Vorming van Bestelde Biomoleculaire structuren door de zelf-assemblage van korte peptiden

1Institute of Chemistry and The Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem
Published 11/21/2013
0 Comments
  CITE THIS  SHARE 
Chemistry

Your institution must subscribe to JoVE's Chemistry section to access this content.

Fill out the form below to receive a free trial or learn more about access:

Welcome!

Enter your email below to get your free 10 minute trial to JoVE!





By clicking "Submit", you agree to our policies.

 

Summary

Dit document beschrijft de vorming van sterk geordende peptide-gebaseerde structuren door het spontane proces van zelfassemblage. De werkwijze maakt gebruik van commercieel verkrijgbare peptiden en gemeenschappelijke laboratoriumapparatuur. Deze techniek kan worden toegepast op een grote verscheidenheid aan peptiden en kan leiden tot de ontdekking van nieuwe peptiden gebaseerde samenstellingen.

Cite this Article

Copy Citation

Yuran, S., Reches, M. Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides. J. Vis. Exp. (81), e50946, doi:10.3791/50946 (2013).

Please note that all translations are automatically generated.

Click here for the english version. For other languages click here.

Abstract

In de natuur worden complexe functionele structuren gevormd door de zelf-assemblage van biomoleculen onder milde omstandigheden. Inzicht in de krachten die zelf-assemblage te controleren en na te bootsen dit proces in vitro zal aanzienlijke vooruitgang op het gebied van de materiaalkunde en nanotechnologie. Onder de beschikbare biologische bouwstenen, peptiden hebben verschillende voordelen omdat zij aanzienlijke diversiteit presenteren hun synthese op grote schaal is eenvoudig, en ze kunnen gemakkelijk worden gemodificeerd met biologische en chemische entiteiten 1,2. Verschillende klassen ontworpen peptiden zoals cyclische peptiden, amfifiel peptides en peptide-conjugaten zichzelf assembleren tot geordende structuren in oplossing. Homoaromatic dipeptiden, zijn een klasse van korte zelf-geassembleerde peptiden die alle moleculaire informatie om geordende structuren zoals nanotubes, bollen en fibrillen 3-8 vormen bevatten. Een grote verscheidenheid van deze peptiden is in de handel verkrijgbaar.

9 De gepresenteerde protocol kan mogelijk worden aangepast aan andere klassen van peptiden of biologische bouwstenen en kan leiden tot de ontdekking van nieuwe peptide gebaseerde structuren en betere controle van de assemblage.

Introduction

Natuur vormen besteld en functionele structuren door het proces van biomoleculaire zelfassemblage. Inzicht in de krachten die dit spontaan proces regeren kan leiden tot de mogelijkheid om zelf-assemblage in vitro na te bootsen en daarmee tot grote vooruitgang op het gebied van materiaalkunde 10,11. Peptiden specifiek, zijn veelbelovend als een biomoleculaire bouwsteen, daar er grote structurele diversiteit, gemak van chemische synthese, en kan gemakkelijk worden gefunctionaliseerd met biologische en chemische entiteiten. Het gebied van peptide zelfassemblage is ontwikkeld door Ghadiri en zijn collega's, die de zelf-assemblage van peptide nanobuisjes aangetoond door cyclische peptiden met afwisselend D-en L-aminozuren 12. Andere succesvolle benaderingen voor het ontwerpen van peptide samenstellingen omvatten lineaire bolaamphiphile peptiden 5, amfifielen (AP) 6, ongeconjugeerd zelf-complementaire peptiden ionische 13 oppervlakte-achtige peptiden 15.

Een meer recente benadering omvat de zelf-assemblage van korte aromatische peptiden, genoemd homoaromatic dipeptiden. Deze peptiden omvatten slechts twee aminozuren met aromatische aard (Phe-Phe, tert-butyldicarbonaat (Boc)-Phe-Phe) 7,8,16-21. De structuren gevormd door deze homoaromatic peptiden omvatten buisvormige structuren, bollen, blad-achtige samenstellingen en vezels 6,8,15,21-32. De vezels in sommige gevallen een fibril een mesh die een hydrogel 33-37 oplevert. Deze vergaderingen zijn uitgebuit voor toepassingen van biosensoren, drug delivery, moleculaire elektronica, enz. 38-45

Dit document beschrijft de experimentele stappen die nodig zijn om de spontane zelf-assemblage van homoaromatic peptiden beginnen. Bovendien geeft het proces van peptide coassembly. Dit proces omvat de zelf-assemblage van meer dan een type peptidemonomeer.

Onze demonstratie omvat de coassembly twee commercieel verkrijgbare peptiden: het peptide difenylalanine (NH2-Phe-Phe-COOH) en de Boc beschermde analoog (Boc-Phe-Phe-OH). Elk van de peptiden zelf-assembleert een supermoleculaire structuur: de difenylalanine peptide vormen buisvormige samenstellen en Boc-Phe-Phe-OH peptide zelf-assembleert in hetzij bolletjes of vezels afhankelijk van het oplosmiddel 7,17,46. We gemengd beide peptiden in bepaalde verhoudingen en gekarakteriseerd de resulterende samenstellingen van elektronenmicroscopie, kracht microscopie en FT-IR spectroscopie. De werkwijzen toonden de vorming van een peptide-gebaseerde structuur die bestaat uit sferische elementen met een diameter van enkele microns (1-4 um) die zijn verbonden door langwerpige constructies met een diameter van enkele honderden nanometer (~ 300-800 nm) . De configuraties lijken kralen strings in hun morfologie, de bolvormige structuren lijken schroefdraad op delangwerpige assemblages. Daarom noemde deze samenstellingen "biomoleculaire kettingen". De "biomoleculaire kettingen" zou kunnen dienen als een nieuw biomateriaal, als een drug delivery agent of als een steiger voor elektronische toepassingen. Voorts kan de procedure die leidt tot de zelf-assemblage van peptiden worden gebruikt met andere klassen van peptiden en biomoleculen. Het kan leiden tot een beter begrip van de bij zelf-assemblage en de vorming van nieuwe geordende structuren krachten.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Protocol

1. Zelf-assemblage van Homoaromatic Dipeptiden

  1. Weeg het gewenste peptide in de gelyofiliseerde vorm (bijvoorbeeld NH2-Phe-Phe-OH, Boc-Phe-Phe-COOH) en een voorraadoplossing bereid door oplossen van het peptide in 1,1,1,3,3,3-hexafluor -2-propanol (HFP) tot de geschikte concentratie (bijv. 100 mg / ml voor NH2-Phe-Phe-OH en Boc-Phe-Phe-COOH) 7,17,46.
  2. Meng de oplossing om met vortex en plaats op de bank totdat het peptide volledig is opgelost en de oplossing lijkt duidelijk (een paar minuten).
  3. Verdun het peptide voorraadoplossing met een geschikt oplosmiddel om de geschikte concentratie (bijv. 2 mg / ml NH2-Phe-Phe-OH triple gedestilleerd water (tdw) voor de vorming van nanobuisjes door toevoeging van 2 ul van het peptide stockoplossing aan 98 gl TDW, 5 mg / ml van Boc-Phe-Phe-COOH in ethanol voor de vorming van bolvormige structuren).
  4. Bewaar de oplossing bij kamertemperatuur gedurende 24hr.
  5. Om eventuele preaggregation voorkomen, bereiden verse voorraad oplossingen voor elk experiment.

2. Coassembly of Two Homoaromatic Dipeptiden

  1. Bereid een oplossing van 50% ethanol door gelijke volumes van TDW en absolute ethanol. Gebruik vortex om de twee oplossingen te mengen.
  2. Weeg 2 mg van het NH2-Phe-Phe-OH peptide en 1 mg van het Boc-Phe-Phe-OH peptide. Los elk peptide in HFP tot een concentratie van 100 mg / ml.
  3. Meng de peptiden voorraad oplossingen met behulp van vortex en leg ze op de bank tot de peptiden volledig zijn opgelost en de oplossingen lijken duidelijk.
  4. Meng de peptiden voorraad oplossingen om de gewenste verhouding. In dit specifieke experiment mengen 10 ul van de NH2-Phe-Phe-OH peptide met 6 pi van de Boc-Phe-Phe-OH peptide (tot een uiteindelijke verhouding van respectievelijk 05:03). Vanwege de hoge volatiliteit van de HFP oplosmiddel, is het raadzaam om een ​​grote hoeveelheid van deze voorraad oplossing te bereiden (op least 10 pi).
  5. Gebruik vortex aan de gemengde peptiden voorraad oplossing te mengen.
  6. Verdun de gemengde peptiden voorraadoplossing met 50% ethanol om de gewenste eindconcentratie. In dit specifieke experiment om een eindconcentratie van 5 mg / ml te verkrijgen voor NH2-Phe-Phe-OH en 3 mg / ml voor Boc-Phe-Phe-OH, voeg 8 pi van de gemengde peptiden voorraadoplossing 92 pl van de 50% ethanoloplossing. Gebruik een pipet om voorzichtig de oplossing te mengen.
  7. Bewaar de oplossing bij kamertemperatuur gedurende 24 uur.
  8. Opgemerkt wordt dat vanwege de zeer volatiele aard van het oplosmiddel, de experimenten zijn gevoelig voor kleine veranderingen in de concentratie van de peptiden. Daarom moet verse voorraad oplossingen worden voorbereid voor elk experiment.

3. Karakterisering van de Zelf-geassembleerde structuren met behulp van Scanning Electron Microscopy (SEM)

  1. Na 24 uur incubatie, breng dan een 10 ul druppel van de peptiden oplossing op een glazen baair slip en droog bij kamertemperatuur.
  2. Coat het monster op het glas met een laagje goud (enkele nanometers) met een sputter coater voor 90 sec.
  3. Afbeelding de samenstellen met behulp van SEM werkt bij 10-20 kV.

4. Karakterisering van de Zelf-geassembleerde structuren met behulp van transmissie-elektronenmicroscopie (TEM)

  1. Plaats een 10 ul druppel van de peptiden oplossing op een 200-mesh koperen rooster bedekt met koolstof en gestabiliseerd door een polymeerfilm ondersteuning.
  2. Na 1 min verwijdert het overtollige vocht met behulp van filtreerpapier.
  3. Bereid een oplossing van 2% uranylacetaat in TDW. Filter de oplossing met behulp van 0,22 urn filter.
  4. Om het monster (negatieve kleuring) vlek, een druppel van 10 pl uranylacetaat oplossing op de grid.
  5. Na 30 sec verwijderen overtollige vloeistof met behulp van filtreerpapier. Opgemerkt zij dat hoewel negatieve kleuring verbetert het contrast van de beelden, is niet in alle gevallen essentieel.
  6. Het imago van de steekproef op the raster door TEM werkzaam bij 120 kV.

5. Drie-dimensionale karakterisatie van de Assemblies van Atomic Force Microscopy (AFM)

  1. Bereid een monster voor de AFM-analyse met behulp van de in paragraaf 3.1 beschreven procedure.
  2. Analyseer het monster op het glas met behulp van een AFM instrument werken in de AC modus. Gebruik silicium uitkragingen met een veerconstante van 3 N / m en een resonantiefrequentie van 75 kHz.
  3. Begin met het scannen van een groot gebied van het raster, om de gewenste structuur te vinden. Dan richten op een specifiek kleiner gebied en scan (de grootte van de scan was 2,5 micrometer x 2,5 micrometer voor het beeld in dit manuscript).

6. Karakterisering van de secundaire structuur van FT-IR

  1. Breng een 30 ul druppel van de oplossing peptiden een CaF2-venster.
  2. Laat de oplossing drogen bij kamertemperatuur.
  3. De adsorptie van water in het IR-spectrum bij 1650 cm -1.Deze piek is in het centrum van de amide I band van de peptidebinding. Het is ook een typische piek voor α-helix structuren van peptiden en proteïnen 47. Om dit probleem op te lossen en te voorkomen dat het signaal van water, moet een waterstof-tot-deuterium uitwisseling worden uitgevoerd. Breng een druppel deuteriumoxide (D2O) op de gedroogde peptide monster. De daling moet groot genoeg zijn om volledig te bedekken de peptide storting op het raam zijn.
  4. Laat het monster te drogen onder vacuüm.
  5. Herhaal de stappen 6.3 en 6.4 2x tot maximale waterstof naar deuterium uitwisseling te waarborgen. Sla het monster onder vacuüm tot haar analyse.
  6. Noteer de FT-IR spectra met behulp van een gedeuteriseerde triglycerinesulfaat (DTGS) detector. De FT-IR systeem een ​​spoelgas generator, om vochtigheid in de omgeving van het monster te voorkomen. Voor monsters van korte peptiden, is het het beste om het monster te scannen 2000 x op een resolutie van 4 cm -1. De transmissie minimale waarden kunnen worden vastgesteld via deftware geleverd met het instrument.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Representative Results

Dit document beschrijft een werkwijze voor de vorming van geordende structuren op nano-en microscopische schaal van de zelf-assemblage van peptiden. Om dit eenvoudige proces presenteren we aantonen karakteriseren coassembly twee eenvoudige aromatische peptiden (figuur 1). Een van de peptiden is het NH2-Phe-Phe-OH (difenylalanine) peptide, die zelf-assembleren in een waterige oplossing in holle buisvormige structuren met nanometrische afmetingen 7. De andere peptide is de Boc beschermde analoog, Boc-Phe-Phe-OH. Dit peptide kan fibrillaire structuren in waterige oplossingen en sferische samenstellingen in ethanol 17,46 vormen. We namen aan dat deze peptiden zouden coassemble in een structuur die de genoemde elementen combineert. Met SEM analyse hebben we aangetoond dat de peptiden gevormd een gemengde architectuur van sferische samenstellingen met een diameter van enkele microns verbonden door langwerpige structuren met een diameter van enkele hundred. nanometer (figuur 2). Door de hoge gelijkenis in morfologie aan kralen strings, we noemen deze structuren "moleculaire kettingen". AFM analyse van deze structuren duidelijk aangetoond hun drie-dimensionale rangschikking (Figuur 3). Bovendien SEM analyse van verschillende regio's van de verschillende monsters aangegeven dat deze taak opgetreden met hoge opbrengst (figuur 2b).

FT-IR analyse verstrekt informatie over de secundaire structuur van de peptiden samenstellen. Het absorptiespectrum van de amide I band van het bolvormige samenstellen gevormd door de peptide Boc-Phe-Phe-OH (5 mg / ml, 50% ethanol) vertoonde een amide I piek bij 1657 cm -1 duidt op een α helix conformatie. De buisvormige structuren gevormd door de NH2-Phe-Phe-OH peptide (2 mg / ml, 50% ethanol) vertoonde twee onderscheidende pieken, een op 1613 cm -1 en de andere op 1682 cm -1. Deze pieken gecorreleerd wit ha β-sheet secundaire structuur. De FT-IR-spectrum van de biomoleculaire kettingen, gevormd door de coassembly van beide peptiden, verschilde van de toewijzing voor elk peptide zoals omvatte twee pieken: een piek bij 1653 cm-1 hetgeen overeenkomt met een α helix structuur en een piek bij 1684 cm -1 betreffende een β-turn conformatie (figuur 4) 48. Het verschil tussen de verschillende spectra geeft een unieke structuur voor biomoleculaire kettingen.

Figuur 1
Figuur 1. Coassembly van de peptiden NH2-Phe-Phe-OH en Boc-Phe-Phe-OH. Schematische weergave van het coassembly proces.

in "fo: src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2highres.jpg "src =" / files/ftp_upload/50946/50946fig2.jpg "/>
Figuur 2. Elektronenmicroscopie analyse van de moleculaire kettingen; A) B) en SEM microfoto; C) Een TEM microscoop.

Figuur 3
Figuur 3. Drie-dimensionale AFM topografie beeld van de moleculaire kettingen.

Figuur 4
Figuur 4. FT-IR analyse van verschillende zelf-geassembleerde structuren. FT-IR-spectrum verkregen van het monster van de bolletjes gevormd door Boc-Phe-Phe-OH (rood), de buisvormige structuren formed van NH2-Phe-Phe-OH (groen) en de moleculaire kettingen gevormd door coassembly van deze twee peptiden (paars).

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Discussion

Kortom, dit document toont het gemak waarmee peptide-gebaseerde samenstellingen in vitro kunnen worden gevormd. Het proces omvat de handel verkrijgbare peptiden en oplosmiddelen, en spontaan onder omgevingsomstandigheden, na de toevoeging van een polair oplosmiddel aan de reageerbuis. Het is cruciaal om HFP als oplosmiddel van de peptiden, vanwege de lage oplosbaarheid van de peptiden in andere organische oplosmiddelen. Bovendien, vanwege de hoge vluchtigheid van HFP moet vers voorraadoplossing voor elk experiment bereid. Bovendien moet het volume van de stockoplossing hoger dan 10 pl en de overdracht van het peptide opgelost in het polaire oplosmiddel (water) moet snel gebeuren zijn.

Opgemerkt moet worden dat deze werkwijze voor de solvatatie en zelf-assemblage van het peptide is een mogelijke benadering typisch voor deze aromatische peptiden. Andere benaderingen zijn echter mogelijk. Bovendien is de concentratie van de voorraad solut ion van het peptide in HFP is hoog in deze experimenten om de concentratie van HFP in de eindoplossing minimaliseren.

Dit handschrift bevat ook enkele belangrijke technieken voor de karakterisering van peptide-gebaseerde structuren, zoals AFM, TEM, SEM en FT-IR. Met behulp van microscopische technieken is het mogelijk om informatie over de morfologie van de samenstellingen te verkrijgen. Omdat de afmetingen van deze samenstellingen variëren van honderden nanometers tot enkele microns, volstaat standaard elektronenmicroscopie voor hun karakterisatie. Ultrahoge resolutie microscopen nuttig voor structuren die minder dan 100 nm in diameter en bij het ​​printen zonder een geleidende bekleding (bijv. goud) te lopen. In sommige gevallen, kan het opladen van de structuur van de elektronenbundel van de elektronenmicroscoop optreden als gevolg van de organische aard van de constructie. Dit kan worden opgelost door het verlagen van de spanning van het besturingssysteem.

t "> Extra analyse FT-IR spectroscopie is een gemiddelde resolutie methode die informatie over de secundaire structuur van de samenstellingen verschaft. In dit manuscript, werden de metingen uitgevoerd op droge monsters, maar het is mogelijk om de structuur van de samenstellen bestuderen in de oplossingsfase met een vloeistof cel.

Tezamen kunnen de hier gepresenteerde voor de zelf-assemblage van peptiden benadering worden aangepast aan andere klassen van peptiden en kan leiden tot een beter begrip van de krachten en interacties tijdens het proces. Daarnaast kan ook leiden tot de vorming van nieuwe biomoleculaire samenstellingen.

Subscription Required. Please recommend JoVE to your librarian.

Disclosures

De auteurs verklaren dat zij geen concurrerende financiële belangen.

Acknowledgements

Dit werk werd ondersteund door de Marie Curie International Reïntegratie Grant en door de Duits-Israël Foundation. Wij erkennen de heer Yair Razvag voor AFM-analyse.

Materials

Name Company Catalog Number Comments
NH2-Phe-Phe-OH Bachem G-2925.0001
Boc-Phe-Phe-OH Bachem A-3205.0005
1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol Sigma-Aldrich 52512-100ML
Ethanol absolute (Dehydrated) AR sterile Bio-Lab Ltd. 52555 Blending with TDW for the preparation of 50% solution
Uranyl acetate Sigma-Aldrich 73943 For negative staining. It is possible to work without it.
glass cover slip Marienfeld Laboratory Glassware 110590
TEM grids Electron Microscopy Sciences FCF200-Cu-50 Formvar/Carbon 200 Mesh, Cu
Quantitive filter paper Whatman 1001055
Deuterium Oxide (D2O) Sigma-Aldrich 151882-100G 99.9 atom % D
CaF2 window PIKE Technologies 160-1212 25 mm x 2 mm window. For FT-IR measurments
AFM tips NanoScience Instruments CFMR Aspire probes, CFMR-25 series
Filter units Millipore SLGV033RS Millex-GV, 0.22 μm, PVDF, 33 mm, gamma sterilized
SEM FEI Quanta 200 ESEM
TEM FEI Tecnai T12 G2 Spirit
AFM JPK Instruments A JPK NanoWizard3
FT-IR Thermo Fisher Scientific Nicolet 6700 advanced gold spectrometer
FT-IR Purge Parker BALSTON FT-IR Purge Gas Generator model 75-52
OMNIC (Nicolet) software Thermo Nicolet Corporation For FT-IR spectra analysis
Vortex mixer Wisd Laboratory Equipment ViseMix VM
Weight Mettler Toledo NewClassic MS
Sputter coater Polaron SC7640 Sputter Coater

DOWNLOAD MATERIALS LIST

References

  1. Rajagopal, K., Schneider, J. P. Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications. Curr. Opin. Struc. Biol. 14, 480-486 (2004).
  2. Ulijn, R. V., Smith, A. M. Designing peptide based nanomaterials. Chem. Soc. Rev. 37, 664-675 (2008).
  3. Bong, D. T., Clark, T. D., Granja, J. R., Ghadiri, M. R. Self-assembling organic nanotubes. Angew. Chem. Int. Ed. 40, 988-1011 (2001).
  4. Vauthey, S., Santoso, S., Gong, H. Y., Watson, N., Zhang, S. G. Molecular self-assembly of surfactant-like peptides to form nanotubes and nanovesicles. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 5355-5360 (2002).
  5. Matsui, H., Gologan, B. Crystalline glycylglycine bolaamphiphile tubules and their pH-sensitive structural transformation. J. Phys. Chem. B. 104, 3383-3386 (2000).
  6. Hartgerink, J. D., Beniash, E., Stupp, S. I. Self-assembly and mineralization of peptide-amphiphile nanofibers. Science. 294, 1684-1688 (2001).
  7. Reches, M., Gazit, E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes. Science. 300, 625-627 (2003).
  8. Reches, M., Gazit, E. Molecular self-assembly of peptide nanostructures: mechanism of association and potential uses. Curr. Nanosci. 2, 105-111 (2006).
  9. Yuran, S., Razvag, Y., Reches, M. Coassembly of Aromatic Dipeptides into Biomolecular Necklaces. ACS Nano. 6, 9559-9566 (2012).
  10. Zhang, S. G. Emerging biological materials through molecular self-assembly. Biotechnol. Adv. 20, 321-339 (2002).
  11. Zhang, S. G. Fabrication of novel biomaterials through molecular self-assembly. Nat. Biotechnol. 21, 1171-1178 (2003).
  12. Hartgerink, J. D., Granja, J. R., Milligan, R. A., Ghadiri, M. R. Self-assembling peptide nanotubes. J. Am. Chem. Soc. 118, 43-50 (1996).
  13. Holmes, T. C., et al. Extensive neurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 6728-6733 (2000).
  14. Santoso, S., Hwang, W., Hartman, H., Zhang, S. G. Self-assembly of surfactant-like peptides with variable glycine tails to form nanotubes and nanovesicles. Nano Lett. 2, 687-691 (2002).
  15. Bellomo, E. G., Wyrsta, M. D., Pakstis, L., Pochan, D. J., Deming, T. J. Stimuli-responsive polypeptide vesicles by conformation-specific assembly. Nat. Mater. 3, 244-248 (2004).
  16. Reches, M., Gazit, E. Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides. Nano Lett. 4, 581-585 (2004).
  17. Reches, M., Gazit, E. Self-assembly of peptide nanotubes and amyloid-like structures by charged-termini-capped diphenylalanine peptide analogues. Isr. J. Chem. 45, 363-371 (2005).
  18. Park, J., Kahng, B., Kamm, R. D., Hwang, W. Atomistic simulation approach to a continuum description of self-assembled beta-sheet filaments. Biophys. J. 90, 2510-2524 (2006).
  19. Yan, X., et al. Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies. ChemEur. J. 14, 5974-5980 (2008).
  20. Yan, X., et al. Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2431-2434 (2007).
  21. Burkoth, T. S., et al. Structure of the beta-amyloid (10-35) fibril. J. Am. Chem. Soc. 122, (10-35), 7883-7889 (2000).
  22. Aggeli, A., et al. Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide beta-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98, 11857-11862 (2001).
  23. Hamley, I. W. Peptide fibrillization. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8128-8147 (2007).
  24. Maji, S. K., Haldar, D., Drew, M. G. B., Banerjee, A., Das, A. K. Self-assembly of beta-turn forming synthetic tripeptides into supramolecular beta-sheets and amyloid-like fibrils in the solid state. Tetrahedron. 60, 3251-3259 (2004).
  25. Jahn, T. R., Parker, M. J., Homans, S. W., Radford, S. E. Amyloid formation under physiological conditions proceeds via a native-like folding intermediate. Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 195-201 (2006).
  26. Shimada, T., Sakamoto, N., Motokawa, R., Koizumi, S., Tirrell, M. Self-assembly process of peptide amphiphile worm-like micelles. J. Phys. Chem. B. 116, 240-243 (2012).
  27. Sedman, V. L., et al. Surface-templated fibril growth of peptide fragments from the shaft domain of the adenovirus fibre protein. Protein Pept. Lett. 18, 268-274 (2011).
  28. Choi, S. -j, et al. Differential self-assembly behaviors of cyclic and linear peptides. Biomacromolecules. 13, 1991-1995 (2012).
  29. Ghosh, S., Reches, M., Gazit, E., Verma, S. Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2002-2004 (2007).
  30. Li, L. C., et al. Self-assembling nanotubes consisting of rigid cyclic gamma-peptides. Adv. Funct. Mater. 22, 3051-3056 (2012).
  31. Krysmann, M. J., et al. Self-assembly of peptide nanotubes in an organic solvent. Langmuir. 24, 8158-8162 (2008).
  32. Segman-Magidovich, S., et al. Sheet-like assemblies of charged amphiphilic alpha/beta-peptides at the air-water interface. ChemEur. J. 17, 14857-14866 (2011).
  33. Jayawarna, V., et al. Nanostructured hydrogels for three-dimensional cell culture through self-assembly of fluorenylmethoxycarbonyl-dipeptides. Adv. Mater. 18, 611-614 (2006).
  34. Mahler, A., Reches, M., Rechter, M., Cohen, S., Gazit, E. Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide. Adv. Mater. 18, 1365-1368 (2006).
  35. Ryan, D. M., Doran, T. M., Anderson, S. B., Nilsson, B. L. Effect of C-terminal modification on the self-assembly and hydrogelation of fluorinated Fmoc-Phe derivatives. Langmuir. 27, 4029-4039 (2011).
  36. Jung, J. P., Gasiorowski, J. Z., Collier, J. H. Fibrillar peptide gels in biotechnology and biomedicine. Biopolymers. 94, 49-59 (2010).
  37. Xing, B. G., et al. Hydrophobic interaction and hydrogen bonding cooperatively confer a vancomycin hydrogel: A potential candidate for biomaterials. J. Am. Chem. Soc. 124, 14846-14847 (2002).
  38. Gore, T., Dori, Y., Talmon, Y., Tirrell, M., Bianco-Peled, H. Self-assembly of model collagen peptide amphiphiles. Langmuir. 17, 5352-5360 (2001).
  39. Ashkenasy, N., Horne, W. S., Ghadiri, M. R. Design of self-assembling peptide nanotubes with delocalized electronic states. Small. 2, 99-102 (2006).
  40. Mizrahi, M., Zakrassov, A., Lerner-Yardeni, J., Ashkenasy, N. Charge transport in vertically aligned, self-assembled peptide nanotube junctions. Nanoscale. 4, 518-524 (2012).
  41. Ryu, J., Lim, S. Y., Park, C. B. Photoluminescent peptide nanotubles. Adv. Mater. 21, 1577-1581 (2009).
  42. Ryu, J., Kim, S. -W., Kang, K., Park, C. B. Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage. ACS Nano. 4, 159-164 (2010).
  43. Yan, X., Zhu, P., Li, J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures. Chem. Soc. Rev. 39, 1877-1890 (2010).
  44. Amdursky, N., et al. Blue luminescence based on quantum confinement at peptide nanotubes. Nano Lett. 9, 3111-3115 (2009).
  45. Maity, S., Jana, P., Maity, S. K., Haldar, D. Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier. Soft Matter. 7, 10174-10181 (2011).
  46. Adler-Abramovich, L., et al. Self-assembled organic nanostructures with metallic-like stiffness. Angew. Chem. Int. Ed. 49, 9939-9942 (2010).
  47. Pelton, J. T., McLean, L. R. Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure. Anal. Biochem. 277, 167-176 (2000).
  48. Haris, P. I., Chapman, D. The conformational analysis of peptides using fourier-transform IR spectroscopy. Biopolymers. 37, 251-263 (1995).

Comments

0 Comments


    Post a Question / Comment / Request

    You must be signed in to post a comment. Please or create an account.

    Video Stats