Name: protein crystals for structure analysis
Uploaded: 2023-04-30T06:31:18.000Z
Duration: 7 min 39 s
Channel: JoVE

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New York State Science Learning Standards

High School

Physical Science

HS. Waves and Electromagnetic Radiation

HS-PS4-5.

Protein Crystallization

cristalización de proteínas

Cristalización de proteínas, obteniendo un sólido entramado de biomoléculas, aclara la estructura de la proteína y permite el estudio de la función de la proteína. Cristalización consiste en secado purificado de la proteína en una combinación de muchos factores, incluyendo el pH, temperatura, fuerza iónica y concentración de la proteína. Una vez que se obtienen cristales, la estructura de la proteína puede ser aclarada por difracción de rayos x y el cómputo de un modelo de densidad de electrones.
Este video presenta la cristalización de proteínas y muestra un procedimiento general. Expresión de la proteína y purificación, cristalización y difracción de rayos x están cubiertos en el procedimiento. Aplicaciones de la cristalización de proteínas incluyen en silico drogas de diseño, determinación del sitio de enlace y análisis de estructura de proteínas de membrana.
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Cristalización de proteínas es el proceso de obtener una forma sólida celosía de una proteína. Estos cristales son especialmente valiosos para los biólogos estructurales, ayudar en el estudio de la función de la proteína. Otras técnicas, como la masa spec o SDS-PAGE, sólo pueden proporcionar información sobre la estructura unidimensional de las proteínas. Cristalización de proteínas se complementa con las técnicas de expresión de la proteína recombinante y difracción de rayos x. Este video le mostrará los principios de la cristalización de proteínas, un procedimiento de laboratorio general y varias de sus aplicaciones en el campo de la bioquímico.
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El primer paso necesario en el proceso es obtener cantidades de miligramos de proteínas muy puras, normalmente utilizando la expresión de proteína recombinante. El gen correspondiente a la proteína de interés se clona en un vector de expresión, y la proteína expresada se fusiona a una etiqueta de afinidad, como poli-histidina, para ayudar en la purificación por cromatografía de afinidad. Para más información, ver vídeo de la colección en cromatografía de afinidad.
Formación de la proteína purificada en cristales depende de la adecuada combinación de muchos factores, incluyendo pH, fuerza iónica, concentración de precipitado y proteína, temperatura y tasa de equilibrio. El método más comúnmente usado es la difusión de vapor, de que hay dos categorías: colgante gota y gota sentada. Una gota que contiene proteína pura, tampón y precipitado, que es un iónico sólido une las moléculas de agua, reduciendo la disponibilidad de agua de la proteína y mímico la mayor concentración de proteína, es en un pocillo cerrado con un depósito con una mezcla más concentrada del mismo tampón de precipitado. Al principio, las concentraciones de proteína y precipitado son demasiado bajas para causar cristalización. Durante el curso del experimento, el agua se vaporiza de la gota y se acumula en el depósito; una disminución en la cantidad de agua en la gota hace que el sistema que se convierte sobresaturado, y nucleación, seguido de cristalización, puede ocurrir. La transferencia neta de agua de la gota está en equilibrio, y el sistema se mantiene hasta que finalice el proceso.
Para visualizar la estructura 3D, utiliza difracción de rayos x. Para obtener los datos de rayos x de un cristal, se coloca en un haz de rayos x monocromáticos, donde es expuesta al haz en todos los ángulos. Cada exposición proporciona una imagen, donde cada punto es una radiografía difracción, que emerge del cristal y es registrada por un detector. Los datos se combinan para producir un modelo del arreglo de átomos dentro del cristal. La estructura de cristal resultante muestra la colocación de 3 dimensiones de los átomos, con una resolución típica de 2 angstroms.
Ahora que hemos cubierto los principios de la cristalización de proteínas, veamos un protocolo generalizado.
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Para comenzar el procedimiento se transforma un vector de expresión que contiene el gen de interés en las células. Se incuban las células y en la fase de registro medio, expresión se inicia mediante la adición de un inductor, como IPTG, que desencadena la transcripción de mRNA del gen. Después de la expresión de la proteína, el material crudo es suspendido en tampón de lisis y luego se clarifica por centrifugación.
El clarificado lisado es entonces cargado en una columna de níquel, y la proteína polyhistidine-etiqueta se une a la columna mientras que otras biomoléculas son arrastrados.
Una vez que se han obtenido varios miligramos de proteína pura, está listo para la cristalización por difusión de vapor. Una bandeja de 24 pocillos de estar colgando gota está lleno de diversas concentraciones de cloruro de sodio y soluciones de tampón de acetato de sodio. Método de la gota de la sesión, volúmenes iguales de solución de proteína y depósito se pipetea en el estante encima de cada pozo, y luego se cubre la bandeja con cinta transparente. La bandeja se coloca en una cámara de incubación, y los pozos se monitorean para crecimiento al día siguiente, entonces todos los días.
Una vez que un cristal adecuado se han obtenido está listo para el análisis de difracción de rayos x. El cristal está montado sobre un goniómetro para colocar el cristal en las orientaciones. El cristal se ilumina con un haz monocromático de rayos x en todos los ángulos, produciendo un patrón de difracción. El software convierte imágenes de dos dimensiones, en diferentes orientaciones, a un modelo tridimensional de la densidad de electrones dentro del cristal mediante la determinación de las posiciones de los átomos en el cristal.
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Ahora que hemos repasado un procedimiento, vamos a revisar algunas aplicaciones útiles de la cristalización de proteínas y otra técnica de cristalización.
Cristalización de proteínas puede ser usada para en silico drogas de diseño. Se determinó la estructura tridimensional de la polimerasa proteína básica Influenza virus 2, que se ha ligado a la infección viral en los mamíferos, por la cristalización y difracción de rayos x. Se visualizan posibles sitios de Unión en la proteína, y con el uso de un programa de docking, fue diseñada una molécula tridimensional que se inserte en una hendidura de la proteína.
La cristalización de complejos de proteína-DNA es también una técnica útil. Proteínas de unión a ADN modulan una amplia variedad de funciones biológicas tales como transcripción y polimerización de la DNA y la reparación del ADN; y las estructuras cristalinas de estos complejos pueden proporcionar la penetración en función de la proteína, mecanismo y la naturaleza de la interacción específica. La proteína de e. coli SeqA, un regulador negativo de la replicación del ADN, fue co cristalizada con hemimethylated la DNA.
Proteínas de membrana integral como g-Proteína había unida receptores o GCPRs, son difíciles de cristalizar debido a su cantidad limitada polar de área de superficie disponible para la formación de contactos de enrejado cristalino, que ha llevado al desarrollo de la cristalización de proteínas asistida por la proteína de fusión. Genes que codifican receptores adrenérgicos β2, un GCPR y una lisozima se insertan en un vector de expresión. La cristalización de la proteína de fusión β2AR lisozima se logró debido a la mayor superficie hidrofílica extracelular sobre la β2AR naturalmente hidrofóbico, proporcionado por la lisozima, necesaria para la formación de interacciones de embalaje en el enrejado cristalino.
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Sólo has visto video de Zeus sobre cristalización de proteínas. Este video describe sus principios, un protocolo generalizado y algunos sus usos en el campo biomédico. ¡Gracias por ver!
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Cristalización de proteínas

Protein crystallization, obtaining a solid lattice of biomolecules, elucidates protein structure and enables the study of protein function. ...

La cristalización de proteínas es el proceso de obtener una forma sólida reticular de una proteína. Estos cristales son especialmente valiosos para los biólogos estructurales, ya que ayudan en el estudio de la función de las proteínas. Otras técnicas, como la espectrometría de masas o SDS-PAGE, solo pueden proporcionar información sobre la estructura unidimensional de las proteínas. La cristalización de proteínas se complementa con las técnicas de expresión de proteínas recombinantes y difracción de rayos X. Este video mostrará los principios de la cristalización de proteínas, un procedimiento general de laboratorio y varias de sus aplicaciones en el campo bioquímico. El primer paso requerido en el proceso es obtener cantidades de miligramos de proteína muy pura, generalmente utilizando la expresión de proteínas recombinantes. El gen correspondiente a la proteína de interés se clona en un vector de expresión, y la proteína expresada se fusiona a una etiqueta de afinidad, como la polihistidina, para ayudar en la purificación por cromatografía de afinidad. Para obtener más información, vea el video de esta colección sobre cromatografía de afinidad. La formación de la proteína purificada en cristales depende de la combinación adecuada de muchos factores, incluido el pH, la fuerza iónica, las concentraciones de precipitante y proteína, la temperatura y la tasa de equilibrio. El método más común utilizado es la difusión de vapor, de la cual hay dos categorías: caída colgante y caída sentada. Una gota que contiene proteína pura, tampón y precipitante, que es un sólido iónico que se une a las moléculas de agua, reduciendo la disponibilidad de agua para la proteína e imitando una mayor concentración de proteína, se encuentra en un micropozo cerrado con un depósito con una mezcla más concentrada del mismo tampón y precipitante. Al principio, las concentraciones de proteína y precipitante son demasiado bajas para causar cristalización. Durante el transcurso del experimento, el agua se vaporiza de la gota y se acumula en el depósito; Una disminución en la cantidad de agua en la gota hace que el sistema se sobresature y pueda ocurrir la nucleación, seguida de la cristalización. La transferencia neta de agua de la gota está en equilibrio y el sistema se mantiene hasta que se completa el proceso. Para visualizar la estructura 3D, se utiliza la difracción de rayos X. Para obtener datos de rayos X de un cristal, se coloca en un haz de rayos X monocromático, donde se expone al haz en todos los ángulos. Cada exposición proporciona una imagen, donde cada punto es un rayo X difractado, que emerge del cristal y es registrado por un detector. Los datos se combinan para producir un modelo de la disposición de los átomos dentro del cristal. La estructura cristalina resultante demuestra la ubicación tridimensional de los átomos, con una resolución típica de 2 angstroms. Ahora que hemos cubierto los principios de la cristalización de proteínas, veamos un protocolo generalizado. Para comenzar el procedimiento, un vector de expresión que contiene el gen de interés se transforma en células. Las células se incuban y, en la fase intermedia de registro, la expresión se inicia mediante la adición de un inductor, como el IPTG, que desencadena la transcripción del ARNm del gen. Después de la expresión de la proteína, el material crudo se suspende en el tampón de lisis y luego se clarifica por centrifugación. A continuación, el lisado clarificado se carga en una columna de níquel, y la proteína marcada con polihistidina se une a la columna mientras que todas las demás biomoléculas se eliminan. Una vez que se han obtenido varios miligramos de proteína pura, está lista para la cristalización por difusión de vapor. Una bandeja de 24 pocillos para colgar/sentar está llena con diferentes concentraciones de cloruro de sodio y soluciones tampón de acetato de sodio. Para el método de gota sentada, se pipetean volúmenes iguales de proteína y solución de depósito en el estante encima de cada pocillo, y luego la bandeja se cubre con cinta adhesiva transparente. Luego, la bandeja se coloca en una cámara de incubación y los pocillos se monitorean para determinar su crecimiento al día siguiente, luego cada pocos días. Una vez que se ha obtenido un cristal adecuado, está listo para el análisis de difracción de rayos X. El cristal está montado en un goniómetro para posicionar el cristal en las orientaciones seleccionadas. El cristal se ilumina con un haz monocromático de rayos X en todos los ángulos, produciendo un patrón de difracción. El software convierte las imágenes bidimensionales, tomadas en diferentes orientaciones, en un modelo tridimensional de la densidad de electrones dentro del cristal mediante la determinación de las posiciones de los átomos en el cristal. Ahora que hemos revisado un procedimiento, repasemos algunas aplicaciones útiles de la cristalización de proteínas y otra técnica de cristalización. La cristalización de proteínas se puede utilizar para el diseño de fármacos in silico. La estructura tridimensional de la proteína básica 2 de la polimerasa del virus de la gripe, que se ha relacionado con la infección viral en mamíferos, se determinó mediante cristalización y difracción de rayos X. Se visualizan los posibles sitios de unión en la proteína y, con el uso de un programa de acoplamiento, se diseñó una molécula tridimensional que se insertaría en una hendidura de la proteína. La cocristalización de complejos proteína-ADN también es una técnica útil. Las proteínas de unión al ADN modulan una amplia variedad de funciones biológicas, como la transcripción y la polimerización del ADN y la reparación del ADN; Y las estructuras cristalinas de estos complejos pueden proporcionar información sobre la función de las proteínas, el mecanismo y la naturaleza de la interacción específica. La proteína SeqA de E. coli, un regulador negativo de la replicación del ADN, se cocristalizó con ADN hemimetilado. Las proteínas de membrana integrales, como los receptores acoplados a proteínas G, o GCPR, son difíciles de cristalizar debido a su limitada cantidad de superficie polar disponible para formar contactos de red cristalina, lo que ha llevado al desarrollo de la cristalización de proteínas asistida por fusiones. Los genes que codifican el receptor adrenérgico ?2, un GCPR y una lisozima se insertaron en un vector de expresión. La cristalización de la proteína de fusión ?2AR-lisozima se logró debido al aumento de la superficie hidrofílica extracelular sobre el ?2AR naturalmente hidrofóbico, proporcionado por la lisozima, necesaria para formar interacciones de empaquetamiento en la red cristalina. Acabas de ver el vídeo de JoVE sobre la cristalización de proteínas. En este vídeo se describen sus principios, un protocolo generalizado y algunos de sus usos en el ámbito biomédico. ¡Gracias por mirar!

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Bioquímica

protein crystals for structure analysis

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work.

The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that protein using recombinant expression. The gene of interest is placed in an expression vector, and the protein is given an affinity tag, such as a poly-histidine tag, so it can be purified by affinity chromatography. After purification, the protein is ready for crystal growth.

Crystal formation depends on several conditions. These include pH, ionic strength, protein concentration, precipitant concentration, temperature, and the rate of equilibration. The most common approach is vapor diffusion. In hanging drop and sitting drop setups, a droplet of protein, buffer, and precipitant sits in a sealed chamber with a reservoir that has a more concentrated solution. As water leaves the droplet and moves toward the reservoir, the drop becomes supersaturated. That change can lead to nucleation and then crystal growth.

Once a crystal forms, x-ray diffraction is used to study its 3D structure. The crystal is placed in a monochromatic x-ray beam and exposed from many angles. Each exposure creates a pattern of diffracted spots that a detector records. Software combines the data into a model of electron density and the atom positions in the crystal. The resulting structure can reach about 2 angstroms of resolution.

A general laboratory workflow includes transformation of the expression vector into cells, induction with IPTG during mid-log growth, lysis, centrifugation, and purification on a nickel column. After several milligrams of pure protein are collected, the sample is set up in a 24-well hanging or sitting drop tray. Different sodium chloride and sodium acetate buffer conditions are tested, and the wells are checked for crystal growth over time. When a suitable crystal appears, it is mounted on a goniometer and analyzed by x-ray diffraction.

Protein crystallization has several important uses. It supports in silico drug design by helping scientists see binding sites, as shown with influenza virus polymerase basic protein 2 and a designed docking molecule. It also helps study protein-DNA complexes, such as SeqA bound to hemimethylated DNA, which can reveal how proteins control transcription, DNA polymerization, and DNA repair. Membrane proteins like G-protein coupled receptors are harder to crystallize because they have limited polar surface area for crystal contacts. Fusion-protein-assisted crystallization can help, as seen with the beta2 adrenergic receptor fused to lysozyme.

Protein Crystals for Structure Analysis

dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

enzyme assays and kinetics

Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

maldi-tof mass spectrometry

How MALDI-TOF Reads Biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

tandem mass spectrometry

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces. The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then...

protein crystallization

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work. The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that...

chromatography-based biomolecule purification methods

chromatography-based-biomolecule-purification-methods

Protein Purification with SEC and IMAC

Protein purification with size-exclusion chromatography and affinity chromatography helps isolate biomolecules from complex mixtures. These methods are common in biochemistry because purified samples are needed before a biomolecule’s properties and activity can be studied. The video focuses on the principles behind size-exclusion chromatography, affinity chromatography, and immobilized metal affinity chromatography, or IMAC. Size-exclusion chromatography, or SEC, separates molecules by size. A...

two-dimensional gel electrophoresis

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight. The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded...

metabolic labeling

Tracking Cell Chemistry with Metabolic Labels

Metabolic labeling tracks cell chemistry by using chemical analogs that cells take up and build into biomolecules. These labels help scientists follow biochemical changes and modifications inside cells. The labeled products can then be studied with tools such as SDS-PAGE and NMR to learn more about metabolic pathways. Several labeling strategies are shown here. Isotopic labeling uses analogs that match the natural molecule but contain uncommon isotopes, such as carbon-13 and nitrogen-15 in an...

electrophoretic mobility shift assay (emsa)

electrophoretic-mobility-shift-assay-emsa

Detecting Protein-DNA Binding by EMSA

Electrophoretic mobility shift assay, or EMSA, is a biochemical method used to detect binding between proteins and nucleic acids. It is also called a gel shift assay. The test compares how a labeled nucleic acid moves through a gel before and after it binds a protein. EMSA is used to see whether a specific protein binds to a specific nucleic acid. First, the nucleic acid is labeled to make a probe. The transcript describes radioactive phosphorus-32 as a common label. The probe is then mixed...

photometric protein determination

Measuring Protein Concentration with Absorbance

Measuring protein concentration with absorbance is a key step in many biochemical assays. Photometric methods use the fact that samples with more light-absorbing material transmit less light. Because concentration and absorption are directly related, this makes it possible to measure an unknown sample. The core idea comes from the Beer-Lambert Law. This law states that the concentration of a light-absorbing species is proportional to its absorbance. The video also introduces the Bradford assay...

density gradient ultracentrifugation

Sucrose Gradient Separation in an Ultracentrifuge

Sucrose gradient separation in an ultracentrifuge is a lab method for isolating cell parts and biomolecules. It uses differences in density to make particles sink or rise in a liquid. A high-speed ultracentrifuge speeds up this process so components can be separated without destroying them. The basic idea starts with a suspension, which is particles mixed in a liquid solvent. Particles that are denser than the solvent sediment, while less dense particles float. A rotor inside the...

co-immunoprecipitation and pull-down assays

co-immunoprecipitation-and-pull-down-assays

Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

reconstitution of membrane proteins

Membrane Proteins in Liposome Models

Membrane proteins can be moved into liposome models so their function can be studied outside a cell. Reconstitution means restoring an isolated biomolecule to a working form. For membrane proteins, that usually means placing a purified protein into an artificial lipid membrane. Cell membranes are made mainly of phospholipids and membrane proteins. The phospholipids form a bilayer with hydrophilic phosphate heads facing water and hydrophobic fatty acid tails facing inward. Some membrane...

f&#246;rster resonance energy transfer (fret)

FRET as a Molecular Ruler in Cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

surface plasmon resonance (spr)

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics

Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

biochemistry

Esta colección presenta varios métodos de purificación comúnmente usados, como la cromatografía de afinidad y métodos analíticos, como MALDI-TOF. Además, los videos muestran métodos para evaluar la interacción y la función de diversas biomoléculas como en la coprecipitación y el etiquetado metabólico.

See how purified proteins form crystals, how vapor diffusion works, and how x-ray diffraction reveals 3D protein structure for biology and drug design.

Protein Crystals for Structure Analysis | JoVE K12

Life Science

Structure and Function

HS-LS1-1.

matter-and-energy-in-organisms-and-ecosystems

Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

HS-LS1-6.

Inheritance and Variation of Traits

HS-LS3-1.

Overview

Principles of Protein Crystallization

Protocol for Protein Expression, Crystallization, and X-Ray Diffraction

Applications

Summary

Travelling Waves

A wave is a disturbance that propagates from its source, repeating itself periodically, and is typically associated with simple harmonic motion. ...

Wave Parameters

The simplest mechanical waves are associated with simple harmonic motion and repeat themselves for several cycles. These simple harmonic waves can be ...

Equations of Wave Motion

Mathematically, the motion of a wave can be studied using a wavefunction. Consider a string oscillating up and down in simple harmonic motion, having a ...

Graphing the Wave Function

Consider the wave equation for a sinusoidal wave moving in the positive x-direction. The wave equation is a function of both position and time. From the ...

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Velocity and Acceleration of a Wave

A wave propagates through a medium with a constant speed, known as a wave velocity. It is different from the speed of the particles of the medium, which ...

Speed of a Transverse Wave

The speed of a wave depends on the characteristics of the medium. For example, in the case of a guitar, the strings vibrate to produce the sound. The ...

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Problem-Solving: Tuning of a Guitar String

In the case of stringed instruments like the guitar, the elastic property that determines the speed of the sound produced is its linear mass density or ...

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Kinetic and Potential Energy of a Wave

All forms of waves carry energy; this is directly visualized in nature. For instance, the waves of earthquakes are so intense that they can shake huge ...

Energy and Power of a Wave

The total energy associated with a wavelength is the sum of the potential energy and the kinetic energy. The average rate of energy transfer associated ...

Interference and Superposition of Waves

When two waves of the same nature occur in the same region simultaneously, they result in interference. Interference of waves implies that the net effect ...

Reflection of Waves

When a wave travels from one medium to another, it gets reflected at the boundary of the second medium. A common example of this is when a person yells at ...

Propagation of Waves

When a wave propagates from one medium to another, part of it may get reflected in the first medium, and part of it may get transmitted to the second ...

Standing Waves

Sometimes waves do not seem to move; rather, they just vibrate in place. Unmoving waves can be seen on the surface of a glass of milk kept in a ...

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Modes of Standing Waves - I

A close look at earthquakes provides evidence for the conditions appropriate for resonance, standing waves, and constructive and destructive interference. ...

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Modes of Standing Waves: II

The starting point for expressing the modes of standing waves is understanding the boundary conditions that the waves must follow. The boundary conditions ...

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Sound Waves

Sound waves can be thought of as fluctuations in the pressure of a medium through which they propagate. Since the pressure also makes the medium&#39;s ...

Sound as Pressure Waves

Sound waves, which are longitudinal waves, can be modeled as the displacement amplitude varying as a function of the spatial and temporal coordinates. As ...

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Perception of Sound Waves

The human ear is not equally sensitive to all frequencies in the audible range. It may perceive sound waves with the same pressure but different ...

Speed of Sound in Solids and Liquids

Most solids and liquids are incompressible&#8212;their densities remain constant throughout. In the presence of an external force, the molecules tend to ...

Speed of Sound in Gases

The speed of sound in a gaseous medium depends on various factors. Since gases constitute molecules that are free to move, they are highly compressible. ...

Shock Waves

While deriving the Doppler formula for the observed frequency of a sound wave, it is assumed that the speed of sound in the medium is greater than the ...

Echo

The human ear cannot distinguish between two sources of sound if they happen to reach within a specific time interval, typically 0.1 seconds apart. More ...

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Use mathematical representations to support a claim regarding relationships among the period, frequency, wavelength, and speed of waves traveling and transferring energy (amplitude, frequency) in various media.

HS-PS4-1.

Using GIS to Investigate Urban Forestry

Source: Laboratories of Margaret Workman and Kimberly Frye - Depaul University
Urban forests broadly include urban parks, street trees, landscaped ...

Evaluate questions about the advantages of using a digital transmission and storage of information.

HS-PS4-2.

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Concept of Resonance and its Characteristics

If a driven oscillator needs to resonate at a specific frequency, then very light damping is required. An example of light damping includes playing piano ...

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Sound Waves: Resonance

Resonance is produced depending on the boundary conditions imposed on a wave. Resonance can be produced in a string under tension with symmetrical ...

Sound Waves: Interference

Sound waves can be modeled either as longitudinal waves, wherein the molecules of the medium oscillate around an equilibrium position, or as pressure ...

Interference: Path Lengths

Consider two sources of sound, that may or may not be in phase, emitting waves at a single frequency, and consider the frequencies to be the same.
Two ...

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The Wave Nature of Light

The nature of light has been a subject of inquiry since antiquity. In the seventeenth century, Isaac Newton performed experiments with lenses and prisms ...

The Electromagnetic Spectrum

The electromagnetic spectrum consists of all the types of electromagnetic radiation arranged according to their frequency and wavelength. Each of the ...

The Quantum-Mechanical Model of an Atom

Shortly after de Broglie published his ideas that the electron in a hydrogen atom could be better thought of as being a circular standing wave instead of ...

Quantum Numbers

It is said that the energy of an electron in an atom is quantized; that is, it can be equal only to certain specific values and can jump from one energy ...

Interference and Diffraction

Source: Yong P. Chen, PhD, Department of Physics &#38; Astronomy, College of Science, Purdue University, West Lafayette, IN
Interference and diffraction ...

Photoelectric Effect

Source: Yong P. Chen, PhD, Department of Physics &#38;&#38; Astronomy, College of Science, Purdue University, West Lafayette, IN
Photoelectric effect ...

Reflection and Refraction

Source: Derek Wilson,&#160;Asantha Cooray, PhD, Department of Physics &#38; Astronomy, School of Physical Sciences, University of California, Irvine, CA
...

Evaluate the claims, evidence, and reasoning behind the idea that electromagnetic radiation can be described either by a wave model or a particle model (quantum theory), and that for some situations one model is more useful than the other.

HS-PS4-3.

Electric Charge in a Magnetic Field

Source: Andrew Duffy, PhD, Department of Physics, Boston University, Boston, MA
This experiment duplicates J.J. Thomson's famous experiment at the end of ...

Electromagnetic Fields

Electric fields generated by static charges, often referred to as electrostatic fields, are characteristically different from electric fields created by ...

Electromagnetic Waves

James Clerk Maxwell formulated a single theory combining all the electric and magnetic effects scientists knew during that time, calling the phenomena his ...

Electromagnetic waves are categorized according to their wavelengths and frequencies, giving the electromagnetic spectrum. These waves are classified as ...

Plane Electromagnetic Waves I

The existence of combined electric and magnetic fields that propagate through space as electromagnetic (EM) waves is the most significant prediction of ...

Plane Electromagnetic Waves II

Consider a plane wavefront traveling in position x-direction with a constant speed. This wavefront can be utilized to obtain the relationship between ...

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Propagation Speed of Electromagnetic Waves

Electromagnetic waves are consistent with Ampere&#39;s law. Assuming there is no conduction current Ampere&#39;s law is given as:


Consider a plane ...

Electromagnetic Waves in Matter

Electromagnetic waves can travel in the vacuum as well as in matter. For example light, which is an electromagnetic wave, can travel through air, water, ...

Energy Carried By Electromagnetic Waves

Anyone who has used a microwave oven knows there is energy in electromagnetic waves. Sometimes, this energy is obvious, such as in the summer sun&#39;s ...

Intensity Of Electromagnetic Waves

The energy transport per unit area per unit time, or the Poynting vector, gives the energy flux of an electromagnetic wave at any specific time. For a ...

Momentum And Radiation Pressure

An object absorbing an electromagnetic wave would experience a force in the direction of propagation of the wave. This force occurs because ...

Cardiac Magnetic Resonance Imaging

Source: Frederick W. Damen and Craig J. Goergen, Weldon School of Biomedical Engineering, Purdue University, West Lafayette, Indiana
In this video, high ...

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An Introduction to Drosophila melanogaster

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An Introduction to the Zebrafish: Danio rerio

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Evaluate the validity and reliability of claims in published materials of the effects that different frequencies of electromagnetic radiation have when absorbed by matter.

HS-PS4-4.

Protein Crystals for Structure Analysis

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