Interfaces proteína-proteína

Muchos procesos biológicos dependen de las interacciones proteína-proteína. De hecho, un gran número de proteínas necesitan formar complejos proteicos u oligómeros para llevar a cabo sus funciones.

A veces, dos o más proteínas idénticas forman un complejo, como este dímero de kinesina, y en otros casos, diferentes proteínas o polipéptidos se unen para formar una unidad funcional.

Por ejemplo, los microtúbulos del citoesqueleto están formados por dímeros de alfa y beta-tubulina. Las superficies de unión de los monómeros de alfa y beta-tubulina tienen formas complementarias.

Estas formas coincidentes permiten que los monómeros formen un gran número de enlaces no covalentes entre sí, que luego mantienen unidas la tubulina alfa y beta. Este tipo de interfaz es un ejemplo de interacción superficie-superficie.

Al igual que los sitios de unión de ligandos, las interacciones en una interfaz proteína-proteína pueden involucrar enlaces no covalentes y fuerzas hidrofóbicas. Sin embargo, los enlaces disulfuro covalentes entre los aminoácidos de cisteína en cada superficie de proteína también pueden desempeñar un papel para mantenerlos unidos.

Sin embargo, no todas las interfaces de proteínas implican superficies muy coincidentes. Por ejemplo, muchas enzimas, como la proteína quinasa A aquí, forman una hendidura que puede reconocer y unirse a los bucles polipeptídicos de sus socios de unión. Este tipo de interfaz se conoce como interacción superficie-cadena.

Otro tipo de interfaz, conocida como hélice-hélice, o interacción bobinada-enrollada, se forma cuando las hélices de dos proteínas se envuelven entre sí. Esta interfaz se observa con frecuencia en proteínas que contienen dominios cremallera de leucina, como los factores de transcripción eucariotas.

En conclusión, la estructura física y las propiedades químicas de las partes que interactúan determinan el tipo de interfaz entre dos proteínas.