7.11: 酶动力学

酶通过降低反应物的活化能来加速反应。酶将反应物转化为产物的速度称为反应速率。有几个因素会影响反应速率，包括可用反应物的数量。酶动力学是研究酶如何改变反应速率的学科。

科学家通常在试管的受控环境中使用固定量的酶来研究酶动力学。当更多的反应物或底物添加到固定量的酶中时，反应速率会增加，因为酶可以产生更多的产物。因此，当反应速率与底物浓度作成图时，增加底物会增加反应速率。然而，一旦酶的所有活性位点都被占据，反应速率就会趋于稳定。达到最大反应速率的底物浓度称为 V_max。当前酶分子的数量限制了 V_max。如果酶的量增加，V_max 增加，但添加更多底物没有效果。

反应速率与底物浓度的关系图可以揭示酶动力学的其他重要特征。反应速率为 V_max 的一半（即 1/2 V_max）的底物浓度称为米歇尔常数 （K_m）。K_m 表示酶和底物之间的亲和力。具有较低 K_m 的酶需要较少的底物才能达到 V_max，因此对其底物具有更高的亲和力。有趣的是，对于许多酶，K_m 的值非常接近底物的细胞浓度。接近 K_m 时，底物浓度的微小变化会显著影响反应速率，因此细胞底物可用性的微小变化会影响整个生物途径的功能。

并非所有酶都会产生称为 Michaelis Menten 动力学的双曲线形状的底物速率图。Michaelis Menten 动力学假设酶催化单一底物。变构调节的酶具有多个活性位点，当绘制反应速率与底物浓度的关系图时，往往会产生 S 形图。