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Los Aminoácidos
Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas. Cada aminoácido tiene la misma estructura fundamental, que consiste en un átomo central…
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se componen predominantemente de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Aunque hay cientos de aminoácidos, hay veinte que funcionan como bloques de construcción de proteínas. Estos veinte aminoácidos a menudo se denominan por sus abreviaturas de tres o una letra.
Todos los aminoácidos tienen un carbono central llamado carbono alfa, que funciona como un centro quiral para la mayoría de los aminoácidos. Está unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un grupo R variable. Una molécula quiral tiene cuatro grupos distintos dispuestos alrededor de un átomo en particular, conocido como centro quiral.
Como la glicina tiene un átomo de hidrógeno como grupo R, no tiene cuatro grupos distintos y, por lo tanto, no tiene un centro quiral. Estos cuatro grupos pueden formar dos configuraciones distintas que son estereoisómeros, llamados isómeros L y D.Estos isómeros son imágenes especulares que no se pueden superponer entre sí. Los aminoácidos utilizados en la síntesis de proteínas son siempre L-isómeros.
El grupo amina en un aminoácido puede actuar como una base y aceptar un protón que resulta en una carga positiva, mientras que el grupo carboxilo puede actuar como un ácido y donar un protón lo que resulta en una carga negativa. A pH fisiológico, los aminoácidos suelen existir con una carga dual y se denominan iones híbridos, es decir son moléculas con un número igual de cargas positivas y negativas. Cada aminoácido tiene un grupo R único que es responsable de sus características variadas que incluyen su tamaño, solubilidad y carga.
Los aminoácidos se clasifican ampliamente en dos categorías en función de sus grupos R:no polares y polares. Los aminoácidos no polares se pueden dividir en alifáticos y aromáticos. Los aminoácidos polares se pueden dividir en ácidos, básicos y sin carga a un pH neutro.
Los grupos alifáticos son hidrocarburos con enlaces simples que existen como cadenas lineales, ramificadas o cíclicas. Los aminoácidos con grupos R alifáticos son la glicina, el aminoácido más simple;la alanina, la valina, la leucina y la isoleucina, que son extremadamente hidrófobas y se asocian entre sí para formar estructuras centrales estables en las proteínas;la metionina, un aminoácido que contiene azufre;y la prolina, que tiene un anillo alifático. Los grupos aromáticos son hidrocarburos que existen como anillos insaturados con enlaces simples y dobles alternados.
Los aminoácidos aromáticos son la fenilalanina, la tirosina y el triptófano;todos los cuales son grandes y capaces de participar en interacciones hidrofóbicas. Los aminoácidos ácidos son el aspartato y el glutamato. Tienen grupos carboxilo que donan un protón para cargarse negativamente.
Los aminoácidos básicos son la lisina, la arginina y la histidina. Tienen grupos amino en sus cadenas laterales que aceptan que un protón se cargue positivamente. Los aminoácidos polares no cargados son la serina, la treonina, la cisteína, la asparagina y la glutamina.
Son hidrófilos y contienen varios grupos funcionales polares:grupos hidroxilo en la serina y la treonina, un grupo sulfhidrilo en la cisteína y grupos amida en la asparagina y la glutamina.
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Q1: What are the four groups attached to the alpha carbon in amino acids?
The alpha carbon in amino acids is bonded to four distinct groups: an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable R group. These four groups arrange around the alpha carbon, which functions as a chiral center for most amino acids. The R group differs for each amino acid, determining its unique chemical properties and characteristics.
Q2: Why is glycine considered an exception among amino acids?
Glycine is the simplest amino acid because its R group is just a hydrogen atom, not a more complex side chain. Since it has only three distinct groups attached to its alpha carbon instead of four, glycine lacks a chiral center. This makes glycine unique among the twenty common amino acids used in protein synthesis.
Q3: What is a zwitterion and how do amino acids form them?
A zwitterion is a molecule with an equal number of positive and negative charges. At physiological pH, amino acids exist as zwitterions because the amino group accepts a proton and becomes positively charged, while the carboxyl group donates a proton and becomes negatively charged. This dual-charged state is the typical form of amino acids in living cells.
Q4: How do nonpolar and polar amino acids differ in their R groups?
Nonpolar amino acids have hydrophobic R groups that are either aliphatic or aromatic hydrocarbons. Polar amino acids have hydrophilic R groups containing functional groups like hydroxyl, sulfhydryl, or amide groups. The chemical nature of the R group determines whether an amino acid is acidic, basic, polar, or nonpolar, directly affecting its behavior in proteins.
Q5: What makes aromatic amino acids distinct from aliphatic amino acids?
Aromatic amino acids like phenylalanine, tyrosine, and tryptophan have R groups containing unsaturated rings with alternating single and double bonds. Aliphatic amino acids like glycine, alanine, and valine have single-bonded hydrocarbon R groups arranged as straight, branched, or cyclic chains. Both types are nonpolar and hydrophobic, but aromatic amino acids are larger and participate in hydrophobic interactions.
Q6: How do acidic and basic amino acids differ in their charge properties?
Acidic amino acids like aspartate and glutamate have carboxyl groups on their R groups that donate protons, becoming negatively charged. Basic amino acids like lysine, arginine, and histidine have amino groups on their side chains that accept protons, becoming positively charged. These charged R groups enable amino acids to participate in ionic interactions and affect protein structure and function.
Q7: Why are L-isomers the only amino acids used in protein synthesis?
Amino acids exist as L and D isomers, which are stereoisomers and mirror images that cannot be superimposed on each other. Proteins exclusively use L-isomers because biological systems evolved to recognize and incorporate only this configuration during protein synthesis. This specificity ensures consistent protein structure and function across all living organisms.