内质网膜中蛋白质的尾锚定

尾锚定蛋白（TA蛋白）是一类特殊的蛋白质，通过其C末端的单一疏水性跨膜结构域锚定在内质网膜上。

它们的跨膜区还充当内质网信号序列，有助于将蛋白质招募到内质网膜上。

一旦TA蛋白离开核糖体，其C端结构域即被Sgt2（一种分子伴侣蛋白）识别。

Sgt2 随后与 Get4 和 Get5 形成前靶向复合物，以保护目标蛋白的疏水结构域。

接下来，通过 Get4，预靶向复合物与结合 ATP 的 Get3 ATP 酶相互作用。

Get3 蛋白作为一种分子伴侣，可引导该蛋白到达内质网膜上存在的 Get1/Get2 异源四聚体复合物。

随后，Get2蛋白的胞质结构域捕获Get3-TA蛋白复合物。 

这种相互作用进一步由 Get1 胞质域所稳定。

与Get3 ATP酶结合的ATP发生水解，使其构象转变为开放状态，从而促进TA蛋白向Get1/Get2复合物的转移。

随后，Get1/Get2复合物将蛋白质插入内质网膜，而Get3 ATP酶则被回收至细胞质。

这种尾部锚定蛋白的N端游离于细胞质中，而C端则嵌入内质网膜内。