Name: how maldi-tof reads biomolecules
Uploaded: 2023-04-30T06:31:26.000Z
Duration: 7 min 27 s
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High School

Physical Science

HS. Waves and Electromagnetic Radiation

HS-PS4-5.

MALDI-TOF Mass Spectrometry

espectrometría de masas maldi-tof

Ionización de la desorción del laser asistida por matriz (MALDI) es una fuente de iones espectrometría de masas ideal para el análisis de biomoléculas. En lugar de radiaciones ionizantes compuestos en estado gaseoso, las muestras son embebidas en una matriz, que es golpeada por un láser. La matriz absorbe la mayoría de la energía; entonces algo de esta energía se transfiere a la muestra, que se ioniza como resultado. Los iones de la muestra pueden identificarse entonces con un analizador de tiempo de vuelo (TOF).
Este video cubre principios de MALDI-TOF, incluyendo selección de matriz y cómo TOF se utiliza para aclarar relaciones masa / carga. Este procedimiento muestra la preparación de una placa MALDI, la carga de muestras en la placa y la operación del espectrómetro de masas TOF. En la sección final, aplicaciones y variaciones se muestran, incluyendo análisis de celulares, caracterización de muestras biológicas complejas e ionización del electrón spray.
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Ionización de desorción láser asistida por matriz MALDI, es una fuente de iones espectrometría de masas ideal para el análisis de biomoléculas. Más fuentes de iones quitar información estructural de biomoléculas grandes, frágiles. MALDI mantiene la integridad estructural y por lo tanto información, aceleración de las moléculas en el analizador de masas, que separa los compuestos basados en el tamaño y la carga. El más comúnmente junto con MALDI es el tiempo de vuelo o TOF, analizador de la masa. Este video le mostrará los conceptos de MALDI ionización, un procedimiento general y algunas de sus aplicaciones en bioquímica.
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Para espectrometría de masas a función, deben ser ionizadas las moléculas en estado gaseoso. En MALDI, la muestra está incrustada en una matriz, normalmente un orgánico compuesto que contienen aromáticos y conjugado enlaces dobles.
Cuando un pulso de láser esta mezcla la matriz absorbe la mayoría de la energía, rápidamente se calienta y es desorbida o liberado, de la superficie. La matriz de energía transfiere algo de su energía a las biomoléculas, desorbing y luego les ionizante.
MALDI se empareja típicamente con un tiempo de vuelo o TOF, analizador de la masa. Un campo eléctrico se aplica energía cinética a los iones, moviéndose en una región libre de campo llamada tubo de la deriva. La velocidad de los iones como se mueven a través del tubo está relacionado con su relación masa / carga, para que partículas más pesadas viajan más lentamente a través del instrumento. Un detector en el extremo del tubo mide el tiempo de vuelo de cada ion. Con este conocimiento, así como la longitud del tubo y la fuerza de campo aplicado, la relación masa / carga de cada ion puede ser aclarada.
Esta parcela de la intensidad de la señal a masa-de-carga-ratio, conocido como espectro de masa, puede ser comparado con una biblioteca de espectros recogidos. Si no encuentra ninguna coincidencia, puede las moléculas pueden ser identificados por otras técnicas, como la espectrometría total en tándem. Para obtener más información, vea el vídeo de la colección sobre el tema.
Ahora que se han discutido los fundamentos de la MALDI-TOF, veamos el proceso en el laboratorio.
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Antes de comenzar un experimento, es importante considerar la elección de la matriz de que muestras se ser desorbidas. Debe absorber la energía del láser, sea estable en el vacío, no reaccionan con las moléculas blanco y ser capaces de desorción. Dependiendo de la muestra, se prefieren los diferentes matrices. Para una proteína grande, una combinación de CHCA y DHB ha demostrado mejor separación de los picos, llamado resolución, que las matrices individuales.
Hay un número de maneras de preparar las muestras. Mostraremos lo que se conoce como la "doble capa" o "sandwich", método. Para empezar, limpie la placa MALDI con reactivos ultra puras, como la espectrometría de masas es muy sensible a la contaminación. Secar la placa con una corriente de gas inerte.
A continuación, una solución saturada de la matriz se hace típicamente con un disolvente orgánico. La solución se trata la placa MALDI y se seca. Una segunda solución saturada de matriz que contienen ácido trifluoroacético, TFA, está preparada. TFA ayuda a los iones en la fase gaseosa.
A continuación, se agrega la solución de la muestra sobre el lugar de secado de la matriz. Añadir la solución de la matriz que contiene TFA encima de la muestra, de tal modo completar la matriz de "sandwich". Homogeneidad del punto puede ser verificado bajo un microscopio de baja potencia.
Un estándar de calibración, que es una mezcla con una amplia gama de masas conocidas y se utiliza para correlacionar el tiempo de vuelo de m/z de la placa. Por último, la placa de la matriz sola como control negativo.
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Para analizar los puntos, coloque la placa de la blanco en el instrumento. No Asegúrese de residuos presentes, lo que permite la formación de un vacío apretado. En el software, seleccione el control estándar, negativo y muestras de interés. Los puntos con la correcta identificación de la etiqueta.
Los voltajes de la fuente y la lente de ion pueden ser manipulados para mejorar el rendimiento del análisis. Esto dependerá de las características del instrumento y la muestra. En el lugar estándar y calibrar el instrumento con el software.
A continuación, recoger espectros de cada uno de los puntos de muestra. Pruebe algunos lugares diferentes en el mismo lugar para maximizar la calidad de los datos recogidos. Una vez terminado, la placa MALDI puede ser recogida y reutilizada después de la limpieza.
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Ahora que hemos revisado un procedimiento, Veamos algunas de las maneras que MALDI se utiliza y una técnica de ionización diferentes.
Además de biomoléculas, MALDI puede utilizarse para analizar las células vivas. Los macrófagos son las células inmunes que toman una de varias formas diferentes, basadas en su microambiente. Después de exponer las células a varios señalización moléculas, o citoquinas, pueden ser añadidos directamente a la placa y analizados. Los espectros MALDI pueden utilizarse como únicas "huellas digitales", dependiendo de la citocina utilizado.
Muestras biológicas complejas como las secreciones sebáceas mamíferas requieren un paso de purificación antes del análisis MALDI. Cromatografía en capa fina es una tal técnica que depende de la polaridad de los componentes. Los compuestos son recogidos desde la coronilla de TLC, purificados y transferidos a una matriz MALDI. Los espectros resultantes verificar la identidad y pureza de las biomoléculas separadas de las secreciones sebáceas mamíferas.
Otra fuente de ion común por biomoléculas es ionización electrospray ESI. En este método, la muestra se inyecta en el instrumento, donde se aplica un alto voltaje, creando un aerosol de gotas cargadas. Como se evapora el solvente en la gota, la carga se mueve a las moléculas de la muestra, hasta que son completamente gaseosos. ESI no requiere el procedimiento de localización, y la muestra se puede inyectar directamente en el instrumento. Por otro lado, ESI es más sensible a la presencia de componentes buffer y otros contaminantes, MALDI es más robusto.
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Sólo has visto video de Zeus en espectrometría de masas MALDI. Este video describe la teoría detrás del instrumento, fue un procedimiento general y cubre algunos de los usos de la técnica. ¡Gracias por ver!
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Espectrometría de masas MALDI-TOF

Matrix-assisted laser desorption ionization (MALDI) is a mass spectrometry ion source ideal for the analysis of biomolecules. Instead of ionizing ...

La ionización por desorción láser asistida por matriz, o MALDI, es una fuente de iones de espectrometría de masas ideal para el análisis de biomoléculas. La mayoría de las fuentes de iones eliminan la información estructural de las biomoléculas grandes y frágiles. MALDI mantiene la integridad estructural y, por lo tanto, la información, mientras acelera las moléculas en el analizador de masas, que separa los compuestos en función del tamaño y la carga. El más comúnmente acoplado con MALDI es el analizador de masas de tiempo de vuelo, o TOF. Este video mostrará los conceptos de ionización MALDI, un procedimiento general, y algunos de sus usos en bioquímica. Para que la espectrometría de masas funcione, las moléculas deben ionizarse en estado gaseoso. En MALDI, la muestra está incrustada en una matriz, normalmente un compuesto orgánico que contiene dobles enlaces aromáticos y conjugados. Cuando un pulso láser golpea esta mezcla, la matriz absorbe la mayor parte de la energía, se calienta rápidamente y se desorbe, o se libera, de la superficie. La matriz energizada transfiere parte de su energía a las biomoléculas, desorbiéndolas y luego ionizándolas. Por lo general, MALDI se combina con un analizador de masas de tiempo de vuelo, o TOF. Un campo eléctrico aplica energía cinética a los iones, moviéndolos a una región libre de campo llamada tubo de deriva. La velocidad de los iones a medida que se mueven a través del tubo está relacionada con su relación masa-carga, por lo que las partículas más pesadas viajan más lentamente a través del instrumento. Un detector en el extremo del tubo mide el tiempo de vuelo de cada ion. Con este conocimiento, así como la longitud del tubo y la intensidad de campo aplicada, se puede dilucidar la relación masa-carga de cada ion. Este gráfico de la intensidad de la señal a la relación masa-carga, conocido como espectro de masas, se puede comparar con una biblioteca de espectros recopilados. Si no se encuentran coincidencias, se pueden identificar moléculas mediante técnicas adicionales, como la espectrometría de masas en tándem. Para obtener más información, vea el video de esta colección sobre el tema. Ahora que se han discutido los conceptos básicos de MALDI-TOF, veamos el proceso en el laboratorio. Antes de comenzar un experimento, es importante considerar la elección de la matriz a partir de la cual se desorberán las muestras. Debe absorber la energía del láser, ser estable en el vacío, no reaccionar con las moléculas objetivo y ser capaz de desorber. Dependiendo de la muestra, se prefieren diferentes matrices. Para una proteína grande, una combinación de CHCA y DHB ha mostrado una mejor separación de los picos, llamada resolución, que las matrices individuales. Hay varias formas de preparar muestras. Mostraremos lo que se conoce como el método de "doble capa" o "sándwich". Para empezar, limpie la placa MALDI con reactivos ultrapuros, ya que la espectrometría de masas es muy sensible a la contaminación. Seque la placa con un chorro de gas inerte. A continuación, se elabora una solución de matriz saturada, normalmente con un disolvente orgánico. La solución se raya en la placa MALDI y se seca. Se prepara una segunda solución saturada de matriz que contiene ácido trifluoroacético, o TFA. El TFA ayuda a los iones a entrar en la fase gaseosa. A continuación, se añade la solución de muestra sobre la mancha de matriz seca. Agregue la solución de matriz que contiene TFA sobre la muestra, completando así el "sándwich" de matriz. La homogeneidad de la mancha se puede verificar bajo un microscopio de baja potencia. Placa un patrón de calibración, que es una mezcla con una amplia gama de masas conocidas y se utiliza para correlacionar el tiempo de vuelo con m/z. Por último, coloque la matriz sola como control negativo. Para analizar los puntos, coloque la placa objetivo en el instrumento. Asegúrese de que no haya residuos presentes, lo que permite la formación de un vacío hermético. En el software, seleccione el estándar, el control negativo y las muestras de interés. Etiquete los lugares con la identificación correcta. La fuente de iones y los voltajes de la lente se pueden manipular para mejorar el rendimiento del análisis. Esto dependerá de las características específicas del instrumento y la muestra. Concéntrese en el punto estándar y calibre el instrumento con el software. A continuación, recoja los espectros de cada uno de los puntos de muestra. Pruebe algunas ubicaciones diferentes en el lugar para maximizar la calidad de los datos recopilados. Una vez terminada, la placa MALDI se puede recoger y reutilizar después de la limpieza. Ahora que hemos revisado un procedimiento, veamos algunas de las formas en que se utiliza MALDI y una técnica de ionización diferente. Además de las biomoléculas, MALDI se puede utilizar para analizar células vivas. Los macrófagos son células inmunitarias que adoptan una de varias formas diferentes, en función de su microentorno. Después de exponer las células a varias moléculas de señalización, o citocinas, se pueden agregar directamente a la placa y analizar. Los espectros MALDI se pueden utilizar como "huellas dactilares" únicas, dependiendo de la citocina utilizada. Las muestras biológicas complejas, como las secreciones sebáceas de mamíferos, requieren un paso de purificación antes del análisis MALDI. La cromatografía en capa fina es una de esas técnicas que se basa en la polaridad de los componentes. Los compuestos se recogen del paté de TLC, se purifican y se transfieren a una matriz MALDI. Los espectros resultantes verifican la identidad y pureza de las biomoléculas separadas de las secreciones sebáceas de los mamíferos. Otra fuente común de iones para las biomoléculas es la ionización por electrospray, o ESI. En este método, la muestra se inyecta en el instrumento, donde se aplica un alto voltaje, creando un aerosol de gotas cargadas. A medida que el solvente en la gota se evapora, la carga se mueve a las moléculas de la muestra, hasta que son completamente gaseosas. ESI no requiere el procedimiento de detección y la muestra se puede inyectar directamente en el instrumento. Por otro lado, ESI es más sensible a la presencia de componentes tampón y otros contaminantes, lo que significa que MALDI es más robusto. Acabas de ver el vídeo de JoVE sobre la espectrometría de masas MALDI. Este video describió la teoría detrás del instrumento, repasó un procedimiento general y cubrió algunos de los usos de la técnica. ¡Gracias por mirar!

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how maldi-tof reads biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge.

In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the energy. The matrix heats up, is desorbed from the surface, and transfers energy to the biomolecules so they ionize. MALDI is commonly paired with TOF, or time of flight, mass analysis.

The TOF analyzer uses an electric field to give ions kinetic energy and send them through a field-free drift tube. Ions move at different speeds based on their mass-to-charge ratio, so heavier ions travel more slowly. A detector measures each ion’s flight time. The instrument uses the tube length and field strength to calculate the mass-to-charge ratio and create a mass spectrum.

Before analysis, the matrix must be chosen carefully. It must absorb laser energy, stay stable in a vacuum, avoid reacting with the target molecules, and still desorb well. Different samples work better with different matrices. For a large protein, a combination of CHCA and DHB can give better peak resolution than either matrix alone.

Sample preparation can use the double-layer, or sandwich, method. First, the MALDI plate is cleaned with ultra-pure reagents and dried with inert gas, because mass spectrometry is sensitive to contamination. A saturated matrix solution is spotted and dried, then a second matrix solution containing trifluoroacetic acid, or TFA, is added with the sample in between. TFA helps ions enter the gaseous phase. The spot can be checked under a low-powered microscope.

A calibration standard is also plated. This standard contains a wide range of known masses and is used to match flight time to m/z. A matrix-only spot serves as a negative control. After the plate is loaded into the instrument, the software is used to label the spots, calibrate with the standard, and collect spectra from the samples. The ion source and lens voltages can be adjusted to improve performance, and several spots on each sample can be measured to improve data quality. The MALDI plate can be cleaned and reused after the run.

MALDI is also useful for whole-cell analysis and complex biological samples. Macrophages, which are immune cells, can be exposed to different cytokines and then analyzed directly on the plate. Their MALDI spectra can act as fingerprints for each cytokine condition. For mammalian sebaceous secretions, thin layer chromatography can first separate the components by polarity before the purified compounds are transferred to a MALDI matrix.

Another biomolecule ion source is electrospray ionization, or ESI. In ESI, the sample is injected directly into the instrument and a high voltage creates charged droplets. As the solvent evaporates, the charge moves to the sample molecules until they become gaseous. ESI does not need the spotting step, but it is more sensitive to buffer components and other contaminants, so MALDI is often the more robust choice.

How MALDI-TOF Reads Biomolecules

dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

enzyme assays and kinetics

Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

maldi-tof mass spectrometry

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

tandem mass spectrometry

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces. The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then...

protein crystallization

Protein Crystals for Structure Analysis

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work. The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that...

chromatography-based biomolecule purification methods

chromatography-based-biomolecule-purification-methods

Protein Purification with SEC and IMAC

Protein purification with size-exclusion chromatography and affinity chromatography helps isolate biomolecules from complex mixtures. These methods are common in biochemistry because purified samples are needed before a biomolecule’s properties and activity can be studied. The video focuses on the principles behind size-exclusion chromatography, affinity chromatography, and immobilized metal affinity chromatography, or IMAC. Size-exclusion chromatography, or SEC, separates molecules by size. A...

two-dimensional gel electrophoresis

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight. The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded...

metabolic labeling

Tracking Cell Chemistry with Metabolic Labels

Metabolic labeling tracks cell chemistry by using chemical analogs that cells take up and build into biomolecules. These labels help scientists follow biochemical changes and modifications inside cells. The labeled products can then be studied with tools such as SDS-PAGE and NMR to learn more about metabolic pathways. Several labeling strategies are shown here. Isotopic labeling uses analogs that match the natural molecule but contain uncommon isotopes, such as carbon-13 and nitrogen-15 in an...

electrophoretic mobility shift assay (emsa)

electrophoretic-mobility-shift-assay-emsa

Detecting Protein-DNA Binding by EMSA

Electrophoretic mobility shift assay, or EMSA, is a biochemical method used to detect binding between proteins and nucleic acids. It is also called a gel shift assay. The test compares how a labeled nucleic acid moves through a gel before and after it binds a protein. EMSA is used to see whether a specific protein binds to a specific nucleic acid. First, the nucleic acid is labeled to make a probe. The transcript describes radioactive phosphorus-32 as a common label. The probe is then mixed...

photometric protein determination

Measuring Protein Concentration with Absorbance

Measuring protein concentration with absorbance is a key step in many biochemical assays. Photometric methods use the fact that samples with more light-absorbing material transmit less light. Because concentration and absorption are directly related, this makes it possible to measure an unknown sample. The core idea comes from the Beer-Lambert Law. This law states that the concentration of a light-absorbing species is proportional to its absorbance. The video also introduces the Bradford assay...

density gradient ultracentrifugation

Sucrose Gradient Separation in an Ultracentrifuge

Sucrose gradient separation in an ultracentrifuge is a lab method for isolating cell parts and biomolecules. It uses differences in density to make particles sink or rise in a liquid. A high-speed ultracentrifuge speeds up this process so components can be separated without destroying them. The basic idea starts with a suspension, which is particles mixed in a liquid solvent. Particles that are denser than the solvent sediment, while less dense particles float. A rotor inside the...

co-immunoprecipitation and pull-down assays

co-immunoprecipitation-and-pull-down-assays

Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

reconstitution of membrane proteins

Membrane Proteins in Liposome Models

Membrane proteins can be moved into liposome models so their function can be studied outside a cell. Reconstitution means restoring an isolated biomolecule to a working form. For membrane proteins, that usually means placing a purified protein into an artificial lipid membrane. Cell membranes are made mainly of phospholipids and membrane proteins. The phospholipids form a bilayer with hydrophilic phosphate heads facing water and hydrophobic fatty acid tails facing inward. Some membrane...

f&#246;rster resonance energy transfer (fret)

FRET as a Molecular Ruler in Cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

surface plasmon resonance (spr)

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics

Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

biochemistry

Esta colección presenta varios métodos de purificación comúnmente usados, como la cromatografía de afinidad y métodos analíticos, como MALDI-TOF. Además, los videos muestran métodos para evaluar la interacción y la función de diversas biomoléculas como en la coprecipitación y el etiquetado metabólico.

Learn how MALDI-TOF mass spectrometry uses a laser, matrix, and time-of-flight analyzer to identify biomolecules, cells, and complex samples.

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Life Science

matter-and-energy-in-organisms-and-ecosystems

Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

HS-LS1-6.

Overview

Principles of MALDI-TOF Mass Spectrometry

Plate, Matrix, and Sample Preparation

Running the Mass Spectrometer

Applications

Summary

Travelling Waves

A wave is a disturbance that propagates from its source, repeating itself periodically, and is typically associated with simple harmonic motion. ...

Wave Parameters

The simplest mechanical waves are associated with simple harmonic motion and repeat themselves for several cycles. These simple harmonic waves can be ...

Equations of Wave Motion

Mathematically, the motion of a wave can be studied using a wavefunction. Consider a string oscillating up and down in simple harmonic motion, having a ...

Graphing the Wave Function

Consider the wave equation for a sinusoidal wave moving in the positive x-direction. The wave equation is a function of both position and time. From the ...

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Velocity and Acceleration of a Wave

A wave propagates through a medium with a constant speed, known as a wave velocity. It is different from the speed of the particles of the medium, which ...

Speed of a Transverse Wave

The speed of a wave depends on the characteristics of the medium. For example, in the case of a guitar, the strings vibrate to produce the sound. The ...

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Problem-Solving: Tuning of a Guitar String

In the case of stringed instruments like the guitar, the elastic property that determines the speed of the sound produced is its linear mass density or ...

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Kinetic and Potential Energy of a Wave

All forms of waves carry energy; this is directly visualized in nature. For instance, the waves of earthquakes are so intense that they can shake huge ...

Energy and Power of a Wave

The total energy associated with a wavelength is the sum of the potential energy and the kinetic energy. The average rate of energy transfer associated ...

Interference and Superposition of Waves

When two waves of the same nature occur in the same region simultaneously, they result in interference. Interference of waves implies that the net effect ...

Reflection of Waves

When a wave travels from one medium to another, it gets reflected at the boundary of the second medium. A common example of this is when a person yells at ...

Propagation of Waves

When a wave propagates from one medium to another, part of it may get reflected in the first medium, and part of it may get transmitted to the second ...

Standing Waves

Sometimes waves do not seem to move; rather, they just vibrate in place. Unmoving waves can be seen on the surface of a glass of milk kept in a ...

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Modes of Standing Waves - I

A close look at earthquakes provides evidence for the conditions appropriate for resonance, standing waves, and constructive and destructive interference. ...

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Modes of Standing Waves: II

The starting point for expressing the modes of standing waves is understanding the boundary conditions that the waves must follow. The boundary conditions ...

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Sound Waves

Sound waves can be thought of as fluctuations in the pressure of a medium through which they propagate. Since the pressure also makes the medium&#39;s ...

Sound as Pressure Waves

Sound waves, which are longitudinal waves, can be modeled as the displacement amplitude varying as a function of the spatial and temporal coordinates. As ...

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Perception of Sound Waves

The human ear is not equally sensitive to all frequencies in the audible range. It may perceive sound waves with the same pressure but different ...

Speed of Sound in Solids and Liquids

Most solids and liquids are incompressible&#8212;their densities remain constant throughout. In the presence of an external force, the molecules tend to ...

Speed of Sound in Gases

The speed of sound in a gaseous medium depends on various factors. Since gases constitute molecules that are free to move, they are highly compressible. ...

Shock Waves

While deriving the Doppler formula for the observed frequency of a sound wave, it is assumed that the speed of sound in the medium is greater than the ...

Echo

The human ear cannot distinguish between two sources of sound if they happen to reach within a specific time interval, typically 0.1 seconds apart. More ...

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Use mathematical representations to support a claim regarding relationships among the period, frequency, wavelength, and speed of waves traveling and transferring energy (amplitude, frequency) in various media.

HS-PS4-1.

Using GIS to Investigate Urban Forestry

Source: Laboratories of Margaret Workman and Kimberly Frye - Depaul University
Urban forests broadly include urban parks, street trees, landscaped ...

Evaluate questions about the advantages of using a digital transmission and storage of information.

HS-PS4-2.

concept-of-resonance-and-its-characteristics

Concept of Resonance and its Characteristics

If a driven oscillator needs to resonate at a specific frequency, then very light damping is required. An example of light damping includes playing piano ...

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Sound Waves: Resonance

Resonance is produced depending on the boundary conditions imposed on a wave. Resonance can be produced in a string under tension with symmetrical ...

Sound Waves: Interference

Sound waves can be modeled either as longitudinal waves, wherein the molecules of the medium oscillate around an equilibrium position, or as pressure ...

Interference: Path Lengths

Consider two sources of sound, that may or may not be in phase, emitting waves at a single frequency, and consider the frequencies to be the same.
Two ...

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The Wave Nature of Light

The nature of light has been a subject of inquiry since antiquity. In the seventeenth century, Isaac Newton performed experiments with lenses and prisms ...

The Electromagnetic Spectrum

The electromagnetic spectrum consists of all the types of electromagnetic radiation arranged according to their frequency and wavelength. Each of the ...

The Quantum-Mechanical Model of an Atom

Shortly after de Broglie published his ideas that the electron in a hydrogen atom could be better thought of as being a circular standing wave instead of ...

Quantum Numbers

It is said that the energy of an electron in an atom is quantized; that is, it can be equal only to certain specific values and can jump from one energy ...

Interference and Diffraction

Source: Yong P. Chen, PhD, Department of Physics &#38; Astronomy, College of Science, Purdue University, West Lafayette, IN
Interference and diffraction ...

Photoelectric Effect

Source: Yong P. Chen, PhD, Department of Physics &#38;&#38; Astronomy, College of Science, Purdue University, West Lafayette, IN
Photoelectric effect ...

Reflection and Refraction

Source: Derek Wilson,&#160;Asantha Cooray, PhD, Department of Physics &#38; Astronomy, School of Physical Sciences, University of California, Irvine, CA
...

Evaluate the claims, evidence, and reasoning behind the idea that electromagnetic radiation can be described either by a wave model or a particle model (quantum theory), and that for some situations one model is more useful than the other.

HS-PS4-3.

Electric Charge in a Magnetic Field

Source: Andrew Duffy, PhD, Department of Physics, Boston University, Boston, MA
This experiment duplicates J.J. Thomson's famous experiment at the end of ...

Electromagnetic Fields

Electric fields generated by static charges, often referred to as electrostatic fields, are characteristically different from electric fields created by ...

Electromagnetic Waves

James Clerk Maxwell formulated a single theory combining all the electric and magnetic effects scientists knew during that time, calling the phenomena his ...

Electromagnetic waves are categorized according to their wavelengths and frequencies, giving the electromagnetic spectrum. These waves are classified as ...

Plane Electromagnetic Waves I

The existence of combined electric and magnetic fields that propagate through space as electromagnetic (EM) waves is the most significant prediction of ...

Plane Electromagnetic Waves II

Consider a plane wavefront traveling in position x-direction with a constant speed. This wavefront can be utilized to obtain the relationship between ...

propagation-speed-of-electromagnetic-waves

Propagation Speed of Electromagnetic Waves

Electromagnetic waves are consistent with Ampere&#39;s law. Assuming there is no conduction current Ampere&#39;s law is given as:


Consider a plane ...

Electromagnetic Waves in Matter

Electromagnetic waves can travel in the vacuum as well as in matter. For example light, which is an electromagnetic wave, can travel through air, water, ...

Energy Carried By Electromagnetic Waves

Anyone who has used a microwave oven knows there is energy in electromagnetic waves. Sometimes, this energy is obvious, such as in the summer sun&#39;s ...

Intensity Of Electromagnetic Waves

The energy transport per unit area per unit time, or the Poynting vector, gives the energy flux of an electromagnetic wave at any specific time. For a ...

Momentum And Radiation Pressure

An object absorbing an electromagnetic wave would experience a force in the direction of propagation of the wave. This force occurs because ...

Cardiac Magnetic Resonance Imaging

Source: Frederick W. Damen and Craig J. Goergen, Weldon School of Biomedical Engineering, Purdue University, West Lafayette, Indiana
In this video, high ...

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An Introduction to Drosophila melanogaster

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