer mit einer Flüssigchromatographie-Instrument und ein LC-MS-Schnittstelle ausgestattet.
    4. Führen Sie Peptid chromatographische Trennung mit einem Hochleistungs-HPLC-Chip: bestehend aus einer 360 nL Bereicherung Spalte und eine 75 µm × 150 mm Trennsäule, beide voller C18-A 180 Å, 3 µm stationäre Phase.
    5. Proben auf die Bereicherung Säule mit 0,1 % Ameisensäure in Wasser bei einer Durchflussmenge von 2,0 µL/min zu laden.
    6. Übertragen Sie Proben aus der Spalte "Bereicherung" auf die analytische Säule.
    7. Peptid-Trennung-Voraussetzungen sind: ein linearer Farbverlauf Lösungsmittelsystem bestehend aus Lösungsmittel eine (0,1 % Ameisensäure im Wasser) und Lösungsmittel B (0,1 % Ameisensäure ACN). Die lineare Farbverlauf beginnt mit 3 % Lösungsmittel B, das zu 25 % Lösungsmittel B über 50 min erhöht. Lösungsmittel B erhöht von 25 bis zu 90 % über 10 min bei einer Durchflussrate von 0,3 µL/min.
    8. Erwerben Sie positiv-Ionen Elektrospray Masse spektralen Daten mit Hilfe einer Kapillare Spannung auf 1900 V eingestellt, das Fragment Ion auf 360 V eingestellt und das Trocknungsgas (Stickstoff) bei 225 ° C mit einer Flussrate von 12,0 L/min eingestellt.
    9. Sammeln Sie spektrale Ergebnisse über einen Massenbereich von 250-1700 (Masse/Ladung; m/Z) mit einer Scanrate von 8 Spektren/s. sammeln MS/MS-Daten über eine Palette von 50-1700 m/Z und ein Set isoliert Breite von 1,3 Atomic Mass-Einheiten. Wählen Sie die Top-20 am intensivsten Vorläufer Ionen für jeden MS-Scan für Tandem MS mit einem 0,25 min aktive Ausgrenzung.
  3. Proteinidentifikation
    1. Ein Masse/Ladung-Datenformat mit Agilent komplexeren Qualitative Analysesoftware umwandeln Sie spektrale Daten.
    2. Prozessdaten gegen die UniProt Cicer Arietinum (Kichererbsen) Datenbank mit SpectrumMill als Datenbank-Suchmaschine.
    3. Enthalten Sie Suchparameter wie ein Fragment Masse Fehler von 50 ppm, ein Elternteil Masse Fehler von 20 ppm, Trypsin Spaltung Spezifität und Carbamidomethyl als feste Modifikation von Cystein.

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Representative Results

Jede Dose Kichererbsen ist beschriftet, um die Zutaten während der Konservenindustrie anzugeben. Bestandteile enthalten Wasser, Kichererbsen, Salz und Binatrium Ethylenediamine Tetraacetic Säure (EDTA). Darüber hinaus wurden zwei Dosen beschriftet, wie "Kalzium-Chlorid enthalten kann". Drei verschiedene Futter Farben beobachtet; weiß, klare gelbe und metallic (Tabelle 1).

Marke-code Salz Binatrium-EDTA Kalzium-Chlorid Futter kann
A + Weiß
B + Weiß
C + + Gelb
D Metallische
E + + Weiß
F + + Gelb
G + + + /- Weiß
H Gelb
Ich + + Gelb
J + + + /- Gelb

Tabelle 1: Additive und Dose Futter.

Marken, E und D hatte die höchste (607 g) und niedrigste (567 g) Gesamtmasse (Kichererbsen plus Aquafaba). Die Variationskoeffizienten (CV) der Gesamtmasse pro Dose war gerade einmal 2 %. Marke H enthalten die höchsten Kichererbsen Masse (488 g). Marke J, mit der niedrigsten Kichererbsen Masse (335 g), 31 % leichter als Marke H war und hatte die geringste Anzahl von Samen (244) in jeder kann (Tabelle 2). Marke D enthielt das niedrigste Volumen der Saft in der Dose (110 mL), während das größte Volumen der Saft für die Marke E (225 mL) beobachtet wurde. Die höchste Viskosität beobachtet, Marke H (114.2 cP), 4,3 bis 20-Mal größer als für andere Marken (5,7-26,4 cP) zu beobachten war. Eine Reihe von signifikanten Korrelationen wurden beobachtet, die die Nützlichkeit der Dosen Produkt zur Herstellung von Aquafaba vorhersagen könnte. Kichererbsen Frischgewicht war negativ korreliert mit Saft Volumen und positiv korreliert mit Saft Viskosität. 100 mL Aquafaba einheitlich Auspeitschen stiegen ca. 5-fache den Schaum (Vf100 = 470) sofort nach dem Mischen mit einem Lebenslauf von nur acht Prozent. Marken, D, E und G produziert die niedrigste Menge Schaum aus 100 mL Aquafaba. Aquafaba Viskosität korrelierte negativ mit insgesamt Schaumvolumen pro Dose (VFcan) (Tabelle 3). Saft-Dichte war zuletzt Variable Parameter CV von 4,6 % Saft Viskosität der variabelste 160 %. Der Lebenslauf von Erbsen pro Dose betrug 22 %.

Marke-code Doseninhalt
(g)
Kichererbsen fwt
(g)
Samen/kann Saft-Volumen
(mL)
Saft-Dichte
(kg/m3)
Saft-Viskosität
(cP) 1
V-f100
(mL) 2
Vfcan
(mL / Dose) 3
A 588 392 454 170 1067 8,75 ± 0.27v. Chr. 500 850
B 581 355 404 200 1100 8,34 ± 0,17Abc 500 1000
C 590 389 289 175 1112 10,50 ± 0,18c 470 823
D 567 428 423 110 1180 26.41 ± 1.14e 410 451
E 607 364 300 225 1066 6,21 ± 0,24ab 405 911
F 602 364 304 220 1048 6.32 ± 0,10ab 480 1056
G 598 349 280 220 1103 5.70 ± 0,13ein 430 946
H 595 488 429 125 1160 114,2 ± 4.29f 500 625
Ich 599 385 323 200 1009 16.12 ± 0,64d 500 1000
J 584 335 244 220 1109 5,79 ± 0,30ein 510 1122
Meine 591 385 345 186,5 1095.4 20,84 470 878.4
SD 12 44 74.72 41.17 50.83 33.44 40 204.63
CV-4 2 12 21,66 22.07. 4.64 160.48 8.5 23,29
1 Jeder Wert wird als Mittelwert ± SD dargestellt (n = 3). Werte, gefolgt von verschiedenen Buchstaben sind signifikant unterschiedlich (p < 0,05).
2 Prozentuale Volumenzunahme von Kichererbse Saft 100 mL Schlagsahne.
3 Insgesamt Schaumvolumen pro Dose
4 Variationskoeffizient (%)

Tabelle 2: Quantitative Werte von Kichererbse können.

Doseninhalt
(g)
Kichererbsen fwt
(g)
Samen /
kann
Saft-Volumen
(mL)
Saft-Dichte
(kg/m3)
Saft-Viskosität
(cP)
Vfcan
(mL / Dose) 1
Doseninhalt (g) 1
Kichererbsen Fwt (g) –0.172 1
Samen/kann –0.442 0.664* * 1
Saft-Volumen (mL) 0,600 -0.878* * -0.739* * 1
Saft-Dichte (kg/m3) -0.647* * 0,519 0.339 -0.705* * 1
Saft-Viskosität (cP) –0.002 0.890* * 0.474 -0.657* * 0.512 1
VFcan (mL / Dose)1 0.483 -0.818* * -0.639* * 0.927* * -0.728* * –0.568 1
1 Insgesamt Schaumvolumen aus einer Dose Produkt.
Hinweis: Es gab keine signifikanten Korrelationen, die im Zusammenhang mit Vf100 mit anderen Parametern.

Tabelle 3: Korrelationskoeffizient.

Die funktionellen Eigenschaften der Aquafaba von diesen 10 kommerziellen Produkten, vor allem Schaumvolumen und Stabilität des Schaums sehr unterschiedlich (Abbildung 1). Die höchsten VFcan ereignete sich in Marken B, F, I und J mit einem Volumen über 1.000 mL. Die höchste Dichte der Saft und die niedrigsten Anstieg Volumenverhältnis beobachtet in der Marke D. Trotz der einheitlichen Ertrag Schaum pro 100 mL Aquafaba in allen Materialien die Stabilität des Schaums sehr unterschiedlich. Nach 1 h hatte Flüssigkeit von alle Produkte mit Ausnahme von Marke H (Abbildung 1) getrennt. Nachdem eine weitere 14 h Lagerung der Schaum weitgehend aus allen Marken außer D und H. Interessanterweise Marken D und H verschwand hatte eine Reihe von charakteristischen Eigenschaften einschließlich: 1) die höchsten Kichererbsen Masse pro Dose; (2) die geringsten Aquafaba Ertrag pro Dose; (3) die höchste Dichte von Aquafaba; und 4) die höchste Aquafaba Viskosität. Die Etiketten auf Produkten D und H zeigten keinerlei Zusätze enthalten außer Wasser und Kichererbsen.

Figure 1
Abbildung 1 : Aquafaba Schaum und Saft aus 10 kommerzielle Kichererbsen. Bitte klicken Sie hier für eine größere Version dieser Figur.

Kichererbsen-Samen enthalten 63,2-69,9 % Feuchtigkeit und 45,6-46,5 % Kohlenstoff (Tabelle 4). Die höchsten und niedrigsten Proteingehalt beobachtet in Marken J (22,4 %) und B (18,2 %).

Marke-code Feuchtigkeit (%) Kohlenstoff (%) Protein (%)
A 67.3 ± 0,2cd 46.47 ± 0,01f 19.04 ± 0,18b
B 66,4 ± 0,4v. Chr. 46.24 ± 0,00e 18,24 ± 0,19ein
C 67,6 ± 0,2d 45.73 ± 0,01b 18,38 ± 0,07ein
D 69.9 ± 0,7e 46.43 ± 0,02f 21.99 ± 0,23f
E 66,8 ± 0,5cd 45.63 ± 0,04ein 20.71 ± 0,01d
F 67,1 ± 0,2cd 46.24 ± 0,00e 22.05 ± 0,03fg
G 63,2 ± 0,4ein 46.15 ± 0,01de 19.53 ± 0,08c
H 69,3 ± 0,3e 46.49 ± 0,05f 21.53 ± 0,28e
Ich 66,9 ± 1,5cd 46.09 ± 0,09cd 19.82 ± 0,07c
J 65,4 ± 0.8b 46,04 ± 0,04c 22.37 ± 0,11g
Meine ± SD (CV) 67,0 ± 1,87 (2,79) 46.20 ± 0,29 (0.63) 20,40 ± 1,57 (7,70)
Jeder Wert wird als Mittelwert ± SD dargestellt (n = 3). Werte, gefolgt von verschiedenen Buchstaben sind signifikant unterschiedlich (p < 0,05).

Tabelle 4: Zusammensetzung der Samen der Kichererbse.

Marke E hatte die höchste gefriergetrocknete Masse (17,9 g) (Tabelle 5). Aquafaba Marke D eingeholt hatte die höchste Protein (26,8 %) und Kohlenstoffgehalte (39,2 %) und Marke E enthielt den niedrigsten Eiweißgehalt (23,3 %).

Marke-code Gefriergetrocknete Masse (g) Feuchtigkeit (%) Kohlenstoff (%) Protein (%)
A 12.4 94.39 ± 0,02v. Chr. 35.46 ± 0,59de 24.91 ± 0.55cd
B NA 94.06 ± 0,01Abc ND ND
C 15.7 94.41 ± 1,89v. Chr. 35.09 ± 0,06cd 22.65 ± 0,30ein
D 11 94.07 ± 0.47Abc 39.22 ± 0,02g 26.83 ± 0,06e
E 17,9 93.59 ± 0,01ab 31.28 ± 0,12ein 23,36 ± 0,19b
F 15.6 94.28 ± 0,02v. Chr. 34,66 ± 0,06c 24.61 ± 0.15cd
G 12.7 94.70 ± 0,03v. Chr. 33.78 ± 0,13b 22,75 ± 0,19ab
H 15.1 92.98 ± 0,00ein 37.30 ± 0,10f 24.49 ± 0,26c
Ich 16.3 93.63 ± 0,00ab 35.85 ± 0,00e 23.20 ± 0,02ab
J 13.1 95.12 ± 0.00c 34.77 ± 0,05c 25.22 ± 0,44d
Jeder Wert wird als Mittelwert ± SD dargestellt (n = 3) außer getrocknete Masse einfrieren. Werte, gefolgt von verschiedenen Buchstaben sind signifikant unterschiedlich (p < 0,05). NA = nicht verfügbar. ND = nicht bestimmt

Tabelle 5: Zusammensetzung des Aquafaba.

Marke D hatte den höchsten L -Wert, der Samen Leichtigkeit gefolgt von Kichererbsen Marke H zugeordnet ist, auf der anderen Seite Marke J hatte den niedrigsten Wert, der angibt, dass der Samen dunkler (Tabelle 6 ist). Dies könnte zu erhöhten Werten der Garzeit und/oder Saatgutqualität bezogen werden. Darüber hinaus möglicherweise die physikalische Qualität des resultierenden Schaumstoffes zugeordnet. Es ist offensichtlich, dass ein leichter Produkt wünschenswerter als Verdickungsmittel verwendet.

Marke-code L ein b
A 58.02 ± 0.96cd 8.64 ± 0,95Abc 27.23 ± 1.14ab
B 57.66 ± 1,92bcd 8.66 ± 0,97Abc 24.84 ± 1,64ein
C 58.45 ± 0,93cde 10,31 ± 0,70d 29.62 ± 2.18b
D 60.49 ± 0,55e 7,95 ± 0,69ein 27.74 ± 0,87b
E 55.65 ± 1.16ab 9,92 ± 0,28cd 27.39 ± 0,87ab
F 57.25 ± 0,52bcd 8.51 ± 0,58ab 28.09 ± 1.16b
G 59.02 ± 1,20de 7,58 ± 0,34ein 28.80 ± 1,58b
H 56.63 ± 1,78Abc 10,44 ± 0,57d 26.77 ± 0,74ab
Ich 56,25 ± 1,34Abc 9,71 ± 1,02bcd 28.87 ± 2,51b
J 54.94 ± 0,90ein 9.34 ± 0,09bcd 28.29 ± 0,64b
Jeder Wert wird als Mittelwert ± SD dargestellt (n = 3). Werte, gefolgt von verschiedenen Buchstaben sind signifikant unterschiedlich (p < 0,05).

Tabelle 6: Farbparameter Kichererbsen Saatgut.

Der Proteingehalt im Überstand erhöht, wenn MWCO (Tabelle 7 erhöht). Wenn eine 3 kDa MWCO Membran für Aquafaba Filtration verwendet wurde, wurde kein Protein gefunden im Überstand bestätigt, dass Proteine in der Kichererbse Saft MWs größer als 3 kDa hatte. Als Membran MWCO erhöht, wurden einige Proteine im Überstand beobachtet. Das Retentat nach Diafiltration war ein Gel-artige Pellet, daher wurde es aufgelöst in 0,02 M Tris-HCl bei pH 7.4 oder PBS bei pH 7.4 Puffer.

Bruchteil MWCO (kDa)
3 10 50
Überstand ± 0,05 0,00 g/L 0,17 ± 0,01 g/L 0,89 ± 0,01 g/L
Retentat1 0,88 ± 0,01 g/L 1,36 ± 0,00 g/L 0,82 ± 0,02 g/L
1 Das Retentat wurde 0,02 M Tris-HCl bei pH 7.4 aufgelöst. Ähnliche Trends und Ergebnisse wurden erzielt, wenn PBS bei pH 7.4 als Lösungsmittel verwendet wurde.

Tabelle 7: Eiweißgehalt (g/L) Überstand von der Marke H Saft mit verschiedenen MWCO Filterung.

Aquafaba von 10 handelsübliche Kichererbsen Produkte wurde mit DPFSE -1H-NMR analysiert. Ein typisches kommentierte Aquafaba 1H-NMR-Spektrum ist in Abbildung 2dargestellt. Die Resonanzen der Bestandteile wurden gemäß den früheren Publikationen21zugeordnet. Insgesamt 20 Verbindungen wurden identifiziert, einschließlich Alkohole (Ethanol, Methanol, Isopropanol), organische Säuren (Milchsäure, Essigsäure, Bernsteinsäure, Citrat, Formiat, Malat), Zucker (Glukose, Saccharose), Aminosäuren (Alanin) und Nukleoside (Inosin, Adenosin).

Figure 2
Abbildung 2 : Repräsentative 1 H-NMR-Spektrum der gesamten Region von Aquafaba. 1, Isopropanol; 2, Ethanol; 3, Milchsäure; 4, Alanin; 5, Essigsäure; 6, Glutamin; 7, Bernsteinsäure; 8, Citrat; 9, Malat; 10, Cholin; 11, Phosphocholin; 12, Methanol; 13, Saccharose; 14, Glukose; 15, β-Glucose; 16, α-Glucose; 17, Saccharose; 18, Inosin; 19, Adenosin; 20, Formiat. Bitte klicken Sie hier für eine größere Version dieser Figur.

Die meisten der 1H-NMR-Spektren der Aquafaba von Warenmustern (mit Ausnahme von Marken, E, G und J) zeigten eine Triole bei 1,2 ppm von Ethanol-Methyl-Gruppe (Abbildung 3). Essigsäure-Gärung in Aquafaba kann auch durch Acetat Signal bei 1,95 ppm überprüft werden. Aquafaba Marke F zeigen hohes Maß an Milchsäure (1,35 ppm), während Aquafaba von hohem Show von Milchsäure und Bernsteinsäure (2,48 ppm). Das Singulett bei 3,2 ppm in der 1H-NMR-Spektren aller untersuchten Aquafaba zeigt das Vorhandensein von Cholin. Es ist wahrscheinlich, dass Ethanol, Essigsäure und Milchsäure produziert werden, während der Ziehzeit die Kichererbsen vor dem einmachen. Saccharose, Cholin und andere Moleküle könnte aus Kichererbsen als normale Metaboliten entstehen.

Figure 3
Abbildung 3 : 1 H-NMR-Spektrum von Aquafaba aus verschiedenen Handelsprodukt. 2, Ethanol; 3, Milchsäure; 5, Essigsäure; 8, Citrat; 9, Malat; 10, Cholin; und 11, Phosphocholin. Bitte klicken Sie hier für eine größere Version dieser Figur.

Um die Schaum-Komposition zu verstehen, der 1H-NMR-Spektrum von der Flüssigkeit getrennt aus dem Schaum nach 12 h von Marke A war im Vergleich mit dem Spektrum des Schaums (Abbildung 4). Proton-Signale in der Region (5,0-5,4 ppm) wurden im Schaum Spektrum hochangereichertes. Die Saccharose-Konzentration (3,63 ppm) war größer im Schaum als in der Flüssigkeit. Flüchtige Bestandteile wie Methanol (3,40 ppm), Ethanol (1,20 ppm), Milchsäure (1,35 ppm), Essigsäure (1,95 ppm) und Bernsteinsäure (2,48 ppm) sank in die Schaumschicht, die wahrscheinlich durch Verdunstung. Proton-Signale von Proteinen (0,5-3,0 ppm, die Protonen der Seitenkette aliphatische Aminosäure) im Schaum vorhanden sind.

Figure 4
Abbildung 4 : 1 H-NMR-Spektrum Aquafaba Schaum und Saft von Marke A. 1, Isopropanol; 2, Ethanol; 3, Milchsäure; 4, Alanin; 5, Essigsäure; 6, Glutamin; 7, Bernsteinsäure; 8, Citrat; 9, Malat; 10, Cholin; 11, Phosphocholin; 12, Methanol; 13, Saccharose; 14, Glukose; 15, β-Glucose; 16, α-Glucose; 17, Saccharose; 18, Inosin; 19, Adenosin; 20, Formiat; und *, Polysaccharid. Bitte klicken Sie hier für eine größere Version dieser Figur.

Der Aquafaba Saft aus Marke H mit drei verschiedenen MWCO Membranen Ultrafiltration unterzogen wurde und die 1H-Spektren wurden verglichen (Abbildung 5). Die 10 kDa-Membran getrennt eine scheinbare Polynukleotid (6,5-8,5 ppm), Polysaccharide, Gipfel von 5,0-5,2 ppm, einen Beitrag von 50 kDa Membran übergeben wurden. Peptid-Signale (0,5-2,5 ppm) in das Filtrat 3 kDa erkannt wurden.

Figure 5
Abbildung 5 : 1 H-NMR-Spektrum von Aquafaba unterzogen Membranfiltration. 16, α-Glucose; 17, Saccharose; *, Polysaccharid. Bitte klicken Sie hier für eine größere Version dieser Figur.

Anreicherung von Proteinen aus Produkt H, offenbart die ein Nachgeben des stabilsten Schaums durch Membranfiltration gefolgt von SDS-PAGE des Retentats klar Bands der Hitze lösliche Proteine mit MWs größer als 3 kDa (Abb. 6A). Interessanterweise schien fünf identifizierten Protein Bands Proteine aus der Kichererbse pathogener Pilz Didymella Rabieienthalten. Die meisten der anderen Proteine gehörten bekannte Hitze lösliche Proteine wie späten Embryogenese reichlich Proteine und Dehydrins (Abb. 6 b). Identifizierte Proteine auch Hitze Schock Protein, defensin, Histon, unspezifische Lipid Transfer Protein und Superoxid-Dismutase. Großen Storage Proteine Provicillin und Leguminin waren ebenfalls anwesend.

Figure 6
Abbildung 6 : (A) SDS-PAGE-Trennung von Kichererbse Saft Protein; (B) potenzielle Proteinidentifikation pro Band. Fünf identifizierten Protein Bands werden hervorgehoben. SPRINGEN = späten Embryogenese reichlich Protein, HSP = Heat Shock Protein. Bitte klicken Sie hier für eine größere Version dieser Figur.

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Discussion

In dieser Studie fanden wir diesen Kichererbsen-Aquafaba aus verschiedenen kommerziellen Quellen produziert Schäume, die Eigenschaften (Volumen und Stabilität des Schaums) und chemische Zusammensetzung variiert. Gab es eine positive Korrelation zwischen Aquafaba Viskosität und Feuchtigkeitsgehalt. Schaum Volumenzunahme (Vf100) bezog sich nicht auf diese Parameter. Zusatzstoffe wie Salz und Binatrium-EDTA Viskosität zu unterdrücken und Schaum Stabilität wie mit Aquafaba aus Kichererbsen aus der Dose könnte diese Additive hatten niedrigere Viskosität und Schäume mit niedriger Schaumstabilität produziert. Das Ergebnis unterscheidet sich von der Behera Et Al. (2014) 22 wo es berichtet wurde, dass Mizellen Schaumvolumen in Gegenwart von Salz reduziert wurde und Schaum Rate Zusammenbruch wurde durch Salz verlangsamt. Kichererbsen-Aquafaba gewonnenen Proben mit Zusatz von Salz gekocht hatte auch höhere Feuchtigkeit und niedriger Kohlenstoffgehalte im Vergleich zu Aquafaba aus Kichererbsen aus der Dose mit Salz. Zugabe von Salz vor dem Kochen Kichererbsen kann Stärke und Protein Schwellung23eingeschränkt haben.

Protein-Trennungen durch Membranfiltration gefolgt von SDS-PAGE und Peptid Masse Fingerabdrücke haben gezeigt, dass Aquafaba Proteine weitgehend bekannte Hitze lösliche hydrophilen Arten waren. Interessanterweise gab es auch Hinweise auf tryptic Fragmente, die vorgeschlagen, dass dieses Material mit Ascochyta und Knollenfäule verunreinigt war. Die NMR-Analyse ergab bis zu 20 kleinen organischen gelösten Stoffen einschließlich Alkohole, Acetat, Milchsäure und Bernsteinsäure. Diese Ergebnisse scheinen darauf hindeuten, dass Fermentationsprodukte in der Aquafaba angesammelt haben. Diese Verbindungen können durch Mikroorganismen produziert worden sein während Einweichen der Samen vor der Konservenindustrie. Protonen-NMR-Spektren von Schaum und Saft hat gezeigt, dass Isoflavone und flüchtigen Bestandteile in den Saft während der Schaum vorhanden waren enthalten vor allem Polysaccharide, Saccharose und Protein. Auch von Interesse zeigt der 1H-NMR das Vorhandensein von Nukleinsäuren (möglicherweise DNA).

Klar Prozesse in canning betroffenen Aquafaba Eigenschaften und Qualität verwendet. Es ist möglich, dass ein Verbraucher bessere Quellen von Aquafaba basierend auf Lösungskonzentration identifizieren konnte. In erster Linie eine Quelle kann ausgewählt werden, die ohne Zusatz von Salz oder EDTA konserviert wurde. Nach dem Öffnen der Dose kann der Verbraucher der Quotient aus der Masse der Kichererbsen und Aquafaba zur Bestimmung der Konzentration messen. Allerdings könnte ein Hersteller Verarbeitungsbedingungen zu standardisieren und standardisierte Aquafaba als ein kommerzielles Produkt zu produzieren.

In dieser Forschung Peptid dienten Masse fingerprinting und 1H-NMR, die Zusammensetzung des Aquafaba zu analysieren. Peptid-Masse Fingerabdruck identifiziert Aquafaba Proteine zu schäumenden Eigenschaften beitragen. Die Thermostabilität der Proteine, die identifiziert wurden, ist bekannt. Die Technik war hinreichend anspruchsvoll, um das Vorhandensein von Proteinen verbunden mit Samen Pilzorganismen identifizieren. Jedoch können verschiedene Faktoren beeinflussen die Ergebnisse24. Die entscheidenden Schritte sind Probenvorbereitung, Proteinreinigung, Trennung vor Gelelektrophorese, Trypsin-Verdauung und Massensuche, der zur Identifikation führt. Software-Datenbankrecherchen folgen Fragmente prüfen das Vorhandensein von vielen Peptid Änderungen einschließlich Carbamylated Lysin, Methionin oxidiert, Pyroglutamic Säure, Deamidated Asparagin, phosphorylierten Serin, Threonin und Tyrosin als variable Änderungen. Die validierte Hits aus der zwei-Phasen-Analyse werden dann durchsucht mit einem semi-Trypsin unspezifische C-Terminus und semi-Trypsin unspezifische N-Terminus. Nach der iterative Analyse werden die Validierungen Peptide und Proteine mit einer Rate von 1 % falsch Entdeckung.

Proton NMR wurde verwendet, um das Vorhandensein von organischer Kleinmoleküle in Aquafaba bestimmen. Mehrere Verbindungen wurden durch ihre Spektren identifiziert. Filtration und Zentrifugation von Aquafaba Proben wurde durchgeführt, um unlösliche Partikel zu beseitigen, die NMR Spitze Formen und geringere Empfindlichkeit stören können. Darüber hinaus arbeitete Lösungsmittel Unterdrückung der NMR Detektorempfindlichkeit für Moleküle zu verbessern, die mit der breiten Basis, verursacht durch die starke Wasser-Resonanz überlappen.

Proton NMR ist ein etabliertes Instrument in der Qualitätskontrolle von Lebensmitteln. Verglichen mit chromatographischen Methoden wie GC/MS, ist LC/UV- und LC/MS, 1H-NMR-Methode in der Regel weniger empfindlich. Jedoch diese Methode erfordert sehr wenig Probe Vorbereitungen und schnelle Ergebnisse und umfangreiche Informationen in einer Messung25erreicht. Wo ist genügend Material vorhanden 1H-NMR auch eine sehr zuverlässige Methode zur quantitativen Analyse und Aufklärung der chemischen Struktur der unbekannte Verbindungen.

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Disclosures

Die Autoren haben nichts preisgeben.

Acknowledgments

Diese Forschung wurde durch das Institute of International Education Gelehrter Rettungsfonds (IIE-SRF) unterstützt.

Materials

Name Company Catalog Number Comments
Freeze Dryer
Stoppering Tray Dryer Labconco Inc. 7948040
Mixer 
Stainless steel hand mixer  Loblaws PC2200MR
Viscosity Measurement 
Shell cup No. 2  Norcross Corp.
Color Measurement 
Colorflex HunterLab spectrophotometer  Hunter Associates Laboratory Inc.
Protein and Carbon Contents 
Elemental analyzer   LECO Corp. CN628
NMR Spectrometry
Spectrafuge 24D   Labnet International Inc.
Syringe filters  VWR International CA28145-497 25 mm, with 0.45 µm PTFE membrane
Deuterium oxide  Cambridge Isotope Laboratories Inc. 7789-20-0
3-(trimethylsilyl)propionic-2,2,3,3-d4 acid sodium salt Sigma-Aldrich 169913-1G
Bruker Avance 500 MHz NMR spectrometer  Bruker BioSpin
TopSpin 3.2 software  Bruker BioSpin GmbH
Electrophoresis 
Regenerated cellulose membrane  Millipore Corp. 3, 10, 50 kDa (MWCO)
Centrifugal filter unit  Millipore Corp.
Benchtop centrifuge  Allegra X-22R, Beckman Coulter Canada Inc.
Mixer Mill MM 300  bead mill  F. Kurt Retsch GmbH & Co. KG
Eppendorf centrifuge 5417C Eppendorf
Phosphate buffered saline, pH 7.4 Sigma-Aldrich P3813-10PAK
Tris-HCl buffer pH 7.4  Sigma-Aldrich T6789-10PAK
PageRuler Prestained Protein Ladder  Fisher Scientific
Mini-Protein Tetra Cell system BioRad
Peptide Mass Fingerprinting
Thermo-Savant SpeedVac BioSurplus Centrifugal vacuum evaporator 
Trypsin buffer  20 µL trypsin in 1 mM hydrochloric acid and 200 mM NH4HCO3
Iodoacetamide Sigma-Aldrich I1149-5 g
Trifluoroacetic acid  Fluka BB360P050
Acetonitrile Fisher Scientific  L14734
Formic acid  Sigma-Aldrich 33015-500mL
Mass spectrometry vial  Agilent Technologies Canada Ltd.
Agilent 6550 iFunnel quadrupole time-of-flight mass spectrometer  Agilent Technologies Canada Ltd. Agilent 1260 series LC instrument and Agilent Chip Cube LC-MS interface
HPLC-Chip II: G4240-62030 Polaris-HR-Chip_3C18  360 nL enrichment column and 75 µm × 150 mm analytical column, both packed with Polaris C18-A, 180Å, 3 µm stationary phase. 
Agilent MassHunter Qualitative Analysis Software Agilent Technologies Canada Ltd.
SpectrumMill data extractors Agilent Technologies Canada Ltd.

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Umweltwissenschaften Ausgabe 132 Kichererbsen Emulgatoren Stabilisatoren Verdickungsmittel Produktherstellung Ei/Glutenfrei (Vegan)
Zusammensetzung und Eigenschaften der Aquafaba: Wasser erholt kommerziell Dosen Kichererbsen
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Shim, Y. Y., Mustafa, R., Shen, J., Ratanapariyanuch, K., Reaney, M. J. T. Composition and Properties of Aquafaba: Water Recovered from Commercially Canned Chickpeas. J. Vis. Exp. (132), e56305, doi:10.3791/56305 (2018).

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