Enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran la velocidad de las reacciones bioquímicas. La mayoría de las enzimas son proteínas, compuestas por aminoácidos;mientras que algunas son moléculas de ácido ribonucleico conocidas como ribozimas. Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación de una reacción, aumentando así la velocidad de reacción.

Pueden catalizar tanto la síntesis como la ruptura de los enlaces químicos, pero no afectan la dirección o el equilibrio de la reacción. Cada enzima se une a un reactivo específico, llamado sustrato, y cataliza una reacción particular. El sustrato se une a una región catalítica distinta de la enzima llamada sitio activo a través de interacciones como fuerzas intermoleculares y enlaces covalentes transitorios, lo que da como resultado un complejo enzima-sustrato.

Esta unión es muy específica debido a la complementariedad conformacional requerida entre la enzima y su sustrato. Por lo tanto, una enzima en particular solo puede catalizar reacciones específicas en función de su conformación. Una forma sencilla de entender la formación de complejos es el modelo de cerradura y llave, que plantea la hipótesis de que el sustrato encaja en el sitio activo de la enzima de forma análoga a una llave"que encaja en su cerradura"correspondiente.

Sin embargo, otro modelo, el modelo de ajuste inducido, tiene en cuenta la naturaleza dinámica del complejo. Este modelo establece que cuando un sustrato se une induce pequeños cambios conformacionales, lo que resulta en un ajuste más estrecho que favorece la reacción. La energía de activación de una reacción se puede reducir mediante varios métodos.

Los mecanismos comunes incluyen inducir cambios conformacionales en el sustrato que permiten que un enlace se rompa más fácilmente o acercar los grupos reactivos de dos sustratos promoviendo así la formación de enlaces. La actividad enzimática puede ser suprimida temporal o permanentemente por moléculas naturales o sintéticas llamadas inhibidores. Por ejemplo, un inhibidor competitivo compite con el sustrato para unirse al sitio activo de la enzima, evitando así la unión del sustrato.

Por otro lado, un inhibidor no competitivo se une a otra ubicación de la enzima, lo que provoca un cambio conformacional en el sitio activo, reduciendo la actividad catalítica de la enzima.