GTPasas y su regulación

El trifosfato de guanosina, GTP, un pariente cercano del ATP, es una pequeña molécula importante para la regulación de la función de las proteínas.

Las proteínas G son proteínas reguladas por la unión a GTP. Estas proteínas tienen actividad GTPasa intrínseca, es decir, cuando se une GTP, pueden catalizar su hidrólisis a difosfato de guanosina, GDP.

Las proteínas G se dividen en dos categorías, pequeñas y grandes. Las proteínas G pequeñas, o monoméricas, son una sola subunidad de proteína que es activada por varias vías de señalización intracelular.

Por el contrario, las proteínas G grandes, o heterotriméricas, contienen tres subunidades y son activadas por receptores acoplados a proteínas G unidos a la membrana.

Las GTPasas actúan como un interruptor molecular, donde el estado ligado a GDP generalmente está inactivo mientras que el estado unido a GTP está activo. La unión de GTP seguida de la hidrólisis de GTP a GDP forma parte del ciclo GDP/GTP.

El ciclo comienza cuando un factor de intercambio de guanina, GEF, induce un cambio conformacional en la proteína G que provoca la liberación de GDP.

GTP se une rápidamente al sitio de unión de nucleótidos ahora vacío, ya que GTP es abunda