Un organismo puede tener miles de proteínas diferentes, y estas proteínas deben cooperar para garantizar la salud de un organismo. Las proteínas se unen a otras proteínas y forman complejos para llevar a cabo sus funciones. Muchas proteínas interactúan con muchas otras proteínas, creando una red compleja de interacciones proteicas.
Estas interacciones se pueden representar a través de mapas que representan redes de interacción proteína-proteína, representadas como nodos y bordes. Los nodos son círculos representativos de una proteína, y los bordes son líneas que conectan dos proteínas que interactúan. Estas redes proporcionan una forma de visualizar la complejidad de las interacciones proteína-proteína en un sistema. Estos mapas pueden incluir tanto interacciones estables, como las que se forman en los complejos de proteínas, como interacciones transitorias. Las interacciones de proteínas que ocurren en una célula, un organismo o un contexto biológico específico pueden denominarse colectivamente “interactoma”.
Las redes de proteínas se pueden estudiar utilizando varios métodos bioquímicos y computacionales. Uno de los primeros pasos en el estudio de las interacciones de las proteínas es aislar una proteína de interés junto con las otras proteínas asociadas. Esto se puede llevar a cabo marcando la proteína de interés con una etiqueta de afinidad, como una etiqueta de histidina. Esta etiqueta se puede utilizar para separar la proteína junto con las otras proteínas mediante cromatografía de afinidad. A continuación, las proteínas aisladas se digieren con una proteasa, como la tripsina, y luego se analizan mediante cromatografía líquida-espectrometría de masas (LC-MS). A continuación, la masa peptídica puede compararse con una base de datos con secuencias de proteínas conocidas para determinar su identidad.
Desde el punto de vista computacional, las interacciones proteína-proteína pueden analizarse utilizando bases de datos y herramientas de predicción. Existen varias bases de datos, como IntAct, gestionada por EMBL-EBI, que consisten en interacciones de proteínas validadas y predichas experimentalmente. Otras herramientas como STRING del Instituto Suizo de Bioinformática se pueden utilizar para predecir estas redes de interacción.
El estudio de las redes de proteínas puede conducir a descubrimientos científicos, como la determinación de la función de una proteína desconocida. El examen de los cambios en estas redes puede ayudar a dilucidar las diferencias entre las células sanas y las enfermas. Esta información también se puede utilizar para aplicaciones cruciales, como el diseño de fármacos para el tratamiento de enfermedades. El análisis de redes de proteínas puede identificar nodos altamente conectados que pueden ser cruciales para la supervivencia celular, que pueden ser objetivo en el cáncer y las enfermedades en las que se desea la muerte celular, pero que no serían adecuadas para la mayoría de las enfermedades. Por otro lado, los ganglios menos conectados que solo interactúan con unas pocas vías específicas pueden ser atacados si una función celular específica se ve afectada, y el diseño de fármacos que interactúen con estos ganglios menos conectados puede provocar menos efectos secundarios.
