蛋白激酶和磷酸酶

磷酸化 和去磷酸化 是化学修饰 酶添加或去除的地方 来自一个磷酸酯基团 蛋白质上的氨基酸残基 基质。这些化学变化 可以调节功能 靶蛋白的 通过改建 在构象或活动上。蛋白激酶是酶 磷酸化蛋白质 和其他基材。激酶催化 可逆加法 ATP中的磷酸盐 在羟基端 丝氨酸，苏氨酸，或酪氨酸残基。真核蛋白激酶 属于一个大家庭 与酶 保守结构 和催化序列。当激酶转移时 磷酸基团 到基材上，它形成 氢键网络 与周围 氨基酸残基。这个网络 氢键改变 三维结构 靶蛋白 修改其功能。这样的变化 功能可以包括 激活或停用 底物的酶活性 或创建一个新表面 其他分子可以在哪里 与底物相互作用。磷酸酶催化 磷酸盐的水解 用水分子 去除磷酸基团 并留下游离的羟基 氨基酸上的基团 残留物。这打乱了 氢键，恢复原始 构象和功能。磷酸化是 特定于基材的过程 由几个决定 元素，包括 独特的激酶催化 顺序，局部和远端 与底物结合，以及 介导的衔接蛋白 独特的激酶 底物相互作用。一些磷酸酶也有 高底物特异性。他们只去除磷酸盐 一种或几种选定的蛋白质。其他磷酸酶可以起作用 对几种不同的蛋白质 基材和定向 针对特定目标 由基材的 调节亚基。蛋白激酶和 磷酸酶共同作用 在之间切换蛋白质 磷酸化和 去磷酸化状态。这些变化至关重要 在不同信号传递中的作用 代谢途径。当葡萄糖是 血液中升高 胰岛素导致增加 蛋白磷酸酶-1活性。酶去磷酸化 目标基材 导致生物 储存葡萄糖 作为糖原。如血 葡萄糖水平下降，蛋白激酶A被激活。靶的磷酸化 蛋白质逐蛋白质 激酶A刺激 糖原分解 释放葡萄糖 进入血液。