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JoVE Journal
Biochemistry

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JoVE Journal Biochemistry
Verwendung einer zeitaufgelösten proteininduzierten Fluoreszenzverstärkung zur Identifizierung stabiler lokaler Konformationen jeweils α-Synuclein-Monomer
Measurement of Ion Concentration in the Unstirred Boundary Layer with Open Patch-Clamp Pipette: Implications in Control of Ion Channels by Fluid Flow
Journal (Biochemistry)
Measurement of Ion Concentration in the Unstirred Boundary Layer with Open Patch-Clamp Pipette: Implications in Control of Ion Channels by Fluid Flow
Growing Protein Crystals with Distinct Dimensions Using Automated Crystallization Coupled with In Situ Dynamic Light Scattering
Journal (Biochemistry)
Growing Protein Crystals with Distinct Dimensions Using Automated Crystallization Coupled with In Situ Dynamic Light Scattering
 
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Verwendung einer zeitaufgelösten proteininduzierten Fluoreszenzverstärkung zur Identifizierung stabiler lokaler Konformationen jeweils α-Synuclein-Monomer

Article DOI: 10.3791/62655-v • 07:56 min • May 30th, 2021
May 30th, 2021 •
1, 1,2
1Department of Biological Chemistry, The Alexander Silberman Institute of Life Sciences, Faculty of Mathematics & Science, The Edmond J. Safra Campus, The Hebrew University of Jerusalem, 2The Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem

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Die zeitaufgelöste Einzelmolekül-Protein-induzierte Fluoreszenzverstärkung ist ein nützlicher fluoreszenzspektroskopischer Näherungssensor, der empfindlich auf lokale Strukturveränderungen in Proteinen reagiert. Hier zeigen wir, dass es verwendet werden kann, um stabile lokale Konformationen in α-Synuclein aufzudecken, das auch als globulär unstrukturiert und instabil bezeichnet wird, wenn es mit dem FRET-Lineal mit größerer Reichweite gemessen wird.

Tags

Biochemie Ausgabe 171 Einzelmolekül proteininduzierte Fluoreszenzverstärkung Fluoreszenzlebensdauer α-Synuclein Konformationen Dynamik intrinsisch ungeordnetes Protein
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