Name: spr biosensors for tracking binding kinetics
Uploaded: 2023-04-30T06:31:51.000Z
Duration: 6 min 58 s
Channel: JoVE

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Waves and Their Applications in Technologies for Information Transfer

HS-PS4-5

Surface Plasmon Resonance (SPR)

La résonance plasmonique de surface (SPR) est le phénomène optique sous-jacent des biocapteurs sans marquage permettant d’évaluer l’affinité moléculaire, la cinétique, la spécificité et la concentration des biomolécules. Dans la SPR, les interactions biomoléculaires se produisent sur un biocapteur constitué d’une fine couche de métal sur un prisme. Les interactions en temps réel des biomolécules peuvent être surveillées en mesurant les changements de lumière réfléchie par la face inférieure du métal. 
Cette vidéo décrit les concepts de base de la SPR et comment elle est utilisée pour analyser et visualiser les interactions biomoléculaires. Ceci est suivi d’une préparation d’échantillon et d’un protocole expérimental pour étudier les taux de liaison à l’aide de SPR. Dans la section des applications, l’imagerie SPR, la SPR localisée et la SPR améliorée par points quantiques sont explorées.

résonance plasmonique de surface (spr)

Résonance de plasmons de surface (SPR) est le phénomène optique sous-jacente derrière exempte d’étiquette de biocapteurs pour évaluer l’affinité moléculaire, la cinétique, la spécificité et la concentration des biomolécules. À la SPR, interactions biomoléculaires se produisent sur un biocapteur fait d’une fine couche de métal sur un prisme. Les interactions en temps réel des biomolécules peuvent être surveillées en mesurant les changements de la lumière réfléchie par le dessous de la Metal
Cette vidéo décrit les concepts fondamentaux de la SPR et comment il est utilisé pour analyser et visualiser les interactions biomoléculaires. Elle est suivie d’une préparation de l’échantillon et le protocole expérimental pour enquêter sur les tarifs de liaison à l’aide de la SPR. Dans la section applications, l’imagerie de la SPR, SPR localisée et point quantique SPR amélioré sont explorées.
<div class="chapter_text" id="script_0"> surface plasmon résonance, ou SPR, est le phénomène sous-jacent derrière certains biocapteurs exempte d’étiquette pour l’évaluation des interactions liant et adsorption de biomolécules. Essais de liaison nécessitant un étiquetage, comme ELISA, peuvent être un processus fastidieux et peuvent modifier les fonctionnalités de l’analyte. À la SPR, interactions biomoléculaires se produisent sur un capteur spécial, fait d’une fine couche de métal sur une des faces d’un prisme. En surveillant les changements de lumière réfléchie sur la face inférieure du métal, des instruments de SPR visualiser ces interactions en temps réel sans l’utilisation d’étiquettes. Cette vidéo mettra en place les principes de la SPR, une procédure générale pour l’imagerie de la SPR et certaines applications de biochimie.
</div> <div class="chapter_text" id="script_1"> an SPR capteur est habituellement fait d’une fine couche de métal noble au sommet de la face d’un prisme. Pour prendre une lecture de la sonde, la lumière est réfléchie sur l’interface prism-métal dans un photodétecteur. La lumière réfléchie aura une forte intensité sauf à un certain angle, lié aux propriétés électroniques de la surface métallique, appelée le &#34; angle de résonance plasmonique de surface &#34;.
Que les molécules se lient à la surface, changent les propriétés électroniques du métal, qui à son tour ajuste l’angle. Comme fixer de nouvelles protéines, formant des complexes, l’angle se déplacera plus loin. En mesurant les changements relatifs à l’angle de la SPR, interactions comme ceux-ci peuvent être surveillées en temps réel.
Une autre technique appelée localisée, ou &#34; L &#34; SPR, utilise des nanoparticules métalliques sous la surface du capteur. Les propriétés qui affectent l’angle de la SPR sont très localisées à chaque NANOPARTICULE, qui améliore la sensibilité et le signal de la résolution.
Lors d’enquêtes sur les interactions de liaison avec la norme SPR, le capteur est généralement monté sur une plate-forme qui devient le plancher d’une cellule de flux dans l’instrument. Les biomolécules d’intérêt sont transportés à travers la cellule de flux par solution tampon. La surface du capteur est souvent d’abord recouvert d’un substrat qui présente une forte affinité pour le métal. Ceci garantit qu’une quantité importante de ligand, qui à son tour se lie à l’analyte d’intérêt, va être immobilisée sur le capteur et réduit la probabilité que le ligand dissociera au cours de la procédure.
Une fois le ligand est immobilisé sur le capteur, l’analyte est transmise sur le capteur dans un tampon. En surveillant la variation dans l’angle de la SPR au fil du temps comme l’analyte se lie au ligand, peuvent être calculés le taux de liaison et d’autres informations cinétiques.
Les données de réflectance également utilisable pour l’imagerie de la SPR ou SPRi, de diriger la lumière réfléchie à un détecteur de CCD. Ceci produit une image de contraste élevé, haute résolution de la surface de l’ensemble du capteur. À l’aide de SPR et les techniques connexes, les questions peuvent être répondues sur affinité moléculaire, cinétique, spécificité et concentration.
Maintenant que vous comprenez ce qui est d’être mesuré dans une expérience de la SPR, laissez &#39; s coup d’oeil à une procédure d’enquête sur les tarifs de liaison.
</div> <div class="chapter_text" id="script_2"> avant de commencer les tampons de la procédure, l’exécution et l’échantillon doit être préparé. La mémoire tampon en cours d’exécution est utilisée pour déposer le ligand sur le capteur et la solution tampon est utilisée pour déposer de l’analyte. La puce du capteur est soigneusement nettoyée et chargée dans une gaine. Ensuite, l’appareil est placé dans l’appareil, où il devient le fond de la cellule de flux. Le logiciel de l’instrument est mis en place pour l’expérimentation et l’analyse ultérieure. Si nécessaire, la surface du capteur est amorcée avec un substrat pour capturer le ligand. Le ligand est coulé sur la surface du capteur dans la mémoire tampon en cours d’exécution, où il est capturé par le substrat sur la surface du capteur.
Puis, l’analyte dans la solution tampon est géré par la cellule de flux, où il se lie sélectivement au ligand immobilisé. Le changement de réflectance est tracé et comparé à des contrôles afin de déterminer les constantes de vitesse et autres données de cinétique de réaction de la réaction étudiée.
</div> <div class="chapter_text" id="script_3"> maintenant que vous comprenez comment une expérience SPR est effectuée, que &#39; s coup d’oeil à quelques autres applications de SPR en biochimie.
Ici, imagerie SPR a été utilisée pour évaluer des protéines avec un tableau d’onze récepteurs sur un capteur 3D graphiques de réflectivité par rapport au temps et concentration de récepteurs sont préparés à partir des données de réflectivité pour chaque protéine. Ces &#34; profils &#34; sont caractéristiques pour chaque protéine et donc pourrait ensuite être utilisé pour identification des protéines.
Dans cette expérience, les sécrétions des cellules ont été étudiées en utilisant un capteur LSPR sur mesure. Le capteur était également compatible avec les microscopes SPRi et fluorescence. Lors du dépôt de la cellule sur le capteur, l’interaction entre les sécrétions des cellules avec le tableau de nanoparticules pouvait être mesurés avec une résolution spatiale élevée.
Ici, l’utilisation de points quantiques semi-conducteurs nanométriques, comme un agent de renforcement de signal SPR mélangée avec l’analyte a été étudiée. Cela renforcé &#34; nano-SPRi &#34; méthode a été comparée aux déterminations de SPRi standard et la méthode ELISA. La méthode de nano-SPRi a considérablement amélioré la sensibilité et la limite de détection tout en étant moins fastidieux que la méthode ELISA.
</div> <div class="chapter_text" id="script_4"> vous &#39; ve juste regardé JoVE &#39; s-vidéo sur la résonance plasmonique de surface. Ce phénomène est utilisé pour le moniteur et l’image des interactions biomoléculaires sans l’utilisation d’étiquettes. Cette vidéo présente les principes de la SPR, un protocole typique pour réaliser une expérience de la SPR et quelques applications de SPR en biochimie.
Merci pour regarder !
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Résonance plasmonique de surface (SPR)

Surface plasmon resonance (SPR) is the underlying optical phenomenon behind label-free biosensors to evaluate the molecular affinity, kinetics, ...

La résonance plasmonique de surface, ou SPR, est le phénomène sous-jacent à certains biocapteurs sans marquage pour évaluer les interactions de liaison et d’adsorption des biomolécules. Les tests de liaison qui nécessitent un marquage, tels que l’ELISA, peuvent prendre beaucoup de temps et peuvent altérer la fonctionnalité de l’analyte. Dans la SPR, les interactions biomoléculaires se produisent sur un capteur spécial constitué d’une fine couche de métal sur une face d’un prisme. En surveillant les changements de lumière réfléchie par la face inférieure du métal, les instruments SPR visualisent ces interactions en temps réel sans utiliser d’étiquettes. Cette vidéo présentera les principes de la SPR, une procédure générale pour l’imagerie SPR et certaines applications en biochimie. Un capteur SPR est généralement constitué d’une fine couche d’un métal noble au sommet d’un prisme. Pour prendre des mesures à partir du capteur, la lumière est réfléchie par l’interface prisme-métal dans un photodétecteur. La lumière réfléchie aura une intensité élevée sauf à un certain angle, lié aux propriétés électroniques de la surface métallique, connu sous le nom d'"angle de résonance plasmonique de surface ». Lorsque les molécules se lient à la surface, les propriétés électroniques du métal changent, ce qui ajuste l’angle. Au fur et à mesure que de nouvelles protéines se fixent, formant des complexes, l’angle se déplace davantage. En mesurant les changements relatifs de l’angle SPR, de telles interactions peuvent être surveillées en temps réel. Une autre technique appelée localisée, ou « L », utilise des nanoparticules métalliques comme surface du capteur. Les propriétés qui affectent l’angle SPR sont fortement localisées à chaque nanoparticule, ce qui améliore la sensibilité et la résolution du signal. Lors de l’étude des interactions de liaison avec le SPR standard, le capteur est généralement monté sur une plate-forme qui devient le sol d’une cellule d’écoulement dans l’instrument. Les biomolécules d’intérêt sont transportées à travers la cellule d’écoulement par une solution tampon. La surface du capteur est souvent d’abord recouverte d’un substrat qui a une grande affinité pour le métal. Cela garantit qu’une quantité importante de ligand, qui à son tour se lie à l’analyte d’intérêt, sera immobilisée sur le capteur et réduit la probabilité que le ligand se dissocie au cours de la procédure. Une fois le ligand immobilisé sur le capteur, l’analyte est acheminé sur le capteur en tampon. En surveillant le changement de l’angle SPR au fil du temps lorsque l’analyte se lie au ligand, le taux de liaison et d’autres informations cinétiques peuvent être calculés. Les données de réflectance peuvent également être utilisées pour l’imagerie SPR, ou SPRi, en dirigeant la lumière réfléchie vers un détecteur CCD. Cela produit une image haute résolution à contraste élevé de l’ensemble de la surface du capteur. À l’aide de la SPR et des techniques associées, il est possible de répondre à des questions sur l’affinité moléculaire, la cinétique, la spécificité et la concentration. Maintenant que vous comprenez ce qui est mesuré dans une expérience SPR, examinons une procédure d’étude des taux de liaison. Avant de commencer la procédure, les tampons d’exécution et d’échantillonnage doivent être préparés. Le tampon de fonctionnement est utilisé pour déposer le ligand sur le capteur, et le tampon d’échantillon est utilisé pour déposer l’analyte. La puce du capteur est soigneusement nettoyée et chargée dans une gaine. Ensuite, l’appareil est placé dans l’instrument, où il devient le fond de la cellule d’écoulement. Le logiciel de l’instrument est configuré pour l’expérience et l’analyse ultérieure. Si nécessaire, la surface du capteur est apprêtée avec un substrat pour capturer le ligand. Le ligand est écoulé sur la surface du capteur dans le tampon de fonctionnement, où il est capturé par le substrat à la surface du capteur. Ensuite, l’analyte dans le tampon d’échantillon est passé à travers la cellule d’écoulement, où il se lie sélectivement au ligand immobilisé. Le changement de réflectance est tracé et comparé à des témoins afin de déterminer les constantes de vitesse et d’autres données cinétiques de réaction pour la réaction étudiée. Maintenant que vous comprenez comment une expérience SPR est réalisée, examinons quelques autres applications de la SPR en biochimie. Ici, l’imagerie SPR a été utilisée pour évaluer des protéines avec un réseau de onze récepteurs sur un capteur. Des graphiques 3D de la réflectivité en fonction du temps et de la concentration du récepteur ont été préparés à partir des données de réflectivité de chaque protéine. Ces « profils » sont caractéristiques de chaque protéine, et pourraient donc être utilisés par la suite pour l’identification des protéines. Dans cette expérience, les sécrétions cellulaires ont été étudiées à l’aide d’un capteur LSPR sur mesure. Le capteur était également compatible avec le SPRi et la microscopie à fluorescence. Lors du dépôt de la cellule sur le capteur, l’interaction des sécrétions cellulaires avec le réseau de nanoparticules a pu être mesurée avec une haute résolution spatiale. Ici, l’utilisation de points quantiques, des semi-conducteurs à l’échelle nanométrique, comme agent d’amélioration du signal SPR mélangé à l’analyte a été étudiée. Cette méthode « nano-SPRi » améliorée a été comparée aux tests par SPRi standard et la méthode ELISA. La méthode nano-SPRi a considérablement amélioré la sensibilité et la limite de détection tout en prenant moins de temps que la méthode ELISA. Vous venez de regarder la vidéo de JoVE sur la résonance plasmonique de surface. Ce phénomène est utilisé pour surveiller et imager les interactions biomoléculaires sans utiliser de marqueurs. Cette vidéo a présenté les principes de la SPR, un protocole typique pour réaliser une expérience SPR, et quelques applications de la SPR en biochimie. Merci d’avoir regardé !

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spr biosensors for tracking binding kinetics

Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time.

SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon resonance angle, the reflected light drops in intensity. When molecules bind to the metal surface, the electronic properties change and the angle shifts. As more proteins attach and form complexes, the shift becomes larger.

A related method, localized SPR, or LSPR, uses metal nanoparticles as the sensor surface. Because the sensing effect is highly local around each nanoparticle, LSPR can improve sensitivity and signal resolution. SPR data can also be turned into images with SPR imaging, or SPRi, by sending the reflected light to a CCD detector. This creates a high-contrast, high-resolution image of the full sensor surface.

For a standard SPR binding assay, the sensor is mounted in a platform that forms the floor of a flow cell. Biomolecules are carried through the flow cell in buffer solution. The sensor surface is often coated first with a substrate that binds the metal well. This helps immobilize the ligand, which is the molecule that will capture the analyte, and lowers the chance that the ligand will dissociate during the run. After the ligand is attached, the analyte is flowed over the sensor in buffer, and the change in SPR angle is recorded over time to calculate binding rates and other kinetic data.

Before the experiment begins, the running buffer and sample buffer must be prepared. The running buffer is used to deposit the ligand onto the sensor, and the sample buffer is used to deposit the analyte. The sensor chip is cleaned, loaded into a sheath, and placed into the instrument. The software is then set up for data collection and analysis. If needed, the surface is primed with a capture substrate. The ligand is then captured, the analyte is run through the flow cell, and the reflectance change is compared with controls to determine rate constants and other reaction kinetics.

SPR is also useful in several biochemistry applications. In one SPR imaging example, proteins were tested with an array of eleven receptors on a sensor, and 3D graphs of reflectivity versus time and receptor concentration were made for each protein. These reflectivity profiles were characteristic of each protein and could be used for identification. In another study, cell secretions were measured with a custom LSPR sensor that also worked with SPRi and fluorescence microscopy. A further application used quantum dots, which are nanoscale semiconductors, to enhance the SPR signal in a method called nano-SPRi. Compared with standard SPRi and ELISA, nano-SPRi improved sensitivity and the limit of detection while still taking less time than ELISA.

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics

dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

enzyme assays and kinetics

Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

maldi-tof mass spectrometry

How MALDI-TOF Reads Biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

tandem mass spectrometry

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces. The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then...

protein crystallization

Protein Crystals for Structure Analysis

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work. The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that...

chromatography-based biomolecule purification methods

chromatography-based-biomolecule-purification-methods

Protein Purification with SEC and IMAC

Protein purification with size-exclusion chromatography and affinity chromatography helps isolate biomolecules from complex mixtures. These methods are common in biochemistry because purified samples are needed before a biomolecule’s properties and activity can be studied. The video focuses on the principles behind size-exclusion chromatography, affinity chromatography, and immobilized metal affinity chromatography, or IMAC. Size-exclusion chromatography, or SEC, separates molecules by size. A...

two-dimensional gel electrophoresis

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight. The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded...

metabolic labeling

Tracking Cell Chemistry with Metabolic Labels

Metabolic labeling tracks cell chemistry by using chemical analogs that cells take up and build into biomolecules. These labels help scientists follow biochemical changes and modifications inside cells. The labeled products can then be studied with tools such as SDS-PAGE and NMR to learn more about metabolic pathways. Several labeling strategies are shown here. Isotopic labeling uses analogs that match the natural molecule but contain uncommon isotopes, such as carbon-13 and nitrogen-15 in an...

electrophoretic mobility shift assay (emsa)

electrophoretic-mobility-shift-assay-emsa

Detecting Protein-DNA Binding by EMSA

Electrophoretic mobility shift assay, or EMSA, is a biochemical method used to detect binding between proteins and nucleic acids. It is also called a gel shift assay. The test compares how a labeled nucleic acid moves through a gel before and after it binds a protein. EMSA is used to see whether a specific protein binds to a specific nucleic acid. First, the nucleic acid is labeled to make a probe. The transcript describes radioactive phosphorus-32 as a common label. The probe is then mixed...

photometric protein determination

Measuring Protein Concentration with Absorbance

Measuring protein concentration with absorbance is a key step in many biochemical assays. Photometric methods use the fact that samples with more light-absorbing material transmit less light. Because concentration and absorption are directly related, this makes it possible to measure an unknown sample. The core idea comes from the Beer-Lambert Law. This law states that the concentration of a light-absorbing species is proportional to its absorbance. The video also introduces the Bradford assay...

density gradient ultracentrifugation

Sucrose Gradient Separation in an Ultracentrifuge

Sucrose gradient separation in an ultracentrifuge is a lab method for isolating cell parts and biomolecules. It uses differences in density to make particles sink or rise in a liquid. A high-speed ultracentrifuge speeds up this process so components can be separated without destroying them. The basic idea starts with a suspension, which is particles mixed in a liquid solvent. Particles that are denser than the solvent sediment, while less dense particles float. A rotor inside the...

co-immunoprecipitation and pull-down assays

co-immunoprecipitation-and-pull-down-assays

Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

reconstitution of membrane proteins

Membrane Proteins in Liposome Models

Membrane proteins can be moved into liposome models so their function can be studied outside a cell. Reconstitution means restoring an isolated biomolecule to a working form. For membrane proteins, that usually means placing a purified protein into an artificial lipid membrane. Cell membranes are made mainly of phospholipids and membrane proteins. The phospholipids form a bilayer with hydrophilic phosphate heads facing water and hydrophobic fatty acid tails facing inward. Some membrane...

f&#246;rster resonance energy transfer (fret)

FRET as a Molecular Ruler in Cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

surface plasmon resonance (spr)

Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

biochemistry

Cette collection présente des méthodes de purification couramment utilisées, comme la chromatographie d'affinité, ainsi que des méthodes analytiques, comme le MALDI-TOF. En outre, les vidéos présentent des méthodes permettant d'évaluer l'interaction et la fonction des biomolécules, telles que la co-immunoprécipitation et le marquage métabolique.

Explore how SPR biosensors track biomolecular binding in real time, measure kinetics, and support imaging methods such as SPRi and LSPR.

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics | JoVE K12

new-york-state-science-learning-standards

New York State Science Learning Standards

HS. Waves and Electromagnetic Radiation

HS-PS4-5.

Life Science

matter-and-energy-in-organisms-and-ecosystems

Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

HS-LS1-6.

Overview

Principles of SPR

SPR Sample Preparation and Experimental Protocol

Applications

Summary

Travelling Waves

A wave is a disturbance that propagates from its source, repeating itself periodically, and is typically associated with simple harmonic motion. ...

Wave Parameters

The simplest mechanical waves are associated with simple harmonic motion and repeat themselves for several cycles. These simple harmonic waves can be ...

Equations of Wave Motion

Mathematically, the motion of a wave can be studied using a wavefunction. Consider a string oscillating up and down in simple harmonic motion, having a ...

Graphing the Wave Function

Consider the wave equation for a sinusoidal wave moving in the positive x-direction. The wave equation is a function of both position and time. From the ...

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Velocity and Acceleration of a Wave

A wave propagates through a medium with a constant speed, known as a wave velocity. It is different from the speed of the particles of the medium, which ...

Speed of a Transverse Wave

The speed of a wave depends on the characteristics of the medium. For example, in the case of a guitar, the strings vibrate to produce the sound. The ...

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Kinetic and Potential Energy of a Wave

All forms of waves carry energy; this is directly visualized in nature. For instance, the waves of earthquakes are so intense that they can shake huge ...

Energy and Power of a Wave

The total energy associated with a wavelength is the sum of the potential energy and the kinetic energy. The average rate of energy transfer associated ...

Propagation of Waves

When a wave propagates from one medium to another, part of it may get reflected in the first medium, and part of it may get transmitted to the second ...

Sound Waves

Sound waves can be thought of as fluctuations in the pressure of a medium through which they propagate. Since the pressure also makes the medium&#39;s ...

Sound as Pressure Waves

Sound waves, which are longitudinal waves, can be modeled as the displacement amplitude varying as a function of the spatial and temporal coordinates. As ...

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Speed of Sound in Solids and Liquids

Most solids and liquids are incompressible&#8212;their densities remain constant throughout. In the presence of an external force, the molecules tend to ...

Speed of Sound in Gases

The speed of sound in a gaseous medium depends on various factors. Since gases constitute molecules that are free to move, they are highly compressible. ...

Doppler Effect - I

The Doppler effect and Doppler shift were named after the Austrian physicist and mathematician Christian Johann Doppler in 1842, who conducted experiments ...

Doppler Effect - II

The Doppler effect has several practical, real-world applications. For instance, meteorologists use Doppler radars to interpret weather events based on ...

Shock Waves

While deriving the Doppler formula for the observed frequency of a sound wave, it is assumed that the speed of sound in the medium is greater than the ...

Echo

The human ear cannot distinguish between two sources of sound if they happen to reach within a specific time interval, typically 0.1 seconds apart. More ...

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Electromagnetic Waves

James Clerk Maxwell formulated a single theory combining all the electric and magnetic effects scientists knew during that time, calling the phenomena his ...

Generating Electromagnetic Radiations

The German physicist Heinrich Hertz (1857&#8211;1894) was the first to generate and detect certain types of electromagnetic waves in the laboratory. ...

Electromagnetic Wave Equation

Maxwell&#39;s equations for electromagnetic fields are related to source charges, either static or moving. These fields act on a test charge, whose ...

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Propagation Speed of Electromagnetic Waves

Electromagnetic waves are consistent with Ampere&#39;s law. Assuming there is no conduction current Ampere&#39;s law is given as:


Consider a plane ...

Electromagnetic Waves in Matter

Electromagnetic waves can travel in the vacuum as well as in matter. For example light, which is an electromagnetic wave, can travel through air, water, ...

Energy Carried By Electromagnetic Waves

Anyone who has used a microwave oven knows there is energy in electromagnetic waves. Sometimes, this energy is obvious, such as in the summer sun&#39;s ...

The Wave Nature of Light

The nature of light has been a subject of inquiry since antiquity. In the seventeenth century, Isaac Newton performed experiments with lenses and prisms ...

Use mathematical representations to support a claim regarding relationships among the frequency, wavelength, and speed of waves traveling in various media. [Clarification Statement: Examples of data could include electromagnetic radiation traveling in a vacuum and glass, sound waves traveling through air and water, and seismic waves traveling through the earth.] [Assessment Boundary: Assessment is limited to algebraic relationships and describing those relationships qualitatively.]

HS-PS4-1

The Electromagnetic Spectrum

Electromagnetic waves are categorized according to their wavelengths and frequencies, giving the electromagnetic spectrum. These waves are classified as ...

Classification of Signals

Signals are categorized as Continuous-time or discrete-time, Periodic or aperiodic, Analog or digital, and Causal or noncausal.
A continuous-time signal ...

Discrete Fourier Transform

Consider a vibration sensor that continuously captures data in the form of a continuous time-dependent signal.
However, in reality, the sensor can only ...

Discrete-Time Fourier Series

The Discrete-Time Fourier Series is a counterpart to the Fourier-series expansion of continuous-time periodic signals.
Calculating the expansion ...

Sampling Theorem

Consider the continuous-time signal x(t), and a train of impulses where Ts,&#xA0; is the sampling interval, and fs, is the sampling frequency.
Multiplying ...

Properties of Fourier Transform I

In radio broadcasting, Fourier Transform properties are applied in simultaneous multi-channel transmission, adjusting audio clip speeds, live broadcast ...

Signal and System

Signals are sets of data or information.
One-dimensional signals include single-variable functions, such as the variations in air pressure over time in ...

Methods of Documentation VII: EMR

Electronic Medical Records (EMRs) primarily center around electronically documenting patients&#39; health information within a single healthcare ...

Fast Fourier Transform

The Fast Fourier Transform, FFT, is a computational algorithm for calculating the Discrete Fourier Transform by breaking the calculations into smaller, ...

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Reconstruction of Signal using Interpolation

Consider a continuous signal and its sampled counterpart with a sampling period T.
Applying a zero-order hold to the sampled signal results in a piecewise ...

Downsampling

Consider a sampled sequence with zero values between sampling instants. Replace it by taking every N-th value of the sampled sequence.
The original and ...

Design Example

An engineer designs a circuit for a speaker system with a 2 kHz crossover frequency requirement, considering the speaker&#39;s resistance of 8 ohms.
The ...

Upsampling

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Properties of DTFT I

Consider two discrete-time signals, each with their respective Discrete-Time Fourier Transforms DTFTs.
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Relation of DFT to z-Transform

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Feedback control systems

Feedback control systems are categorized as linear or nonlinear, time-varying or time-invariant, and classified by signal types as continuous or ...

Properties of the z-Transform I

Certain properties provide a solid foundation for analyzing discrete-time systems using the Z-transform.
Considering two discrete-time signals, the ...

Magnetic Resonance Imaging

Magnetic resonance imaging (MRI) is a noninvasive medical imaging technique based on a phenomenon of nuclear physics discovered in the 1930s, in which ...

Evaluate questions about the advantages of using digital transmission and storage of information. [Clarification Statement: Examples of advantages could include that digital information is stable because it can be stored reliably in computer memory, transferred easily, and copied and shared rapidly. Disadvantages could include issues of easy deletion, security, and theft.]

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Interference and Superposition of Waves

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Sound Waves: Interference

Sound waves can be modeled either as longitudinal waves, wherein the molecules of the medium oscillate around an equilibrium position, or as pressure ...

Interference: Path Lengths

Consider two sources of sound, that may or may not be in phase, emitting waves at a single frequency, and consider the frequencies to be the same.
Two ...

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Concept of Resonance and its Characteristics

If a driven oscillator needs to resonate at a specific frequency, then very light damping is required. An example of light damping includes playing piano ...

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Resonance is produced depending on the boundary conditions imposed on a wave. Resonance can be produced in a string under tension with symmetrical ...

Reflection of Waves

When a wave travels from one medium to another, it gets reflected at the boundary of the second medium. A common example of this is when a person yells at ...

Standing Waves

Sometimes waves do not seem to move; rather, they just vibrate in place. Unmoving waves can be seen on the surface of a glass of milk kept in a ...

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Modes of Standing Waves - I

A close look at earthquakes provides evidence for the conditions appropriate for resonance, standing waves, and constructive and destructive interference. ...

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Evaluate the claims, evidence, and reasoning behind the idea that electromagnetic radiation can be described either by a wave model or a particle model, and that for some situations one model is more useful than the other. [Clarification Statement: Emphasis is on how the experimental evidence supports the claim and how a theory is generally modified in light of new evidence. Examples of a phenomenon could include resonance, interference, diffraction, and photoelectric effect.] [Assessment Boundary: Assessment does not include using quantum theory.]

HS-PS4-3

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics

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