3.13: 酶动力学简介

酶动力学研究生化反应的速率。科学家们监测不同底物浓度下特定酶促反应的反应速率。也可以使用影响反应速率的抑制剂或其他分子进行额外的试验。

然后，实验者可以将给定试验的初始反应速率或速度 （V_o） 与底物浓度 （[S]） 作图，以获得反应性质的图表。对于涉及单一底物的许多酶促反应，该数据符合 Michaelis-Menten 方程，该方程由 Leonor Michaelis 和 Maud Menten 得出。

该方程估计所研究酶的最大速度 （V_max） 和 Michaelis 常数 （K_M），并基于以下假设:

1. 反应开始时不存在产物。
2. 酶-底物复合物形成的速率等于解离和分解成产物的速率。
3. 与底物浓度相比，酶浓度最小。
4. 仅测量初始反应速率。
5. 该酶以游离形式或酶-底物复合物形式存在。

Michaelis-Menten 方程的不同重排，例如 Lineweaver-Burke、Eadie-Hofsteot 和 Hanes-Woolf 图，是绘制动力学参数的替代方法。Lineweaver-Burke 或双倒数图通常用于估计 K_M 和 V_最大值。该图使用 Michaelis-Menten 图中 x 轴和 y 轴的倒数。从数学上讲，y 截距等于 1/V_最大值，x 截距等于 −1/K_M。

Lineweaver-Burke 图可用于直观地区分抑制剂类型 – 竞争性、非竞争性和非竞争性。Michaelis-Menten 方程的不同重排，例如 Eadie-Hofstee 和 Hanes-Woolf 图，也用于确定动力学参数。