21.7: Liaisons peptidiques

Une liaison peptidique lie les acides aminés de façon covalente suivant une réaction de déshydratation. Le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe aminé d'un autre acide aminé se combinent, libérant ainsi une molécule d'eau. La liaison résultante est la liaison peptidique. Les produits que ces liaisons forment sont des peptides. Comme de plus en plus d'acides aminés rejoignent cette chaîne grandissante, la chaîne qui en résulte est un polypeptide. Chaque polypeptide a un groupe aminé libre à une extrémité. Cette extrémité est le N-terminus, ou terminal aminé, et l'autre extrémité a un groupe carboxyle libre, le C-terminus ou terminal carboxylé. Alors que les termes polypeptide et protéine sont parfois utilisés de manière interchangeable, un polypeptide est techniquement un polymère d'acides aminés, alors que le terme protéine est utilisé pour un polypeptide ou des polypeptides qui se sont combinés et qui ont souvent des groupements prosthétiques non peptidiques liés, une forme distincte ainsi qu'une fonction unique.

Chimie des liaisons peptidiques

Une liaison peptidique a une structure plane rigide due à la résonance. Cette résonance implique le partage des électrons entre les doubles liaisons présentes dans le groupe carbonyle et la liaison peptidique entre le carbone et l'azote, qui est une liaison simple. Cela entraîne une augmentation de la longueur de la liaison double et une diminution de la longueur de la liaison simple par rapport à la longueur à laquelle on s'attend en l'absence de résonance.

Les liaisons peptidiques peuvent se produire dans deux conformations possibles : cis et trans. Dans la configuration cis, les carbones alpha des deux acides aminés reliés par la liaison peptidique sont du même côté de la liaison ; et dans la configuration trans, les carbones alpha des deux acides aminés reliés par la liaison peptidique se trouvent sur les côtés opposés de la liaison. La configuration cis se produit généralement lorsque la proline contribue à la formation de la liaison par son groupe aminé ; cependant, seulement environ 10 % des prolines sont précédées par des liaisons cis.

La rotation n'est pas possible autour des liaisons peptiques en raison de sa structure rigide. Cependant, la rotation peut se produire autour des liaisons qui relient le carbone alpha aux atomes d'azote et de carbone, respectivement.

Ce texte a été adapté de Openstax, Biologie 2e, Chapitre 3.4 : Protéines.

Les acides aminés se lient les uns aux autres de manière covalente par des liaisons peptidiques. Une liaison peptidique relie le groupe carboxyle d'un acide aminé au groupe amino de l'autre. Les peptides sont de petites chaînes d'acides aminés allant de deux à cinquante monomères.

Une liaison peptidique se forme par une réaction de condensation qui libère une molécule d'eau. Lorsqu'un groupe amino et un groupe carboxyle se lient, il se traduit par la formation d'un groupe amide. La liaison peptidique a une structure plane rigide et présente certaines caractéristiques d'une double liaison.

C'est parce que la double liaison sur le carbonyle peut agir comme une structure de résonance avec liaison de carbone-azote peptidique. Cette résonance conduit à la diminution dans la longueur de la liaison simple, une augmentation de la longueur de la double liaison, et inhibe la rotation des groupes autour de la liaison peptidique. Les liaisons peptidiques peuvent exister en conformations cis et trans.

Dans la conformation cis, les carbones alpha sont du même côté de la liaison peptidique, et dans la conformation trans, ils sont sur les côtés opposés de l'obligation. Les liaisons peptidiques se produisent principalement dans la conformation trans sauf lorsque la proline contribue à la liaison de son groupe de formation amino. Les Acides aminés liés par des liaisons peptidiques ont un N-terminal et un C-terminal.

Le N-terminal est l'extrémité où le groupe amino n'est pas impliqué dans la formation d'une liaison peptidique, et le C-terminal est l'extrémité où le groupe carboxyle n'est pas impliqué dans la formation d'une liaison peptidique. La séquence d'acides aminés dans un peptide ou une protéine commence toujours par le N-terminal et se termine par le C-terminal. Quand deux acides aminés se lient par une liaison peptidique, ils sont connus sous le nom de dipeptides.

Quand trois et quatre acides aminés se lient par des liaisons peptidiques, ils sont connus sous forme de tripeptides et de tétrapeptides, respectivement. Et quand plusieurs acides aminés se lient par des liaisons peptidiques, ils sont connus sous le nom de polypeptides. Les liaisons peptidiques peuvent être rapidement décomposées par hydrolyse utilisant des catalyseurs chimiques, tels que des acides ou des enzymes connus sous forme de protéases.

La rupture des liaisons peptidiques implique l'ajout d'une molécule d'eau. Alternativement, ces liens peuvent se rompre spontanément par un processus lent en présence d'eau.