لسنوات عديدة ، اعتقد العلماء أن ربط ركيزة الإنزيم قد حدث بطريقة بسيطة “قفل ومفتاح”. ذكر هذا النموذج أن الإنزيم والركيزة يتناسبان معا تماما في خطوة واحدة فورية. ومع ذلك ، فإن الأبحاث الحالية تدعم وجهة نظر أكثر دقة يسميها العلماء الملاءمة المستحثة. يتوسع نموذج الملاءمة المستحثة على نموذج القفل والمفتاح من خلال وصف تفاعل أكثر ديناميكية بين الإنزيم والركيزة. عندما يجتمع الإنزيم والركيزة معا ، يتسبب تفاعلهما في حدوث تحول طفيف في بنية الإنزيم يؤكد ترتيب ربط مثالي بين الإنزيم والحالة الانتقالية للركيزة. يزيد هذا الارتباط المثالي من قدرة الإنزيم على تحفيز تفاعله.
المواقع النشطة للإنزيمات مناسبة لتوفير ظروف بيئية محددة وتخضع أيضا للتأثيرات البيئية المحلية. زيادة درجة الحرارة البيئية بشكل عام يزيد من معدلات التفاعل ، المحفز بالإنزيم أو غير ذلك. ومع ذلك ، فإن زيادة أو نقصان درجة الحرارة خارج النطاق الأمثل يمكن أن يؤثر على الروابط الكيميائية داخل الموقع النشط للتأثير على ربط الركيزة. ستؤدي درجات الحرارة المرتفعة في النهاية إلى تشويه طبيعة الإنزيمات ، مثل الجزيئات البيولوجية الأخرى ، مما يؤدي إلى تغيير الخصائص الطبيعية للمادة. وبالمثل ، يمكن أن يؤثر الرقم الهيدروجيني للبيئة المحلية أيضا على وظيفة الإنزيم. بقايا الأحماض الأمينية في الموقع النشط لها خصائصها الحمضية أو الأساسية المثلى للتحفيز. تعمل الإنزيمات على النحو الأمثل ضمن نطاق محدد من الأس الهيدروجيني ، ويمكن أن يؤثر تغيير درجة الحرارة أو الطبيعة الحمضية أو الأساسية على النشاط التحفيزي.
لا تعمل العديد من الإنزيمات على النحو الأمثل ، أو حتى على الإطلاق ، ما لم تكن مرتبطة بجزيئات مساعدة أخرى محددة غير بروتينية ، إما مؤقتا من خلال روابط أيونية أو هيدروجينية أو بشكل دائم من خلال روابط تساهمية أقوى. نوعان من الجزيئات المساعدة هما العوامل المساعدة والإنزيمات المساعدة. يعزز الارتباط بهذه الجزيئات التشكل الأمثل ووظيفة الإنزيمات الخاصة بها. العوامل المساعدة هي أيونات غير عضوية مثل الحديد (الحديد2+) والمغنيسيوم (Mg2+). على سبيل المثال ، يتطلب بوليميراز الحمض النووي أيون زنك مرتبط (Zn2+) ليعمل. الإنزيمات المساعدة هي جزيئات عضوية مساعدة ذات بنية ذرية أساسية تتكون من الكربون والهيدروجين ، وهي ضرورية لعمل الإنزيم. المصادر الأكثر شيوعا للإنزمات المساعدة هي الفيتامينات الغذائية. بعض الفيتامينات هي سلائف للإنزيم المساعد ، والبعض الآخر يعمل مباشرة كإنزيمات مساعدة.
هذا النص مقتبس من Openstax ، علم الأحياء 2e ، القسم 6.5 الإنزيمات
الإنزيمات التفاعلات باستخدام آليات فيزيائية وكيميائية مختلفة لخفض طاقة التنشيط.
قد تزيد هذه الآليات من معدل التفاعل عن طريق وضع الإنزيم والركيزة بشكل مناسب ، وتثبيت الحالة الانتقالية ، والمساعدة في تكوين الروابط أو كسرها.
تتبنى معظم الإنزيمات نوبة مستحثة عندما تربط ركائزها. يغير هذا التغيير التوافقي المواضع النسبية في الأحماض الأمينية لزيادة التفاعلات مع الركيزة.
في التفاعلات ذات الركائز المتعددة ، غالبا ما تضع الإنزيمات الجزيئات لتشبه الحالة الانتقالية للمساعدة في تحولها.
تتطلب العديد من الإنزيمات أيونات معدنية للتحفيز. تجذب أيونات المعادن مجموعات مشحونة بشكل معاكس على الركائز وتوجهها للتفاعل. يمكن للأيونات أيضا تغيير حالة الأكسدة لتثبيت الشحنات على وسيطات التفاعل.
في بعض الإنزيمات ، تقبل الأحماض الأمينية البروتونات أو تتبرع بها لتغيير الأس الهيدروجيني محليا أو التفاعل مباشرة مع الركيزة. يمكن أن يؤدي ذلك إلى تقوية أو إضعاف الروابط لزيادة معدلات التفاعل.
Related Videos
Energy and Catalysis
5.9K المشاهدات
Energy and Catalysis
5.3K المشاهدات
Energy and Catalysis
6.0K المشاهدات
Energy and Catalysis
10.7K المشاهدات
Energy and Catalysis
8.5K المشاهدات
Energy and Catalysis
15.1K المشاهدات
Energy and Catalysis
9.2K المشاهدات
Energy and Catalysis
6.3K المشاهدات
Energy and Catalysis
4.4K المشاهدات
Energy and Catalysis
6.6K المشاهدات
Energy and Catalysis
17.8K المشاهدات
Energy and Catalysis
12.0K المشاهدات
Energy and Catalysis
20.1K المشاهدات
Energy and Catalysis
10.1K المشاهدات
Energy and Catalysis
4.0K المشاهدات
Energy and Catalysis
8.2K المشاهدات
Energy and Catalysis
3.1K المشاهدات
Energy and Catalysis
2.5K المشاهدات
Energy and Catalysis
2.7K المشاهدات
Energy and Catalysis
9.5K المشاهدات
Energy and Catalysis
5.6K المشاهدات
Energy and Catalysis
7.7K المشاهدات