7.11
Al final de la metafase, los cromosomas biorientados se alinean en la placa de la metafase. Durante esta fase, los complejos de anillos de proteínas cohesinas mantienen unidas a las cromátidas hermanas en la región del centrómero y evitan que se separen.
La progresión de la metafase a la anafase se desencadena por la fosforilación inducida por la ciclina-Cdk de una enzima ubiquitina ligasa de múltiples subunidades, el complejo promotor de la anafase, también conocido como ciclosoma o APC/C. La APC/C fosforilada se une a una proteína, Cdc20, formando un complejo activo.
El complejo activo APC/C reconoce una proteína inhibidora llamada securina que se une a una enzima proteasa llamada separasa. Antes de este reconocimiento, la securina inhibe la actividad de la separasa.
El complejo activo APC/C marca la securina con la proteína ubiquitina, dirigiéndose a ella para la degradación proteasómica. La destrucción de la securina libera separasa.
El complejo ciclina-Cdk también regula negativamente la actividad de la separasa no unida a través de la fosforilación inhibitoria.
El complejo activo APC/C provoca la ubiquitinación de las ciclinas, dirigiéndose a ellas para la degradación proteasómica. La destrucción de la ciclina elimina la actividad enzimática de las quinasas dependientes de ciclina o Cdks.
La inactivación de Cdks permite que las enzimas fosfatasa desfosforilan la separasa y evita la refosforilación inhibitoria de la separasa mediada por Cdk. La desfosforilación permite que la enzima separasa escinda el complejo de anillos de cohesina que mantiene unidas a las cromátidas hermanas.
La escisión de la cohesina da lugar a la pérdida absoluta de la cohesión de las cromátidas hermanas, lo que marca la transición de la metafase a la anafase. La pérdida de cohesión permite que las cromátidas hermanas se separen y se muevan a polos opuestos del huso.
En la transición de la profase a la metafase, hay una reducción de la cohesión a lo largo de los brazos cromosómicos, lo que resulta en la resolución…
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