Muchas proteínas forman complejos para llevar a cabo sus funciones, lo que hace que las interacciones proteína-proteína (IBP) sean esenciales para la supervivencia de un organismo. La mayoría de los IBP están estabilizados por numerosas fuerzas químicas débiles no covalentes. La forma física de las interfaces determina la forma en que interactúan dos proteínas. Muchas proteínas globulares tienen formas muy parecidas en sus superficies, que forman un gran número de enlaces débiles. Además, muchos IBP se producen entre dos hélices o entre una hendidura superficial y una cadena o cadena polipeptídica.
Se utilizan varios métodos computacionales y bioquímicos para estudiar las interfaces de las proteínas. Los métodos de laboratorio, como la purificación por afinidad, la espectrometría de masas y los microarrays de proteínas, pueden utilizarse para identificar nuevas interacciones. La coinmunoprecipitación de proteínas y el cribado de dos híbridos en levaduras se utilizan ampliamente para proporcionar pruebas sobre si dos proteínas interactúan in vitro. Los programas informáticos pueden predecir los IBP basándose en interacciones similares encontradas en otras proteínas comparando secuencias de proteínas y estructuras tridimensionales. Otros enfoques computacionales, como el perfil filogenético, predicen los PPI en función de la coevolución de los socios de unión. Además, el análisis de fusión génica se utiliza para predecir los socios de interacción mediante la búsqueda de pares de proteínas que se fusionan en el genoma de otros organismos.
Por lo general, las proteínas interactúan con múltiples socios al mismo tiempo o en diferentes momentos, y pueden contener más de una interfaz de interacción. Muchas proteínas forman grandes complejos que realizan funciones específicas que solo pueden ser llevadas a cabo por el complejo completo. En algunos casos, estas interacciones proteicas están reguladas; Es decir, una proteína puede interactuar con diferentes socios en función de las necesidades celulares. Otros análisis computacionales y estadísticos clasifican dichas interacciones en redes, que se seleccionan en bases de datos de interactomas en línea. Estas bases de datos de búsqueda permiten a los usuarios estudiar interacciones específicas de proteínas, así como diseñar fármacos que puedan mejorar o interrumpir las interacciones en la interfaz.
