Name: protein crystals for structure analysis
Uploaded: 2023-04-30T06:31:18.000Z
Duration: 7 min 39 s
Channel: JoVE

K12 Standards

new-york-state-science-learning-standards

New York State Science Learning Standards

High School

Physical Science

HS. Waves and Electromagnetic Radiation

HS-PS4-5.

Protein Crystallization

cristallisation des protéines

La cristallisation de protéines, obtention d’un solid réseau de biomolécules, élucide la structure des protéines et permet l’étude de la fonction des protéines. Cristallisation implique une protéine purifiée sous une combinaison de nombreux facteurs, y compris le pH, la température, force ionique et la concentration de protéines de séchage. Une fois que les cristaux est obtenus, la structure de la protéine peut être élucidée par diffraction des rayons x et le calcul d’un modèle de densité électronique.
Cette vidéo présente la cristallisation de protéines et montre une procédure générale. Expression de la protéine et purification, cristallisation et diffraction des rayons x sont couvertes dans la procédure. Applications de la cristallisation de protéines incluent conception de médicaments in silico , liaison site détermination et analyse de structure des protéines membranaires.
<div class="chapter_text" id="script_0">
La cristallisation de protéines est le processus d’obtention d’une forme solide treillie d’une protéine. Ces cristaux est particulièrement utiles pour les biologistes structures, aider dans l’étude de la fonction des protéines. Autres techniques, telles que la masse spec ou SDS-PAGE, ne peuvent fournir d’informations sur la structure unidimensionnelle des protéines. La cristallisation de protéines est complétée par les techniques d’expression de protéine recombinante et diffraction des rayons x. Cette vidéo va montrer les principes de la cristallisation de protéines, une procédure de laboratoire général et plusieurs de ses applications dans le domaine biochimique.
</div>
<div class="chapter_text" id="script_1">
La première étape nécessaire dans le processus est d’obtenir des quantités de milligramme de protéines très pures, généralement à l’aide d’expression de protéine recombinante. Le gène correspondant à la protéine d’intérêt est cloné dans un vecteur d’expression, et la protéine exprimée est fusionnée à une balise d’affinité, comme poly-histidine, pour aider à la purification par chromatographie d’affinité. Pour en savoir plus, voir la vidéo de cette collection sur la chromatographie d’affinité.
Formation de la protéine purifiée en cristaux dépend de la bonne combinaison de nombreux facteurs, y compris le pH, force ionique, les concentrations de précipitant et protéines, température et taux d’équilibration. La méthode la plus couramment utilisée est la diffusion de la vapeur, dont il existe deux catégories : suspension drop et baisse de la séance. Une gouttelette contenant la protéine pure, tampon et précipitant, qui est un ionique solide qui lie les molécules d’eau, réduisant la disponibilité de l’eau pour la protéine et imitant la concentration plus élevée de protéines, est dans un puits clos avec un réservoir avec un mélange plus très concentré du même tampon et précipitant. Au début, les concentrations de protéine et précipitant sont trop faibles pour provoquer la cristallisation. Au cours de l’expérience, l’eau se vaporise de la goutte et s’accumule dans le réservoir ; une diminution de quantité d’eau dans la goutte oblige le système à devenir sursaturés, et nucléation, suivie par cristallisation, peut survenir. Les transferts nets de l’eau de la goutte sont en équilibre, et le système est maintenu jusqu'à ce que le processus est terminé.
Pour visualiser la structure 3D, diffraction des rayons x est utilisée. Pour obtenir des données de rayons x d’un cristal, il est placé dans un faisceau de rayons x monochromatiques, où elle est exposée à la poutre à tous les angles. Chaque exposition donne une image, où chaque endroit est une rayons x diffractée, qui émerge de la crystal et est enregistrée par un détecteur. Les données sont combinées pour produire un modèle de l’arrangement des atomes dans le cristal. La structure cristalline qui en résulte montre le placement 3-dimensions des atomes, avec une résolution typique de 2 angströms.
Maintenant que nous avons couvert les principes de la cristallisation de protéines, penchons-nous sur un protocole généralisé.
</div>
<div class="chapter_text" id="script_2">
Pour commencer la procédure, un vecteur d’expression contenant le gène d’intérêt se transforme en cellules. Les cellules sont incubées et en phase logarithmique, expression est enclenchée en ajoutant un inducteur, tels que l’IPTG, qui déclenche la transcription de l’ARNm du gène. Après l’expression de la protéine, le matériau brut est en suspension dans le tampon de lyse et ensuite clarifié par centrifugation.
La clarification lysat est ensuite chargé dans une colonne de nickel, et la protéine polyhistidine-tag se lie à la colonne alors que tous les autres biomolécules sont emportés.
Une fois plusieurs milligrammes de protéines pures ont été obtenus, il est prêt pour la cristallisation de la diffusion de la vapeur. Un plateau de 24 puits suspendus/séance goutte regorge de diverses concentrations de chlorure de sodium et solutions tampon de sodium acétate. Pour la séance baisse de méthode, des quantités égales de protéines et le réservoir de solution sont distribuées sur le plateau au-dessus de chaque puits et puis le plateau est recouvert de ruban adhésif transparent. Le plateau est ensuite placé dans une chambre d’incubation et les puits sont surveillés pour le lendemain, puis tous les quelques jours de croissance.
Une fois un bon cristal a été obtenu, il est prêt pour l’analyse de la diffraction des rayons x. Le cristal est monté sur un goniomètre pour placer le cristal aux orientations choisies. Le cristal est éclairé par un faisceau monochromatique de rayons x dans tous les angles, produisant un schéma de diffraction. Le logiciel convertit les images bidimensionnelles, prises à des orientations différentes, à un modèle tridimensionnel de la densité d’électrons dans le cristal en déterminant la position des atomes dans le cristal.
</div>
<div class="chapter_text" id="script_3">
Maintenant que nous avons passé en revue une procédure, passons en revue quelques applications utiles de la cristallisation de protéines et une autre technique de cristallisation.
La cristallisation de protéines peut servir à en silico conception de médicaments. La structure tridimensionnelle de polymérase protéine basique du virus de la grippe 2, qui a été liée à une infection virale chez les mammifères, a été déterminée par la cristallisation et la diffraction des rayons x. Les sites potentiels de liaison dans la protéine sont visualisées, et avec l’utilisation d’un programme d’accueil, une molécule en trois dimensions a été conçue qui serait insérer dans une fente dans la protéine.
Cocristallisation des complexes protéine-ADN est également une technique utile. Protéines de liaison à l’ADN modulent une grande variété de fonctions biologiques telles que la transcription et la polymérisation de l’ADN et la réparation de l’ADN ; et les structures cristallines de ces complexes peuvent donner un aperçu de la fonction de protéine, mécanisme et la nature de l’interaction spécifique. La protéine d’e. coli SeqA, un régulateur négatif de la réplication de l’ADN, a été cocristallisée avec ADN hemimethylated.
Protéines intégrales de membrane comme récepteurs, ou GCPRs, couplés aux protéines G sont difficiles à se cristalliser en raison de leur nombre limité de surface polaire disponible pour former les contacts du réseau cristallin, qui a conduit à l’élaboration de la cristallisation de la protéine de fusion-protéine-assistée. Gènes codant pour des récepteurs adrénergiques β2, un GCPR et un lysozyme furent insérées dans un vecteur d’expression. La cristallisation de la protéine de fusion β2AR-lysozyme a été obtenue grâce à une surface hydrophile extracellulaire accrue sur le β2AR naturellement hydrophobe, fournies par le lysozyme, nécessaire pour former des interactions d’emballage dans le réseau cristallin.
</div>
<div class="chapter_text" id="script_4">
Vous avez juste regardé les vidéo de JoVE sur la cristallisation de protéines. Cette vidéo décrit ses principes, un protocole généralisé et certains ses utilisations dans le domaine biomédical. Merci de regarder !
</div>

Cristallisation des protéines

Protein crystallization, obtaining a solid lattice of biomolecules, elucidates protein structure and enables the study of protein function. ...

La cristallisation des protéines est le processus d’obtention d’une forme solide en treillis d’une protéine. Ces cristaux sont particulièrement précieux pour les biologistes structurels, car ils aident à l’étude de la fonction des protéines. D’autres techniques, telles que la spécification de masse ou SDS-PAGE, ne peuvent fournir que des informations sur la structure unidimensionnelle des protéines. La cristallisation des protéines est complétée par les techniques d’expression des protéines recombinantes et de diffraction des rayons X. Cette vidéo montrera les principes de la cristallisation des protéines, une procédure générale de laboratoire et plusieurs de ses applications dans le domaine biochimique. La première étape requise dans le processus consiste à obtenir des quantités millimétriques de protéines très pures, généralement en utilisant l’expression de protéines recombinantes. Le gène correspondant à la protéine d’intérêt est cloné dans un vecteur d’expression, et la protéine exprimée est fusionnée à un marqueur d’affinité, tel que la polyhistidine, pour aider à la purification par chromatographie d’affinité. Pour en savoir plus, regardez la vidéo de cette collection sur la chromatographie d’affinité. La formation de la protéine purifiée en cristaux dépend de la bonne combinaison de nombreux facteurs, notamment le pH, la force ionique, les concentrations de précipitant et de protéine, la température et le taux d’équilibre. La méthode la plus couramment utilisée est la diffusion de vapeur, dont il existe deux catégories : la goutte suspendue et la goutte assise. Une gouttelette contenant une protéine pure, un tampon et un précipitant, qui est un solide ionique qui lie les molécules d’eau, réduisant la disponibilité de l’eau pour la protéine et imitant une concentration de protéines plus élevée, se trouve dans un micropuits fermé avec un réservoir avec un mélange plus concentré du même tampon et du même précipitant. Au début, les concentrations de protéines et de précipitants sont trop faibles pour provoquer une cristallisation. Au cours de l’expérience, l’eau s’évapore de la gouttelette et s’accumule dans le réservoir ; Une diminution de la quantité d’eau dans la gouttelette provoque une sursaturation du système et une nucléation, suivie d’une cristallisation, peut se produire. Le transfert net d’eau de la gouttelette est en équilibre et le système est maintenu jusqu’à ce que le processus soit terminé. Pour visualiser la structure 3D, la diffraction des rayons X est utilisée. Pour obtenir des données de rayons X à partir d’un cristal, il est placé dans un faisceau de rayons X monochromatique, où il est exposé au faisceau sous tous les angles. Chaque exposition fournit une image, où chaque point est un rayon X diffracté, qui émerge du cristal et est enregistré par un détecteur. Les données sont combinées pour produire un modèle de l’arrangement des atomes à l’intérieur du cristal. La structure cristalline résultante démontre le placement tridimensionnel des atomes, avec une résolution typique de 2 angströms. Maintenant que nous avons couvert les principes de la cristallisation des protéines, examinons un protocole généralisé. Pour commencer la procédure, un vecteur d’expression contenant le gène d’intérêt est transformé en cellules. Les cellules sont incubées et à mi-logarithm, l’expression est initiée par l’ajout d’un inducteur, tel que l’IPTG, qui déclenche la transcription de l’ARNm du gène. Après l’expression de la protéine, la matière brute est suspendue dans un tampon de lyse, puis clarifiée par centrifugation. Le lysat clarifié est ensuite chargé sur une colonne de nickel, et la protéine marquée à la polyhistidine se lie à la colonne tandis que toutes les autres biomolécules sont emportées. Une fois que plusieurs milligrammes de protéines pures ont été obtenus, elles sont prêtes pour la cristallisation par diffusion de vapeur. Un plateau de descente suspendu / assis à 24 puits est rempli de concentrations variables de solutions tampons de chlorure de sodium et d’acétate de sodium. Pour la méthode de la goutte assise, des volumes égaux de protéines et de solution de réservoir sont pipetés sur l’étagère au-dessus de chaque puits, puis le plateau est recouvert de ruban adhésif transparent. Le plateau est ensuite placé dans une chambre d’incubation, et la croissance des puits est surveillée le lendemain, puis tous les quelques jours. Une fois qu’un cristal approprié a été obtenu, il est prêt pour l’analyse par diffraction des rayons X. Le cristal est monté sur un goniomètre pour positionner le cristal dans les orientations sélectionnées. Le cristal est éclairé par un faisceau monochromatique de rayons X sous tous les angles, produisant un motif de diffraction. Le logiciel convertit les images bidimensionnelles, prises dans différentes orientations, en un modèle tridimensionnel de la densité des électrons dans le cristal en déterminant les positions des atomes dans le cristal. Maintenant que nous avons passé en revue une procédure, passons en revue quelques applications utiles de la cristallisation des protéines et une autre technique de cristallisation. La cristallisation des protéines peut être utilisée pour la conception de médicaments in silico. La structure tridimensionnelle de la protéine polymérase basique 2 du virus de la grippe, qui a été liée à l’infection virale chez les mammifères, a été déterminée par cristallisation et diffraction des rayons X. Les sites de liaison potentiels dans la protéine sont visualisés et, à l’aide d’un programme d’amarrage, une molécule tridimensionnelle a été conçue qui s’insérerait dans une fente de la protéine. La co-cristallisation des complexes protéine-ADN est également une technique utile. Les protéines de liaison à l’ADN modulent une grande variété de fonctions biologiques telles que la transcription, la polymérisation de l’ADN et la réparation de l’ADN ; Et les structures cristallines de ces complexes peuvent donner un aperçu de la fonction des protéines, du mécanisme et de la nature de l’interaction spécifique. La protéine SeqA d’E. coli, un régulateur négatif de la réplication de l’ADN, a été co-cristallisée avec de l’ADN hémiméthylé. Les protéines membranaires intégrales telles que les récepteurs couplés aux protéines G, ou GCPR, sont difficiles à cristalliser en raison de leur quantité limitée de surface polaire disponible pour former des contacts de réseau cristallin, ce qui a conduit au développement de la cristallisation des protéines assistée par fusion. Des gènes codant pour un récepteur adrénergique ?2, un GCPR et un lysozyme ont été insérés dans un vecteur d’expression. La cristallisation de la protéine de fusion du lysozyme ?2AR- a été réalisée en raison de l’augmentation de la surface hydrophile extracellulaire par rapport au ?2AR naturellement hydrophobe, fournie par le lysozyme, nécessaire à la formation d’interactions d’empilement dans le réseau cristallin. Vous venez de regarder la vidéo de JoVE sur la cristallisation des protéines. Cette vidéo décrivait ses principes, un protocole généralisé et certaines de ses utilisations dans le domaine biomédical. Merci d’avoir regardé !

Education

Enseignement

JoVE Science Education

Chemistry

Chimie

Biochemistry

Biochimie

protein crystals for structure analysis

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work.

The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that protein using recombinant expression. The gene of interest is placed in an expression vector, and the protein is given an affinity tag, such as a poly-histidine tag, so it can be purified by affinity chromatography. After purification, the protein is ready for crystal growth.

Crystal formation depends on several conditions. These include pH, ionic strength, protein concentration, precipitant concentration, temperature, and the rate of equilibration. The most common approach is vapor diffusion. In hanging drop and sitting drop setups, a droplet of protein, buffer, and precipitant sits in a sealed chamber with a reservoir that has a more concentrated solution. As water leaves the droplet and moves toward the reservoir, the drop becomes supersaturated. That change can lead to nucleation and then crystal growth.

Once a crystal forms, x-ray diffraction is used to study its 3D structure. The crystal is placed in a monochromatic x-ray beam and exposed from many angles. Each exposure creates a pattern of diffracted spots that a detector records. Software combines the data into a model of electron density and the atom positions in the crystal. The resulting structure can reach about 2 angstroms of resolution.

A general laboratory workflow includes transformation of the expression vector into cells, induction with IPTG during mid-log growth, lysis, centrifugation, and purification on a nickel column. After several milligrams of pure protein are collected, the sample is set up in a 24-well hanging or sitting drop tray. Different sodium chloride and sodium acetate buffer conditions are tested, and the wells are checked for crystal growth over time. When a suitable crystal appears, it is mounted on a goniometer and analyzed by x-ray diffraction.

Protein crystallization has several important uses. It supports in silico drug design by helping scientists see binding sites, as shown with influenza virus polymerase basic protein 2 and a designed docking molecule. It also helps study protein-DNA complexes, such as SeqA bound to hemimethylated DNA, which can reveal how proteins control transcription, DNA polymerization, and DNA repair. Membrane proteins like G-protein coupled receptors are harder to crystallize because they have limited polar surface area for crystal contacts. Fusion-protein-assisted crystallization can help, as seen with the beta2 adrenergic receptor fused to lysozyme.

Protein Crystals for Structure Analysis

dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

enzyme assays and kinetics

Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

maldi-tof mass spectrometry

How MALDI-TOF Reads Biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

tandem mass spectrometry

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces. The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then...

protein crystallization

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work. The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that...

chromatography-based biomolecule purification methods

chromatography-based-biomolecule-purification-methods

Protein Purification with SEC and IMAC

Protein purification with size-exclusion chromatography and affinity chromatography helps isolate biomolecules from complex mixtures. These methods are common in biochemistry because purified samples are needed before a biomolecule’s properties and activity can be studied. The video focuses on the principles behind size-exclusion chromatography, affinity chromatography, and immobilized metal affinity chromatography, or IMAC. Size-exclusion chromatography, or SEC, separates molecules by size. A...

two-dimensional gel electrophoresis

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight. The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded...

metabolic labeling

Tracking Cell Chemistry with Metabolic Labels

Metabolic labeling tracks cell chemistry by using chemical analogs that cells take up and build into biomolecules. These labels help scientists follow biochemical changes and modifications inside cells. The labeled products can then be studied with tools such as SDS-PAGE and NMR to learn more about metabolic pathways. Several labeling strategies are shown here. Isotopic labeling uses analogs that match the natural molecule but contain uncommon isotopes, such as carbon-13 and nitrogen-15 in an...

electrophoretic mobility shift assay (emsa)

electrophoretic-mobility-shift-assay-emsa

Detecting Protein-DNA Binding by EMSA

Electrophoretic mobility shift assay, or EMSA, is a biochemical method used to detect binding between proteins and nucleic acids. It is also called a gel shift assay. The test compares how a labeled nucleic acid moves through a gel before and after it binds a protein. EMSA is used to see whether a specific protein binds to a specific nucleic acid. First, the nucleic acid is labeled to make a probe. The transcript describes radioactive phosphorus-32 as a common label. The probe is then mixed...

photometric protein determination

Measuring Protein Concentration with Absorbance

Measuring protein concentration with absorbance is a key step in many biochemical assays. Photometric methods use the fact that samples with more light-absorbing material transmit less light. Because concentration and absorption are directly related, this makes it possible to measure an unknown sample. The core idea comes from the Beer-Lambert Law. This law states that the concentration of a light-absorbing species is proportional to its absorbance. The video also introduces the Bradford assay...

density gradient ultracentrifugation

Sucrose Gradient Separation in an Ultracentrifuge

Sucrose gradient separation in an ultracentrifuge is a lab method for isolating cell parts and biomolecules. It uses differences in density to make particles sink or rise in a liquid. A high-speed ultracentrifuge speeds up this process so components can be separated without destroying them. The basic idea starts with a suspension, which is particles mixed in a liquid solvent. Particles that are denser than the solvent sediment, while less dense particles float. A rotor inside the...

co-immunoprecipitation and pull-down assays

co-immunoprecipitation-and-pull-down-assays

Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

reconstitution of membrane proteins

Membrane Proteins in Liposome Models

Membrane proteins can be moved into liposome models so their function can be studied outside a cell. Reconstitution means restoring an isolated biomolecule to a working form. For membrane proteins, that usually means placing a purified protein into an artificial lipid membrane. Cell membranes are made mainly of phospholipids and membrane proteins. The phospholipids form a bilayer with hydrophilic phosphate heads facing water and hydrophobic fatty acid tails facing inward. Some membrane...

f&#246;rster resonance energy transfer (fret)

FRET as a Molecular Ruler in Cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

surface plasmon resonance (spr)

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics

Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

biochemistry

Cette collection présente des méthodes de purification couramment utilisées, comme la chromatographie d'affinité, ainsi que des méthodes analytiques, comme le MALDI-TOF. En outre, les vidéos présentent des méthodes permettant d'évaluer l'interaction et la fonction des biomolécules, telles que la co-immunoprécipitation et le marquage métabolique.

See how purified proteins form crystals, how vapor diffusion works, and how x-ray diffraction reveals 3D protein structure for biology and drug design.

Protein Crystals for Structure Analysis | JoVE K12

Life Science

Structure and Function

HS-LS1-1.

matter-and-energy-in-organisms-and-ecosystems

Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

HS-LS1-6.

Inheritance and Variation of Traits

HS-LS3-1.

Overview

Principles of Protein Crystallization

Protocol for Protein Expression, Crystallization, and X-Ray Diffraction

Applications

Summary

Travelling Waves

A wave is a disturbance that propagates from its source, repeating itself periodically, and is typically associated with simple harmonic motion. ...

Wave Parameters

The simplest mechanical waves are associated with simple harmonic motion and repeat themselves for several cycles. These simple harmonic waves can be ...

Equations of Wave Motion

Mathematically, the motion of a wave can be studied using a wavefunction. Consider a string oscillating up and down in simple harmonic motion, having a ...

Graphing the Wave Function

Consider the wave equation for a sinusoidal wave moving in the positive x-direction. The wave equation is a function of both position and time. From the ...

/files/media/science-education/science-education-thumbs/14721.jpg

Velocity and Acceleration of a Wave

A wave propagates through a medium with a constant speed, known as a wave velocity. It is different from the speed of the particles of the medium, which ...

Speed of a Transverse Wave

The speed of a wave depends on the characteristics of the medium. For example, in the case of a guitar, the strings vibrate to produce the sound. The ...

/files/media/science-education/science-education-thumbs/14722.jpg

problem-solving-tuning-of-a-guitar-string

Problem-Solving: Tuning of a Guitar String

In the case of stringed instruments like the guitar, the elastic property that determines the speed of the sound produced is its linear mass density or ...

/files/media/science-education/science-education-thumbs/14744.jpg

Kinetic and Potential Energy of a Wave

All forms of waves carry energy; this is directly visualized in nature. For instance, the waves of earthquakes are so intense that they can shake huge ...

Energy and Power of a Wave

The total energy associated with a wavelength is the sum of the potential energy and the kinetic energy. The average rate of energy transfer associated ...

Interference and Superposition of Waves

When two waves of the same nature occur in the same region simultaneously, they result in interference. Interference of waves implies that the net effect ...

Reflection of Waves

When a wave travels from one medium to another, it gets reflected at the boundary of the second medium. A common example of this is when a person yells at ...

Propagation of Waves

When a wave propagates from one medium to another, part of it may get reflected in the first medium, and part of it may get transmitted to the second ...

Standing Waves

Sometimes waves do not seem to move; rather, they just vibrate in place. Unmoving waves can be seen on the surface of a glass of milk kept in a ...

/files/media/science-education/science-education-thumbs/12783.jpg

Modes of Standing Waves - I

A close look at earthquakes provides evidence for the conditions appropriate for resonance, standing waves, and constructive and destructive interference. ...

/files/media/science-education/science-education-thumbs/12784.jpg

Modes of Standing Waves: II

The starting point for expressing the modes of standing waves is understanding the boundary conditions that the waves must follow. The boundary conditions ...

/files/media/science-education/science-education-thumbs/14723.jpg

Sound Waves

Sound waves can be thought of as fluctuations in the pressure of a medium through which they propagate. Since the pressure also makes the medium&#39;s ...

Sound as Pressure Waves

Sound waves, which are longitudinal waves, can be modeled as the displacement amplitude varying as a function of the spatial and temporal coordinates. As ...

/files/media/science-education/science-education-thumbs/14724.jpg

Perception of Sound Waves

The human ear is not equally sensitive to all frequencies in the audible range. It may perceive sound waves with the same pressure but different ...

Speed of Sound in Solids and Liquids

Most solids and liquids are incompressible&#8212;their densities remain constant throughout. In the presence of an external force, the molecules tend to ...

Speed of Sound in Gases

The speed of sound in a gaseous medium depends on various factors. Since gases constitute molecules that are free to move, they are highly compressible. ...

Shock Waves

While deriving the Doppler formula for the observed frequency of a sound wave, it is assumed that the speed of sound in the medium is greater than the ...

Echo

The human ear cannot distinguish between two sources of sound if they happen to reach within a specific time interval, typically 0.1 seconds apart. More ...

/files/media/science-education/science-education-thumbs/14729.jpg

Use mathematical representations to support a claim regarding relationships among the period, frequency, wavelength, and speed of waves traveling and transferring energy (amplitude, frequency) in various media.

HS-PS4-1.

Using GIS to Investigate Urban Forestry

Source: Laboratories of Margaret Workman and Kimberly Frye - Depaul University
Urban forests broadly include urban parks, street trees, landscaped ...

Evaluate questions about the advantages of using a digital transmission and storage of information.

HS-PS4-2.

concept-of-resonance-and-its-characteristics

Concept of Resonance and its Characteristics

If a driven oscillator needs to resonate at a specific frequency, then very light damping is required. An example of light damping includes playing piano ...

/files/media/science-education/science-education-thumbs/12772.jpg

Sound Waves: Resonance

Resonance is produced depending on the boundary conditions imposed on a wave. Resonance can be produced in a string under tension with symmetrical ...

Sound Waves: Interference

Sound waves can be modeled either as longitudinal waves, wherein the molecules of the medium oscillate around an equilibrium position, or as pressure ...

Interference: Path Lengths

Consider two sources of sound, that may or may not be in phase, emitting waves at a single frequency, and consider the frequencies to be the same.
Two ...

/files/media/science-education/science-education-thumbs/14727.jpg

The Wave Nature of Light

The nature of light has been a subject of inquiry since antiquity. In the seventeenth century, Isaac Newton performed experiments with lenses and prisms ...

The Electromagnetic Spectrum

The electromagnetic spectrum consists of all the types of electromagnetic radiation arranged according to their frequency and wavelength. Each of the ...

The Quantum-Mechanical Model of an Atom

Shortly after de Broglie published his ideas that the electron in a hydrogen atom could be better thought of as being a circular standing wave instead of ...

Quantum Numbers

It is said that the energy of an electron in an atom is quantized; that is, it can be equal only to certain specific values and can jump from one energy ...

Interference and Diffraction

Source: Yong P. Chen, PhD, Department of Physics &#38; Astronomy, College of Science, Purdue University, West Lafayette, IN
Interference and diffraction ...

Photoelectric Effect

Source: Yong P. Chen, PhD, Department of Physics &#38;&#38; Astronomy, College of Science, Purdue University, West Lafayette, IN
Photoelectric effect ...

Reflection and Refraction

Source: Derek Wilson,&#160;Asantha Cooray, PhD, Department of Physics &#38; Astronomy, School of Physical Sciences, University of California, Irvine, CA
...

Evaluate the claims, evidence, and reasoning behind the idea that electromagnetic radiation can be described either by a wave model or a particle model (quantum theory), and that for some situations one model is more useful than the other.

HS-PS4-3.

Electric Charge in a Magnetic Field

Source: Andrew Duffy, PhD, Department of Physics, Boston University, Boston, MA
This experiment duplicates J.J. Thomson's famous experiment at the end of ...

Electromagnetic Fields

Electric fields generated by static charges, often referred to as electrostatic fields, are characteristically different from electric fields created by ...

Electromagnetic Waves

James Clerk Maxwell formulated a single theory combining all the electric and magnetic effects scientists knew during that time, calling the phenomena his ...

Electromagnetic waves are categorized according to their wavelengths and frequencies, giving the electromagnetic spectrum. These waves are classified as ...

Plane Electromagnetic Waves I

The existence of combined electric and magnetic fields that propagate through space as electromagnetic (EM) waves is the most significant prediction of ...

Plane Electromagnetic Waves II

Consider a plane wavefront traveling in position x-direction with a constant speed. This wavefront can be utilized to obtain the relationship between ...

propagation-speed-of-electromagnetic-waves

Propagation Speed of Electromagnetic Waves

Electromagnetic waves are consistent with Ampere&#39;s law. Assuming there is no conduction current Ampere&#39;s law is given as:


Consider a plane ...

Electromagnetic Waves in Matter

Electromagnetic waves can travel in the vacuum as well as in matter. For example light, which is an electromagnetic wave, can travel through air, water, ...

Energy Carried By Electromagnetic Waves

Anyone who has used a microwave oven knows there is energy in electromagnetic waves. Sometimes, this energy is obvious, such as in the summer sun&#39;s ...

Intensity Of Electromagnetic Waves

The energy transport per unit area per unit time, or the Poynting vector, gives the energy flux of an electromagnetic wave at any specific time. For a ...

Momentum And Radiation Pressure

An object absorbing an electromagnetic wave would experience a force in the direction of propagation of the wave. This force occurs because ...

Cardiac Magnetic Resonance Imaging

Source: Frederick W. Damen and Craig J. Goergen, Weldon School of Biomedical Engineering, Purdue University, West Lafayette, Indiana
In this video, high ...

an-introduction-to-drosophila-melanogaster

An Introduction to Drosophila melanogaster

Drosophila melanogaster, also known as the fruit fly, is a powerful model organism widely used in biological research that has made significant ...

an-introduction-to-the-zebrafish-danio-rerio

An Introduction to the Zebrafish: Danio rerio

Zebrafish (Danio rerio) are small freshwater fish that are used as model organisms for biomedical research. The many strengths of these fish include their ...

Evaluate the validity and reliability of claims in published materials of the effects that different frequencies of electromagnetic radiation have when absorbed by matter.

HS-PS4-4.

Protein Crystals for Structure Analysis

Description

Transcript

Tags

More videos by Standards