Name: protein mapping with 2d gel electrophoresis
Uploaded: 2023-04-30T06:31:06.000Z
Duration: 7 min 31 s
Channel: JoVE

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HS. Structure and Properties of Matter

HS-PS1-10.

Two-Dimensional Gel Electrophoresis

Électrophorèse sur gel en 2 dimensions

Électrophorèse bidimensionnelle (2DGE) est une technique qui peut résoudre des milliers de molécules d’un mélange. Cette technique implique deux méthodes distinctes de séparation qui ont été accouplés : isoélectrofocalisation (IEF) et sodium dodécyl sulfate sur gel de polyacrylamide (SDS-PAGE). Ceci sépare physiquement composés à travers deux axes d’un gel de leurs points isoélectriques (une propriété électrochimique) et leurs poids moléculaires.
La procédure dans cette vidéo couvre les principaux concepts de 2DGE et une procédure générale pour caractériser la composition d’une solution complexe de protéine. Trois exemples de cette technique sont indiqués dans la section applications, y compris la détection des biomarqueurs pour l’initiation de la maladie et de progrès, suivi de traitement chez les patients et l’étude des protéines suite à une modification post-traductionnelle (PTM).
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Deux dimensions, ou 2D, électrophorèse de gel est une technique utilisant les deux méthodes de séparation distincte qui peuvent séparer les milliers de protéines à partir d’un mélange unique. Une des techniques, SDS-PAGE ou le sodium dodecyl sulfate sur gel de polyacrylamide, ne peut pas complètement séparer des mélanges complexes. Électrophorèse sur gel 2D couples le SDS-PAGE à une deuxième méthode, isoélectrique se concentrant ou IEF, qui sépare basé sur les points isoélectriques, permettant la résolution de potentiellement toutes les protéines dans une cellule de lysat. Cette vidéo va montrer que les principes de la 2D gel électrophorèse, une procédure générale et certaines de ses applications biomédicales.
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Électrophorèse sur gel 2D commence par IEF comme la première dimension. Chaque protéine a une valeur de pH, appelée point isoélectrique ou pI, où la charge nette est nulle. Lorsqu’une protéine est soumise à un champ électrique, elle se déplacera vers l’électrode de charge opposée. Échantillons d’intérêt sont chargés sur gradient de pH immobilisé, ou des IPG, les bandes qui ont incorporé des ampholytes, molécules contenant des groupes acides et basique. Un champ électrique est ensuite appliqué à la bande de gradient de pH, causant les protéines à migrer jusqu'à atteindre la valeur du pH correspondant à leur pI, où ils perdent leur charge nette.
Avant d’exécuter la seconde dimension, les protéines incorporées sont traités avec le SDS, leur dénaturation et fournissant une charge négative uniforme. Une fois terminé, les bandes IPG sont placés sur un gel de polyacrylamide. Un champ électrique appliqué attire les protéines vers l’anode, avec les plus grandes protéines se déplaçant plus lentement à travers le gel.
Une fois le mélange de protéines a été séparé selon pI et poids moléculaire, la carte du protéome est visualisée à l’aide de taches, et les protéines d’intérêt sont identifiées.
Maintenant que nous avons discuté des principes de l’électrophorèse sur gel 2D, Let ' s go sur une procédure de laboratoire typique.
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Que l’expérience puisse être effectuée, les protéines doivent être solubilisées dans les médias. La solubilisation de l’échantillon est obtenue en additionnant des protéines avec une combinaison d’agents chaotropiques pour perturber les interactions hydrogènes, détergents non ioniques pour empêcher la modification des frais des protéines, agents réducteurs pour briser les liaisons disulfure et met en mémoire tampon. Pour enlever les protéines abondantes interférentes et autres molécules, le matériel est séquentiellement extrait par centrifugation et collection de la pastille qui en résulte ; suivi du traitement par l’endonucléase, enzyme utilisée pour consommer tout ADN qui interférerait avec l’expérience.
Une fois que les protéines ont été solubilisés, bandes IPG sont préparés en rinçant avec une solution de nettoyage de bande et laissés sécher à l’envers. Chaque bande est alors attribué un numéro de titulaire de la bande. Une fois prêt, l’extrait cellulaire est chargé sur les bandes dans un lent mouvement coulissant partir du négatif à l’extrémité positive. Dans le but de réhydratation, papier buvard humide est placé sur le dessus de l’électrode et sous les bandes de gel ; les bandes IPG sont alors bordés sur l’instrument de l’IEF. Un fort courant électrique est appliqué, et les protéines commencent à migrer.
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À l’issue de la première dimension, le gel SDS-page est préparé dans un appareil de coulage. Les bandes IPG sont traités en les plaçant face vers le bas dans le tampon d’équilibration contenant du SDS. L’appareil d’électrophorèse est peaufiné avec addition de tampon d’électrophorèse. Les bandes IPG traitées sont recueillies à l’aide de la pince à épiler, posé sur les plaques de gel et scellé avec une solution d’étanchéité d’agarose. Une source de tension puis applique un champ électrique, qui se tient jusqu'à ce que les protéines plus rapide de terrassement sont à 1 cm du bas du gel.
A l’issue de l’électrophorèse, les protéines doivent être visualisées. Traditionnellement, ceci est réalisé par coloration au bleu de Coomassie bleu ou argent nitrate. Protéines d’intérêt peuvent être transférées depuis le gel et analysés par l’analyse par Western blot.
Une deuxième approche d’identification implique l’excision des protéines du gel, digérant, que leur analyse par spectrométrie de masse.
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Maintenant que nous avons passé en revue une procédure, nous allons étudier certaines des utilisations pour électrophorèse 2D.
Une des utilisations plus courantes de cette technique est l’identification des molécules impliquées dans la progression et l’initiation de la maladie. Électrophorèse de gel 2D, couplée à la spectrométrie de masse, peut détecter l’ou vers le bas-régulation des protéines spécifiques dans les zones malades par rapport à celles qui sont saines.
En outre, électrophorèse 2D est utile pour suivre le progrès de la réponse des patients à un médicament thérapeutique potentiel. Spécimens peuvent être prises chez les patients à différents intervalles après l’administration du traitement. De cette façon, électrophorèse 2D couplée avec la tache occidentale ou l’analyse de spectrométrie de masse, peut détecter des protéines associées aux réponses négatives telles que l’inflammation ; ou l’absence de protéines dans un État allégé.
Un autre usage pour électrophorèse 2D est l’étude de la structure des protéines et la fonction après modification post-traductionnelle ou PTM, qui sont des ajouts aux protéines suite à leur traduction de l’ARNm. PTM peut réglementer une variété de fonctions, y compris les protéines de signalisation, l’expression des gènes, ou causer des dommages oxydatifs. Électrophorèse de gel 2D est sensible aux modifications telles que la méthylation ou acétylation, qui peut provoquer un changement dans la pI ainsi que le poids moléculaire.
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Vous avez juste regardé les vidéo de JoVE par électrophorèse sur gel 2D. Cette vidéo décrit les principes de la technique, une procédure expérimentale typique et plusieurs de ses applications dans le domaine de la biomédecine.
Merci de regarder !
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Two-dimensional gel electrophoresis (2DGE) is a technique that can resolve thousands of biomolecules from a mixture. This technique involves two distinct ...

L’électrophorèse sur gel bidimensionnelle, ou 2D, est une technique utilisant deux méthodes de séparation distinctes qui peuvent séparer des milliers de protéines d’un seul mélange. L’une des techniques, l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide de dodécylsulfate de sodium, ne peut pas séparer complètement les mélanges complexes à elle seule. L’électrophorèse sur gel 2D couple le SDS-PAGE à une deuxième méthode, la focalisation isoélectrique ou IEF, qui sépare en fonction de points isoélectriques, permettant la résolution de toutes les protéines d’un lysat cellulaire. Cette vidéo montrera les principes de l’électrophorèse sur gel 2D, une procédure générale, et certaines de ses applications biomédicales.L’électrophorèse sur gel 2D commence avec l’IEF comme première dimension. Chaque protéine a une valeur de pH, appelée point isoélectrique ou pI, où la charge nette est nulle. Lorsqu’une protéine est soumise à un champ électrique, elle se déplace vers l’électrode de charge opposée. Les échantillons d’intérêt sont chargés sur des bandelettes à gradient de pH immobilisé, ou IPG, qui contiennent des ampholytes, des molécules contenant à la fois des groupes acides et basiques. Un champ électrique est ensuite appliqué à la bandelette de gradient de pH, provoquant la migration des protéines jusqu’à ce qu’elles atteignent la valeur de pH correspondant à leur pI, où elles perdent leur charge nette.Avant d’exécuter la deuxième dimension, les protéines intégrées sont traitées avec des SDS, ce qui les dénature et fournit une charge négative uniforme. Une fois terminés, les bandelettes IPG sont placées sur un gel de polyacrylamide. Un champ électrique appliqué attire les protéines vers l’anode, les protéines plus grosses se déplaçant plus lentement à travers le gel.Une fois que le mélange de protéines a été séparé en fonction de pI et de poids moléculaire, la carte du protéome est visualisée à l’aide de colorants et les protéines d’intérêt sont identifiées.Maintenant que nous avons discuté des principes de l’électrophorèse sur gel 2D, passons en revue une procédure de laboratoire typique.Avant que l’expérience puisse être réalisée, les protéines doivent être solubilisées dans des milieux. La solubilisation de l’échantillon est réalisée en désagrégeant les protéines avec une combinaison d’agents chaotropiques pour perturber les interactions hydrogène-liaison, de détergents non ioniques pour empêcher l’altération de la charge des protéines, d’agents réducteurs pour rompre les liaisons disulfure et de tampons. Pour éliminer les protéines abondantes et autres molécules interférentes, le matériau est extrait séquentiellement par centrifugation et collecte de la pastille résultante ; suivi d’un traitement à l’endonucléase, une enzyme utilisée pour consommer tout ADN qui interférerait avec l’expérience.Une fois les protéines solubilisées, les bandes IPG sont préparées par rinçage avec une solution de nettoyage de bande et laissées à l’envers pour sécher. Un numéro de support de bande est ensuite attribué à chaque bande. Une fois prêt, l’extrait cellulaire est chargé sur les bandelettes dans un mouvement lent et glissant de l’extrémité négative à l’extrémité positive. À des fins de réhydratation, du papier buvard humide est placé sur le dessus de l’électrode et sous les bandes de gel ; les bandes IPG sont ensuite doublées sur l’instrument IEF. Un courant électrique élevé est appliqué et les protéines commencent à migrer.Après l’achèvement de la première dimension, le gel pour SDS-PAGE est préparé dans un appareil de coulée. Les bandes IPG sont traitées en les plaçant face cachée dans un tampon d’équilibrage contenant des SDS. L’unité d’électrophorèse est préparée avec l’ajout d’un tampon d’électrophorèse. Les bandes IPG traitées sont collectées à l’aide d’une pince à épiler, placées sur les plaques de gel et scellées avec une solution d’étanchéité à l’agarose. Une source de tension applique ensuite un champ électrique, qui est maintenu jusqu’à ce que les protéines se déplaçant le plus rapidement se trouvent à 1 cm du bas du gel.Une fois l’électrophorèse terminée, les protéines doivent être visualisées. Traditionnellement, cela se fait par coloration au bleu de Coomassie ou au nitrate d’argent. Les protéines d’intérêt peuvent être transférées du gel et analysées par transfert Western.Une deuxième approche d’identification consiste à exciser les protéines du gel, à les digérer, puis à les analyser par spectrométrie de masse.Maintenant que nous avons passé en revue une procédure, examinons quelques-unes des utilisations de l’électrophorèse sur gel 2D.L’une des utilisations les plus courantes de cette technique est l’identification de molécules impliquées dans l’initiation et la progression de la maladie. L’électrophorèse sur gel 2D, couplée à la spectrométrie de masse, peut détecter la régulation à la hausse ou à la baisse de protéines spécifiques dans les zones malades par rapport aux zones saines.De plus, l’électrophorèse sur gel 2D est utile pour suivre l’évolution de la réponse des patients à un médicament thérapeutique potentiel. Des échantillons peuvent être prélevés sur des patients à différents moments après l’administration du traitement. De cette façon, l’électrophorèse sur gel 2D couplée à l’analyse par Western blot ou spectrométrie de masse, peut détecter des protéines associées à des réponses négatives telles que l’inflammation ; ou l’absence de protéines dans un état atténué.Une autre utilisation de l’électrophorèse sur gel 2D est l’étude de la structure et de la fonction des protéines après la modification post-traductionnelle, ou PTM, qui sont des ajouts aux protéines après leur traduction à partir de l’ARNm. Les PTM peuvent réguler une variété de fonctions, y compris la signalisation des protéines, l’expression des gènes ou causer des dommages oxydatifs. L’électrophorèse sur gel 2D est sensible aux modifications telles que la méthylation ou l’acétylation, qui peuvent provoquer un décalage du pI ainsi que du poids moléculaire.Vous venez de regarder la vidéo de JoVE sur l’électrophorèse sur gel 2D. Cette vidéo décrivait les principes de la technique, une procédure expérimentale typique, et plusieurs de ses applications dans le domaine de la biomédecine.Merci d’avoir regardé !

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protein mapping with 2d gel electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight.

The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded onto immobilized pH gradient, or IPG, strips that contain ampholytes, which are molecules with both acidic and basic groups. When an electric field is applied, the proteins move until they reach the pH that matches their pI. At that point, they stop moving because they no longer have a net charge.

Before the second dimension, the proteins are treated with SDS. This step denatures the proteins and gives them a uniform negative charge. The IPG strips are then placed on a polyacrylamide gel for SDS-PAGE. When the electric field is applied, proteins move toward the anode, and larger proteins move more slowly through the gel.

A typical lab workflow begins by solubilizing the protein sample. This is done with chaotropic agents, nonionic detergents, reducing agents, and buffers. The sample is then cleaned by sequential centrifugation and pellet collection, and endonuclease is used to remove DNA that could interfere with the experiment. IPG strips are rinsed, dried, numbered, and loaded with the extract in a slow motion from the negative end to the positive end. Damp blotting paper helps with rehydration before the strips are run on the IEF instrument.

After the first run, the SDS-PAGE gel is prepared in a casting apparatus. The IPG strips are placed face down in SDS-containing equilibration buffer, and then positioned on the gel plates with agarose-sealing solution. Electrophoresis continues until the fastest-moving proteins are about 1 cm from the bottom of the gel. The separated proteins are then visualized with stains such as Coomassie blue or silver nitrate. Proteins of interest can also be transferred for Western blot analysis or excised, digested, and identified by mass spectrometry.

2D gel electrophoresis is widely used in biomedicine. It can help identify proteins involved in disease initiation and progression by comparing diseased and healthy samples. It is also useful for tracking how patients respond to a potential therapeutic drug over time. Another application is the study of posttranslational modifications, or PTMs, which are changes made to proteins after translation from mRNA. Methylation and acetylation can shift both pI and molecular weight, making them detectable with this method.

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

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dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

enzyme assays and kinetics

Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

maldi-tof mass spectrometry

How MALDI-TOF Reads Biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

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Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces. The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then...

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Protein Crystals for Structure Analysis

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work. The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that...

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Protein Purification with SEC and IMAC

Protein purification with size-exclusion chromatography and affinity chromatography helps isolate biomolecules from complex mixtures. These methods are common in biochemistry because purified samples are needed before a biomolecule’s properties and activity can be studied. The video focuses on the principles behind size-exclusion chromatography, affinity chromatography, and immobilized metal affinity chromatography, or IMAC. Size-exclusion chromatography, or SEC, separates molecules by size. A...

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Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight. The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded...

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Tracking Cell Chemistry with Metabolic Labels

Metabolic labeling tracks cell chemistry by using chemical analogs that cells take up and build into biomolecules. These labels help scientists follow biochemical changes and modifications inside cells. The labeled products can then be studied with tools such as SDS-PAGE and NMR to learn more about metabolic pathways. Several labeling strategies are shown here. Isotopic labeling uses analogs that match the natural molecule but contain uncommon isotopes, such as carbon-13 and nitrogen-15 in an...

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electrophoretic-mobility-shift-assay-emsa

Detecting Protein-DNA Binding by EMSA

Electrophoretic mobility shift assay, or EMSA, is a biochemical method used to detect binding between proteins and nucleic acids. It is also called a gel shift assay. The test compares how a labeled nucleic acid moves through a gel before and after it binds a protein. EMSA is used to see whether a specific protein binds to a specific nucleic acid. First, the nucleic acid is labeled to make a probe. The transcript describes radioactive phosphorus-32 as a common label. The probe is then mixed...

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Measuring Protein Concentration with Absorbance

Measuring protein concentration with absorbance is a key step in many biochemical assays. Photometric methods use the fact that samples with more light-absorbing material transmit less light. Because concentration and absorption are directly related, this makes it possible to measure an unknown sample. The core idea comes from the Beer-Lambert Law. This law states that the concentration of a light-absorbing species is proportional to its absorbance. The video also introduces the Bradford assay...

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Sucrose Gradient Separation in an Ultracentrifuge

Sucrose gradient separation in an ultracentrifuge is a lab method for isolating cell parts and biomolecules. It uses differences in density to make particles sink or rise in a liquid. A high-speed ultracentrifuge speeds up this process so components can be separated without destroying them. The basic idea starts with a suspension, which is particles mixed in a liquid solvent. Particles that are denser than the solvent sediment, while less dense particles float. A rotor inside the...

co-immunoprecipitation and pull-down assays

co-immunoprecipitation-and-pull-down-assays

Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

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Membrane Proteins in Liposome Models

Membrane proteins can be moved into liposome models so their function can be studied outside a cell. Reconstitution means restoring an isolated biomolecule to a working form. For membrane proteins, that usually means placing a purified protein into an artificial lipid membrane. Cell membranes are made mainly of phospholipids and membrane proteins. The phospholipids form a bilayer with hydrophilic phosphate heads facing water and hydrophobic fatty acid tails facing inward. Some membrane...

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FRET as a Molecular Ruler in Cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

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Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

biochemistry

Cette collection présente des méthodes de purification couramment utilisées, comme la chromatographie d'affinité, ainsi que des méthodes analytiques, comme le MALDI-TOF. En outre, les vidéos présentent des méthodes permettant d'évaluer l'interaction et la fonction des biomolécules, telles que la co-immunoprécipitation et le marquage métabolique.

See how 2D gel electrophoresis separates proteins by pI and size, then use staining, Western blot, or mass spectrometry to identify biomarkers and PTMs.

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HS. Chemical Reactions

HS-PS1-11.

Life Science

Structure and Function

HS-LS1-1.

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Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

HS-LS1-6.

Inheritance and Variation of Traits

HS-LS3-1.

Overview

Principles of 2D Gel Electrophoresis

Sample Preparation and Running Isoelectric Focusing

Running SDS-PAGE and Visualization/Analysis

Applications

Summary

Periodic Classification of the Elements

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Atomic Radii and Effective Nuclear Charge

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Determining Rate Laws and the Order of Reaction

Source: Laboratory of Dr. Neal Abrams &#8212; SUNY College of Environmental Science and Forestry
All chemical reactions have a specific rate defining the ...

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Coordination Compounds and Nomenclature

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