协同变构转变

协同变构转变可以发生在多聚体蛋白质中，其中蛋白质的每个亚基都有其自己的配体结合位点。 当配体与这些亚基中的任何一个结合时，它会引发构象变化，从而影响其他亚基中的结合位点。 这可以改变其他位点对其各自配体的亲和力。 蛋白质改变其结合位点形状的能力归因于结构中灵活和稳定片段的混合存在。 触发这种变化的分子称为调节剂。

通常使用两种模型来解释多聚体蛋白质的协同性：协同模型和顺序模型。 协同模型，也称为全有或全无模型，假设多聚体蛋白质的所有亚基同时在“开”和“关”构象之间切换。 在“开”形式中，结合位点对其各自的配体具有高亲和力，而在“关”形式中，结合位点对其各自的配体具有低亲和力。 当配体与任何一个亚基结合时，它会促进向高亲和力形式的转化，同时改变蛋白质所有其他结合位点的构象。 尽管配体可以结合任何一种形式，但当处于高亲和力形式时更容易结合。

顺序模型假设多聚蛋白的每个亚基可以以“开”或“关”构象独立存在，即以低亲和力或高亲和力形式存在，而不管其他亚基的状态如何。 配体与亚基的结合改变了低亲和力形式和高亲和力形式之间的平衡，使得亚基更有可能处于高亲和力形式。 此外，一个亚基上的配体结合会改变蛋白质中其他亚基的平衡。 这增加了一旦一个配体结合，另一个配体将结合到不同亚基的可能性。 这种协同作用增加了蛋白质对配体浓度的敏感性。 配体在单个位点的结合可以改变整个蛋白质分子的亲和力，从而能够在低浓度下快速响应。