يتطلب اشتراك JoVE لعرض هذا المحتوى. تسجيل الدخول أو ابدأ نسخة تجريبية مجانية

مقالة منهجية

نظرة ثاقبة لتفاعلات الأحماض الأمينية والببتيدات مع المواد غير العضوية عن طريق جزيء واحدة قوة التحليل الطيفي

7.7K مشاهدة

⸱

DOI:

10.3791/54975

⸱

مارس 6, 2017

 ,  , 
1Institute of Chemistry and The Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem

في هذه المقالة

ملخص

هنا نقدم بروتوكول لقياس قوة التفاعل بين سطح غير العضوية واضحة المعالم وإما الببتيدات والأحماض الأمينية التي كتبها قياسات القوة الطيفي جزيء واحد باستخدام مجهر القوة الذرية (AFM). المعلومات التي تم الحصول عليها من القياس هي مهمة لفهم أفضل للمادة البيني الببتيد غير العضوية.

الملخص

التفاعلات بين البروتينات أو الببتيدات والمواد غير العضوية تؤدي إلى عدة عمليات مثيرة للاهتمام. على سبيل المثال، والجمع بين البروتينات مع المعادن يؤدي إلى تكوين مواد مركبة مع خصائص فريدة من نوعها. وبالإضافة إلى ذلك، يتم بدء عملية غير مرغوب فيها من biofouling من امتصاص الجزيئات الحيوية، وخاصة البروتينات، على السطوح. هذه الطبقة العضوية هي طبقة التصاق للبكتيريا، وتتيح لهم التفاعل مع السطح. فهم القوى الأساسية التي تحكم التفاعلات في واجهة العضوية، غير العضوية ذلك فمن المهم لكثير من مجالات البحث ويمكن أن يؤدي إلى تصميم مواد جديدة لتطبيقات البصرية والميكانيكية والطبية الحيوية. توضح هذه الورقة جزيء واحد تقنية قوة التحليل الطيفي التي تستخدم فؤاد لقياس قوة التصاق بين إما الببتيدات والأحماض الأمينية والأسطح غير العضوية واضحة المعالم. وتنطوي هذه التقنية على بروتوكول لربط جزيء حيوي إلى AFMتلميح خلال رابط مرونة التساهمية وجزيء واحد قياسات قوة التحليل الطيفي بواسطة مجهر القوة الذرية. وبالإضافة إلى ذلك، يتم تضمين تحليل هذه القياسات.

المقدمة

التفاعل بين البروتينات والمعادن غير العضوية يؤدي إلى بناء مواد مركبة مع خصائص مميزة. وهذا يشمل المواد مع قوة ميكانيكية عالية أو خصائص بصرية فريدة من نوعها. 1، 2 على سبيل المثال، مزيج من بروتين الكولاجين مع هيدروكسيباتيت المعدنية يولد إما عظام لينة أو صلبة لوظائف مختلفة. 3 يمكن الببتيدات القصيرة أيضا ربط المواد غير العضوية مع خصوصية عالية. 4، وقد استخدمت 5، 6 خصوصية هذه الببتيدات لتصميم المواد المغناطيسية والإلكترونية الجديدة، 7، 8، 9 افتعال المواد ذات البنية النانومترية، وتزايد بلورات، 10 وتجميع الجسيمات النانوية. 11 فهم الآلية الكامنة وراء التفاعلات بين الببتيدات أو البروتينات والمواد غير العضوية وبالتالي سيسمح لنا لتصميم مواد مركبة جديدة مع الخصائص امتزاز محسنة. وبالإضافة إلى ذلك، لأن توسط في الطور البيني من يزرع مع استجابة مناعية من البروتينات، فهم أفضل للتفاعلات البروتينات مع المواد غير العضوية وتحسين قدرتنا على تصميم يزرع. مجال هام آخر ينطوي على البروتينات التفاعل مع الأسطح غير العضوية هي تصنيع المواد المانعة. 12، 13، 14، 15 Biofouling هو عملية غير مرغوب فيها الكائنات نعلق على السطح. له العديد من الآثار الضارة على حياتنا. على سبيل المثال، biofouling من البكتيريا على الأجهزة الطبية يؤدي إلى العدوى المكتسبة من المستشفيات. Biofouling من الكائنات البحرية على القوارب والسفن الكبيرة يزيد من استهلاك الوقود. 12، 16، 17، 18

جزيء واحدة قوة التحليل الطيفي (SMFS)، وذلك باستخدام AFM، يمكن قياس مباشرة التفاعلات بين الأحماض الأمينية أو الببتيد مع الركيزة. 19، 20، 21، 22، 23، 24، 25، 26 طرق أخرى مثل عرض فج، 27، 28 توازن دقيق الكريستال الكوارتز (QCM) 29 أو مأكل سطح الرنين (SPR) 29، 30، 31، 32،المرجع "> 33 قياس التفاعلات من الببتيدات والبروتينات على الأسطح غير العضوية بكميات كبيرة. 34، 35، 36 وهذا يعني أن النتائج التي حصلت عليها هذه الأساليب تتعلق مجموعات من الجزيئات أو المجاميع. في SMFS، يتم إصلاح واحد أو عدد قليل جدا من الجزيئات إلى الطرف فؤاد ويتم قياس تفاعلاتها مع الركيزة المطلوب. هذا النهج يمكن توسيعها لدراسة طي البروتين عن طريق سحب البروتين من على سطح الأرض. وبالإضافة إلى ذلك، يمكن استخدامه لقياس التفاعلات بين الخلايا والبروتينات والربط من الأجسام المضادة للجين بهم. يصف 37، 38، 39، 40 هذه الورقة بالتفصيل كيفية إرفاق إما الببتيدات أو الأحماض الأمينية إلى الطرف فؤاد باستخدام الكيمياء silanol. وبالإضافة إلى ذلك، توضح الورقة كيفية إجراء قياسات القوة وكيفية تحليلالنتائج.

الوصول مقيد. يرجى تسجيل الدخول أو بدء فترة تجريبية لعرض هذا المحتوى.

البروتوكول

1. تلميح تعديل

  1. شراء نيتريد السيليكون (سي 3 ن 4) الكابولي فؤاد مع نصائح السيليكون (الاسمي دائرة نصف قطرها ناتئ من ~ 2 نانومتر).
  2. تنظيف كل ناتئ فؤاد عن طريق غمس في الإيثانول لا مائي لمدة 20 دقيقة. الجاف في درجة حرارة الغرفة. ثم علاج الكابولي بتعريضها للO 2 البلازما لمدة 5 دقائق.
  3. تعليق نصائح نظيفة فوق (3 سم) محلول يحتوي على methyltriethoxysilane و3- (أمينو) triethoxysilane في نسبة 15: 1 (ت / ت) في مجفف تحت جو خامل (إما النيتروجين أو الأرجون) وتوصيل مجفف ل مضخة فراغ. فراغ لمدة 2 ساعة لتشكيل أحادي الطبقة من هذين النوعين من المركبات سيلاني مختلطة.
  4. استخدام حامل معدني طرف (ملفقة لهذه العملية) لوضع النصائح على طبق ساخن. ثم تجفيف نصائح لمدة 10 دقيقة عند 70 درجة مئوية تحت الظروف الجوية. قبل الاستخدام، وتنظيف لوحة الساخنة، حامل معدني وملاقط باستخدام الايثانول.
  5. تبريد نصائح في تي الغرفةemperature، ومن ثم تزج النصائح في حل من Fluorenylmethyloxycarbonyl-PEG-N-hydroxysuccinimide (FMOC-PEG-NHS، MW 5000 دا) بتركيز 5 ملي في الكلوروفورم التي تحتوي على 0.5٪ (ت / ت) ثلاثي الإيثيلامين لمدة 1 ساعة في درجة حرارة الغرفة.
  6. تراجع نصائح في الكلوروفورم لمدة 5 دقائق ثم تراجع في ثنائي ميثيل الفورماميد (DMF) لمدة 5 دقائق إضافية. من أجل deprotect مجموعة FMOC من جزيئات PEG المرفقة، وتراجع نصائح في 20٪ تأكسد (ت / ت) في DMF لمدة 30 دقيقة. تراجع نصائح في DMF لمدة 4 دقائق ثم في N-ميثيل-2-pyrrolidone (NMP) لإضافي 4 دقائق. كرر متتابعة غمس ثلاث مرات.
  7. للاقتران من الأحماض الأمينية، وتزج نصائح في محلول يحتوي على N-محطة محمي من الأحماض الأمينية (AA) / diisopropylethylamine (DIPEA) / 2- (1H-benzotriazol-1-YL) -1،1،3،3-tetramethyluronium hexafluophosphate (HBTU)، في نسبة المولي 1: 1: 1 في التركيز الكلي 30 ملم في 5 مل NMP مقابل 1.5 ساعة.
  8. لاقتران الببتيد، وتراجع النصائح في حل تابع 5 ملaining 40 ملغ من الببتيد المحمية (N محطة والجانب السلاسل، على سبيل المثال FMOC-GLN (TRT) -Pro علاء-سر (TBU) -Ser (TBU) -Arg (PBF) -Tyr (TBU) -COOH). ، 15 ملغ 2- (1H-benzotriazol-1-YL) -1،1،3،3-tetramethyluronium hexafluorophosphate (HBTU)، و 5 مل من DIPEA في NMP لمدة 2 ساعة.
  9. تراجع نصائح في NMP لمدة 4 دقائق. ثم، لحماية التوسيع الحرة / المتفاعل NH 2 من قبل مجموعة الاسيتيل، وتراجع نصائح لمدة 30 دقيقة في خليط من الخل أنهيدريد / DIPEA في نسبة المولي 4: 1 والتركيز الكلي 0.65 م في NMP.
  10. لاقتران الببتيد، نفذ اثنين خطوات إضافية.
    1. من أجل deprotect سلاسل جانب من الببتيد، تزج نصائح في محلول يحتوي على 95٪ TFA 2.5٪ triisopropylsilane، والمياه بنسبة 2.5٪ لمدة 1 ساعة، ثم تغسل مع الكلوروفورم وDMF.
    2. من أجل إزالة المجموعة FMOC من الببتيد، تزج النصائح إلى 20٪ تأكسد (ت / ت) في DMF لمدة 30 دقيقة.
  11. بالتتابع تراجع الببتيد / الأحماض الأمينية-functionalizeد نصائح لمدة أربعة دقائق لكل منهما في DMF (لالببتيدات) أو NMP (للأحماض الأمينية)، والكلوروفورم، 50٪ من الإيثانول والماء. أخيرا تجفيف طرف في الهواء.

إعداد 2. سطح

  1. إعداد الميكا. يلتصق ركائز (9.9 مم) قبل كل استخدام باستخدام الشريط سكوتش. ثم، وغسل الأسطح بالماء المقطر الثلاثي (TDW).
  2. إعداد تيو 2 السيليكون المغلفة.
    1. قطع رقاقة السيليكون (100) في 2 سم الساحات باستخدام قلم الماس.
    2. وضع الركيزة في أنبوب 15 مل اختبار مليئة الأسيتون ويصوتن لأنها في حمام بالموجات فوق الصوتية خمس دقائق. ثم، ضع هذا السطح في أنبوب 15 مل اختبار مليئة الأيزوبروبانول ويصوتن لمدة 5 دقائق. تجفيف الركيزة باستخدام النيتروجين.
    3. حل بالسطح (على سبيل المثال، الدلو-348) في الإيثانول لإعداد محلول 5٪ (وزن / حجم). ثم، إضافة 0.02 مل من محلول السطحي إلى 2 مل من 30٪ تيو 2 التشتت.
    4. من المحلول الناتج، قطرة الصب 0.2 مل على ركيزة سي نظيفة.
    5. يصلب هذه السطوح محمل انخفاض في 250 درجة مئوية لمدة 2 ساعة في الهواء. 41

3. جزيء واحدة قياسات القوة الطيفي

  1. نعلق على السطح المطلوب لحامل معدني من AFM مع متوفرة تجاريا الغراء اثنين من المكونات. وضع حامل معدني في حامل زجاج AFM، التي على شكل طبق بيتري صغيرة. ملء هذا حامل مع العازلة تريس (50 ملي درجة الحموضة = 7.4) أو أي وسيلة المرجوة. ثم، ضع حامل على المسرح AFM تحت حامل طرف.
  2. معايرة الكابولي AFM مع الثوابت الربيع تتراوح 10-30 السندات الإذنية / نانومتر باستخدام طريقة الحراري التذبذب 26 (المدرجة في البرنامج AFM) مع عدم اليقين المطلق من حوالي 10٪.
  3. قياس قوة التفاعل التي تقترب من الأحماض الأمينية أو معلومات سرية functionalized الببتيد إلى الركيزة حتى يكون على اتصال مع الركيزة مع ضغطقوة من ~ 200 السندات الإذنية وثم التراجع فورا طرف بسرعات مختلفة، 0،1-0،8 ميكرون / ثانية، لمسافة ~ 200 نانومتر.

تحليل 4. البيانات

  1. تحويل القيم انحراف (V) لفرض بضرب حساسية الضوئي (V / م) وباستخدام ثابت الربيع تجريبيا. 42 يتم ذلك تلقائيا من قبل البرنامج AFM.
    1. للحصول على المنحنيات FD مع أحد الأحداث جزيء واحد، عدة مئات قياسية من منحنيات (800-1،500). الحصول على اثنين من قمم في منحنى على جزيء واحد: الذروة الأولى تشير التفاعلات غير محددة بين طرف والسطحية ويتوافق الذروة الثانية للتفاعل معين من جزيء مع السطح. عندما تحتوي على منحنى FD أكثر من هذه القمم اثنين، التخلص منها من حساب القوة الأكثر احتمالا.
      ملاحظة: يتم التقاط الأحداث التصاق فقط واحدة في حساب (10-30٪ من المنحنيات). 43
    2. لحساب معدل التحميل واضح، صالحة لا يقل عن 50 قوة مقابل منحنيات المسافة مع سلسلة تشبه دودة (WLC) نموذج 44 فقط قبل تمزق للحصول على مجموعة من معدلات التحميل، التي تستخدم بعد ذلك لإعداد رسوم بيانية لل ومعدلات التحميل واضحة. اشتقاق القوات غير ملزمة بين الببتيدات الأحماض الأمينية / وسطح من القفزة في التنفيذ بعد فصل ناتئ من الركيزة.

الوصول مقيد. يرجى تسجيل الدخول أو بدء فترة تجريبية لعرض هذا المحتوى.

النتائج

يعرض الشكل 1 الإجراء طرف التعديل. في الخطوة الأولى، تغيير العلاج البلازما السطح من طرف نيتريد السيليكون. يقدم طرف مجموعة OH. وتقوم هذه المجموعات ثم تتفاعل مع silanes. في نهاية هذه الخطوة، وسيتم تغطية السطح من طرف كتبها حرة -NH 2 المجموعات. وهذه الأمينات حرة ثم تتفاعل مع FMOC -PEG-NHS، والربط التساهمي. تتم إزالة مجموعة FMOC من رابط PEG التي كتبها pipyridine، كاشف deprotecting. وأخيرا، ويقترن الأحماض الأمينية أو الببتيد جز...

الوصول مقيد. يرجى تسجيل الدخول أو بدء فترة تجريبية لعرض هذا المحتوى.

المناقشة

الخطوات 1.3 و 1.4 و 1.7 في البروتوكول يجب أن تنفذ بعناية واسعة وبطريقة لطيفة جدا. في الخطوة 1.3، لا ينبغي أن يكون طرف في اتصال مع خليط سيلاني وينبغي إجراء عملية silanization في جو خامل (الرطوبة الحرة). يتم 45 هذا من أجل منع تشكيل متعدد الطبقات، ولأن جزيئات سيلاني يخضع بسهولة المائي في وجود الرطوبة. 45

في الخطوة 1.4، يجب أن تبقى درجة الحرارة والوقت بشكل صحيح. قبل الب...

الوصول مقيد. يرجى تسجيل الدخول أو بدء فترة تجريبية لعرض هذا المحتوى.

الإفصاحات

الكتاب تعلن أنه ليس لديهم مصالح مالية المتنافسة.

شكر وتقدير

تم دعم هذا العمل من قبل منحة ماري كوري الدولية لإعادة الإدماج (EP7). P. D. يقر بدعم المجلس الإسرائيلي للتعليم العالي.

الوصول مقيد. يرجى تسجيل الدخول أو بدء فترة تجريبية لعرض هذا المحتوى.

المواد

قائمة المواد المستخدمة في هذه المقالة
الاسمالشركةرقم فهرسيالتعليقات
نيتريد السيليكون (Si 3 < / sub > N < sub > 4 < / sub >) ناتئ AFM مع أطراف السيليكونBruker (Camarilo ، CA ، الولايات المتحدة الأمريكية)، نصف قطر الكابولي الاسمي ~ 2 نانومتر & nbsp ؛
ميثيل تري إيثوكسي سيلان  Acros Organics (نيو جيرسي ، الولايات المتحدة الأمريكية)ل Silaylation من طرف AFM   ؛
3- (أمينوبروبيل) ثلاثي إيثوكسيسيلانسيجما ألدريتش (القدس ، إسرائيل)لسيليل طرف AFM
TriisopropylsilaneSigma-Aldrich (القدس ، إسرائيل)يستخدم لإزالة الحماية من الببتيد
N-EthyldiisopropylamineAlfa-Aesar (لانكشاير ، المملكة المتحدة)يستخدم لتعديل الطرف
TriethylamineAlfa-Aesar (لانكشاير ، المملكة المتحدة)يستخدم للطرف تعديل
PiperidineAlfa-Aesar (لانكشاير ، المملكة المتحدة)تستخدم لإزالة الحماية من Fmoc
Fluorenylmethyloxycarbonyl-PEG-N-hydroxysuccinimide   (FMOC-PEG-NHS)Iris Biotech GmbH (ألمانيا ، ألمانيا)تستخدم كرابط مرن تساهمي   ؛ (ميغاواط = 5,000 دال)
2- (1H-benzotriazol-1-yl) -1،1،3،3 ، -tetramethyluronium hexafluorophosphate (HBTU) AlfaAser (Heysham ، إنجلترا) يستخدمككاشف اقتران.
N-methyl-2-pyrrolidone (NMP)Acros Organics (نيو جيرسي ، الولايات المتحدة الأمريكية)يستخدم كمذيب في إجراء تعديل الطرف
DMF (ثنائي ميثيل فورماميد) ميرك(دارمشتات ، ألمانيا)يستخدم كمذيب في إجراء تعديل الطرف
مختبر الكلوروفورمالحيوي (القدس ، إسرائيل)يستخدم كمذيب في إجراء تعديل الطرف
الإيثانول (اللامائي )جادوت (نتانيا ، إسرائيل)يستخدم كمذيب في إجراء تعديل الطرف
حمض الخليك ثلاثي فلورو (TFA)ميرك (دارمشتات ، ألمانيا) أنهيدريد
الخليكميرك (دارمشتات ، ألمانيا) الببتيدات
GL Biochem (شنغهاي ، الصين).
فينيل ألانين والتيروزين Biochem (دارمشتات ، ألمانيا)  
30٪ TiO2< / sub> تشتت في خليط المذيب 2- (2-ميثوكسي إيثوكسي) الإيثانول (DEGME) والإيثيل 3-إيثوكسي بروبيونات (EEP)مختبرات الرؤية التطبيقية (القدس ، إسرائيل)(30٪) في خليط المذيب 2- (2 ميثوكسي إيثوكسي) الإيثانول (DEGME) والإيثيل 3-إيثوكسي بروبيونات (EEP). تستخدم لإعداد الركيزة TiO 2< / sub>
ركائز الميكاTED PELLA، INC. (REDDING ، كاليفورنيا ، الولايات المتحدة الأمريكية)قطر 9.9 مم
MSNL10

المراجع

  1. Addadi, L., Weiner, S. Control and design principles in biological mineralization. Angew. Chem., Int. Ed. 31 (2), 153-169 (1992).
  2. Meyers, M. A., Chen, P. Y., Lin, A. Y. M., Seki, Y. Biological materials: Structure and mechanical properties. Prog. Mater. Sci. 53 (1), 1-206 (2008).
  3. Villee, C. A. J. Book Review. Engl. J. Med. 309 (4), 247-248 (1983).
  4. Vallee, A., Humblot, V., Pradier, C. -M. Peptide interactions with metal and oxide surfaces. Acc. Chem. Res. 43 (10), 1297-1306 (2010).
  5. Peelle, B. R., Krauland, E. M., Wittrup, K. D., Belcher, A. M. Design criteria for engineering inorganic material-specific peptides. Langmuir. 21 (15), 6929-6933 (2005).
  6. Gabryelczyk, B., Szilvay, G. R., Linder, M. B. The structural basis for function in diamond-like carbon binding peptides. Langmuir. 30 (29), 8798-8802 (2014).
  7. Sarikaya, M., Tamerler, C., Jen, A. K. Y., Schulten, K., Baneyx, F. Molecular biomimetics: Nanotechnology through biology. Nat. Mater. 2 (9), 577-585 (2003).
  8. Tamerler, C., Sarikaya, M. Molecular biomimetics: Utilizing nature's molecular ways in practical engineering. Acta Biomater. 3 (3), 289-299 (2007).
  9. Seker, U. O. S., Demir, H. V. Material binding peptides for nanotechnology. Molecules. 16 (2), 1426-1451 (2011).
  10. Green, J. J., et al. Electrostatic ligand coatings of nanoparticles enable ligand-specific gene delivery to human primary cells. Nano Lett. 7 (4), 874-879 (2007).
  11. Grohe, B., et al. Control of calcium oxalate crystal growth by face-specific adsorption of an osteopontin phosphopeptide. J. Am. Chem. Soc. 129 (48), 14946-14951 (2007).
  12. Maity, S., Nir, S., Zada, T., Reches, M. Self-assembly of a tripeptide into a functional coating that resists fouling. Chem. Commun. 50 (76), 11154-11157 (2014).
  13. Das, P., Yuran, S., Yan, J., Lee, P. S., Reches, M. Sticky tubes and magnetic hydrogels co-assembled by a short peptide and melanin-like nanoparticles. Chem. Commun. 51 (25), 5432-5435 (2015).
  14. Burg, K. J. L., Porter, S., Kellam, J. F. Biomaterial developments for bone tissue engineering. Biomaterials. 21 (23), 2347-2359 (2000).
  15. Weiger, M. C., et al. Quantification of the binding affinity of a specific hydroxyapatite binding peptide. Biomaterials. 31 (11), 2955-2963 (2010).
  16. Pettitt, M. E., Henry, S. L., Callow, M. E., Callow, J. A., Clare, A. S. Activity of commercial enzymes on settlement and adhesion of cypris larvae of the barnacle Balanus amphitrite, spores of the green alga Ulva linza, and the diatom Navicula perminuta. Biofouling. 20 (6), 299-311 (2004).
  17. Schultz, M. P., Finlay, J. A., Callow, M. E., Callow, J. A. Three models to relate detachment of low form fouling at laboratory and ship scale. Biofouling. 19, 17-26 (2003).
  18. Cao, S., Wang, J., Chen, H., Chen, D. Progress of marine biofouling and antifouling technologies. Chinese Science Bulletin. 56 (7), 598-612 (2010).
  19. Wei, Y., Latour, R. A. Correlation between desorption force measured by Atomic Force Microscopy and adsorption free energy measured by surface plasmon resonance spectroscopy for peptide-surface interactions. Langmuir. 26 (24), 18852-18861 (2010).
  20. Li, Q., et al. AFM-based force spectroscopy for bioimaging and biosensing. RSC Advances. 6, 12893-12912 (2016).
  21. Meibner, R. H., Wei, G., Ciacchi, L. C. Estimation of the free energy of adsorption of a polypeptide on amorphous SiO2 from molecular dynamics simulations and force spectroscopy experiments. Soft Matter. 11 (31), 6254-6265 (2015).
  22. Xue, Y., Li, X., Li, H., Zhang, W. Quantifying thiol-gold interactions towards the efficient strength control. Nat. Commun. 5, 4348(2014).
  23. Razvag, Y., Gutkin, V., Reches, M. Probing the interaction of individual amino acids with inorganic surfaces using atomic force spectroscopy. Langmuir. 29, 10102-10109 (2013).
  24. Das, P., Reches, M. Revealing the role of catechol moieties in the interactions between peptides and inorganic surfaces. Nanoscale. 8, 15309-15316 (2016).
  25. Das, P., Reches, M. Review insights into the interactions of amino acids and peptides with inorganic materials using single molecule force spectroscopy. Bioploymers-Pept. Sci. 104, 480-494 (2015).
  26. Maity, S., et al. Elucidating the mechanism of interaction between peptides and inorganic surfaces. Phys. Chem. Chem. Phys. 17 (23), 15305-15315 (2015).
  27. Whaley, S. R., English, D. S., Hu, E. L., Barbara, P. F., Belcher, A. M. Selection of peptides with semiconductor binding specificity for directed nanocrystal assembly. Nature. 405 (6787), 665-668 (2000).
  28. Tamerler, C., Oren, E. E., Duman, M., Venkatasubramanian, E., Sarikaya, M. Adsorption Kinetics of an engineered gold binding peptide by surface plasmon resonance spectroscopy and a quartz crystal microbalance. Langmuir. 22 (18), 7712-7718 (2006).
  29. Santos, O., Kosoric, J., Hector, M. P., Anderson, P., Lindh, L. Adsorption behavior of statherin and a statherin peptide onto hydroxyapatite and silica surfaces by in situ ellipsometry. J. Colloid Interface Sci. 318 (2), 175-182 (2008).
  30. Evans, E., Ritchie, K. Dynamic strength of molecular adhesion bonds. Biophys. J. 72 (4), 1541-1555 (1997).
  31. Micksch, T., Liebelt, N., Scharnweber, D., Schwenzer, B. Investigation of the peptide adsorption on ZrO2, TiZr, and TiO2 surfaces as a method for surface modification. ACS Appl. Mater. Interfaces. 6 (10), 7408-7416 (2014).
  32. Patwardhan, S. V., et al. Chemistry of aqueous silica nanoparticle surfaces and the mechanism of selective peptide adsorption. J. Am. Chem. Soc. 134 (14), 6244-6256 (2012).
  33. Thyparambil, A. A., Wei, Y., Latour, R. A. Determination of peptide-surface adsorption free energy for material surfaces not conducive to SPR or QCM using AFM. Langmuir. 28 (13), 5687-5694 (2012).
  34. Hnilova, M., et al. Effect of molecular conformations on the adsorption behavior of gold-binding peptides. Langmuir. 24 (21), 12440-12445 (2008).
  35. Sano, K., Sasaki, H., Shiba, K. Utilization of the pleiotropy of a peptidic aptamer to fabricate heterogeneous nanodot-containing multilayer nanostructures. J. Am. Chem. Soc. 128 (5), 1717-1722 (2006).
  36. Chen, H., Su, X., Neoh, K. -G., Choe, W. -S. Context-dependent adsorption behavior of cyclic and linear peptides on metal oxide surfaces. Langmuir. 25 (3), 1588-1593 (2008).
  37. Zlatanova, J., Lindsay, S. M., Leuba, S. H. Single molecule force spectroscopy in biology using the atomic force microscope. Prog. Biophys. Mol. Biol. 74 (1-2), 37-61 (2000).
  38. Wang, C. Z., Yadavalli, V. K. Investigating biomolecular recognition at the cell surface using atomic force microscopy. Micron. 60, 5-17 (2014).
  39. Galler, K., Brautigam, K., Grobe, C., Popp, J., Neugebauer, U. Making a big thing of a small cell - recent advances in single cell analysis. Analyst. 139 (6), 1237-1273 (2014).
  40. Carvalho, F. A., Martins, I. C., Santos, N. C. Atomic force microscopy and force spectroscopy on the assessment of protein folding and functionality. Arch. Biochem. Biophys. 531 (1-2), 116-127 (2013).
  41. Azoubel, S., Magdassi, S. Controlling adhesion properties of SWCNT-PET films prepared by wet deposition. ACS Appl. Mater. Interfaces. 6 (12), 9265-9271 (2014).
  42. Jaschke, M., Butt, H. J. Height calibration of optical-lever atomic-force microscopes by simple laser interferometry. Rev. Sci. Instrum. 66 (2), 1258-1259 (1995).
  43. Evans, E., Kinoshita, K., Simon, S., Leung, A. Long-lived, high-strength states of ICAM-1 bonds to beta(2) integrin, I: Lifetimes of bonds to recombinant alpha(L) beta(2) under force. Biophys. J. 98 (8), 1458-1466 (2010).
  44. Bouchiat, C., et al. Estimating the persistence length of a Worm-Like Chain molecule from force-extension measurements. Biophys. J. 76 (1), 409-413 (1999).
  45. Pick, C., Argento, C., Drazer, G., Frechette, J. Micropatterned Charge Heterogeneities via Vapor Deposition of Aminosilanes. Langmuir. 31 (39), 10725-10733 (2015).
  46. Berquand, A., et al. Antigen binding forces of single antilysozyme Fv fragments explored by atomic force microscopy. Langmuir. 21, 5517-5523 (2005).
  47. Kienberger, F., et al. Recognition Force Spectroscopy Studies of the NTA-His6 Bond. Single Molecules. 1, 59-65 (2000).
  48. Tong, Z., Mikheikin, A., Krasnoslobodtsev, A., Lv, Z., Lyubchenko, Y. L. Novel polymer linkers for single molecule AFM force spectroscopy. Methods. 60, 161-168 (2013).
  49. Ulman, A. Formation and Structure of Self-Assembled Monolayers. Chem. Rev. 96, 1533-1554 (1996).
  50. Andolfi, L., Bizzarri, A. R., Cannistraro, S. Electron tunneling in a metal-protein-metal junction investigated by scanning tunneling and conductive atomic force spectroscopies. Appl. Phys. Lett. 89, 183125(2006).

الوصول مقيد. يرجى تسجيل الدخول أو بدء فترة تجريبية لعرض هذا المحتوى.

إعادة الطباعة والأذونات

الوسوم

نظرة ثاقبة لتفاعلات الأحماض الأمينية والببتيدات مع المواد غير العضوية عن طريق جزيء واحدة قوة التحليل الطيفي
تواصل معنا
أوصِ به للمكتبة

الخصوصية

شروط الاستخدام

السياسات

حقوق الطبع والنشر © 2026 MyJoVE Corporation. جميع الحقوق محفوظة.