17.5
囊泡包被由包被蛋白亚基和衔接蛋白组成。衔接蛋白利用其PIP结合结构域与PIP相互作用,使质膜的胞质侧发生弯曲。这使得包被蛋白亚基能够结合到膜上。
类似于内质网中的小GTP酶Sar1这类GTP结合蛋白可调控包被蛋白的招募,从而控制COPII囊泡形成和融合的位置与时间。它们在GDP结合的非活性状态和GTP结合的活性状态之间相互转换。
鸟嘌呤核苷酸交换因子(GEFs)催化蛋白质中GDP与GTP的交换,而GTP酶激活蛋白(GAPs)则催化GTP的水解,从而使蛋白质失活。
无活性的细胞质 Sar1-GDP 复合物与位于内质网膜上的 Sar1-GEF 结合。结果,GTP 取代 Sar1 上的 GDP,暴露出一个两亲性螺旋,该螺旋与内质网膜相互作用。
内质网结合的Sar1-GTP复合物招募COPII衔接蛋白——Sec23/24亚复合物,从而促使包被蛋白组装并启动小泡出芽。
囊泡在不同的细胞位置结合了不同的外壳蛋白亚基,这便改变了外壳的特性,例如运输囊泡的形状和几何结构。因此,囊泡外壳蛋白在货物选择中也发挥着重要作用。
外壳组装取决于磷脂酰肌醇磷酸盐(PIPs)和 GTP 结合蛋白的局部可用性。衔接蛋白能够将外壳蛋白与膜连接起来,并与这些 PIPs 进行结合,通过识别区…