糙面内质网中的蛋白质修饰

N-连接糖基化和二硫键形成是内质网中发生的两种重要蛋白质修饰。

在糖基化过程中，寡糖基转移酶复合物会将支链寡糖分子添加到新进入的多肽链的某些特定天冬酰胺残基上。

相比之下，二硫键的形成发生在同一或多肽链上两个相邻的半胱氨酸残基之间。

该过程涉及两个关键组分——蛋白质二硫键异构酶（protein disulfide isomerase，PDI）和内质网氧化还原酶I（ER oxidoreductase I，Ero1）。

PDI 分子呈马蹄形，其活性位点含有二硫键。

氧化态的PDI具有开放构象，并可结合未折叠的多肽。首先，多肽的还原态半胱氨酸残基与酶的活性位点形成二硫键。

该中间产物随后与多肽链上另一个相邻的半胱氨酸相互作用，导致两个残基之间形成二硫键。

随后，PDI 转变为闭合构象，释放多肽链。

Ero1 将还原态的 PDI 重新转化为氧化态，使其能够进行下一轮反应。