4.7: 配体结合和连接

变构蛋白具有多个配体结合位点； 配体与这些位点中任何一个的结合都会影响配体与其他位点的结合。 当蛋白质表现出是变构性质的时，其结合位点称为偶联或连接。 就酶而言，与底物结合的位点称为活性位点，另一个位点称为调节位点。 当配体与调节位点结合时，会导致蛋白质构象发生变化，从而影响蛋白质的活性位点的功能。

结合位点连接可引起配体与其他位点结合的正向或负向调节。 在两个配体都倾向于结合蛋白质的相同构象的情况下，一个位点的结合增加了另一位点对其各自配体的亲和力。 这被称为协同作用。 另一方面，如果配体更倾向于喜欢与不同构象结合，则一个配体的结合将使第二个配体难以与蛋白质结合。 这被称为拮抗作用。

大多数蛋白质具有 多个位置 配体可以 缔合的地方，除了 负责蛋白质 功能的部位。分子结合 到这些部位中的任何一个 经常导致 构象变化 改变形状 蛋白质。当这种变化影响到 另一个配体的结合，描述了两个站点 作为耦合或链接。结合位点的连锁可以 正面或负面 规范的。在积极的联系中，一个人的约束 配体导致 构象变化 使得另一个网站 更有可能绑定 其各自的配体。在消极的联系中，一个人的约束 配体导致 构象变化 防止另一束缚 关联网站 和它的配体 含有的蛋白质 链接的结合位点 被称为变构 蛋白质，并可以 是各种类型的，例如 作为酶，受体 结构蛋白 和运动蛋白。例如，天冬氨酸 转氨甲酰酶，也被称为 作为ATCase，是一个很大的 含酶 六个催化亚基，每个 具有底物结合位点。它还有六个额外的 调节亚基，每个都有一个网站 可以结合两个嘧啶 和嘌呤，建筑物 DNA和RNA的块。酶催化 必不可少的一步 在嘧啶合成中 凝结 天门冬氨酸和 氨基甲酰基磷酸酯 生产氨基甲酸酯天门冬氨酸。反应速度 浓度增加 依赖方式。ATP的结合 嘌呤酶 激活酶，而 同时绑定 UTP和CTP，嘧啶，导致95％的抑制 酶活性。这种监管机制 对维持至关重要 适量的 嘧啶相对于嘌呤 在细胞中。