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Live Imaging of Glial Cell Migration in the Drosophila Eye Imaginal Disc

Glial cells of both vertebrate and invertebrate organisms must migrate to final target regions in order to ensheath and support associated neurons.  While ...

University of British Columbia - UBC

NASP &#x5DF2;&#x88AB;&#x63CF;&#x8FF0;&#x4E3A;&#x5728;&#x54FA;&#x4E73;&#x52A8;&#x7269;&#x4E2D;&#x7684;&#x7EC4;&#x86CB;&#x767D; H1 &#x4F34;&#x4FA3;&#x3002;&#x7136;&#x800C;&#xFF0C;&#x6D89;&#x53CA;&#x7684;&#x5206;&#x5B50;&#x673A;&#x5236;&#x5177;&#x6709;&#x4E0D;&#x5C1A;&#x672A;&#x7279;&#x70B9;&#x3002;&#x5728;&#x8FD9;&#x91CC;&#xFF0C;&#x6211;&#x4EEC;&#x5C55;&#x793A;&#x8FD9;&#x79CD;&#x86CB;&#x767D;&#x8D28;&#x4E0D;&#x662F;&#x53EA;&#x5B58;&#x5728;&#x4E8E;&#x54FA;&#x4E73;&#x52A8;&#x7269;&#xFF0C;&#x4F46;&#x5728;&#x771F;&#x6838;&#x751F;&#x7269;&#x4E24;&#x4E2A;&#x5176;&#x4F53;&#x7EC6;&#x80DE;&#x548C;&#x777E;&#x4E38;&#x7684;&#x5F62;&#x5F0F;&#x5728;&#x6574;&#x4E2A;&#x5206;&#x5E03;&#x5F88;&#x5E7F;&#x3002;&#x4EBA;&#x7C7B;&#x4F53;&#x7EC6;&#x80DE;&#x7248;&#x672C;&#x7684;&#x4E8C;&#x7EA7;&#x7ED3;&#x6784;&#x4E3B;&#x8981;&#x5305;&#x62EC;&#x96C6;&#x7FA4;&#x7684; &alpha; &#x87BA;&#x65CB;&#x548C;&#x4F5C;&#x4E3A; homodimer &#x89E3;&#x51B3;&#x65B9;&#x6848;&#x4E2D;&#x5B58;&#x5728;&#x3002;&#x8FD9;&#x79CD;&#x86CB;&#x767D;&#x8D28; nonspecifically &#x7ED1;&#x5B9A;&#x5230;&#x6838;&#x5FC3;&#x7EC4;&#x86CB;&#x767D; H2A-H2B &#x4E8C;&#x805A;&#x4F53;&#x548C; H3 H4 &#x56DB;&#x805A;&#x7269;&#x72B6;&#x6001;&#xFF0C;&#x4F46;&#x53EA;&#x6709;&#x5F62;&#x5F0F;&#x5177;&#x4F53;&#x914D;&#x5408;&#x7EC4;&#x86CB;&#x767D; H1&#x3002;NASP H1 &#x914D;&#x5408;&#x7269;&#x7684;&#x5F62;&#x6210;&#x4ECB;&#x5BFC;&#x7684;&#x7EC4;&#x86CB;&#x767D; H1 &#x7684; N &#x548C; C &#x672B;&#x7AEF;&#x57DF;&#xFF0C;&#x5E76;&#x4E14;&#x4E0D;&#x6D89;&#x53CA;&#x7FFC;&#x7684;&#x87BA;&#x65CB;&#x57DF;&#xFF0C;&#x5219;&#x94FE;&#x63A5;&#x5668;&#x7EC4;&#x86CB;&#x767D;&#x7684;&#x7279;&#x6027;&#x3002;&#x4F53;&#x5916;&#x67D3;&#x8272;&#x8D28;&#x91CD;&#x7EC4;&#x5B9E;&#x9A8C;&#x8868;&#x660E;&#x8FD9;&#x79CD;&#x86CB;&#x767D;&#x8D28;&#x4FBF;&#x5229;&#x7EB3;&#x5165;&#x5230;&#x6838;&#x5C0F;&#x4F53;&#x9635;&#x5217;&#x4E0A;&#x7684;&#x94FE;&#x63A5;&#x5668;&#x7EC4;&#x86CB;&#x767D;&#xFF0C;&#x56E0;&#x6B64;&#x662F;&#x5584;&#x610F;&#x94FE;&#x63A5;&#x5668;&#x7EC4;&#x86CB;&#x767D;&#x4F34;&#x4FA3;&#x3002;

sNASP&#xFF0C;&#x7EC4;&#x86CB;&#x767D; H1 &#x7279;&#x5B9A;&#x8F7D;&#x4F53;&#x4F34;&#x4FA3;&#x4E8C;&#x805A;&#x4F53;&#xFF0C;&#x4FBF;&#x4E8E;&#x67D3;&#x8272;&#x8D28;&#x5927;&#x4F1A;&#x3002;

NASP has been described as a histone H1 chaperone in mammals. However, the molecular mechanisms involved have not yet been characterized. Here, we show that this protein is not only present in mammals but is widely distributed throughout eukaryotes both in its somatic and testicular forms. The secondary structure of the human somatic version consists mainly of clusters of alpha-helices and exists as a homodimer in solution. The protein binds nonspecifically to core histone H2A-H2B dimers and H3-H4 tetramers but only forms specific complexes with histone H1. The formation of the NASP-H1 complexes is mediated by the N- and C-terminal domains of histone H1 and does not involve the winged helix domain that is characteristic of linker histones. In vitro chromatin reconstitution experiments show that this protein facilitates the incorporation of linker histones onto nucleosome arrays and hence is a bona fide linker histone chaperone.

sNASP, a histone H1-specific eukaryotic chaperone dimer that facilitates chromatin assembly.

PNSA a &eacute;t&eacute; d&eacute;crit comme chaperon histone H1 chez les mammif&egrave;res. Cependant, les m&eacute;canismes mol&eacute;culaires impliqu&eacute;s n&#39;ont pas encore &eacute;t&eacute; caract&eacute;ris&eacute;es. Ici, nous montrons que cette prot&eacute;ine n&#39;est pas uniquement pr&eacute;sente chez les mammif&egrave;res, mais est largement distribu&eacute;e dans eukaryotes tant dans ses formes somatiques et testiculaires. La structure secondaire de la version somatique humaine se compose principalement de grappes d&#39;alpha-spirales et existe comme un homodimer en solution. La prot&eacute;ine se lie de fa&ccedil;on non-sp&eacute;cifique &agrave; dim&egrave;res de noyau histones H2A-H2B et H3-H4 t&eacute;tram&egrave;res mais seulement forme des complexes sp&eacute;cifiques avec l&#39;histone H1. La formation des complexes NASP-H1 est m&eacute;di&eacute;e par les domaines N - et C-terminale de l&#39;histone H1 et n&#39;implique pas le domaine d&#39;h&eacute;lice ail&eacute; qui est caract&eacute;ristique des histones internucl&eacute;osomiques. Exp&eacute;riences de reconstitution de chromatine in vitro montrent que cette prot&eacute;ine facilite l&#39;incorporation des histones internucl&eacute;osomiques sur baies de nucl&eacute;osomes et est par cons&eacute;quent un chaperon d&#39;histone linker de bonne foi.

sNASP, un dim&egrave;re de chaperon eucaryotes histone H1 sp&eacute;cifique qui facilite l&#39;assemblage de la chromatine.

NASP wurde als ein Histon H1 Anstandsdame bei S&auml;ugetieren beschrieben. Allerdings haben die molekularen Mechanismen noch nicht gekennzeichnet. Hier zeigen wir, dass dieses Protein nicht nur bei S&auml;ugetieren vorhanden ist, aber ist in Eukaryoten in ihren somatischen und Hoden Formen weit verbreitet. Die Sekund&auml;rstruktur der menschliche somatische Version besteht haupts&auml;chlich aus Trauben von Alpha-Helices und existiert als ein Homodimer in L&ouml;sung. Das Protein bindet nonspecifically Kern Histon H2A-H2B Dimere und H3-H4-tetrameren sondern nur Formen bestimmte komplexe mit Histon H1. Die Bildung der komplexe NASP-H1 wird durch die N - und C-terminalen Dom&auml;nen von Histon H1 vermittelt und darf nicht mit die gefl&uuml;gelten Helix-Dom&auml;ne, das Merkmal der Linker-Histone. In-vitro-Chromatin Rekonstitution Experimente zeigen, dass dieses Protein die Aufnahme der Linker-Histone auf Nukleosom-Arrays erleichtert und ist folglich ein gutgl&auml;ubiger Linker-Histon-Chaperon.

sNASP, ein Histon H1-spezifische eukaryotischen Chaperon-Dimer, das Chromatin Montage erleichtert.

NASP &egrave; stato descritto come un chaperone di H1 istone nei mammiferi. Tuttavia, i meccanismi molecolari coinvolti non sono state ancora caratterizzati. Qui, ci mostrano che questa proteina &egrave; presente nei mammiferi, non solo ma &egrave; ampiamente distribuita in tutto eucarioti sia nelle sue forme somatiche e testicolare. La struttura secondaria della versione somatica umana consiste principalmente di ammassi di alfa-eliche ed esiste come un omodimero in soluzione. La proteina si lega ai dimeri di nucleo dell&#39;istone H2A-H2B e tetrameri H3-H4 ma solo complessi forme specifiche con istone H1. La formazione dei complessi NASP-H1 &egrave; mediata dai domini N - e C-terminale dell&#39;istone H1 e non comporta il dominio elica alata che &egrave; caratteristico di istoni linker. Gli esperimenti di ricostituzione della cromatina in vitro mostrano che questa proteina facilita l&#39;incorporazione di istoni linker su matrici nucleosome e quindi &egrave; un chaperone istone linker bona fide.

Snap, un dimero di chaperone eucariotica istone H1-specifico che facilita l&#39;assemblaggio della cromatina.

NASP &#x306F;&#x3001;&#x30D2;&#x30B9;&#x30C8;&#x30F3; H1 &#x30B7;&#x30E3;&#x30DA;&#x30ED;&#x30F3;&#x54FA;&#x4E73;&#x985E;&#x3068;&#x3057;&#x3066;&#x8A18;&#x8F09;&#x3055;&#x308C;&#x3066;&#x3044;&#x307E;&#x3059;&#x3002;&#x3057;&#x304B;&#x3057;&#x3001;&#x95A2;&#x4E0E;&#x3059;&#x308B;&#x5206;&#x5B50;&#x30E1;&#x30AB;&#x30CB;&#x30BA;&#x30E0;&#x3092;&#x307E;&#x3060;&#x7279;&#x5FB4;&#x3065;&#x3051;&#x3089;&#x308C;&#x3066;&#x3044;&#x308B;&#x306F;&#x3042;&#x308A;&#x307E;&#x305B;&#x3093;&#x3002;&#x3053;&#x3053;&#x3067;&#x306F;&#x3001;&#x3053;&#x306E;&#x30BF;&#x30F3;&#x30D1;&#x30AF;&#x8CEA;&#x304C;&#x306E;&#x307F;&#x54FA;&#x4E73;&#x985E;&#x306B;&#x306F;&#x306A;&#x3044;&#x304C;&#x3001;&#x6838;&#x306E;&#x4F53;&#x7D30;&#x80DE;&#x3068;&#x7CBE;&#x5DE3;&#x306E;&#x5F62;&#x614B;&#x3092;&#x901A;&#x3058;&#x3066;&#x5E83;&#x304F;&#x5206;&#x5E03;&#x3057;&#x3066;&#x3044;&#x308B;&#x3053;&#x3068;&#x3092;&#x793A;&#x3057;&#x307E;&#x3059;&#x3002;&#x4EBA;&#x9593;&#x306E;&#x4F53;&#x7D30;&#x80DE;&#x306E;&#x30D0;&#x30FC;&#x30B8;&#x30E7;&#x30F3;&#x306E;&#x4E8C;&#x6B21;&#x69CB;&#x9020;&#x306F;&#x3001;&#x4E3B;&#x306B; &alpha; &#x3078;&#x30EA;&#x30C3;&#x30AF;&#x30B9;&#x306E;&#x30AF;&#x30E9;&#x30B9;&#x30BF;&#x30FC;&#x3067;&#x69CB;&#x6210;&#x3055;&#x308C;&#x3066;&#x3044;&#x307E;&#x3059;&#x3001;&#x30BD;&#x30EA;&#x30E5;&#x30FC;&#x30B7;&#x30E7;&#x30F3;&#x3067;&#x30DB;&#x30E2;&#x4E8C;&#x91CF;&#x4F53;&#x3068;&#x3057;&#x3066;&#x5B58;&#x5728;&#x3057;&#x307E;&#x3059;&#x3002;&#x30BF;&#x30F3;&#x30D1;&#x30AF;&#x8CEA;&#x7279;&#x7570;&#x7684;&#x30B3;&#x30A2; &#x30D2;&#x30B9;&#x30C8;&#x30F3; H2A H2B &#x30C0;&#x30A4;&#x30DE;&#x30FC;&#x3001;H3 H4 &#x30C6;&#x30C8;&#x30E9;&#x30DE;&#x30FC;&#x304C;&#x306E;&#x307F;&#x7279;&#x5B9A;&#x932F;&#x4F53;&#x30D2;&#x30B9;&#x30C8;&#x30F3; H1 &#x3092;&#x5F62;&#x6210;&#x30D0;&#x30A4;&#x30F3;&#x30C9;&#x3057;&#x307E;&#x3059;&#x3002;NASP H1 &#x932F;&#x4F53;&#x306E;&#x5F62;&#x6210;&#x306F;&#x30D2;&#x30B9;&#x30C8;&#x30F3; H1 &#x306E; N &#x672B;&#x7AEF;&#x3068; C &#x672B;&#x7AEF;&#x30C9;&#x30E1;&#x30A4;&#x30F3;&#x306B;&#x3088;&#x3063;&#x3066;&#x4EF2;&#x4ECB;&#x3055;&#x308C;&#x3001;&#x30EA;&#x30F3;&#x30AB;&#x30FC; &#x30D2;&#x30B9;&#x30C8;&#x30F3;&#x306E;&#x7279;&#x5FB4;&#x3067;&#x3042;&#x308B;&#x7FFC;&#x306E;&#x3042;&#x308B;&#x3089;&#x305B;&#x3093;&#x30C9;&#x30E1;&#x30A4;&#x30F3;&#x3092;&#x5FC5;&#x8981;&#x3068;&#x3057;&#x307E;&#x305B;&#x3093;&#x3002;In vitro &#x3067;&#x306E;&#x30AF;&#x30ED;&#x30DE;&#x30C1;&#x30F3;&#x518D;&#x69CB;&#x6210;&#x5B9F;&#x9A13;&#x306F;&#x3053;&#x306E;&#x86CB;&#x767D;&#x8CEA;&#x30EA;&#x30F3;&#x30AB;&#x30FC; &#x30D2;&#x30B9;&#x30C8;&#x30F3; &#x30CC;&#x30AF;&#x30EC;&#x30AA;&#x30BD;&#x30FC;&#x30E0;&#x306E;&#x30A2;&#x30EC;&#x30A4;&#x4E0A;&#x306B;&#x5B9A;&#x6B3E;&#x3092;&#x5BB9;&#x6613;&#x306B;&#x305D;&#x308C;&#x6545;&#x306B;&#x5584;&#x610F;&#x30EA;&#x30F3;&#x30AB;&#x30FC; &#x30D2;&#x30B9;&#x30C8;&#x30F3; &#x30B7;&#x30E3;&#x30DA;&#x30ED;&#x30F3;&#x3067;&#x3042;&#x308B;&#x3053;&#x3068;&#x3092;&#x793A;&#x3057;&#x307E;&#x3059;&#x3002;

sNASP&#x3001;&#x30AF;&#x30ED;&#x30DE;&#x30C1;&#x30F3; &#x30A2;&#x30BB;&#x30F3;&#x30D6;&#x30EA;&#x3092;&#x5BB9;&#x6613;&#x306B;&#x3059;&#x308B;&#x30D2;&#x30B9;&#x30C8;&#x30F3; H1 &#x56FA;&#x6709;&#x771F;&#x6838;&#x751F;&#x7269;&#x306E;&#x30B7;&#x30E3;&#x30DA;&#x30ED;&#x30F3; &#x30C0;&#x30A4;&#x30DE;&#x30FC;&#x3002;

NASP &#xD3EC;&#xC720;&#xB958;&#xC5D0;&#xC11C; &#xD788;&#xC2A4;&#xD1A4; H1 &#xBCF4;&#xD638;&#xC790;&#xB85C; &#xC124;&#xBA85; &#xD558;&#xACE0;&#xC788;&#xB2E4;. &#xADF8;&#xB7EC;&#xB098;, &#xAD00;&#xB828;&#xB41C; &#xBD84;&#xC790; &#xBA54;&#xCEE4;&#xB2C8;&#xC998; &#xC788;&#xB2E4; &#xD558;&#xC9C0; &#xC544;&#xC9C1; &#xD2B9;&#xC9D5; &#xB418;&#xC5C8;&#xC2B5;&#xB2C8;&#xB2E4;. &#xC5EC;&#xAE30;, &#xC6B0;&#xB9AC;&#xAC00;&#xC774; &#xB2E8;&#xBC31;&#xC9C8;&#xC740; &#xB2E8;&#xC9C0; &#xD3EC;&#xC720;&#xB958;&#xC5D0; &#xC874;&#xC7AC; &#xD558;&#xC9C0;&#xB9CC; &#xBAA8;&#xB450; &#xCCB4;&#xC138;&#xD3EC; &#xBC0F; &#xACE0;&#xD658; &#xD615;&#xD0DC;&#xC758; &#xC9C4;&#xD575;&#xC0DD;&#xBB3C;&#xC5D0; &#xAC78;&#xCCD0; &#xAD11;&#xBC94;&#xC704; &#xD558; &#xAC8C; &#xBC30;&#xD3EC;&#xB97C; &#xBCF4;&#xC5EC;&#xC90D;&#xB2C8;&#xB2E4;. &#xC778;&#xAC04;&#xC758; &#xCCB4;&#xC138;&#xD3EC; &#xBC84;&#xC804;&#xC758; &#xC774;&#xCC28; &#xAD6C;&#xC870; &#xC8FC;&#xB85C; &#xC54C;&#xD30C; &#xD3EC;&#xD568;&#xC758; &#xD074;&#xB7EC;&#xC2A4;&#xD130; &#xAD6C;&#xC131; &#xD558; &#xACE0; &#xC194;&#xB8E8;&#xC158;&#xC5D0;&#xC11C; homodimer&#xB85C; &#xC874;&#xC7AC;. &#xB2E8;&#xBC31;&#xC9C8; nonspecifically &#xCF54;&#xC5B4; &#xD788;&#xC2A4;&#xD1A4; H2A H2B &#xC774;&#xD569;&#xCCB4;&#xC640; H3 H4 tetramers &#xD558;&#xC9C0;&#xB9CC; &#xD788;&#xC2A4;&#xD1A4; h 1&#xC73C;&#xB85C; &#xD2B9;&#xC815; &#xB2E8;&#xC9C0;&#xB97C; &#xC591;&#xC2DD;&#xB9CC; &#xBC14;&#xC778;&#xB529;&#xB429;&#xB2C8;&#xB2E4;. NASP H1 &#xBCF5;&#xD569;&#xBB3C; &#xD615;&#xC131; &#xD788;&#xC2A4;&#xD1A4; h 1&#xC758; N &#xBC0F; C &#xD130;&#xBBF8;&#xB110; &#xB3C4;&#xBA54;&#xC778; &#xC911;&#xC7AC; &#xBC0F; &#xB9C1;&#xCEE4; &#xD788;&#xC2A4;&#xD1A4;&#xC758; &#xD2B9;&#xC9D5;&#xC740; &#xB0A0;&#xAC1C; &#xB2EC;&#xB9B0;&#xB41C; &#xB098;&#xC120; &#xB3C4;&#xBA54;&#xC778;&#xC740; &#xD3EC;&#xD568; &#xB418;&#xC9C0; &#xC54A;&#xC2B5;&#xB2C8;&#xB2E4;. &#xCCB4; &#xC678; chromatin &#xC7AC;&#xAD6C;&#xC131; &#xC2E4;&#xD5D8;&#xC774;&#xC774; &#xB2E8;&#xBC31;&#xC9C8; nucleosome &#xBC30;&#xC5F4;&#xC5D0; &#xB9C1;&#xCEE4; &#xD788;&#xC2A4;&#xD1A4;&#xC758; &#xC124;&#xB9BD;&#xC744; &#xC6A9;&#xC774; &#xD558; &#xAC8C; &#xB530;&#xB77C;&#xC11C; &#xD0C0;&#xACE0; &#xB09C; &#xB9C1;&#xCEE4; &#xD788;&#xC2A4;&#xD1A4; &#xBCF4;&#xD638;&#xC790;&#xB294; &#xBCF4;&#xC5EC;&#xC90D;&#xB2C8;&#xB2E4;.

sNASP, chromatin &#xC5B4;&#xC148;&#xBE14;&#xB9AC;&#xB97C; &#xC6A9;&#xC774; &#xD558; &#xAC8C; &#xD558;&#xB294; &#xD788;&#xC2A4;&#xD1A4; H1 &#xD2B9;&#xC815; &#xC9C4; &#xD575; &#xBCF4;&#xD638;&#xC790; dimer.

NASP ha sido descrito como un acompa&ntilde;ante de histona H1 en mam&iacute;feros. Sin embargo, los mecanismos moleculares implicados han no ha caracterizado. Aqu&iacute;, demostramos que esta prote&iacute;na no s&oacute;lo est&aacute; presente en los mam&iacute;feros, pero se encuentra ampliamente distribuida a lo largo de eucariotes tanto en sus formas som&aacute;ticas y testiculares. La estructura secundaria de la versi&oacute;n humana de la som&aacute;tica consiste principalmente en racimos de alfa-h&eacute;lices y existe como un homod&iacute;mero en soluci&oacute;n. La prote&iacute;na se une un d&iacute;meros de n&uacute;cleo histona H2A-H2B y H3-H4 tetr&aacute;meros pero s&oacute;lo formas espec&iacute;ficas complejos con histona H1. La formaci&oacute;n de los complejos de NASP-H1 es mediada por los dominios N - y c-terminal de la histona H1 y no implica el dominio de la h&eacute;lice con alas que es caracter&iacute;stico de las histonas linker. Experimentos de reconstituci&oacute;n de cromatina in vitro muestran que esta prote&iacute;na facilita la incorporaci&oacute;n de las histonas linker en matrices de nucleosoma y por lo tanto es una chaperona de histona vinculador de buena fe.

sNASP, un d&iacute;mero de eucariotas acompa&ntilde;ante de histona H1 inespec&iacute;fico que facilita el montaje de la cromatina.

Tricellular &#x4EA4;&#x754C;&#x5904; (TCJ) &#x5F62;&#x5F0F;&#x5728; bicellular &#x8DEF;&#x53E3;&#x4ECE;&#x6781;&#x5316;&#x4E0A;&#x76AE;&#x7EC6;&#x80DE;&#x4E2D;&#x7684;&#x4E09;&#x4E2A;&#x76F8;&#x90BB;&#x5355;&#x5143;&#x683C;&#x7684;&#x6536;&#x655B;&#x6027;&#xFF0C;&#x6709;&#x5FC5;&#x8981;&#x4E3A;&#x7EF4;&#x62A4; &mdash; &#x8DE8;&#x4E0A;&#x76AE;&#x5C4F;&#x969C;&#x3002;&#x5728;&#x9ED1;&#x8179;&#x679C;&#x8747;&#xFF0C;TCJ bicellular &#x9694;&#x819C;&#x8DEF;&#x53E3;&#xFF0C;&#x6C47;&#x70B9;&#x65F6;&#x751F;&#x6210;&#x3002;Gliotactin &#x662F;&#x7B2C;&#x4E00;&#x6B21;&#x786E;&#x5B9A;&#x7684;&#x7EC4;&#x4EF6;&#x7684; TCJ&#xFF0C;TCJ &#x548C;&#x9694;&#x819C;&#x4EA4;&#x754C;&#x5904;&#x53D1;&#x5C55;&#x7684;&#x5FC5;&#x8981;&#x6761;&#x4EF6;&#x3002;Gliotactin &#x662F; neuroligin &#x5BB6;&#x5EAD;&#x548C; PDZ &#x86CB;&#x767D;&#x5149;&#x76D8;&#x5927;&#x5173;&#x8054;&#x7684;&#x6210;&#x5458;&#x3002;&#x8D85;&#x8D8A;&#x8FD9;&#x79CD;&#x4E92;&#x52A8;&#xFF0C;&#x4E86;&#x89E3;&#x751A;&#x5C11; Gliotactin &#x672C;&#x5730;&#x5316;&#x548C;&#x5728; TCJ &#x51FD;&#x6570;&#x7684;&#x57FA;&#x672C;&#x7684;&#x673A;&#x5236;&#x3002;&#x5728;&#x8FD9;&#x9879;&#x7814;&#x7A76;&#xFF0C;&#x6211;&#x4EEC;&#x663E;&#x793A; Gliotactin &#x78F7;&#x9178;&#x5B88;&#x6052;&#x7684;&#x916A;&#x6C28;&#x9178;&#x6B8B;&#x7559;&#x7269;&#xFF0C;&#x5728;&#x4E00;&#x4E2A;&#x8FDB;&#x7A0B;&#x5185;&#x541E;&#x4F5C;&#x7528;&#x7684;&#x5FC5;&#x8981;&#x6761;&#x4EF6;&#x548C;&#x9776;&#x5411;&#x665A; endosomes &#x548C;&#x6EB6;&#x9176;&#x4F53;&#x964D;&#x89E3;&#x3002;&#x9AD8;&#x6548;&#x8868;&#x8FBE;&#x7ED3;&#x679C;&#x5728;&#x4F4D;&#x79FB;&#x7684;&#x8DDD;&#x79BB;&#x5728;&#x6574;&#x4E2A;&#x9694;&#x819C;&#x4EA4;&#x754C;&#x57DF; TCJ Gliotactin Gliotactin &#x6C34;&#x5E73;&#x901A;&#x8FC7;&#x78F7;&#x9178;&#x5316;&#x548C;&#x5185;&#x541E;&#x4F5C;&#x7528;&#x7684;&#x8C03;&#x8282;&#x662F;&#x5FC5;&#x8981;&#x7684;&#x3002;&#x4E24;&#x6781;&#x5206;&#x5316;&#x4E0A;&#x76AE;&#x7684;&#x8FC7;&#x5EA6; Gliotactin &#x5BFC;&#x81F4;&#x5206;&#x5C42;&#xFF0C;&#x968F;&#x540E;&#x8FC1;&#x79FB;&#x548C;&#x7EC6;&#x80DE;&#x51CB;&#x4EA1;&#x4E0E;&#x914D;&#x5BF9;&#x3002;&#x7EC6;&#x80DE;&#x51CB;&#x4EA1;&#x4E0E;&#x7ED3;&#x679C;&#x8865;&#x507F;&#x6269;&#x6563;&#x6240;&#x9020;&#x6210;&#x7684;&#x9AD8;&#x6C34;&#x5E73;&#x7684; Gliotactin &#x4ECB;&#x5BFC;&#x679C;&#x8747; JNK &#x901A;&#x8DEF;&#x3002;&#x56E0;&#x6B64;&#xFF0C;&#x5728;&#x7EC6;&#x80DE;&#x819C;&#x5185;&#x7684; Gliotactin &#x6C34;&#x5E73;&#x88AB;&#x89C4;&#x8303;&#x4EE5;&#x786E;&#x4FDD;&#x6B63;&#x786E;&#x86CB;&#x767D;&#x8D28;&#x5B9A;&#x4F4D;&#x548C;&#x7EC6;&#x80DE;&#x5B58;&#x6D3B;&#x3002;

Gliotactin &#x672C;&#x5730;&#x5316;&#x548C;&#x916A;&#x6C28;&#x9178;&#x78F7;&#x9178;&#x5316;&#x548C;&#x5185;&#x541E;&#x4F5C;&#x7528;&#x6C34;&#x5E73;&#x63A7;&#x5236;&#x662F;&#x4E24;&#x6781;&#x5316;&#x7684;&#x4E0A;&#x76AE;&#x7EC6;&#x80DE;&#x751F;&#x5B58;&#x6240;&#x5FC5;&#x9700;&#x7684;&#x3002;

The tricellular junction (TCJ) forms at the convergence of bicellular junctions from three adjacent cells in polarized epithelia and is necessary for maintaining the transepithelial barrier. In the fruitfly Drosophila, the TCJ is generated at the meeting point of bicellular septate junctions. Gliotactin was the first identified component of the TCJ and is necessary for TCJ and septate junction development. Gliotactin is a member of the neuroligin family and associates with the PDZ protein discs large. Beyond this interaction, little is known about the mechanisms underlying Gliotactin localization and function at the TCJ. In this study, we show that Gliotactin is phosphorylated at conserved tyrosine residues, a process necessary for endocytosis and targeting to late endosomes and lysosomes for degradation. Regulation of Gliotactin levels through phosphorylation and endocytosis is necessary as overexpression results in displacement of Gliotactin away from the TCJ throughout the septate junction domain. Excessive Gliotactin in polarized epithelia leads to delamination, paired with subsequent migration, and apoptosis. The apoptosis and the resulting compensatory proliferation resulting from high levels of Gliotactin are mediated by the Drosophila JNK pathway. Therefore, Gliotactin levels within the cell membrane are regulated to ensure correct protein localization and cell survival.

Control of Gliotactin localization and levels by tyrosine phosphorylation and endocytosis is necessary for survival of polarized epithelia.

La jonction tricellulaire (TCJ) se forme &#xE0; la convergence des jonctions bicellulaires de trois cellules adjacentes dans polaris&#xE9;e &#xE9;pith&#xE9;liums et est n&#xE9;cessaire pour maintenir la barri&#xE8;re trans&#xE9;pith&#xE9;lial. Dans la drosophile mouche des fruits, du TCJ est g&#xE9;n&#xE9;r&#xE9;e au point de rencontre des jonctions sept&#xE9;es bicellulaires. Gliotactin fut le premier &#xE9;l&#xE9;ment identifi&#xE9; de la TCJ et est n&#xE9;cessaire pour TCJ et le d&#xE9;veloppement de jonction cloisonn&#xE9;es. Gliotactin est un membre de la famille des neuroligines et associ&#xE9;s avec les disques de grandes prot&#xE9;ines PDZ. Au-del&#xE0; de cette interaction, on sait peu sur les m&#xE9;canismes sous-jacents et de la fonction de localisation Gliotactin au TCJ. Dans cette &#xE9;tude, nous montrons que Gliotactin est phosphoryl&#xE9;e au niveau des r&#xE9;sidus tyrosine conserv&#xE9;s, un processus n&#xE9;cessaire pour l&#x26;#39;endocytose et le ciblage pour endosomes tardifs et les lysosomes de la d&#xE9;gradation. R&#xE8;glement des niveaux de phosphorylation par Gliotactin et l&#x26;#39;endocytose est n&#xE9;cessaire que les r&#xE9;sultats surexpression dans le d&#xE9;placement de Gliotactin loin de la TCJ l&#x26;#39;ensemble du domaine de jonction cloisonn&#xE9;es. Gliotactin excessive dans les &#xE9;pith&#xE9;liums polaris&#xE9;s conduit &#xE0; la d&#xE9;lamination, jumel&#xE9; avec la migration ult&#xE9;rieure, et l&#x26;#39;apoptose. L&#x26;#39;apoptose et la prolif&#xE9;ration r&#xE9;sultant compensatoire r&#xE9;sultant de hauts niveaux de Gliotactin sont m&#xE9;di&#xE9;s par la voie JNK chez la drosophile. Par cons&#xE9;quent, les niveaux Gliotactin dans la membrane cellulaire sont r&#xE9;glement&#xE9;s afin d&#x26;#39;assurer la localisation correcte des prot&#xE9;ines et la survie cellulaire.

Contr&#xF4;le de la localisation et les niveaux de Gliotactin par phosphorylation sur tyrosine et endocytose est n&#xE9;cessaire &#xE0; la survie des &#xE9;pith&#xE9;liums polaris&#xE9;s

Die Tricellular-Kreuzung (TCJ) bildet bei der Konvergenz der bicellular Kreuzungen aus drei angrenzenden Zellen im polarisierten Epithelien und ist notwendig f&uuml;r die Aufrechterhaltung der transepithelialen-Barriere. In der Fruitfly Taufliege wird die TCJ am Treffpunkt bicellular septiert Kreuzungen generiert. Gliotactin war der erste identifizierte Bestandteil von der TCJ und zum TCJ und septiert Kreuzung Entwicklung erforderlich ist. Gliotactin ist Mitglied der Neuroligin Familie und Mitarbeiter mit den gro&szlig;en PDZ-Protein-CDs. Jenseits dieser Interaktion ist wenig bekannt &uuml;ber die Mechanismen Gliotactin Lokalisierung und Funktion bei der TCJ. In dieser Studie zeigen wir, dass Gliotactin ein Prozess notwendig f&uuml;r Endozytose und gezielt zu sp&auml;ten Endosomen und Lysosomen Leistungsabfall bei konservierten Tyrosin R&uuml;ckst&auml;nde, phosphoryliert ist. Verordnung der Gliotactin Ebenen durch Phosphorylierung und Endozytose ist als eine &Uuml;berexpression f&uuml;hrt zu Verschiebung der Gliotactin Weg von der TCJ in der gesamten Dom&auml;ne septiert Kreuzung notwendig. &Uuml;berm&auml;&szlig;ige Gliotactin im polarisierten Epithelien f&uuml;hrt zu Delamination, gepaart mit anschlie&szlig;ende Migration und Apoptose. Die Apoptose und die resultierende kompensatorischen Vermehrung, die infolge der hohen Gliotactin sind durch die Taufliege JNK Pathway vermittelt. Daher werden Gliotactin Ebenen innerhalb der Zellmembran reguliert, um korrekte Proteinlokalisation und Zelle &uuml;berleben zu gew&auml;hrleisten.

Kontrolle der Gliotactin-Lokalisierung und Ebenen von Tyrosin-Phosphorylierung und Endozytose ist notwendig f&uuml;r das &Uuml;berleben der polarisierten Epithelien.

All&#39;incrocio di tricellular (TCJ) forma la convergenza delle giunzioni bicellular da tre celle adiacenti in epiteli polarizzati ed &egrave; necessario per mantenere la barriera Transepiteliale. Sulla Mosca della frutta Drosophila, il TCJ &egrave; generato al punto di incontro delle giunzioni settate bicellular. Gliotactin &egrave; stato il primo componente identificato della TCJ ed &egrave; necessario per TCJ e sviluppo di giunzione settate. Gliotactin &egrave; un membro della famiglia neuroligin e associati con i dischi di proteina PDZ grandi. Di l&agrave; di questa interazione, poco &egrave; conosciuto circa i meccanismi sottostanti la funzione presso la TCJ e localizzazione Gliotactin. In questo studio, mostriamo che Gliotactin &egrave; fosforilata a residui di tirosina conservata, un processo necessario per endocitosi e targeting per late endosomes e lisosomi per la degradazione. Regolazione dei livelli di Gliotactin attraverso la fosforilazione ed endocitosi &egrave; necessaria come risultati di sovraespressione di cilindrata di Gliotactin dalla TCJ in tutto il dominio di giunzione settate. Gliotactin eccessivi in epiteli polarizzati conduce alla delaminazione, accoppiato con successiva migrazione ed apoptosi. L&#39;apoptosi e la proliferazione di compensazione risultante derivanti da elevati livelli di Gliotactin sono mediati dal pathway di JNK della drosofila. Pertanto, Gliotactin livelli all&#39;interno della membrana cellulare sono regolamentati per garantire la sopravvivenza delle cellule e proteina corretta localizzazione.

Controllo dei livelli di fosforilazione della tirosina ed endocitosi e localizzazione Gliotactin &egrave; necessario per la sopravvivenza di epiteli polarizzati.

&#x4E09;&#x7D30;&#x80DE;&#x306E;&#x63A5;&#x5408;&#x90E8;&#xFF08;TCJ&#xFF09;&#x306F;&#x3001;&#x504F;&#x5149;&#x4E0A;&#x76AE;&#x5185;&#x306E;&#x96A3;&#x308A;&#x5408;&#x3046;3&#x3064;&#x306E;&#x7D30;&#x80DE;&#x304B;&#x3089;&#x306E;&#x4E8C;&#x3064;&#x306E;&#x7D30;&#x80DE;&#x304B;&#x3089;&#x6210;&#x308B;&#x63A5;&#x5408;&#x90E8;&#x306E;&#x53CE;&#x675F;&#x306B;&#x5F62;&#x6210;&#x3057;&#x3001;&#x4E0A;&#x76AE;&#x969C;&#x58C1;&#x3092;&#x7DAD;&#x6301;&#x3059;&#x308B;&#x305F;&#x3081;&#x306B;&#x5FC5;&#x8981;&#x3067;&#x3042;&#x308B;&#x3002;&#x30B7;&#x30E7;&#x30A6;&#x30B8;&#x30E7;&#x30A6;&#x30D0;&#x30A8;&#x30B7;&#x30E7;&#x30A6;&#x30B8;&#x30E7;&#x30A6;&#x30D0;&#x30A8;&#x3067;&#x306F;&#x3001;TCJ&#x306F;&#x3001;&#x4E8C;&#x3064;&#x306E;&#x7D30;&#x80DE;&#x304B;&#x3089;&#x6210;&#x308B;&#x9694;&#x58C1;&#x63A5;&#x5408;&#x306E;&#x30DF;&#x30FC;&#x30C6;&#x30A3;&#x30F3;&#x30B0;&#x30DD;&#x30A4;&#x30F3;&#x30C8;&#x3067;&#x751F;&#x6210;&#x3055;&#x308C;&#x307E;&#x3059;&#x3002; Gliotactin&#x306F;TCJ&#x306E;&#x6700;&#x521D;&#x306E;&#x8B58;&#x5225;&#x30B3;&#x30F3;&#x30DD;&#x30FC;&#x30CD;&#x30F3;&#x30C8;&#x3067;&#x3042;&#x308A;&#x3001;TCJ&#x3068;&#x9694;&#x58C1;&#x306E;&#x63A5;&#x5408;&#x90E8;&#x306E;&#x958B;&#x767A;&#x304C;&#x5FC5;&#x8981;&#x3067;&#x3042;&#x308B;&#x3002; Gliotactin&#x306F;&#x30CB;&#x30E5;&#x30FC;&#x30ED;&#x30EA;&#x30AE;&#x30F3;&#x30D5;&#x30A1;&#x30DF;&#x30EA;&#x30FC;&#x3068;&#x5927;PDZ&#x86CB;&#x767D;&#x8CEA;&#x30C7;&#x30A3;&#x30B9;&#x30AF;&#x306B;&#x95A2;&#x9023;&#x4ED8;&#x3051;&#x308B;&#x306E;&#x30E1;&#x30F3;&#x30D0;&#x30FC;&#x3067;&#x3059;&#x3002;&#x3053;&#x306E;&#x76F8;&#x4E92;&#x4F5C;&#x7528;&#x4EE5;&#x5916;&#x306B;&#x3082;&#x3001;&#x5C11;&#x3057;&#x306F;TCJ&#x3067;Gliotactin&#x5C40;&#x5728;&#x3068;&#x6A5F;&#x80FD;&#x306E;&#x30E1;&#x30AB;&#x30CB;&#x30BA;&#x30E0;&#x306B;&#x3064;&#x3044;&#x3066;&#x77E5;&#x3089;&#x308C;&#x3066;&#x3044;&#x308B;&#x3002;&#x672C;&#x7814;&#x7A76;&#x3067;&#x306F;&#x3001;Gliotactin&#x304C;&#x4FDD;&#x5B58;&#x3055;&#x308C;&#x305F;&#x30C1;&#x30ED;&#x30B7;&#x30F3;&#x6B8B;&#x57FA;&#x3001;&#x30A8;&#x30F3;&#x30C9;&#x30B5;&#x30A4;&#x30C8;&#x30FC;&#x30B7;&#x30B9;&#x306E;&#x305F;&#x3081;&#x306B;&#x5FC5;&#x8981;&#x306A;&#x30D7;&#x30ED;&#x30BB;&#x30B9;&#x3067;&#x30EA;&#x30F3;&#x9178;&#x5316;&#x3055;&#x308C;&#x3001;&#x5F8C;&#x671F;&#x30A8;&#x30F3;&#x30C9;&#x30BD;&#x30FC;&#x30E0;&#x304A;&#x3088;&#x3073;&#x30EA;&#x30BD;&#x30BD;&#x30FC;&#x30E0;&#x5206;&#x89E3;&#x306E;&#x5BFE;&#x8C61;&#x306B;&#x3057;&#x3066;&#x3044;&#x308B;&#x3053;&#x3068;&#x3092;&#x793A;&#x3057;&#x3066;&#x3044;&#x308B;&#x3002;&#x30EA;&#x30F3;&#x9178;&#x5316;&#x3068;&#x30A8;&#x30F3;&#x30C9;&#x30B5;&#x30A4;&#x30C8;&#x30FC;&#x30B7;&#x30B9;&#x3092;&#x4ECB;&#x3057;&#x3066;Gliotactin&#x30EC;&#x30D9;&#x30EB;&#x306E;&#x8ABF;&#x7BC0;&#x306F;&#x3001;&#x9694;&#x58C1;&#x306E;&#x63A5;&#x5408;&#x30C9;&#x30E1;&#x30A4;&#x30F3;&#x5168;&#x4F53;TCJ&#x304B;&#x3089;Gliotactin&#x306E;&#x5909;&#x4F4D;&#x306E;&#x904E;&#x5270;&#x767A;&#x73FE;&#x306E;&#x7D50;&#x679C;&#x3068;&#x3057;&#x3066;&#x5FC5;&#x8981;&#x306B;&#x306A;&#x308A;&#x307E;&#x3059;&#x3002;&#x504F;&#x4E0A;&#x76AE;&#x306E;&#x904E;&#x5270;&#x306A;Gliotactin&#x306F;&#x3001;&#x305D;&#x306E;&#x5F8C;&#x306E;&#x79FB;&#x884C;&#x3001;&#x304A;&#x3088;&#x3073;&#x30A2;&#x30DD;&#x30C8;&#x30FC;&#x30B7;&#x30B9;&#x3068;&#x30DA;&#x30A2;&#x306B;&#x306A;&#x3063;&#x3066;&#x3001;&#x5265;&#x96E2;&#x306B;&#x3064;&#x306A;&#x304C;&#x308B;&#x3002;&#x30A2;&#x30DD;&#x30C8;&#x30FC;&#x30B7;&#x30B9;&#x3068;Gliotactin&#x306E;&#x9AD8;&#x3044;&#x30EC;&#x30D9;&#x30EB;&#x304B;&#x3089;&#x751F;&#x3058;&#x308B;&#x7D50;&#x679C;&#x306E;&#x4EE3;&#x511F;&#x5897;&#x6B96;&#x306F;&#x3001;&#x30B7;&#x30E7;&#x30A6;&#x30B8;&#x30E7;&#x30A6;&#x30D0;&#x30A8;&#x306E;JNK&#x7D4C;&#x8DEF;&#x306B;&#x3088;&#x3063;&#x3066;&#x5A92;&#x4ECB;&#x3055;&#x308C;&#x308B;&#x3002;&#x3057;&#x305F;&#x304C;&#x3063;&#x3066;&#x3001;&#x7D30;&#x80DE;&#x819C;&#x5185;&#x306E;Gliotactin&#x30EC;&#x30D9;&#x30EB;&#x304C;&#x6B63;&#x3057;&#x3044;&#x30BF;&#x30F3;&#x30D1;&#x30AF;&#x8CEA;&#x306E;&#x5C40;&#x5728;&#x3068;&#x7D30;&#x80DE;&#x306E;&#x751F;&#x5B58;&#x3092;&#x78BA;&#x4FDD;&#x3059;&#x308B;&#x305F;&#x3081;&#x306B;&#x898F;&#x5236;&#x3055;&#x308C;&#x3066;&#x3044;&#x308B;&#x3002;

Gliotactin&#x30ED;&#x30FC;&#x30AB;&#x30E9;&#x30A4;&#x30BC;&#x30FC;&#x30B7;&#x30E7;&#x30F3;&#x3068;&#x30C1;&#x30ED;&#x30B7;&#x30F3;&#x30EA;&#x30F3;&#x9178;&#x5316;&#x3068;&#x30A8;&#x30F3;&#x30C9;&#x30B5;&#x30A4;&#x30C8;&#x30FC;&#x30B7;&#x30B9;&#x306B;&#x3088;&#x3063;&#x3066;&#x30EC;&#x30D9;&#x30EB;&#x306E;&#x5236;&#x5FA1;&#x306F;&#x504F;&#x4E0A;&#x76AE;&#x306E;&#x751F;&#x5B58;&#x306B;&#x5FC5;&#x8981;&#x3067;&#x3059;&#x3002;

Tricellular &#xC811;&#xD569; (TCJ) &#xD3B8;&#xAD11;&#xB41C; &#xC0C1;&#xD53C;&#xC5D0;&#xC11C; &#xC138; &#xAC1C;&#xC758; &#xC778;&#xC811; &#xD55C; &#xC140;&#xC5D0;&#xC11C; bicellular &#xC811;&#xD569;&#xBD80;&#xC758; &#xC735;&#xD569;&#xC744; &#xD615;&#xC131; &#xD558; &#xACE0; transepithelial &#xBC29; &#xBCBD;&#xC744; &#xC720;&#xC9C0; &#xD558;&#xB294; &#xB370; &#xD544;&#xC694;&#xD55C;. Fruitfly &#xCD08;&#xD30C;&#xB9AC;&#xB294; TCJ bicellular septate &#xC811;&#xD569;&#xBD80;&#xC758; &#xD68C;&#xC758; &#xC2DC;&#xC810;&#xC5D0;&#xC11C; &#xC0DD;&#xC131; &#xB429;&#xB2C8;&#xB2E4;. Gliotactin&#xB294; TCJ&#xC758; &#xCCAB; &#xBC88;&#xC9F8; &#xC2DD;&#xBCC4; &#xB41C; &#xAD6C;&#xC131; &#xC774;&#xC5C8;&#xACE0; TCJ &#xBC0F; &#xAC1C;&#xBC1C; septate &#xC811;&#xD569; &#xD558;&#xB294; &#xB370; &#xD544;&#xC694;&#xD55C;. Gliotactin neuroligin &#xAC00;&#xC871;&#xACFC; &#xD070; PDZ &#xB2E8;&#xBC31;&#xC9C8; &#xB514;&#xC2A4;&#xD06C;&#xC640; &#xB3D9;&#xB8CC;&#xC758; &#xAD6C;&#xC131;&#xC6D0;&#xC785;&#xB2C8;&#xB2E4;. &#xC774; &#xC0C1;&#xD638; &#xC791;&#xC6A9;&#xC744; &#xB118;&#xC5B4; &#xC791;&#xC740; Gliotactin &#xC9C0;&#xC5ED;&#xD654; &#xBC0F; &#xD568;&#xC218;&#xB294; TCJ &#xAE30;&#xBCF8; &#xBA54;&#xCEE4;&#xB2C8;&#xC998;&#xC5D0; &#xB300; &#xD55C; &#xC54C;&#xB824;&#xC838; &#xC788;&#xB2E4;. &#xC774; &#xC5F0;&#xAD6C;&#xC5D0;&#xC11C; &#xC6B0;&#xB9AC;&#xB294; Gliotactin &#xD6C4;&#xBC18; endosomes&#xC640; &#xB9AC;&#xC18C;&#xC880; &#xC800;&#xD558;&#xC5D0; &#xB300; &#xD55C; &#xB300;&#xC0C1; endocytosis&#xC5D0; &#xD544;&#xC694;&#xD55C; &#xD504;&#xB85C;&#xC138;&#xC2A4; &#xBCF4;&#xC874;&#xB41C; &#xD2F0;&#xB85C;&#xC2E0; &#xC794;&#xB958;&#xBB3C;&#xC5D0;&#xC11C; phosphorylated&#xC740; &#xBCF4;&#xC5EC;&#xC90D;&#xB2C8;&#xB2E4;. &#xC778; &#xC0B0;&#xD654; &#xBC0F; endocytosis &#xD1B5;&#xD574; Gliotactin &#xB808;&#xBCA8;&#xC758; &#xADDC;&#xC815;&#xC740; overexpression &#xACB0;&#xACFC;: septate &#xC811;&#xD569; &#xB3C4;&#xBA54;&#xC778; &#xC804;&#xCCB4; TCJ&#xC5D0;&#xC11C; Gliotactin&#xC758; &#xBC30;&#xAE30;&#xB7C9;&#xC73C;&#xB85C; &#xD544;&#xC694; &#xD569;&#xB2C8;&#xB2E4;. &#xD3B8;&#xAD11;&#xB41C; &#xC0C1;&#xD53C;&#xC5D0; &#xACFC;&#xB3C4; &#xD55C; Gliotactin &#xBC15; &#xB9AC;, &#xD6C4;&#xC18D; &#xB9C8;&#xC774;&#xADF8;&#xB808;&#xC774;&#xC158;&#xACFC; apoptosis&#xC640; &#xACB0;&#xD569; &#xD558; &#xC5EC; &#xB9AC;&#xB4DC;. Apoptosis&#xC640; Gliotactin&#xC758; &#xB192;&#xC740; &#xC218;&#xC900;&#xC5D0;&#xC11C; &#xBC1C;&#xC0DD; &#xD558;&#xB294; &#xACB0;&#xACFC; &#xBCF4;&#xC0C1; &#xD655;&#xC0B0; Drosophila JNK &#xD1B5;&#xB85C; &#xC758;&#xD574; &#xC911;&#xC7AC; &#xB429;&#xB2C8;&#xB2E4;. &#xB530;&#xB77C;&#xC11C;, &#xC138;&#xD3EC; &#xB9C9; &#xB0B4;&#xC758; Gliotactin &#xC218;&#xC900; &#xC62C;&#xBC14;&#xB978; &#xB2E8;&#xBC31;&#xC9C8; &#xC9C0;&#xC5ED;&#xD654; &#xBC0F; &#xC138;&#xD3EC; &#xC0DD;&#xC874;&#xC744; &#xBCF4;&#xC7A5; &#xD558;&#xAE30; &#xC704;&#xD574; &#xADDC;&#xC81C; &#xB429;&#xB2C8;&#xB2E4;.

Gliotactin &#xC9C0;&#xC5ED;&#xD654; &#xBC0F; tyrosine &#xC778; &#xC0B0;&#xD654; &#xBC0F; endocytosis &#xB808;&#xBCA8;&#xC758; &#xC81C;&#xC5B4;&#xB294; &#xD3B8;&#xAD11;&#xB41C; &#xC0C1;&#xD53C;&#xC758; &#xC0DD;&#xC874;&#xC744; &#xC704;&#xD574; &#xD544;&#xC694; &#xD569;&#xB2C8;&#xB2E4;.

La uni&#xF3;n tricelular (TCJ) se forma en la convergencia de las uniones bicelular de tres celdas adyacentes de epitelio polarizado y es necesaria para el mantenimiento de la barrera transepitelial. En la mosca de la fruta Drosophila, la TCJ se genera en el punto de encuentro de las uniones septadas bicelular. Gliotactin fue el primer componente identificado de la TCJ y es necesaria para TCJ y el desarrollo de conexiones septadas. Gliotactin es un miembro de la familia neuroligina y se asocia con los discos de prote&#xED;nas PDZ grandes. M&#xE1;s all&#xE1; de esta interacci&#xF3;n, se sabe poco sobre los mecanismos que subyacen a la localizaci&#xF3;n y la funci&#xF3;n Gliotactin en el TCJ. En este estudio, mostramos que Gliotactin est&#xE1; fosforilada en residuos de tirosina conservados, un proceso necesario para la endocitosis y la orientaci&#xF3;n a endosomes tarde y lisosomas para su degradaci&#xF3;n. La regulaci&#xF3;n de los niveles de Gliotactin trav&#xE9;s de la fosforilaci&#xF3;n y la endocitosis es necesario ya que la sobreexpresi&#xF3;n de los resultados en el desplazamiento de Gliotactin lejos de la TCJ en todo el dominio de uni&#xF3;n septadas. Gliotactin excesiva en el epitelio polarizado conduce a la delaminaci&#xF3;n, junto con la posterior migraci&#xF3;n y la apoptosis. La apoptosis y la proliferaci&#xF3;n compensatoria resultante como resultado de altos niveles de Gliotactin est&#xE1;n mediados por la v&#xED;a de JNK Drosophila. Por lo tanto, los niveles de Gliotactin dentro de la membrana celular est&#xE1;n regulados para asegurar localizaci&#xF3;n de la prote&#xED;na correcta y la supervivencia celular.

Control de la localizaci&#xF3;n Gliotactin y los niveles de fosforilaci&#xF3;n de la tirosina y la endocitosis es necesario para la supervivencia del epitelio polarizado

Article	Year
sNASP, a histone H1-specific eukaryotic chaperone dimer that facilitates chromatin assembly. Biophysical journal\| PubMed ID: 18456819	2008
Control of Gliotactin localization and levels by tyrosine phosphorylation and endocytosis is necessary for survival of polarized epithelia. Journal of cell science\| PubMed ID: 21045109	2010

Kristen Browne

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