血红蛋白

血红蛋白是一种四聚体球状蛋白，由两条α链和两条β多肽链组成。

每条链都含有一个含铁的血红素色素分子，能够可逆地结合氧气。

当一个氧分子与第一个血红素基团结合时，会诱导血红蛋白发生构象变化，从而使其余的血红素基团更容易结合氧气。

当四个血红素基团全部结合氧气后，这种氧气饱和的血红蛋白称为氧合血红蛋白，它使动脉血中的红细胞呈现鲜红色。

相反，当血红蛋白流经组织毛细血管时，会释放结合的氧气，转变为脱氧血红蛋白。因此，含氧量较低的静脉血呈暗红色。

由于组织中二氧化碳浓度较高，血红蛋白在释放氧气后迅速与二氧化碳结合，形成氨基甲酰血红蛋白，这种形式约占血液中二氧化碳运输量的20%。

当这种血液以高氧浓度返回肺部时，血红蛋白 readily 释放二氧化碳并与氧气结合。

除了呼吸气体外，脱氧血红蛋白还能与一氧化氮结合，引起血管扩张并改善血流。