分子伴侣和蛋白折叠

随着它们 在细胞中合成 大多数蛋白质不 自发折叠 融入它们的本有 构象，但需要 一类特殊的 称为伴侣蛋白的蛋白 帮助它们折叠。在几种类型中 发现分子伴侣 在原核生物和真核生物中，两个主要类别 是热休克 蛋白Hsp70和Hsp60。在正确折叠的地方 蛋白质，疏水性补丁 被埋在内部。在错误折叠的蛋白质中 疏水性斑块 被暴露。这样的补丁就不同 蛋白质分子 可以互相绑定导致 不可逆蛋白质 聚合。伴侣们认识到这些 暴露的疏水性斑块 并防止蛋白质，聚集促进 蛋白质的折叠。Hsp70机械经常 在蛋白质之前起作用 离开核糖体，每个 ATP结合的单体识别 一小段疏水性 蛋白质上的氨基酸 表面。一组较小的Hsp40蛋白 与这个复杂的互动 并触发ATP水解。结果，Hsp70的一部分 像颚一样聚集在一起 将未折叠的 蛋白质捕获在内。接下来，ATP再次 绑定错合物 诱导 Hsp70的解离 并释放 结合的多肽 让它有机会重现。如果不折叠 发生得足够快 多肽可能再次结合。并重复此过程 直到蛋白质折叠 变成它的天然构象。或者，完全合成 并部分折叠 多肽可能 交付给伴侣蛋白。伴侣蛋白很大，桶形蛋白复合物 提供隔离 蛋白质折叠室 一半的 对称桶操作 一次使用一种访客蛋白质。在大肠杆菌中 伴侣蛋白系统 被称为GroEL GroES，虽然是真核类似物 被称为Hsp60。捕获了错误折叠的蛋白质 通过疏水相互作用 与暴露 开口的表面。这种初始绑定通常会有所帮助 展开错误折叠的蛋白质 一旦蛋白质被 内部，ATP结合 用盖子密封腔室。内部 箱内衬 具有亲水性表面 蛋白质可以在哪里 孤立地折叠。ATP水解减弱 帽的绑定。并绑定附加 ATP分子弹出顶盖。底物蛋白 不管是否折叠 从腔室中释放出来。