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Acides aminés
Les acides aminés sont les monomères qui forment les protéines. Chaque acide aminé a la même structure fondamentale, qui consiste en un atome de carbo…
Les acides aminés sont des composés organiques qui sont majoritairement constitués de carbone, d'hydrogène, d'oxygène et d'azote. Bien qu'il y en ait des centaines d'acides aminés, il y en a vingt qui fonctionnent comme éléments constitutifs des protéines. Ces vingt acides aminés sont souvent désignés par leurs abréviations à trois ou une lettre.
Tous les acides aminés ont un carbone central appelé le carbone alpha, qui fonctionne comme un centre chiral pour la plupart des acides aminés. Il est attaché à un groupe amino, un groupe carboxyle, un atome d'hydrogène et un groupe R variable. Une molécule chirale a quatre groupes distincts disposés autour d'un atome particulier, connu comme centre chiral.
Comme la glycine a un atome d'hydrogène comme groupe R, il n'a pas quatre groupes distincts et n'a donc pas de centre chiral. Ces quatre groupes peuvent former deux configurations distinctes qui sont des stéréoisomères, appelés isomères L et D.Ces isomères sont des images miroir qui ne sont pas superposables les uns aux autres. Les acides aminés utilisés dans la synthèse des protéines sont toujours des L-isomères.
Le groupe amine sur un acide aminé peut agir comme une base et accepter un proton résultant en une charge positive, alors que le groupe carboxyle peut agir comme un acide et donne un proton résultant en une charge négative. Au pH physiologique, les acides aminés existent généralement sous forme de double charge et sont appelés zwitterions, molécules avec un nombre égal de charges positives et négatives. Chaque acide aminé a un groupe R unique qui est responsable de leurs caractéristiques variées qui inclue leur taille, leur solubilité et leur charge.
Les acides aminés sont largement classés en deux catégories en fonction de leurs groupes R:non polaire et polaire. Les acides aminés non polaires peuvent être divisés en aliphatique et aromatique. Les acides aminés polaires peuvent être divisés en acides, basiques, et non chargé à un pH neutre.
Les groupes aliphatiques sont des hydrocarbures à liaison simple qui existent sous forme de chaînes droites, ramifiées ou cycliques. Les acides aminés à groupes R aliphatiques sont la glycine, l'acide aminé le plus simple;l'alanine, la valine, la leucine et l'isoleucine, qui sont extrêmement hydrophobes et s'associent les uns aux autres pour former des structures centrales stables dans les protéines;la méthionine, un acide aminé contenant du soufre;et la proline, qui a un anneau aliphatique. Les groupes aromatiques sont des hydrocarbures qui existent sous forme de cycles insaturés avec alternance de liaisons simples et doubles.
Les acides aminés aromatiques sont la phénylalanine, la tyrosine, et tryptophane, qui sont tous grands et capables de participer à des interactions hydrophobes. Les acides aminés acidiques sont l'aspartate et le glutamate. Ils ont des groupes carboxyle qui donnent un proton pour devenir chargé négativement.
Les acides aminés basiques sont la lysine, l'arginine, et l'histidine. Ils ont des groupes amino sur leurs chaînes latérales qui acceptent qu'un proton pour devenir chargé positivement. Les acides aminés polaires non chargés sont la sérine, la thréonine, la cystéine, l'asparagine et le glutamine.
Ils sont hydrophiles et contiennent des groupes diverses fonctions polaires:groupes hydroxyle dans la sérine et la thréonine, un groupe sulfhydryle dans la cystéine et des groupes amide dans l'asparagine et la glutamine.
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Q1: What are the four groups attached to the alpha carbon in amino acids?
The alpha carbon in amino acids is bonded to four distinct groups: an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable R group. These four groups arrange around the alpha carbon, which functions as a chiral center for most amino acids. The R group differs for each amino acid, determining its unique chemical properties and characteristics.
Q2: Why is glycine considered an exception among amino acids?
Glycine is the simplest amino acid because its R group is just a hydrogen atom, not a more complex side chain. Since it has only three distinct groups attached to its alpha carbon instead of four, glycine lacks a chiral center. This makes glycine unique among the twenty common amino acids used in protein synthesis.
Q3: What is a zwitterion and how do amino acids form them?
A zwitterion is a molecule with an equal number of positive and negative charges. At physiological pH, amino acids exist as zwitterions because the amino group accepts a proton and becomes positively charged, while the carboxyl group donates a proton and becomes negatively charged. This dual-charged state is the typical form of amino acids in living cells.
Q4: How do nonpolar and polar amino acids differ in their R groups?
Nonpolar amino acids have hydrophobic R groups that are either aliphatic or aromatic hydrocarbons. Polar amino acids have hydrophilic R groups containing functional groups like hydroxyl, sulfhydryl, or amide groups. The chemical nature of the R group determines whether an amino acid is acidic, basic, polar, or nonpolar, directly affecting its behavior in proteins.
Q5: What makes aromatic amino acids distinct from aliphatic amino acids?
Aromatic amino acids like phenylalanine, tyrosine, and tryptophan have R groups containing unsaturated rings with alternating single and double bonds. Aliphatic amino acids like glycine, alanine, and valine have single-bonded hydrocarbon R groups arranged as straight, branched, or cyclic chains. Both types are nonpolar and hydrophobic, but aromatic amino acids are larger and participate in hydrophobic interactions.
Q6: How do acidic and basic amino acids differ in their charge properties?
Acidic amino acids like aspartate and glutamate have carboxyl groups on their R groups that donate protons, becoming negatively charged. Basic amino acids like lysine, arginine, and histidine have amino groups on their side chains that accept protons, becoming positively charged. These charged R groups enable amino acids to participate in ionic interactions and affect protein structure and function.
Q7: Why are L-isomers the only amino acids used in protein synthesis?
Amino acids exist as L and D isomers, which are stereoisomers and mirror images that cannot be superimposed on each other. Proteins exclusively use L-isomers because biological systems evolved to recognize and incorporate only this configuration during protein synthesis. This specificity ensures consistent protein structure and function across all living organisms.