Proteínas Globulares

Las proteínas han evolucionado para formar estructuras cuaternarias y complejos de unidades múltiples cuando la célula necesita moléculas más grandes en lugar de tener cadenas de aminoácidos más largas. La mayoría de las proteínas se dividen en una de dos categorías: globulares y fibrosas.

Las proteínas globulares son compactas, con su cadena de aminoácidos enrollada en forma de esferoide. Sus estructuras secundarias suelen ser una mezcla de alfa-hélices y beta-láminas.

La mayoría de las proteínas intracelulares son globulares y solubles en agua, como muchas enzimas y factores de transcripción. En estas estructuras, los aminoácidos hidrofóbicos se empaquetan firmemente en el centro de la estructura esferoide, mientras que los aminoácidos hidrofílicos se encuentran en la superficie exterior.

Las proteínas globulares interactúan entre sí en una variedad de configuraciones, formando diferentes tipos de estructuras, incluidos filamentos o complejos multiméricos.

Muchos forman estructuras cuaternarias, una sola unidad funcional compuesta por más de una cadena de aminoácidos. Por ejemplo, la hemoglobina funciona como un tetrámero compuesto por dos subunidades alfa y dos beta.

Se pueden construir estructuras aún más grandes cuando una proteína globular se asocia con una o más proteínas adicionales. Por ejemplo, un filamento de actina se forma cuando muchos monómeros globulares de actina se unen para crear largas hebras de proteínas helicoidales.