6.1
大多数蛋白质的活性 取决于他们的互动 与其他分子或 离子称为配体。虽然配体是 能够结合蛋白质 并非每个配体都结合 每种蛋白质。相反,配体结合 仅到特定区域 在蛋白质表面上 称为结合位点。但是配体如何结合 站点确保选择性,当蛋白质进入时 混合配体汤?具体安排 蛋白质中氨基酸的含量 形成互补 结合位点 在其表面上 特定的配体。但是,互补的形状 配体还不够 捆绑。化学相互作用成立 配体和蛋白质 一起。通常,这些交互 是非共价的,可逆的 和虚弱。因此,许多 这些互动 需要同时发生 在配体结合过程中。例如,较大的 相互作用的表面积 范德华 可能会发生互动。这些力量最有效 适用于大型配体。对于其他人,具体确认 结合位点 使氢键结合 或静电相互作用。但是,如果配体结合 该位点可以形成氢键,为什么不呢 形成氢键 里面有水 它的周围?答案在于形状 配体结合位点。例如,在此 蛋白质,方向 氨基酸 形成一个空腔,这限制了 水分子的访问。对于个人水 分子,进入空腔 精力充沛 不利,因为他们 必须打破氢 与其他水结合 分子。然而配体会 容易形成氢键 与极性氨基 结合位点的酸 因为具体 蛋白质-配体相互作用为 积极地更有利 比他们的互动 与水分子。极性氨基酸也形成 静电相互作用 与配体。例如,带负电荷的谷氨酸 在这个结合位点吸引 带正电荷的配体。这是一个突变 转身的顺序 这个带负电荷的 谷氨酸 变成带正电荷的赖氨酸 消除配体结合。两者合计,确切 顺序和方向 氨基酸 相对于彼此 确定化学物质 反应性和选择性 配体结合位点。
蛋白质是动态大分子,可以执行多种生物学基本过程。 然而,大多数蛋白质的活性取决于它们与其他分子或离子(称为配体)的相互作用。
蛋白质-配体相互作用具有高度特异性非常特殊;在细胞中,尽管有许多潜在的配体围绕蛋白质, 即使在任何给定时间都有许多潜在的配体围绕细胞蛋白质,但只有特定的配体可以与该蛋白质结合…