本质上无内源无序的蛋白质

蛋白质通常具有刚性 二级和三级 结构可以被 实验确定。但是，许多蛋白质 结构灵活 没有固定的构象。这些本质上 无序蛋白或IDP，必须改变形状才能执行 它们在生物体中的功能。混乱的部分 蛋白质包含 许多亲水性氨基酸 因为他们的氨基酸链 必须是可溶的 在细胞质中。国内流离失所者很少 疏水氨基酸时 它的整个链条都是灵活的。这是因为不像 紧密的蛋白质结构，这些扩展 结构没有 蛋白质核心 疏水氨基酸可以 簇。与不当或 展开的蛋白质 通常是 重新折叠或降级 通过该单元，IDP可能永远不会 折叠成固定结构 或只能根据 具体的细胞条件。当有条理的安排 氨基酸链的 IDP中的表单，这称为 从无序到无序的过渡。这可以通过以下方式触发 共价修饰 或与之互动 另一个分子 诱导出新的构象。一些国内流离失所者人数很少，柔性段连接 蛋白质的刚性部分。细分束缚着 蛋白质的球状切片 一起，同时启用 他们要么互动 或独立行动 与其他目标。灵活的细分受众群也可以 充当分子开关，改变 蛋白质的功能 取决于其构象。国内流离失所者的灵活形状允许 他们以独特的方式互动 与表面 其他蛋白质。这些蛋白质可以包裹 在他们有约束力的伙伴周围 或充当分子胶，带来其他各种蛋白质 一起。因为他们 灵活性，国内流离失所者 可以有很多不同 具有约束力的伙伴。他们可能会有所不同 有序构象取决于 在他们的互动上。这允许单个蛋白质 扮演几个不同的角色 在细胞中。