微管的脱稳

微管通过其微管蛋白亚基的反复组装和去组装而发生重组。  当微管塌陷（即缩短）的速率超过恢复（即延长）的速率时，微管将变得不稳定。

去稳定化由微管相关蛋白（MAPs）催化  包括stathmin和kinesin-13, 每种具有不同的作用机制。

在细胞质库中，stathmin 通过结合两个微管蛋白异源二聚体，将微管蛋白隔离，改变其构象，从而阻止其在微管上的组装。这导致微管由延长转为缩短。

此外，stathmin 可结合到微丝末端并使其弯曲  依次去除异源二聚体的微管蛋白亚基。

驱动蛋白-13（Kinesin-13）是驱动蛋白家族中一种无运动能力的成员，可作为依赖ATP的微管去稳定化相关蛋白（MAP）发挥作用。

结合ATP的驱动蛋白-13（kinesin-13）与微管末端结合，并通过促进GTP-β-微管蛋白转化为GDP-β-微管蛋白，使微管亚单位解离。这降低了异源二聚体与微管丝中相邻亚单位之间的亲和力，导致与驱动蛋白-13结合的微管蛋白二聚体易于释放。

当从微管上解离时，ATP被水解，ATP分解为ADP和无机磷酸所释放的能量使驱动蛋白-13与微管蛋白亚基分离。