Name: tandem mass spectrometry for biomolecule analysis
Uploaded: 2023-04-30T06:31:22.000Z
Duration: 7 min 9 s
Channel: JoVE

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Waves and Their Applications in Technologies for Information Transfer

HS-PS4-5

Tandem Mass Spectrometry

spectrométrie de masse en tandem

En spectrométrie de masse en tandem une biomolécule d’intérêt est isolée d’un échantillon biologique et puis fragmentée en plusieurs sous-unités afin d’aider à expliquer sa composition et la séquence. Ceci est accompli en ayant des spectromètres de masse en série. Le premier spectromètre s’ionise un échantillon et filtre des ions de masse spécifique pour charger le rapport. Ions filtrées sont ensuite fragmentées et passées à un spectromètre de masse deuxième où les fragments sont analysées.
Cette vidéo présente les principes de la spectrométrie de masse, y compris les méthodes de sélection et de dissociation à-rapport de masse. Également montré est une procédure générale pour analyser un composé biochimique par spectrométrie de masse en tandem avec dissociation induite par collision. La section applications couvre réaction sélection, surveillance, détermination des modifications après traduction protéiques et la détection de concentrations de tacrolimus dans le sang.
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Liens de spectrométrie de masse tandem ensemble plusieurs étapes de spectrométrie de masse d’abord isoler une biomolécule et ensuite déterminer les aspects de sa composition chimique. Biomolécules ont des structures complexes, rendant difficile de déterminer leur composition moléculaire. Spectrométrie de masse sélectionne une molécule d’intérêt qui est ensuite fragmentée en plusieurs sous-unités, ce qui peuvent aider à expliquer son identification et séquence. Cette vidéo va expliquer les notions de spectrométrie de masse, une procédure générale et certaines de ses utilisations en biochimie.
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Spectrométrie de masse commence comme un instrument typique de mass spec : avec une source d’ions, qui convertit l’échantillon en ions et un analyseur de masse, qui sépare les ions basées sur leur rapport masse-à-charge. Un analyseur de masse commun, le quadripôle, permet seulement des ions avec un ratio spécifique, tandis que les autres se bloquer dans les tiges de l’appareil. Les espèces autorisées, appelé l’ion précurseur, sont la biomolécule d’intérêt. L’ion se déplace dans une cellule de collision, généralement un autre quadripôle, où l’énergie est appliquée à fragmenter l’ion dans un schéma prévisible.
Ces fragments se déplacent dans un autre analyseur de masse, comme un temps de vol, qui sépare ces ions « produits ». Les ions produits sont ensuite envoyées au détecteur, comme un instrument de MS normal. Dans le cas d’une protéine inconnue, le spectre résultant contient de nombreux fragments qui se chevauchent, ce qui rend une séquence complète définitive de la biomolécule difficile à générer. Toutefois, le modèle spectral est unique pour une protéine donnée. Logiciel d’analyse compare le spectre d’une base de données de séquences de peptides connus, élucider la protéine inconnue des fragments qui se chevauchent.
Selon l’échantillon et le degré de fragmentation, plusieurs méthodes de fragmentation sont possibles. Fragmentation modèles dépendent de la façon dont l’énergie est transférée, son montant et comment elle est distribuée par l’intermédiaire de l’ion précurseur. L’énergie peut être transférée via des particules neutres, rayonnement ou électrons. À l’aide d’atomes neutres, un processus appelé dissociation induite par collision ou CID, s’attache principalement à la liaison peptidique entre les acides aminés, idéales pour leur identification.
Maintenant que les bases de la technique ont été couverts, regardons CID spectrométrie de masse servant à étudier une composante des enveloppes de la cellule bactérienne.
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Comme avec toutes les expériences de spectrométrie de masse, la première étape est d’ioniser l’échantillon. Pour les biomolécules, c’est généralement effectuée avec matrix assisté laser desorption ou ionisation par électronébulisation. Le signal d’ion précurseur est alors optimisé par le réglage de l’optique de l’ion. Une fois cela fait, la cible est isolée et la méthode de fragmentation est choisie, comme le CID.
La force d’une tension appliquée, ce qui accélère l’ion précurseur dans la cellule de collision, affecte le degré de fragmentation. Cette tension est augmentée jusqu'à ce que le précurseur est d’environ 10 % abondance par rapport à l’ion produit plus haute. Plusieurs spectres sont acquis et en moyenne jusqu'à l’obtention d’un rapport signal-bruit suffisant. Le nombre d’analyses nécessaires dépend de l’intensité du signal de l’ion précurseur original et peut varier de 3 à 300.
L’analyte dans cet exemple, le lipide A d’Escherichia coli K-12, eu 19 fragments principaux après CID. Structure générale de lipide de A est bien connue, ce qui permet de logiciel reconstituer la composition spécifique de l’échantillon.
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Maintenant que nous avons examiné la procédure, nous allons étudier quelques-unes des façons la spectrométrie de masse en tandem est utilisée en biochimie.
Un mode commun de balayage en spectrométrie de masse est sélectionné de surveillance, ou SRM. En SRM, les deux analyseurs de massives ont été fixés à un ratio de masse de charge sélectionné, en se concentrant sur les ions précurseurs et produits spécifiques. En raison du degré de sensibilité élevée de SRM, les spectres des normes de peptide de concentration connue peuvent être utilisées et par rapport à celle des échantillons inconnus, permettant aux protéines d’intérêt à être quantifié.
Protéines sont couramment modifiés après traduction, généralement par l’ajout de groupes fonctionnels tels que les groupes méthyles, groupes phosphate ou sucres, appelés glycanes. Ils sont importants dans la cellule, processus de signalisation, d’élucider comment les cellules communiquent entre eux. Parce que la spectrométrie de masse des fragments des protéines en éléments plus petits, il est possible de déterminer l’emplacement de la PTM le fragment spécifique ou même d’un acide aminé. Certaines modifications, telles que l’acétylation et triméthylation, sont difficiles à différencier en masse seul, donc séparation chromatographique est exécutée avant la spectrométrie de masse.
Plusieurs analytes dans le sang du patient se trouvent à des concentrations inférieures au seuil de détection pour la spectrométrie de masse typique. Un autre avantage des MRS est qu’il ignore tout sauf un ion de produit, augmenter la sensibilité et l’amélioration de la limite inférieure de détection jusqu'à 100 fois. Dans cet exemple, le médicament immunosuppresseur, tacrolimus, puisse être détecté à 1 ng/ml.
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Vous avez juste regardé les vidéo de Jupiter à la spectrométrie de masse. Cette vidéo décrit la théorie de l’instrument, est allé sur une procédure générale et explique certaines des manières que la technique est actuellement utilisée. Merci de regarder !
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Spectrométrie de masse en tandem

In tandem mass spectrometry a biomolecule of interest is isolated from a biological sample, and then fragmented into multiple subunits in order to help ...

La spectrométrie de masse en tandem relie plusieurs étapes de la spectrométrie de masse pour isoler d’abord une biomolécule, puis déterminer certains aspects de sa composition chimique. Les biomolécules ont des structures grandes et complexes, ce qui rend difficile la détermination de leur composition moléculaire. La spectrométrie de masse en tandem sélectionne une molécule d’intérêt qui est ensuite fragmentée en plusieurs sous-unités, ce qui peut aider à élucider son identification et sa séquence. Cette vidéo montrera les concepts de la spectrométrie de masse en tandem, une procédure générale, et certaines de ses utilisations en biochimie. La spectrométrie de masse en tandem commence comme un instrument typique de spécification de masse : avec une source d’ions, qui convertit l’échantillon en ions, et un analyseur de masse, qui sépare les ions en fonction de leur rapport masse/charge. Un analyseur de masse commun, le quadripôle, ne laisse passer que les ions ayant un rapport spécifique, tandis que les autres s’écrasent sur les barres de l’appareil. L’espèce autorisée, appelée ion précurseur, est la biomolécule d’intérêt. L’ion se déplace dans une cellule de collision, généralement un autre quadripôle, où de l’énergie est appliquée pour fragmenter l’ion selon un schéma prévisible. Ces fragments se déplacent dans un autre analyseur de masse, tel qu’un système de temps de vol, qui sépare ces « ions produits ». Les ions produits sont ensuite envoyés au détecteur, comme dans un instrument MS normal. Dans le cas d’une protéine inconnue, le spectre résultant contient de nombreux fragments qui se chevauchent, ce qui rend difficile la génération d’une séquence complète définitive de la biomolécule. Cependant, le motif spectral est unique pour une protéine donnée. Un logiciel d’analyse compare le spectre à une base de données de séquences peptidiques connues, élucidant la protéine inconnue à partir des fragments qui se chevauchent. En fonction de l’échantillon et du degré de fragmentation souhaité, plusieurs méthodes de fragmentation sont possibles. Les modèles de fragmentation dépendent de la façon dont l’énergie est transférée, de sa quantité et de la façon dont elle est distribuée par l’ion précurseur. L’énergie peut être transférée via des particules neutres, des radiations ou des électrons. L’utilisation d’atomes neutres, un processus appelé dissociation induite par collision ou CID, clive principalement la liaison peptidique entre les acides aminés, idéale pour leur identification. Maintenant que les bases de la technique ont été couvertes, examinons la spectrométrie de masse en tandem CID utilisée pour étudier un composant des enveloppes cellulaires bactériennes. Comme pour toutes les expériences de spectrométrie de masse, la première étape consiste à ioniser l’échantillon. Pour les biomolécules, cela se fait généralement par désorption laser assistée par matrice ou ionisation par électronébulisation. Le signal ionique précurseur est ensuite optimisé par le réglage de l’optique ionique. Une fois cela fait, la cible est isolée et la méthode de fragmentation est choisie, comme le CID. L’intensité d’une tension appliquée, qui accélère l’ion précurseur dans la cellule de collision, affecte le degré de fragmentation. Cette tension est augmentée jusqu’à ce que le précurseur ait une abondance d’environ 10 % par rapport à l’ion de production le plus élevé. Plusieurs spectres sont acquis et moyennés jusqu’à ce qu’un rapport signal/bruit suffisant soit atteint. Le nombre de balayages nécessaires dépend de l’intensité du signal de l’ion précurseur d’origine et peut varier de 3 à 300. L’analyte de cet exemple, le lipide A d’Escherichia coli K-12, comportait 19 fragments principaux après CID. La structure générale du lipide A est bien connue, ce qui permet aux logiciels de reconstruire la composition spécifique de l’échantillon. Maintenant que nous avons examiné la procédure, examinons certaines des façons dont la spectrométrie de masse en tandem est utilisée en biochimie. Un mode de balayage courant en spectrométrie de masse en tandem est la surveillance de réaction sélectionnée, ou SRM. Dans le SRM, les deux analyseurs de masse sont fixés à un rapport masse/charge sélectionné, en se concentrant sur des précurseurs et des ions produits spécifiques. En raison du haut degré de sensibilité du SRM, les spectres des étalons peptidiques de concentration connue peuvent être utilisés et comparés à ceux des échantillons inconnus, ce qui permet de quantifier les protéines d’intérêt. Les protéines sont généralement modifiées après la traduction, généralement par l’ajout de groupes fonctionnels tels que les groupes méthyle, les groupes phosphate ou les sucres, connus sous le nom de glycanes. Ceux-ci sont importants dans les processus de signalisation cellulaire, élucidant comment les cellules communiquent entre elles. Étant donné que la spectrométrie de masse en tandem fragmente les protéines en composants plus petits, il est possible de déterminer l’emplacement du PTM par rapport au fragment spécifique ou même à un acide aminé. Certaines modifications, telles que l’acétylation et la triméthylation, sont difficiles à différencier par la masse seule, de sorte que la séparation chromatographique est effectuée avant la spectrométrie de masse. De nombreux analytes dans le sang du patient se trouvent à des concentrations inférieures à la limite de détection pour la spectrométrie de masse typique. Un autre avantage de la SRM est qu’elle élimine tous les ions produits sauf un, ce qui augmente la sensibilité et augmente la limite de détection inférieure jusqu’à 100 fois. Dans cet exemple, le médicament immunosuppresseur, le tacrolimus, a pu être détecté à des concentrations de 1 ng/mL. Vous venez de regarder la vidéo de JoVE sur la spectrométrie de masse en tandem. Cette vidéo décrivait la théorie de l’instrument, passait en revue une procédure générale et expliquait certaines des façons dont la technique est actuellement utilisée. Merci d’avoir regardé !

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tandem mass spectrometry for biomolecule analysis

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces.

The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then separates those ions by their mass-to-charge ratio, also called m/z. In a quadrupole, only ions with a chosen m/z pass through, while the others strike the rods. The selected precursor ion is the molecule of interest.

That ion moves into a collision cell, often another quadrupole, where energy breaks it apart in a predictable pattern. The fragments, called product ions, then enter a second mass analyzer such as a time-of-flight instrument. After separation, the detector records the signals. For an unknown protein, the spectrum can contain many overlapping fragments, but the pattern is still unique. Software can compare it with a database of known peptide sequences to identify the protein.

Different fragmentation methods can be used depending on the sample and the level of detail needed. The outcome depends on how energy is transferred, how much is transferred, and how it spreads through the precursor ion. Energy may come from neutral particles, radiation, or electrons. With collision-induced dissociation, or CID, neutral atoms are used and the peptide bond between amino acids is usually cleaved, which helps with identification.

CID tandem mass spectrometry can also be used to study a bacterial cell envelope component. In that example, the sample is first ionized by matrix assisted laser desorption or electrospray ionization. The precursor ion signal is then optimized by tuning the ion optics, and the target is isolated before CID is selected. The applied voltage controls how much fragmentation occurs, and it is increased until the precursor is about 10% as abundant as the highest product ion. Multiple scans are collected and averaged until the signal-to-noise ratio is strong enough. For lipid A from Escherichia coli K-12, 19 major fragments were observed, and its known structure let software reconstruct the composition.

Tandem mass spectrometry is also used for selected reaction monitoring, or SRM. In SRM, both mass analyzers are fixed to a chosen m/z so the instrument focuses on specific precursor and product ions. This high sensitivity makes it useful for comparing peptide standards of known concentration with unknown samples to measure proteins of interest. The method is also helpful for detecting post-translational modifications, or PTMs, such as methyl groups, phosphate groups, and sugars called glycans, which play roles in cell signaling. Because the sample is broken into smaller pieces, the modification can sometimes be placed on a specific fragment or amino acid.

Some PTMs, such as acetylation and trimethylation, are hard to tell apart by mass alone, so chromatographic separation is done before mass spectrometry. SRM can also improve detection of very low-level compounds in blood. By removing all but one product ion, it can raise sensitivity and lower the detection limit by up to 100 fold. In the example shown, the immunosuppressant tacrolimus was detected at 1 ng/mL.

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

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dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

enzyme assays and kinetics

Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

maldi-tof mass spectrometry

How MALDI-TOF Reads Biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

tandem mass spectrometry

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces. The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then...

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Protein Crystals for Structure Analysis

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work. The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that...

chromatography-based biomolecule purification methods

chromatography-based-biomolecule-purification-methods

Protein Purification with SEC and IMAC

Protein purification with size-exclusion chromatography and affinity chromatography helps isolate biomolecules from complex mixtures. These methods are common in biochemistry because purified samples are needed before a biomolecule’s properties and activity can be studied. The video focuses on the principles behind size-exclusion chromatography, affinity chromatography, and immobilized metal affinity chromatography, or IMAC. Size-exclusion chromatography, or SEC, separates molecules by size. A...

two-dimensional gel electrophoresis

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight. The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded...

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electrophoretic mobility shift assay (emsa)

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Detecting Protein-DNA Binding by EMSA

Electrophoretic mobility shift assay, or EMSA, is a biochemical method used to detect binding between proteins and nucleic acids. It is also called a gel shift assay. The test compares how a labeled nucleic acid moves through a gel before and after it binds a protein. EMSA is used to see whether a specific protein binds to a specific nucleic acid. First, the nucleic acid is labeled to make a probe. The transcript describes radioactive phosphorus-32 as a common label. The probe is then mixed...

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Sucrose Gradient Separation in an Ultracentrifuge

Sucrose gradient separation in an ultracentrifuge is a lab method for isolating cell parts and biomolecules. It uses differences in density to make particles sink or rise in a liquid. A high-speed ultracentrifuge speeds up this process so components can be separated without destroying them. The basic idea starts with a suspension, which is particles mixed in a liquid solvent. Particles that are denser than the solvent sediment, while less dense particles float. A rotor inside the...

co-immunoprecipitation and pull-down assays

co-immunoprecipitation-and-pull-down-assays

Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

reconstitution of membrane proteins

Membrane Proteins in Liposome Models

Membrane proteins can be moved into liposome models so their function can be studied outside a cell. Reconstitution means restoring an isolated biomolecule to a working form. For membrane proteins, that usually means placing a purified protein into an artificial lipid membrane. Cell membranes are made mainly of phospholipids and membrane proteins. The phospholipids form a bilayer with hydrophilic phosphate heads facing water and hydrophobic fatty acid tails facing inward. Some membrane...

f&#246;rster resonance energy transfer (fret)

FRET as a Molecular Ruler in Cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

surface plasmon resonance (spr)

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics

Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

biochemistry

Cette collection présente des méthodes de purification couramment utilisées, comme la chromatographie d'affinité, ainsi que des méthodes analytiques, comme le MALDI-TOF. En outre, les vidéos présentent des méthodes permettant d'évaluer l'interaction et la fonction des biomolécules, telles que la co-immunoprécipitation et le marquage métabolique.

Learn how tandem mass spectrometry isolates biomolecules, fragments them, and helps detect proteins, PTMs, and low-level drugs in blood.

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis | JoVE K12

new-york-state-science-learning-standards

New York State Science Learning Standards

HS. Waves and Electromagnetic Radiation

HS-PS4-5.

Life Science

matter-and-energy-in-organisms-and-ecosystems

Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

HS-LS1-6.

Overview

Principles of Tandem Mass Spectrometry

Instrumental Operation

Applications

Summary

Travelling Waves

A wave is a disturbance that propagates from its source, repeating itself periodically, and is typically associated with simple harmonic motion. ...

Wave Parameters

The simplest mechanical waves are associated with simple harmonic motion and repeat themselves for several cycles. These simple harmonic waves can be ...

Equations of Wave Motion

Mathematically, the motion of a wave can be studied using a wavefunction. Consider a string oscillating up and down in simple harmonic motion, having a ...

Graphing the Wave Function

Consider the wave equation for a sinusoidal wave moving in the positive x-direction. The wave equation is a function of both position and time. From the ...

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Velocity and Acceleration of a Wave

A wave propagates through a medium with a constant speed, known as a wave velocity. It is different from the speed of the particles of the medium, which ...

Speed of a Transverse Wave

The speed of a wave depends on the characteristics of the medium. For example, in the case of a guitar, the strings vibrate to produce the sound. The ...

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Kinetic and Potential Energy of a Wave

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Energy and Power of a Wave

The total energy associated with a wavelength is the sum of the potential energy and the kinetic energy. The average rate of energy transfer associated ...

Propagation of Waves

When a wave propagates from one medium to another, part of it may get reflected in the first medium, and part of it may get transmitted to the second ...

Sound Waves

Sound waves can be thought of as fluctuations in the pressure of a medium through which they propagate. Since the pressure also makes the medium&#39;s ...

Sound as Pressure Waves

Sound waves, which are longitudinal waves, can be modeled as the displacement amplitude varying as a function of the spatial and temporal coordinates. As ...

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Speed of Sound in Solids and Liquids

Most solids and liquids are incompressible&#8212;their densities remain constant throughout. In the presence of an external force, the molecules tend to ...

Speed of Sound in Gases

The speed of sound in a gaseous medium depends on various factors. Since gases constitute molecules that are free to move, they are highly compressible. ...

Doppler Effect - I

The Doppler effect and Doppler shift were named after the Austrian physicist and mathematician Christian Johann Doppler in 1842, who conducted experiments ...

Doppler Effect - II

The Doppler effect has several practical, real-world applications. For instance, meteorologists use Doppler radars to interpret weather events based on ...

Shock Waves

While deriving the Doppler formula for the observed frequency of a sound wave, it is assumed that the speed of sound in the medium is greater than the ...

Echo

The human ear cannot distinguish between two sources of sound if they happen to reach within a specific time interval, typically 0.1 seconds apart. More ...

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Electromagnetic Waves

James Clerk Maxwell formulated a single theory combining all the electric and magnetic effects scientists knew during that time, calling the phenomena his ...

Generating Electromagnetic Radiations

The German physicist Heinrich Hertz (1857&#8211;1894) was the first to generate and detect certain types of electromagnetic waves in the laboratory. ...

Electromagnetic Wave Equation

Maxwell&#39;s equations for electromagnetic fields are related to source charges, either static or moving. These fields act on a test charge, whose ...

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Propagation Speed of Electromagnetic Waves

Electromagnetic waves are consistent with Ampere&#39;s law. Assuming there is no conduction current Ampere&#39;s law is given as:


Consider a plane ...

Electromagnetic Waves in Matter

Electromagnetic waves can travel in the vacuum as well as in matter. For example light, which is an electromagnetic wave, can travel through air, water, ...

Energy Carried By Electromagnetic Waves

Anyone who has used a microwave oven knows there is energy in electromagnetic waves. Sometimes, this energy is obvious, such as in the summer sun&#39;s ...

The Wave Nature of Light

The nature of light has been a subject of inquiry since antiquity. In the seventeenth century, Isaac Newton performed experiments with lenses and prisms ...

Use mathematical representations to support a claim regarding relationships among the frequency, wavelength, and speed of waves traveling in various media. [Clarification Statement: Examples of data could include electromagnetic radiation traveling in a vacuum and glass, sound waves traveling through air and water, and seismic waves traveling through the earth.] [Assessment Boundary: Assessment is limited to algebraic relationships and describing those relationships qualitatively.]

HS-PS4-1

The Electromagnetic Spectrum

Electromagnetic waves are categorized according to their wavelengths and frequencies, giving the electromagnetic spectrum. These waves are classified as ...

Classification of Signals

Signals are categorized as Continuous-time or discrete-time, Periodic or aperiodic, Analog or digital, and Causal or noncausal.
A continuous-time signal ...

Discrete Fourier Transform

Consider a vibration sensor that continuously captures data in the form of a continuous time-dependent signal.
However, in reality, the sensor can only ...

Discrete-Time Fourier Series

The Discrete-Time Fourier Series is a counterpart to the Fourier-series expansion of continuous-time periodic signals.
Calculating the expansion ...

Sampling Theorem

Consider the continuous-time signal x(t), and a train of impulses where Ts,&#xA0; is the sampling interval, and fs, is the sampling frequency.
Multiplying ...

Properties of Fourier Transform I

In radio broadcasting, Fourier Transform properties are applied in simultaneous multi-channel transmission, adjusting audio clip speeds, live broadcast ...

Signal and System

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Feedback control systems

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Properties of the z-Transform I

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Considering two discrete-time signals, the ...

Magnetic Resonance Imaging

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Evaluate questions about the advantages of using digital transmission and storage of information. [Clarification Statement: Examples of advantages could include that digital information is stable because it can be stored reliably in computer memory, transferred easily, and copied and shared rapidly. Disadvantages could include issues of easy deletion, security, and theft.]

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Interference and Superposition of Waves

When two waves of the same nature occur in the same region simultaneously, they result in interference. Interference of waves implies that the net effect ...

Sound Waves: Interference

Sound waves can be modeled either as longitudinal waves, wherein the molecules of the medium oscillate around an equilibrium position, or as pressure ...

Interference: Path Lengths

Consider two sources of sound, that may or may not be in phase, emitting waves at a single frequency, and consider the frequencies to be the same.
Two ...

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Concept of Resonance and its Characteristics

If a driven oscillator needs to resonate at a specific frequency, then very light damping is required. An example of light damping includes playing piano ...

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Sound Waves: Resonance

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Reflection of Waves

When a wave travels from one medium to another, it gets reflected at the boundary of the second medium. A common example of this is when a person yells at ...

Standing Waves

Sometimes waves do not seem to move; rather, they just vibrate in place. Unmoving waves can be seen on the surface of a glass of milk kept in a ...

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A close look at earthquakes provides evidence for the conditions appropriate for resonance, standing waves, and constructive and destructive interference. ...

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Evaluate the claims, evidence, and reasoning behind the idea that electromagnetic radiation can be described either by a wave model or a particle model, and that for some situations one model is more useful than the other. [Clarification Statement: Emphasis is on how the experimental evidence supports the claim and how a theory is generally modified in light of new evidence. Examples of a phenomenon could include resonance, interference, diffraction, and photoelectric effect.] [Assessment Boundary: Assessment does not include using quantum theory.]

HS-PS4-3

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

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