Sitios de unión de ligandos

Las actividades de la mayoría de las proteínas dependen de sus interacciones con otras moléculas o iones, conocidos como ligandos. Aunque los ligandos son capaces de unirse a las proteínas, no todos los ligandos se unen a todas las proteínas.

En cambio, un ligando se une solo a una región específica en la superficie de una proteína llamada sitio de unión. Pero, ¿cómo garantizan los sitios de unión de ligandos la selectividad cuando las proteínas se encuentran en una sopa de ligandos mixtos?

La disposición particular de los aminoácidos en una proteína forma un sitio de unión complementario en su superficie para un ligando específico, sin embargo, las formas complementarias no son suficientes para la unión del ligando.

Las interacciones químicas mantienen unidos al ligando y a la proteína. Generalmente, estas interacciones son no covalentes, reversibles y débiles. Por lo tanto, muchas de estas interacciones deben ocurrir simultáneamente durante la unión del ligando.

Por ejemplo, cuanto mayor sea la superficie de interacción, más interacciones de Van der Waals pueden ocurrir. Estas fuerzas funcionan mejor para ligandos grandes. Para otros, la conformación específica del sitio de unión