16.11
线粒体蛋白质转运由两种不同的能量来源驱动:ATP水解和内膜两侧的电化学势能。
当与分子伴侣结合的前体蛋白通过TOM复合物到达TIM通道时,线粒体内膜两侧约200毫伏的电化学势能将带正电荷的前导序列拉入膜内。
在线粒体基质中,线粒体Hsp70结合进入的肽链,并通过热力学棘轮或交叉桥棘轮模型将其转运。
在热梯度棘轮模型中,新生的多肽链在TIM通道中来回移动。当与Hsp70结合的ATP被水解时,可阻止多肽链进一步回滑。随着多个Hsp70的结合,前体蛋白被逐步转运至线粒体基质中。
在横桥棘轮模型中,基质Hsp70在通道口附近结合TIM复合物。
当ATP结合时,Hsp70会发生构象改变,从而在前体蛋白通过TIM通道输出时将其捕获。ATP水解可稳定Hsp70的结合,将肽链其余部分拉过TIM通道。
ATP 的重新结合会触发 Hsp70 的解离,随后肽段被释放到基质中。
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