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许多蛋白质通过形成复合物来执行其功能,使得蛋白质-蛋白质相互作用(PPI)对于生物体的生存至关重要。 大多数质子泵抑制剂通过多种许多弱的非共价化学力来稳定。 界面的物理形状决定了两种蛋白质相互作用的方式。 许多球状蛋白质的表面形状紧密匹配,形成大量弱键。 此外,许多 PPI 发生在两个螺旋之间或表面裂缝与多肽链或串之间。
各种计算和生物化学方法用于研究蛋白质界面的方法多种多样,包括计算和生物化学手段。 亲和纯化、质谱和蛋白质微阵列等实验室方法可用于识别新的相互作用。 蛋白质的免疫共沉淀和酵母双杂交筛选被广泛用于证实提供两种蛋白质是否在体外相互作用的证据。 计算机程序可以通过比较蛋白质序列和三维结构,根据其他蛋白质中发现的类似相互作用来预测 PPI。 其他计算方法,例如系统发育分析,根据结合伴侣伙伴的共同进化来预测 PPI。 此外,基因融合分析通过寻找融合在其他生物体基因组中的蛋白质对来预测相互作用伙伴侣。
蛋白质通常在同一时间或不同时间与多个伙伴相互作用,并且它们可能包含多个相互作用界面。 许多蛋白质形成大型复合物,执行只能由完整复合物执行的特定功能。 在某些情况下,这些蛋白质相互作用受到调节; 也就是说,蛋白质可以根据细胞需求与不同的伙伴侣相互作用。 进一步的计算和统计分析将此类相互作用分类为网络,并在在线相互作用组数据库中进行管理。 这些可搜索的数据库使用户能够研究特定的蛋白质相互作用,以及设计可以增强或破坏界面相互作用的药物。
许多生物过程 取决于蛋白质 互动。其实很大 蛋白质数量 需要形成蛋白质 复合物或低聚物,履行其职能。有时两个或更多 相同的蛋白质 形成一个复合体 例如这种驱动蛋白 二聚体,由两个 相同的蛋白质链。在其他情况下,不同 蛋白质或多肽 聚在一起形成 功能单元。例如,细胞骨架微管 由alpha和 β微管蛋白二聚体。alpha的绑定表面 和β微管蛋白单体 具有互补的形状。这些匹配的形状 使单体 形成大量 非共价相互作用 然后持有阿尔法 和β微管蛋白在一起。这类介面 是一个例子 表面的 相互作用。类似于配体结合 网站,互动 在蛋白质-蛋白质界面 可能涉及非共价键 和疏水力。但是,共价 二硫键 半胱氨酸氨基酸之间 在每个蛋白质表面上 可能也起作用 让他们在一起。并不是所有的蛋白质 界面紧密相关 匹配的表面。例如,许多酶 例如这里的蛋白激酶A 形成可以识别的裂缝 并结合多肽环 他们有约束力的伙伴。这种类型的接口是已知的 作为表面弦相互作用。另一种类型的接口,已知 作为螺旋螺旋或盘绕螺旋 互动,何时形成 两种蛋白质的螺旋 互相缠绕。该界面是 经常观察 在含有以下成分的蛋白质中 亮氨酸拉链结构域,如真核生物 转录因子。总之,身体 结构与化学 的属性 相互作用的部分 确定类型 两种蛋白质之间的界面。
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