21.7
الأحماض الأمينية
الأحماض الأمينية هي المونوميرات التي تتكون منها البروتينات. ولكل حمض أميني البنية الأساسية نفسها، والتي تتكون من ذرة كربون مركزية، أو كربون ألفا (α) م…
الأحماض الأمينية مركبات عضوية مكوّنة غالبًا من الكربون،والهيدروجين،والأكسجين،والنيتروجين. رغم وجود المئات من الأحماض الأمينية،عشرون منها تؤدي دور اللبنات في بناء البروتينات. غالبًا ما يُشار إلى هذه الأحماض الأمينية العشرون باختصارات من ثلاث حروف أو من حرف واحد.
تحتوي جميع الأحماض الأمينية على ذرة كربون مركزية،تسمى كربون ألفا،وهي ذرة الكربون المركزية غير المتماثلة في معظم الأحماض الأمينية. ترتبط بمجموعة أمينية،ومجموعة كربوكسيلية،وذرة هيدروجين،ومجموعة R متغيّرة. الجزيء غير المتماثل يتكون من أربع مجموعات منفصلة مرتبة حول ذرة معينة تُعرف بالمركز الكيرالي بما أن الجلايسين يحتوي على ذرة هيدروجين تؤدي دور مجموعة R،ولا يحتوي على أربع مجموعات منفصلة،لذا لا يكون له مركز كيرالي.
يمكن أن تشكل هذه المجموعات الخمس تشكيلين منفصلين وهما أيزوماران فراغيان،يُسميان L و D.هذان الأيزومران صورتان مرآتيتان غير متطابقتان مع بعضهما البعض. الأحماض الأمينية المُستخدمة في تركيب البروتين تكون دائمًا أيزومر-L. تستطيع مجموعة أمين في حمض أميني،أن تؤدي دور قاعدة،وتستقبل بروتونًا يتسبب بشحنة موجبة،بينما تستطيع مجموعة الكربوكسيل،أن تؤدي دور حمض،وتمنح بروتونًا يتسبب بشحنة سالبة.
في الحموضة الفيسيولوجية،تتواجد الأحماض الأمينية عادة بشحنة مزدوجة،وتُسمى أيون مزدوج،وهو جزيء تتساوى فيه الشحنات الموجبة والسالبة. لكل حمض أميني مجموعة R فريدة من نوعها هي المسؤولة عن التنوع في خواصّتلك الأحماض بما فيها الحجم،والذوبانية،والشحنة. تُصنف الأحماض الأمينية عمومًا إلى فئتين وفقًا لمجموعات R فيها:الأحماض غير القطبية والأحماض القطبية.
يمكن تقسيم الأحماض الأمينية غير القطبية إلى أليفاتية وأروماتية. يمكن تقسيم الأحماض الأمينية القطبية إلى:حمضية،وقاعدية،وغير مشحونة عند pH متعادلة. المجموعات الأليفاتية،هي هيدروكربونات مرتبطة برابطة واحدة،تتواجد على شكل سلاسل مستقيمة،ومتفرعة،وحلَقية.
الأحماض الأمينية ذات مجموعات R الأليفاتية هي جليسين،وهو الحمض الأميني الأبسط؛ألانين،فالين،لوسين،وأيسولوسين،وهي كارهة للماء بشدة وترتبط ببعضها البعض،لتشكيل بنيات أساسية في البروتينات؛وهناك أيضًا ميثيونين،وهو حمض أميني يحتوي على الكبريت؛وبرولين،الذي يتألف من حلقة أليفاتية. أما المجموعات الأروماتية فهي هيدروكربونات تتواجد كحلقات غير مشبعة بروابط منفردة وثنائية بالتناوب. الأحماض الأمينية الأروماتية هي الفينيلانين،تايروسين،وتريبتوفان،وجميعها كبيرة وقادرة على المشاركة في تفاعلات كارهة للماء.
الأحماض الأمينية الحمضية هي الأسبارتيت والغلوتاميت. تحتويان على مجموعة كربوكسيلية،تمنح بروتونًا لتصبح شحناتها سالبة. أما الأحماض الأمينية القاعدية فهي اللايسين والأرجنين،والهستيدين.
تحتوي على مجموعات أمينية في السلاسل الجانبية،تستقبل بروتونًا لتصبح شحناتها موجبة. الأحماض الأمينية القطبية متعادلة الشحنة هي السيرين،والثيورين،والسيستين،والأسبارجين،والجلوتامين. وهي كارهة للماء وتحتوي على مجموعات وظيفية قطبية مختلفة:كمجموعات الهيدروكسيل في السيرين والثريوين،ومجموعة سلفوهايدريل في السيستين،ومجموعات أميدية في الأسبراجين والجلوتامين.
View the full transcript and gain access to JoVE Core videos
Q1: What are the four groups attached to the alpha carbon in amino acids?
The alpha carbon in amino acids is bonded to four distinct groups: an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable R group. These four groups arrange around the alpha carbon, which functions as a chiral center for most amino acids. The R group differs for each amino acid, determining its unique chemical properties and characteristics.
Q2: Why is glycine considered an exception among amino acids?
Glycine is the simplest amino acid because its R group is just a hydrogen atom, not a more complex side chain. Since it has only three distinct groups attached to its alpha carbon instead of four, glycine lacks a chiral center. This makes glycine unique among the twenty common amino acids used in protein synthesis.
Q3: What is a zwitterion and how do amino acids form them?
A zwitterion is a molecule with an equal number of positive and negative charges. At physiological pH, amino acids exist as zwitterions because the amino group accepts a proton and becomes positively charged, while the carboxyl group donates a proton and becomes negatively charged. This dual-charged state is the typical form of amino acids in living cells.
Q4: How do nonpolar and polar amino acids differ in their R groups?
Nonpolar amino acids have hydrophobic R groups that are either aliphatic or aromatic hydrocarbons. Polar amino acids have hydrophilic R groups containing functional groups like hydroxyl, sulfhydryl, or amide groups. The chemical nature of the R group determines whether an amino acid is acidic, basic, polar, or nonpolar, directly affecting its behavior in proteins.
Q5: What makes aromatic amino acids distinct from aliphatic amino acids?
Aromatic amino acids like phenylalanine, tyrosine, and tryptophan have R groups containing unsaturated rings with alternating single and double bonds. Aliphatic amino acids like glycine, alanine, and valine have single-bonded hydrocarbon R groups arranged as straight, branched, or cyclic chains. Both types are nonpolar and hydrophobic, but aromatic amino acids are larger and participate in hydrophobic interactions.
Q6: How do acidic and basic amino acids differ in their charge properties?
Acidic amino acids like aspartate and glutamate have carboxyl groups on their R groups that donate protons, becoming negatively charged. Basic amino acids like lysine, arginine, and histidine have amino groups on their side chains that accept protons, becoming positively charged. These charged R groups enable amino acids to participate in ionic interactions and affect protein structure and function.
Q7: Why are L-isomers the only amino acids used in protein synthesis?
Amino acids exist as L and D isomers, which are stereoisomers and mirror images that cannot be superimposed on each other. Proteins exclusively use L-isomers because biological systems evolved to recognize and incorporate only this configuration during protein synthesis. This specificity ensures consistent protein structure and function across all living organisms.