4.10: 蛋白激酶和磷酸酶

蛋白质经历化学修饰，触发蛋白质的电荷、结构和构象的变化。磷酸化、乙酰化、糖基化、亚硝基化、泛素化、脂质化、甲基化和蛋白水解是调节蛋白质活性的各种蛋白质修饰。这种修饰通常是酶驱动的。

蛋白激酶

细胞中的许多蛋白质受磷酸化（添加磷酸基团）的调节。一个称为激酶的酶家族将磷酸基团添加到蛋白质底物上。激酶通过将 ATP 的末端磷酸基团（或 GTP）转移到其底物上来磷酸化其靶标。蛋白激酶属于一个广泛的酶家族，共享一个 290 个氨基酸的催化结构域。在蛋白质中，磷酸化可以发生在几个不同的氨基酸上。根据其靶底物，蛋白激酶可分为组氨酸激酶、丝氨酸-苏氨酸激酶和酪氨酸激酶。

磷酸酶

磷酸酶通过磷酸单酯水解成磷酸根离子从其底物中去除磷酸基团来逆转激酶活性，留下游离羟基。蛋白质磷酸酶在结构和功能上多种多样，根据其催化机制、抑制剂敏感性和底物偏好分为四大类。这些类别包括磷蛋白磷酸酶 （PPP）、磷酸酪氨酸磷酸酶 （PTP）、Mg²⁺/Mn²⁺ 依赖性蛋白磷酸酶 （PPM） 和基于天冬氨酸的蛋白磷酸酶。

蛋白激酶和磷酸酶的活性和作用

蛋白激酶和磷酸酶充当分子开关。其中一些酶通过感应细胞内的最佳 ATP:ADP 比率来帮助维持细胞稳态。ATP:ADP 降低反映了能量状态受损，从而触发蛋白激酶活性。蛋白激酶催化蛋白质磷酸化，刺激产生 ATP 的途径。相反，蛋白质磷酸酶感应高 ATP:ADP 水平并催化靶蛋白的去磷酸化。这些酶共同调节细胞中的关键途径和过程，通常是对外部刺激的反应。