7.10: 诱导拟合模型

Induced-fit Model
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Biology
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Induced-fit Model
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March 11, 2019

细胞中的大多数化学反应都需要酶,酶是一种生物催化剂,可以加速反应而不会被消耗或永久改变。它们降低了将反应物转化为产物所需的活化能。酶是蛋白质,通常通过与底物结合(它们作用的反应物分子)起作用。

酶表现出底物特异性,这意味着它们只能与某些底物结合。这主要由其活性位点(与底物结合的酶区域)的形状和化学特性决定。

根据酶活性的诱导拟合模型,这种结合会改变酶的构象或形状。这使得衬底更接近反应发生所需的更高能量过渡态,例如,通过削弱其键使其更容易反应。酶还可以通过在活性位点内创造比周围细胞环境更有利于反应发生的条件来加速反应。

一旦反应产物形成,它们就会从酶的活性位点释放出来,酶可以再次催化反应。

Transcript

酶与其底物的相互作用具有高度特异性,这意味着该酶只能结合某些底物。

这种特异性由活性位点的形状和化学特性决定,活性位点是与底物结合的酶区域。

诱导拟合是解释酶特异性和催化作用的广泛接受的模型。与假设底物适合酶活性位点的锁和钥匙模型不同,诱导拟合模型提出酶在底物结合后其三维形状发生变化。

这种构象变化改变了酶的特定氨基酸的相对位置,从而增加了它们与底物的相互作用。酶-底物相互作用降低了反应的活化能,从而提高了反应速率。

在反应产物形成并从活性位点释放后,酶恢复到其原始形状,并可以催化其他反应轮次。