姐妹染色单体的分离

在中期末期，双定向的染色体排列在赤道板上。在此阶段，黏连蛋白环状复合物在着丝粒区域将姐妹染色单体结合在一起，防止它们被拉开。

从中期到后期的进程由细胞周期蛋白依赖性激酶（cyclin-Cdk）介导的磷酸化作用触发，该作用针对一种多亚基泛素连接酶——后期促进复合物（anaphase-promoting complex），也称为周期素体或APC/C。磷酸化的APC/C与一种蛋白质Cdc20结合，形成具有活性的复合物。

活化的APC/C复合物可识别一种与蛋白酶酶（称为分离酶）结合的抑制蛋白，即黏连蛋白抑制因子（securin）。在此识别之前，黏连蛋白抑制因子抑制分离酶的活性。

活化的APC/C复合物通过泛素蛋白标记纺锤体检查点蛋白（securin），使其靶向蛋白酶体降解。securin的降解会释放分离酶（separase）。

细胞周期蛋白-Cdk复合物还通过抑制性磷酸化负向调控游离的分离酶活性。

活化的APC/C复合物可导致细胞周期蛋白的泛素化，从而使其靶向蛋白酶体降解。细胞周期蛋白的降解会消除细胞周期蛋白依赖性激酶（Cdk）的酶活性。

Cdk的失活使得磷酸酶能够去磷酸化分离酶，并阻止Cdk介导的对分离酶的抑制性再磷酸化。去磷酸化使分离酶能够切割维持姐妹染色单体结合的黏连蛋白环状复合物。

黏连蛋白的切割导致姐妹染色单体黏连的完全丧失，标志着细胞从中期向后期的转变。黏连的丧失使得姐妹染色单体得以分离并移向纺锤体的两极。