21.6: Los Aminoácidos

Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas. Cada aminoácido tiene la misma estructura fundamental, que consiste en un átomo central de carbono, o carbono alfa (α), unido a un grupo amino (NH₂), un grupo carboxilo (COOH), y a un átomo de hidrógeno. Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos unidos al átomo central conocido como el grupo R. Hay 20 aminoácidos comunes presentes en las proteínas, cada uno con un grupo R diferente. La variación en la secuencia de aminoácidos es responsable de la enorme variación en la estructura y función de las proteínas.

Los científicos usan el nombre de "aminoácidos" porque estos ácidos contienen tanto grupos amino como grupos de ácidos carboxílicos en su estructura básica. Una sola letra mayúscula o una abreviatura de tres letras representa a los aminoácidos. Por ejemplo, la letra V o el símbolo de tres letras val representan la valina.

Grupos R

El grupo R (o cadena lateral) es diferente para cada aminoácido. La naturaleza química de la cadena lateral determina la naturaleza del aminoácido (es decir, si es ácido, básico, polar o no polar). Por ejemplo, el aminoácido glicina tiene un átomo de hidrógeno como grupo R. Los aminoácidos como valina, metionina y alanina son de naturaleza no polar o hidrofóbica, mientras que los aminoácidos como serina, treonina y cisteína son polares y tienen cadenas laterales hidrofílicas. Las cadenas laterales de lisina y arginina están cargadas positivamente, y por lo tanto estos aminoácidos son también aminoácidos básicos. La prolina tiene un grupo R que está vinculado al grupo amino, formando una estructura tipo anillo. La prolina es una excepción a la estructura estándar de los aminoácidos ya que su grupo amino no está separado de la cadena lateral.

Este texto es adaptado de Openstax, Biología 2e, Capítulo 3.4: Proteínas.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se componen predominantemente de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Aunque hay cientos de aminoácidos, hay veinte que funcionan como bloques de construcción de proteínas. Estos veinte aminoácidos a menudo se denominan por sus abreviaturas de tres o una letra.

Todos los aminoácidos tienen un carbono central llamado carbono alfa, que funciona como un centro quiral para la mayoría de los aminoácidos. Está unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un grupo R variable. Una molécula quiral tiene cuatro grupos distintos dispuestos alrededor de un átomo en particular, conocido como centro quiral.

Como la glicina tiene un átomo de hidrógeno como grupo R, no tiene cuatro grupos distintos y, por lo tanto, no tiene un centro quiral. Estos cuatro grupos pueden formar dos configuraciones distintas que son estereoisómeros, llamados isómeros L y D.Estos isómeros son imágenes especulares que no se pueden superponer entre sí. Los aminoácidos utilizados en la síntesis de proteínas son siempre L-isómeros.

El grupo amina en un aminoácido puede actuar como una base y aceptar un protón que resulta en una carga positiva, mientras que el grupo carboxilo puede actuar como un ácido y donar un protón lo que resulta en una carga negativa. A pH fisiológico, los aminoácidos suelen existir con una carga dual y se denominan iones híbridos, es decir son moléculas con un número igual de cargas positivas y negativas. Cada aminoácido tiene un grupo R único que es responsable de sus características variadas que incluyen su tamaño, solubilidad y carga.

Los aminoácidos se clasifican ampliamente en dos categorías en función de sus grupos R:no polares y polares. Los aminoácidos no polares se pueden dividir en alifáticos y aromáticos. Los aminoácidos polares se pueden dividir en ácidos, básicos y sin carga a un pH neutro.

Los grupos alifáticos son hidrocarburos con enlaces simples que existen como cadenas lineales, ramificadas o cíclicas. Los aminoácidos con grupos R alifáticos son la glicina, el aminoácido más simple;la alanina, la valina, la leucina y la isoleucina, que son extremadamente hidrófobas y se asocian entre sí para formar estructuras centrales estables en las proteínas;la metionina, un aminoácido que contiene azufre;y la prolina, que tiene un anillo alifático. Los grupos aromáticos son hidrocarburos que existen como anillos insaturados con enlaces simples y dobles alternados.

Los aminoácidos aromáticos son la fenilalanina, la tirosina y el triptófano;todos los cuales son grandes y capaces de participar en interacciones hidrofóbicas. Los aminoácidos ácidos son el aspartato y el glutamato. Tienen grupos carboxilo que donan un protón para cargarse negativamente.

Los aminoácidos básicos son la lisina, la arginina y la histidina. Tienen grupos amino en sus cadenas laterales que aceptan que un protón se cargue positivamente. Los aminoácidos polares no cargados son la serina, la treonina, la cisteína, la asparagina y la glutamina.

Son hidrófilos y contienen varios grupos funcionales polares:grupos hidroxilo en la serina y la treonina, un grupo sulfhidrilo en la cisteína y grupos amida en la asparagina y la glutamina.