Proteínas intrínsecamente desordenadas

Las proteínas a menudo tienen estructuras secundarias y terciarias rígidas que pueden determinarse experimentalmente; sin embargo, muchas proteínas tienen estructuras flexibles sin una conformación fija.

Estas proteínas intrínsecamente desordenadas, o IDP, deben cambiar de forma para realizar sus funciones en un organismo.

Las secciones desordenadas de las proteínas contienen muchos aminoácidos hidrofílicos porque su cadena de aminoácidos debe ser soluble en el citoplasma.

Las IDP contienen pocos aminoácidos hidrofóbicos cuando toda su cadena es flexible; esto se debe a que, a diferencia de las estructuras proteicas compactas, estas estructuras extendidas no tienen un núcleo proteico donde los aminoácidos hidrofóbicos puedan agruparse.

A diferencia de las proteínas incorrectamente o desplegadas, que generalmente son redobladas o degradadas por la célula, es posible que las IDP nunca se plieguen en una estructura fija, o solo se ordenen bajo condiciones celulares específicas.

Cuando se forma una disposición estructurada de la cadena de aminoácidos en un IDP, esto se denomina transición de trastorno a orden, que puede desencadenarse por una modificación covalente o una interacción co