淀粉样原纤维

蛋白质折叠成 积极地 与他们的结构 疏水氨基酸 在里面，和他们 带电荷和极性氨基酸 在外面。一些蛋白质折叠 自己轻松地 但是很多人是有向导的 正确折叠 被称为伴侣蛋白的蛋白质。有时蛋白质折叠 变成不正确的形状 通常称为 错折叠的蛋白质 哪些降级了 通过蛋白酶体。蜂窝电话监管不足，例如无法正常运作 伴侣或蛋白酶体 由于衰老或疾病，可能导致蛋白质 保持异常状态。变异可能导致 蛋白质错误折叠 如果原始蛋白质 形状变差。外在因素，例如 物理或化学变化 在细胞质中 正确折叠的蛋白质 变成适合的新结构 为新环境。不管 机制，错误折叠 可以暴露出短的疏水性 蛋白质的片段 使它成为 不溶于水。其中一些 疏水链段 通常会折叠 变成阿尔法螺旋 可以组装成Beta版 数以百计的测试版和 相同的错误折叠蛋白 形成氢键并 堆叠形成长丝。两个密密麻麻 一叠Beta版表 联手组建一个 十字Beta灯丝。在这种结构中 单独的Beta版表 垂直放置 到中心轴。这些细丝可以聚集 形成淀粉样原纤维。积累 淀粉样原纤维有 在某些情况下被观察到 神经变性 条件，例如 阿尔茨海默氏症和帕金森氏症 疾病。on骨疾病，例如 克雅氏病 在人类和牛海绵状中 脑病俗称 就像疯牛病一样 参与形成 淀粉样原纤维。一个特别的 ion病毒蛋白，PRP，是神经膜蛋白。错误折叠的PRP可能 转换正常的PRP 变成异常的形状。所有PRP最终都假定 异常的结构。错误折叠的PRP 包含Beta版，因此倾向于聚集 并形成淀粉样原纤维。这种可传播的形式 淀粉样蛋白形成 与. 关联 致命的神经变性。但是，并非所有淀粉样蛋白 纤维是有害的。一些细菌的使用 淀粉样原纤维 在他们的表面上 产生保护性生物膜。此外，真核生物的建立 可逆淀粉样蛋白原纤维 包装和存放秘书 蛋白质，直到细胞需要 释放它们。了解这些 可逆淀粉样蛋白 可以帮助我们开发治疗方法 用于不可逆的淀粉样蛋白 聚集体。