蛋白质变性

蛋白质只有在最佳条件下以其天然构象存在时，才能发挥其生物学功能。

接触某些化学物质或重金属，或 pH 值或温度的变化都可能导致蛋白质变性，即破坏其三维结构，使其失去生物学活性。

在变性过程中，维持蛋白质三级结构和二级结构的共价键和非共价相互作用被破坏，导致α螺旋解旋、β折叠去稳定化，甚至蛋白质完全展开为一级多肽链。

在某些情况下，当恢复最佳条件时，变性的蛋白质可通过称为复性的过程重新折叠成其有功能的构象。

例如，当血液 pH 值低于 7.35 时，过量的 H⁺ 离子会与血红蛋白结合，诱导其结构发生构象改变。这些结构变化会阻止血红蛋白结合和运输氧气。

然而，当血液的正常pH值恢复后，血红蛋白会释放结合的H⁺离子，重新获得其生物活性形式，并恢复氧气的运输功能。