抑制CDK活性

在细胞周期转换过程中，Cdk 活性受到多种蛋白质的调控，以确保细胞的受控生长、完整的 DNA 复制以及染色体在有丝分裂中平均分配至子细胞。

在缺乏调控蛋白的情况下，异常细胞会不受控制地增殖，导致癌症等疾病的发生。

在正常细胞中，Cdk 活性通过多种机制进行调控，包括周期蛋白降解、抑制性磷酸化以及 Cdk 抑制剂结合所诱导的抑制性构象改变。

已知细胞周期蛋白的水平在细胞周期中会发生波动。CDK 只有在与细胞周期蛋白结合时才具有活性，因此，细胞周期蛋白的降解会导致 CDK 失活，无法促进细胞进入下一个周期阶段。

在另一种机制中，一种名为Wee1的激酶会磷酸化Cdk的活性位点。  这种磷酸化作用会抑制细胞周期蛋白-Cdk复合物的活性。

此外，细胞周期蛋白依赖性激酶抑制剂（CKI）如 p16、p21 和 p27，可通过抑制性构象改变来调控 Cdk 活性。

例如，如果在G1期发生DNA损伤，p16会与周期蛋白-Cdk复合物相互作用。这种相互作用引起显著的结构重排，导致结合的周期蛋白解离，从而造成Cdk失活。 

G1 期的 DNA 损伤也可能触发肿瘤抑制蛋白 p53 激活 p21。

G1/S期-Cdk和S期-Cdk复合物被p21结合并抑制，使细胞停滞在G1期，从而为DNA修复提供充足的时间。

细胞要完成 G1/S 期转换，必须具备 DNA 复制所需的所有资源。如果细胞缺乏必要的资源，p27 会结合 G1/S-Cdk 和 S-Cdk 复合物，抑制其酶活性。

当细胞周期进程的有利条件满足后，p27 被降解，从而恢复 Cdk 活性并促进细胞转换。