Ensamblaje de complejos proteicos

La mayoría de las proteínas no funcionan como cadenas polipeptídicas completamente extendidas, sino que se ensamblan en complejos compactos multicomponentes. Durante el ensamblaje, el complejo en crecimiento debe distinguir sus componentes específicos de una mezcla de cientos de diferentes especies de proteínas y no proteínas presentes en la célula.

Los complejos proteicos pueden ser homoméricos, formados por varias copias de la misma cadena polipeptídica, o heteroméricos, compuestos por múltiples cadenas polipeptídicas distintas o componentes no proteicos.

Por lo general, las proteínas tienen toda la información necesaria para autoensamblarse en complejos funcionales a partir de sus constituyentes con velocidad y precisión.

Muchos virus pueden autoensamblarse para formar una unidad completamente funcional utilizando la célula huésped infectada para producir todos los componentes necesarios.

Por ejemplo, en el virus del mosaico del tabaco, las subunidades de proteínas de la cubierta se autoensamblan en anillos individuales, in vitro. Una molécula de ARN se une en el centro de la hélice en crecimiento para producir el virus activo.

Sin embargo, en algunos complejos de proteínas, el