El proteosoma

Debido a errores en la transcripción, el empalme del ARN y la traducción, algunas proteínas nunca se pliegan correctamente y deben degradarse.

En los eucariotas, la principal vía para la degradación selectiva de proteínas es la vía ubiquitina-proteasoma.

Una ubiquitina ligasa puede diferenciar entre una proteína normal y una proteína diana mediante el reconocimiento de ciertas señales de degradación en su superficie.

A continuación, cataliza la transferencia de varias moléculas de ubiquitina a un aminoácido específico en las proteínas objetivo para marcarlas para su degradación.

Estas proteínas poliubiquitinadas son degradadas por un complejo de proteasa dependiente de ATP llamado proteasoma.

Cada proteasoma consta de un cilindro hueco central o el núcleo, y grandes complejos de proteínas en forma de anillo llamados tapas en uno o ambos extremos del núcleo.

El núcleo está formado por múltiples subunidades de proteínas que se ensamblan como una pila de anillos. Los sitios proteolíticos activos del núcleo se encuentran en su cámara interna hueca.

Las tapas en el extremo del núcleo del proteasoma actúan como guardianes y solo permiten que las proteínas marcadas con ubiquitina ingresen