التعديل الكيميائي لبقايا التربتوفان في Ca2+-ATPase N-domain لدراسة تريبتوفان-ANS FRET

2.7K مشاهدات

12:07 د

أكتوبر 9, 2021

10.3791/62770-v

أكتوبر 9, 2021

2.7K مشاهدات

ANS يربط Ca2 +-ATPase recombinant N-المجال. عرض أطياف مضان نمط مثل FRET عند الإثارة في الطول الموجي من 295 نانومتر. ويروي التعديل الكيميائي الذي يتوسط فيه المكتب الوطني للإحصاء في Trp مضان المجال N، مما يؤدي إلى عدم وجود نقل للطاقة (FRET) بين بقايا Trp و ANS.

استكشف المزيد من الفيديوهات

ANS FRET N N SERCA ATP

Chapters in this video

0:03

Introduction

1:15

Determination (in silico) of the ANS and SERCA N‐Domain Interaction

3:09

Expression and Purification of the Recombinant N‐Domain

3:39

Monitor the Formation of the ANS‐N‐Domain Complex Based on ANS and N‐Domain Fluorescence Intensity Changes

7:38

N‐Domain Intrinsic Fluorescence Titration by Trp Chemical Modification with NBS

8:43

Titrate the NBS Modified N‐Domain with ANS by Recording Fluorescence Spectra at 25°C

9:37

Evidence of ANS Binding to the Chemically Modified N‐Domain by Excitation at λ = 370 nm

10:32

Results Overview

11:30

Conclusions

Related Videos